química

2. QUÍMICA

3. AMINOÁCIDOS, PEPTIDOS Y
PROTEINAS
Sesión 27
Semana 14

4. RESULTADO DE APRENDIZAJE DE LA SESIÓN
Al finalizar la sesión, el estudiante reconoce a los α-
aminoácidos para formar cadenas peptídicas,
determinando los niveles estructurales de las proteínas
para clasificarlos de acuerdo a sus propiedades y
composición.

5. REFLEXIÓN DESDE LA EXPERIENCIA
¿Por qué los
aminoácidos son
considerados unidades
estructurales de las
proteínas?
https://youtu.be/FYWOEN_8hic

6. TEMA
1. AMINOÁCIDOS
2. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
3. PÉPTIDOS
4. PROTEÍNAS
5. ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS
6. DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS

7. AMINOÁCIDOS,
PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS

8. TÍTULO
TÍTULO
AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son las unidades básicas de las proteínas y los péptidos. Están formados por un
grupo carboxilo y un grupo amino ubicado el la posición α ( alfa).
R – CH – C – OH
l
NH2
O
ll
Grupo carboxilo
Grupo amino
α
Posición alfa
Cadena lateral

9. TÍTULO
TÍTULO
AMINOÁCIDOS
• Los aminoácidos más importantes
encontrados en la naturaleza son
20.
• La valina, Leucina, isoleucina,
treonina, metionina, lisina,
arginina, fenilalanina, histidina y
triptófano son llamados
aminoácidos esenciales. Dichos
aminoácidos de son sintetizados
en el cuerpo humano, por ello
deben en ingeridos en la
alimentación.
• En todos los aminoácidos el
carbono α es asimétrico, excepto
en la glicina. .

10. TÍTULO
TÍTULO
AMINOÁCIDOS
• Los aminoácidos suelen ser llamados por sus nombres comunes y se los representas con las
tres letras iniciales.
NOMENCLATURA
Glutamato monosódico

11. TÍTULO
TÍTULO
AMINOÁCIDOS
• Los aminoácidos al poseer un centro asimétrico, excepto la glicina, presentan estereoisomeria.
ESTEREOISOMERIA DE LOS AMINOÁCIDOS
• Se usa la nomenlcatura D y L ( en forma similar a los carbohidratos) para diferenciar los
enantiomeros.
R – CH – C – OH
l
NH2
O
ll
H NH2
COOH
R
H
NH2
COOH
R
D – aminoácido L – aminoácido
ENANTIOMEROS

12. TÍTULO
TÍTULO
AMINOÁCIDOS
1. Los aminoácidos pueden presentan una reacción interna ácido - base que da lugar a un
Zwitterion.
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
R – CH – C – OH
l
:NH2
O
ll
R – CH – C – O -
l
NH3
+
O
ll
Reacción interna
ácido - base
Zwitterion
Molécula que posee un átono cargado positivamente
y otro átomo no adyacente, negativamente.

13. TÍTULO
TÍTULO
AMINOÁCIDOS
2. los aminoácidos son compuestos anfóteros; es decir, pueden reaccionar con ácido y bases:
R – CH – C – OH
l
NH2
O
ll
R – CH – C – O -
l
NH2
O
ll
En medio ácido:
+ H+
R – CH – C – OH
l
NH3
+
O
ll
En medio básico: R – CH – C – OH
l
NH2
O
ll
+ OH-
+ H2O
Forma catiónica
Forma amónica
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

14. TÍTULO
TÍTULO
AMINOÁCIDOS
3. El grupo amino y el grupo carboxilo presentan formas ácidas y básicas dependiendo del pH.
En Por ende, los aminoácidos también presentan formas ácidas y básicas dependiendo del
pH.
R – CH – C – OH
l
NH3
+
O
ll
R – CH – C – O -
l
NH3
+
O
ll
R – CH – C – O -
l
NH2
O
ll
H+ H+
OH-
OH-
A pH > Pka (α –
NH3
+)
A pH < Pka ( α-
COOH)
pH ≈ 7
Forma catiónica Forma aniónica
Zwitterion
Si el pH es mayor que
el pKa correspondiente
al grupo amino
Si el pH es menor que
el pKa correspondiente
al grupo carboxilo
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

15. TÍTULO
TÍTULO
AMINOÁCIDOS
Ejemplo 1:
Dado el aminoácido de la alanina, indique la forma catiónica, aniónica y zwitterion del mismo y los
intervalos de pH en los cuales los podemos encontrar.
Aminoácido pKa ( α – COOH) Pka (α – NH3+)
Alanina 2.34 9.69
CH3 – CH – C – OH
l
NH2
O
ll

16. TÍTULO
TÍTULO
AMINOÁCIDOS
Ejemplo 1: Dado el aminoácido de la alamina, indique la forma catiónica, aniónica y zwitterion del
mismo y el intervalo de pH en los cuales los podemos encontrar.
Aminoácido pKa ( α – COOH) Pka (α – NH3+)
Alamina 2.34 9.69
CH3 – CH – C – OH
l
NH2
O
ll
CH3 – CH – C – OH
l
NH3
+
O
ll
Forma catiónica
Forma aniónica
CH3 – CH – C – O-
l
NH2
O
ll
CH3 – CH – C – O-
l
NH3
+
O
ll
Zwitterion
pH < 2.34
A un pH < al
pKa del α-
COOH, el AA
solo existe en
forma catónica
9.69 < pH A un pH > al pKa del
α-NH3, el AA solo
existe en forma
aniónica
A un pH entre pK α – COOH y
pka α – NH3, el AA existe como
zwiterion

17. TÍTULO
TÍTULO
AMINOÁCIDOS
PUNTO ISOELÉCTRICO
Se denomina punto isoeléctrico al valor de pH en el cual un aminoácido tiene la carga positiva balanceada
exactamente con la carga negativa. Es decir, el pH al cual no existe carga neta. Es una propiedad física
propia de cada aminoácido.
Experimentalmente se determina sometiendo a los
aminoácidos a un campo eléctrico.
• Las cargas positivas serán atraídas por el cátodo
cargado negativamente
• Las cargas negativas serán atraídas por el ánodo
cargado positivamente.
• En el punto isoeléctrico, no habrá
desplazamiento de los aminoácidos.
Electroforesis

18. TÍTULO
TÍTULO
AMINOÁCIDOS
Punto isoeléctrico
CH3 – CH – C – O-
l
NH2
O
ll
CH3 – CH – C – OH
l
NH3
+
O
ll
CH3 – CH – C – O-
l
NH3
+
O
ll
Será a atraída
por el cátodo (-)
Será a atraída
por el ánodo (+)
No hay desplazamiento
neto
pH ≈ 6
pH < 6
pH > 6
Alanina

19. TÍTULO
TÍTULO
Ejercicio 2: Determine los puntos isoeléctricos de los siguientes aminoácidos a partir de
los valores de pKa:
Aminoácido pka pka pka
α-COOH α-NH3
+ Cadena Lateral
Alanina 2.34 9.69 -
Lisina 2.18 8.95 10.79
Ácido glutámico 2.19 9.67 4.25
AMINOÁCIDOS
Punto isoeléctrico
Alanina 𝑃𝑢𝑛𝑡𝑜 𝑖𝑠𝑜𝑒𝑙é𝑐𝑡𝑟𝑖𝑐𝑜 =
2.34 + 9.69
2
= 6.02
Cuando el pH es 6.02, la alanina
tiene una carga neta igual a cero.
es decir, no será atraída ni por el
cátodo ni por el ánodo.

20. TÍTULO
TÍTULO
Ejercicio 2: Determine los puntos isoeléctricos de los siguientes aminoácidos a partir
de los valores de pKa:
Aminoácido
pka pka pka
α-COOH α-NH3
+ Cadena Lateral
Alanina 2.34 9.69 -
Lisina 2.18 8.95 10.79
Ácido glutámico 2.19 9.67 4.25
AMINOÁCIDOS
Punto isoeléctrico
lisina
𝑃. 𝐼. =
8.95 + 10.79
2
= 9.87
α-COOH 2.18
8.95
α-NH3
+
R-NH3
+ 10.79
Dado que prevalecen las cargas
positivas , calcularemos el promedio
con ellas.

21. TÍTULO
TÍTULO
Ejercicio 2: Determine los puntos isoeléctricos de los siguientes aminoácidos a partir de
los valores de pKa:
Aminoácido
pka pka pka
α-COOH α-NH3
+ Cadena Lateral
Alanina 2.34 9.69 -
Lisina 2.18 8.95 10.79
Ácido glutámico 2.19 9.67 4.25
AMINOÁCIDOS
Punto isoeléctrico
A. glutámico
𝑃. 𝐼. =
2.19 + 4.25
2
= 3.22
α-COOH 2.19
9.67
α-NH3
+
R-COO- 4.25

22. TÍTULO
TÍTULO
PÉPTIDOS
• Están formados por 2 o más aminoácidos:
• Dipéptidos : 2 aminoácidos
• Tripéptidos : 3 aninoacidos.
• Oligopétidos: 4 a 10 aminoácidos
• Polipeptidos: formados por muchos aminoácidos.
• Los aminoácidos se unen mediante el enlace peptídico.
NH2 – CH – C – OH
l
CH3
O
ll
NH2 – CH – C – OH
O
ll
NH2 – CH – C –
l
CH3
O
ll
NH – CH – C – OH
O
ll
Alanina Glicina
+
Enlace peptídico ( enlace amida)
Enlace formando entre el grupo
carboxilo y amino
+ H2O
Ala - Gly

23. extremo
amino libre
“N terminal”
extremo
carboxilo libre
“C-terminal”
enlaces peptídicos
AA1 AA2 AA3 AA4
PÉPTIDOS
Para asignar el nombre mencionamos a los AA desde el extremo N-terminal
al extremo C-terminal.

24. TÍTULO
TÍTULO
Ejercicio 3: Brinde el nombre del siguiente péptido
PÉPTIDOS

25. TÍTULO
TÍTULO
Ejercicio 3: Brinde el nombre del siguiente péptido
N- terminal
C - terminal
R1– C –
O
ll
NH – R2
Enlace
peptídico
tirosina glicina
glicina
Fenilalanina
Leucina
Tyr – gly – gly – phe - leu
PÉPTIDOS

26. TÍTULO
TÍTULO
PÉPTIDOS
La cisteína es un aminoácido que contiene un grupo tiol ( R-SH), que puede oxidarse para dar
origen a un disulfuro conocido como cistina.
Enlace disulfuro
ENLACE DISULFURO ( PUENTE DISULFURO)
H2N CH
C
H2C
OH
O
SH2
H2N CH
C
CH2
OH
O
SH2
+
H2N CH
C
CH2
OH
O
S
H2N CH
C
H2C
OH
O
S
Cistina

27. TÍTULO
TÍTULO
PÉPTIDOS
Los puentes disulfuro se
pueden formar entre
aminoácidos no
adyancentes contribuyendo
a plegar la cadena de la
proteínas.
ENLACE DISULFURO ( PUENTE DISULFURO)

28. TÍTULO
TÍTULO
PROTEINAS
Las proteínas están formados por cadenas de 40 a más aminoácidos. Hay proteínas que contiene
hasta 40 000 mil aminoácidos.
Fuente: Fundamentos de química orgánica, Paula Yurkanis Bruice

29. TÍTULO
TÍTULO
PROTEINAS
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEINAS
•Hace referencia a:
•La identidad de aminoácidos.
•La secuencia de aminoácidos.
•La cantidad de aminoácidos.
•La variación en un solo aa hace que cambie su
función biológica.
•Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.

30. TÍTULO
TÍTULO
PROTEINAS
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEINAS
• OXITOCINA: Hormona femenina que estimula la motilidad uterina, especialmente en el parto.
• VASOPRESINA: Hormona que se presenta en ambos sexos y tiene funciones antidiuréticas,
contracciones de vasos sanguíneos periféricos y aumento de la presión arterial.

31. TÍTULO
TÍTULO
PROTEINAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEINAS
La estructura secundaria describe la manera cómo se pliegan los segmentos de la estructura
principal. Existen 2 tipos de estructuras secundarias:
• HELICE α:
Las cadenas laterales unidas
a los carbonos α sobresalen
hacia fuera de loa hélice.
La hélice se forma por
enlaces puente hidrógeno
entre los hidrógenos de las
aminas y los oxígenos del
grupo carbonilo ubicado a
cuatro aminoácidos de
distancia.
La cadena se enrolla alrededor de un eje en forma de hélice.
Ejemplo: lana o fibras musculares

32. TÍTULO
TÍTULO
PROTEINAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEINAS
• Hoja plegada β:
Las cadenas laterales unidas al carbono
α se orientan hacia arriba o hacia abajo
alternativamente.
Se dan enlaces puente hidrógeno entre
los hidrógenos del grupo amino y los
oxígenos del grupo carbonilo de
cadenas peptídicas vecinas.
La estructura se extiende en una estructura en zigzag que se asemeja a una serie
de pliegues.
Ejemplo: seda y telas de arañas

33. TÍTULO
TÍTULO
PROTEINAS
ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEINAS
Una cadena con estructura secundaria adquiere una determinada
disposición en el espacio por interacciones entre los aminoácidos
que se encuentran en sitios alejados de la cadena.
• Proteínas globulares: se pliegan como un ovillo.
Solubles en agua.
• Proteínas fibrosas: tiene aspecto alargado. Insolubles
en agua.
La estructura terciaria de una proteína se refiere a la manera en la
cual la estructura secundaria se pliega sobre si misma dando
origen a una estructura tridimensional de mayor tamaño.
Interacciones estabilizantes

34. TÍTULO
TÍTULO
PROTEINAS
ESTRUCTURAS TERCIARIA DE LAS PROTEINAS

35. TÍTULO
TÍTULO
PROTEINAS
ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEINAS
Alguna proteínas tienen más de una cadena polipéptica. La estructura cuaternaria describe la forma en que estas
cadenas se ordenan unas respecto a otras. Cada unidad de la estructura cuaternaria se denomina monómero.
Hemoglobina
Hemina ( grupo
heme)

36. TÍTULO
TÍTULO
PROTEINAS
DESNATURALIZACION DE PROTEINAS
Proceso generalmente irreversible mediante el cuál la proteína pierde su estructura 2º,
3º y 4º, careciendo de importancia biológica

37. APLIQUEMOS LO APRENDIDO
Resolver los siguientes ejercicios
aplicando la técnica operativa.
Duración: 20 min.

38. APLIQUEMOS LO APRENDIDO
Ejercicio 1: Brinde el nombre del siguiente péptido
Dermorfina

39. APLIQUEMOS LO APRENDIDO
Ejercicio 2: Relacione cada figura con los niveles estructurales de las proteínas
a) b)
c) d)

40. INTEGREMOS LO APRENDIDO
• ¿Qué aprendimos hoy sobre los …….?
Aminoácidos
Péptidos
Proteínas

41. ACTIVIDAD ASINCRÓNICA
Lectura
- Funciones de las proteínas
-Ingresa al Aula Virtual, en la semana 14 encontrarás
el material.
-Cuestionario 6:
-Aminoácidos y proteínas
-Esta actividad se realizará de manera individual.
-Duración: 1 hora

42. SECCIÓN DE REFERENCIA
SECCIÓN DE REFERENCIA
Referencias bibliográficas
Bruice, P. Y. (2015). Fundamentos de química orgánica. Pearson Educación.
https://grupoeducad-
my.sharepoint.com/:b:/g/personal/lsantacruz_cientifica_edu_pe/ERVUDRY2Zh9CuVWer7ZjuCc
Bj9KF2NDcafygxOGOAl63RQ?e=JpwHYe
Wade, L. (2011). Química orgánica. Pearson Educación.
Quimica Organica Wade - Vol 1.pdf
Quimica Organica Wade - Vol 2.pdf
Todos los esquemas y dibujos presentados en la PPT han sido extraídos de las
referencias bibliográficas y de la web solo con fines educativos