RETO MES DE ABRIL .............................docx
Estructura y función de moléculas biológicas
1. Atp: ADENOSIN TRIFOSFATO es una molécula utilizada por todos los organismos
vivos para proporcionar energía en las reacciones químicas. También es el
precursor de una serie de coenzimas esenciales como el NAD+ o la coenzima A. se
compone de adenosina (adenina y ribosa, como β-D-ribofuranosa) y tres grupos
fosfato. Su fórmula molecular es C10H16N5O13P3.
ADN: ACIDO DESOXIRRIBONUCLEICO
AMP:ADENOSIN MONOFOSFATO
ADP: ADENOSIN DIFOSFATO
2. adp
Glucosa+ATP = GLUCOSA 6 FOSFAT
El ADP es un nucleótido difosfato, un compuesto químico formado por
un nucleósido y dos radicales de fosfato unidos entre sí. El ADP es almacenado en
los gránulos de las plaquetas, y es movilizado por la activación plaquetaria.
NADH+ Nicotinamida adenina dinucleótido
se encuentra en dos formas en las células: NAD+ y NADH. El NAD+, que es un
agente oxidante, acepta electrones de otras moléculas y pasa a ser reducido,
formándose NADH, que puede ser utilizado entonces como agente reductor para
donar electrones.
3.
4. HEXOSAS Y PENTOSAS
Son monosacáridos formados por una cadena de 6 y 5 atomos respectivamente en
su estrucutura aparecdn grupos hidroxilos como todos los monosacáridos.
La formula general de las pentosas son: C5H10O5
Ejemplo: La ribosa de la cual se crea la desoxirribosa y forma parte del ADN
La formula general de las hexosas : C6H12O6.
Ejemplo: Glucosa, galactosa y fructuosa.
5. GRUPOS
FUNCIONALES
• Son radicales o un grupo de átomos que se unen a una cadena
hidrocarbonada proporcionando funciones especificas .
• Grupo de átomos con un comportamiento químico característico en
todas las moléculas en las que se presenta.
6. Formulacion Quimica
Empírica, en esta se dan los elementos que contienen.
Ejemplo: NaCl
Molecular, indica cantidades y elementos.
Estructural indica como se encuentran predispuestos los elementos, sus enlaces y
cantidades.
7. Grupos funcionales
Grupo alcohol.. Radical presente: (OH) HIDROXILO.
Son compuestos orgánicos con oxigeno.
R-OH TERMINACION : “OL”
Resultan de sustituir en una cadena el Hidrogeno por un radical OH.
Ejemplo:
CH3-CH2-OH etanOL
8. Aldehídos y Cetonas.
Aldehídos tienen presente el radical
CARBONILO. C=O O COO en el primer o
ultimo carbono.
Terminacion : “AL”
FORMULA GENERAL:
RCHO
SE OBTIENEN MEDIANTE LA
OXIDACCION DE UN ALCOHOL
SECUNDARIO.
CETONAS TIENEN PRESENTE EL GRUPO
CARBONILO EN EL SEGUNDO
CARBONO.
TERMINACION: ONA
𝑅1 -CO- 𝑅2
12. Acidos carboxilicos. En su estructura radical Carboxilo -COOH
Presentan las propiedades del grupo hidroxilo y carbonilo.
Se produce cuando en un C coinciden un grupo OH y C=O
SE REPRESENTA COM –COOH O C𝑂2H
PREFIJO: OICO
ENLACE SENCILLO: SATURADO
ENLACE DOBLE: INSATURADO
13. ESTERES
Resultan de la unión de un acido+ alcohol liberando un ester y una molecula de
agua.
TERMINACION: OATO Y TERMINANDO CON EL GRUPO ALQUILO QUE PRESENTA-
EL OH SE UNE AL H DEL ACIDO Y EL R DEL ALCOHOL AL O
14.
15. AMINAS, DERIVADOS DEL AMONIACO
NH3 <- AMONIACO
SON PRODUCTO DE LA SUSTITUCION DE
LOS HIDROGENOS QUE COMPONEN EL
AMONIACO POR GRUPOS ALQUILO.
TERMINACION: AMINA
FORMULA GENERAL R-NH2
GRUPO FUNCIONAL AMINO NH2
19. AMINOACIDOS tienen quiralidad
ESTRUCTURA VAN A TENER:
GRUPO AMINO
GRUPO CARBOXILO
GRUPO R
HIDROGENO
Debido a que tienen 4 compuestos distintos se les conoce como carbono quirales o
asimétricos.
Un carbono QUIRAL o ASIMETRICO es un carbono
que esta unido a 4 elementos diferentes lo cual se
le va conocer como una molécula no
superponible con su imagen especular. La
molécula y su imagen en un espejo son diferentes,
ningún giro permite superponerlas. La relación
entre una molécula y su imagen especular no
superponible es de enantiómeros.
20. Quiralidad
propiedad de un objeto de no ser superponible con su imagen especular que
depende del centro quiral. C unido a 4 elementos.
Isomero: Son moleculas diferentes per ocon la misma formula molecular se
diferencian por el orden de sus componentes.
Estereoisomeros. Son moléculas que únicamente se diferencian en la disposición
espacial de sus átomos es decir están unidos en el mismo orden y se dividen en:
Enantiomeros, Estereoisómeros que se relacionan como un objeto y su imagen
especular no superponible.
Imgen especular: una molecula es imagen especular de otra cuando tiene la misma
composicion pero al verla en tres dimensiones, en el espacio, una es como si fuese
la imagen de la otra vista en un espejo,
21. Los enantiomeros
Pueden llegar a ser de dos maneras, vimos que una molecula puede llegar a tener
una imagen especular y a esta se le llama D y L dependiendo a donde se encuentre
el grupo amino.
D si esta a la derecha y L si esta a la izquierda.
22. Aminoácidos quirales
El único aminoácido Aquiral, es decir que su imagen especular se superpone es la
GLICINA dado que en lugar de tener una cadena R tiene un H. No posee isomería
óptica.
El aminoácido mas simple es: la glicina
23.
24. Tridimensionalmente el carbono α presenta una configuración tetraédrica en la que
el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a él ocupan
los vértices. Cuando en el vértice superior se dispone el -COOH y se mira por la
cara opuesta al grupo R, según la disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda
o a la derecha del carbono α se habla de α-L-aminoácidos o de α-D-aminoácidos
respectivamente. En las proteínas sólo se encuentran aminoácidos de configuración
L.
27. Esenciales o no esenciales
ESENCIALES: Se refiere a que son ingeridos a partir de la dieta.
*Leucina *Isoleucina *Lisina *Valina *Triptofano *Metionina *Treonina *Fenilalanina
NO ESENCIALES: Son aquellos que son producidos en nuestro organismo.
Cabe destacar que los aminoacios que se encuentran en nuestro organismo son los
siomeros L
28. POR SU CADENA LATERAL
Hidrofilicos neutros sin cargas
Sona quellos que tienen radicales hidroxilos, sulfuros, aminao y carbonilo.
Pueden comportarse como cationes y aniones y debido a su atracción al agua crean
puentes de hidrogeno.
29. Hidrofilicos básicos o con carga positiva.
Son aquellos que presenta el grupo amino NH2 en su estructura cargados
positivamente . Son aminos protonados hacen que sean positivos lo cual van a
rechazar enlaces dipolares.
30.
31. Hidrofilicos con carga negativa acidos
Tienen el grupo carboxilo cargado negativamernte y son donadores de protones lo
cual los hace que puedan crear enlaces ionicos.
Acido aspártico y acido glutámico.
32. HIDROFÓBICOS
Son aquellos que no tienen en su estructura grupos que reaccionen fácilmente con
solventes acuosos.
34. ¿Que es?
Son macromoelculas constituidas por secuencias de aminoácidos unidos por
enlaces petidicos.
ENLACE PEPTIDICO: Se forman cuando el par de electrones sin compartir del N
ataca al carbono del carboxilo en una reacción de sustitución.
Se da entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del otro. 2
hidrógenos se enlazan al 0 liberando una molecula de agua.
Los aminoácidos unidos en un polipeptido se denominan residuos de aminoácidos
dado que la frmacion de un enlace peptídico es de deshidrtacion ya que se elimina
una molecula de agua
35.
36.
37. Conveccion
La convención para la designación del orden de los aminoácidos es que el extremo
N-terminal es decir, el extremo que lleva el residuo con el grupo α-amino libre está
al extremo izquierdo (y el aminoácido número 1) y el extremo C-terminal (es decir, el
extremo con el residuo que contiene al grupo α-carboxilo libre) está a la derecha.
Por convección el residuo de aminoácido con el grupo amino se llama residuo N-
Terminal y se escribe a la izquierda. El grupo carboxilo libre en el residuo C-terminal
aparece a la derecha
38. Nivel de conformacion
Se refiere a la manera de representar la estructura de los polipeptidos estos
cambios de la conformación son producidos por la rotación alrededor de los
enlaces sencillos. Lo tienen los polipetidos grandes se llama confromacion nativa
de la molecula.
PEPTIDOS
Producto de la unión de 2 o mas aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos.
Liberando una molecula de agua. son moléculas señalizadoras que usan los
organismos multicelulares para regular sus complejas actividades.
39. El glutatión participa en la síntesis de
proteibas y del ADN además es un
agente reductor.
40. Proteínas (Morfologia)
Se dividen en dos en fibrosas y globulares.
Las fibrosas son aquellas planas y alargadas con forma de varilla las cuales son
insolubles en l agua y resistentes fisicamnte como la keratina y el colágeno.
Las globulares son aquellas que se presentan en formas esféricas y compactas son
hidrosolubles. Hemoglobina y las inmunoglobulinas.
CON BASE EN SU CMPOSICION:
SIMPLES_ Son aquellas compuestas por unicamnete aminoácidos
CONJUGADAS: Con una proteína simple y compontnte no proteicos
Una proteína sin su grupo protésico se llama apoproteina y una sin el grupo
holoproteina.
41. ESTRUCUTRURA DE LA SPROTEINAS
Primarias: Se define como la secuencia de aminoácidos.
Secundarias: Ademas del enclace peitdico usa puentes de hidrogeno entre el grupo
amida y el grupo carbonilo. Para que un puente se considerado debe estar con
elementos como O,N Y P si no, solo on enlcaes covalentes. Cnsta de varios
patrones reptitivos.
Tipos de estructura:
Gelice Alfa y lamina beta plegada.
42. HLICE ALFA
Es una estrcutura rigifa en forma de varilla que se origina cuando una cadena
polipetida s enrolla en una cofromacion helicoideal dextrógira. Da una vuelta cada
3.6 aminoacidos. Y una distancia de 0.54nm Por medio de puentes de hidrogeno
los cules permiten ese giro.
43.
44. Lamina beta pleegada.
Se froman cuando se lienan dos ommas segmentos de la cadena polipetida de un
lado al otro. Cada segmento individual se le llamacadenna B y en lugar de estar
enrollada cad acadena s presenta extendida Se da cuando el punte de hidrgeno se
crea con el hidrogeno amida del cuarto residuo se une a l oxigeno carbonilo del
primer residuo.
45. Estrcuturra terciaria.
Señla ls confromaciones tridimensionales únicas que presentan las proteínas
globulares cuando se pliegan en sus estructuras nativas. Los enlaces disulfuro en
esta estrucutra la protegen de los cambios de ph.
Estrucutra cuaternaria.
Como sabems a ca polipetido se le llm subunidad entonces en esta estrucutr las
subunidades polipetidas se van ensamblar por interacciones no covalemntes
Pueden ser de 4 subinudades 2 alga y dos beta.
Si son de 2 subunidades sellaman dimeros y 4 tetrameros
46. Desnaturalizacion de proteínas
Es el proceso de desorganización de la proteína en la cual se rompen todos los
enlcaces menos los enlcades peptídicos dependeidno el nivel de desnaturalización
una proteína puede perder su función biológica y sea total o parcialmente.
Pueden desnaturalizarse por medio de ls cambuios de Ph, con solventes organicos
como el etanol. Detergentes o cmo en la urea
FUNCION DE LAS PROTEINAS:
Enzimatica ya que se comprotan como biocatalizadores.
Transporte como la hemoglobina que transporta elemtos o compuestos por el
organismo.
Reservsa: Nos dan 4kcal
47. Defesniva: Con la inmonoglobulinas
Estructural: FORAM CABELLO Y HUESOS.
La electroforssis de proteínas nos permite saber como estanlas proteínas d un
paciente. Las separa según su peso molecular y su froma.
48. Carbohidratos
Son compuestos ternaios (CARBONO,OXIGENO E HIDROGENO) que son importantes
en la obtecnion de atp . Tambien se pueden definir como polihidroxialdehios y
polihidroxicetonas que se pueden hidrolizar en compuestos anteriores. O BIEN
como cadena hidrocarbonada polialcoholica que tiene en alguno de sus carbonos
un grupo aldehído o cetona.
Son de origen endógeno y exógeno los primeros son aquellos que se producen en
el hígado y en la corteza suprarrenal a partir de aminoacidos glogenicos. Y los
segundos son aquellos los cuales provienen de las dietas que contiene creales,
frutas y legumbres.
El cuerpo principalmnte el cerebro los necesita (glucosa) y cuando no tiene reservas
energéticas se activan ciclos como la gluconogenesis.
49. Monosacaridos
Son los monómeros de los glúcidos y estos se dividen aldosas y cetosas
dependeidno en donde se encuentre el grupo carbonilo
Y según sun numero de tomos se clasdifacan en triosas tetrosa eptnotsas como la
ribosa y hexosa como la glucosa.
Aldohexosa la glucosa y aldopentosa la ribosa.