Apuntes de Bioquímica - Biomoléculas

Apuntes de Bioquímica . 1
Función bioquímica molecular
Pedro Manuel Soto Guerrero
2. FUNCIÓN BIOQUÍMICA MOLECULAR
_________________________________________________________________________________
BIOELEMENTOS 1
Enfermedades carenciales 2
BIOMOLÉCULAS 3
3.2. CARBOHIDRATOS 4
Monosacáridos 6
Enlace hemiacetal 7
Disacáridos 7
Enlace glicosídico 7
Polisácaridos 8
Mucopolisacáridos (GAG) 10
3.3. LÍPIDOS 12
Lípidos simples 12
Lípidos complejos 14
Lípidos derivados 16
3.4. PROTEÍNAS 20
Funciones de las proteínas 20
Clases de aminoácidos 21
Formación de péptidos 23
Clasificación de las proteínas 24
Estructura primaria 26
Estructura secundaria 27
Estructura terciaria 28
Estructura cuaternaria 28
Factores que afectan la estabilidad de las proteínas 29
Ácidos nucleícos 30
.3.5. ENZIMAS Y COFACTORES 37
ENZIMAS 37
Catalizador 37
Características de las enzimas 38
Efecto de las concentraciones 38
Inhibición enzimática 39
Modulación alostérica 39
Modulación actividad enzimática 39
Clasificación de las enzimas 40
Efecto del pH y la temperatura 41
COFACTORES 42
Coenzimas y grupos prostéticos 43
Clasificación coenzimas 43
VITAMINAS 43
CINÉTICA ENZIMÁTICA 44

BIOELEMENTOS
1
Elementos químicos que constituyen los seres vivos
o BioElementos primarios: 99.3% H, O, C, N
o BioElementos secundarios: 0.7% Ca, P, K, S, Na, Cl, Mg, Fe
o Oligoelementos: trazas Mn, I, Cu, Co, Zn, F, Mo
Función de los bioelementos constituyentes de los seres vivos
Estructural: estructura del organismo: H, O, C, N, P, S
Esquelética: confieren rigidez: Ca, Mg, P, F, Si
Energética: moléculas energéticas: C, H, O, P
Catalítica: reacciones bioquímicas: Fe, Co, Cu, I
Osmótica y electrolítica: regulan procesos osmóticos y de potencial químico y electrónico:
Na+, K+ y Cl-
Constituyen las Biomoléculas: moléculas constituyentes de los seres vivos
o Biomoléculas inorgánicas: agua, gases (O2 CO2), sales inorgánicas (aniones, fosfato,
bicarbonato) y cationes (amonio)
o Biomoléculas orgánicas: glúcidos, lípidos, proteínas, ácidos nucleicos, metabolitos.
o Facilidad de formar enlaces covalentes estables, su fuerza es inversamente
proporcional a la masa de los átomos unidos
o Disponibilidad de los átomos de carbono para formar esqueletos tridimensionales
o Multiplicidad de enlaces formación de estructuras lineales, ramificadas, cíclicas o
Variedad de grupos funcionales, con propiedades diferentes
Oligoelementos Enfermedades carenciales
Cobalto Anemia, retraso en el crecimiento
Cobre Anemia, defectos esqueléticos y del sistema nervioso, lesiones cardiovasculares
Flúor Caries y afecta estructura ósea
Manganeso Retaso en el crecimiento
Selenio Metionina en sangre (similar al bocio)
Yodo Bocio
Zinc Inapetencia. Afecta crecimiento y curación de heridas
1
Lozano, Bioquímica y Biología Molecular. Pág, 5 a 8

BIOMOLÉCULAS
2
_________________________________________________________________________________________
Una célula viva está constituida básicamente por cuatro elementos (C, H, O y N) los cuales
combinados entre sí, dan origen a un gran número de compuestos. La sustancia más abundante en la
célula viva es el agua y llega a representar más del 70% de su peso. Esta molécula es de gran
importancia pues la mayor parte de las reacciones intracelulares se llevan a cabo en ambiente acuoso
y todos los organismos se han diseñado alrededor de las propiedades del agua, tales como su
carácter polar, su capacidad para formar enlaces de hidrógeno y su alta tensión superficial. Si se deja
de lado el agua, casi todas las moléculas en la célula son compuestos carbonados asociados a otros
elementos, entre otros se consideran los carbohidratos, lípidos, proteínas y los ácidos nucleicos.
La química de la célula está basada en los compuestos de carbono, elemento que ocupa una posición
especial entre los demás. En la naturaleza, el carbono forma cerca de medio millón de compuestos
orgánicos, los cuales se han analizado y caracterizado y algunos de ellos se han sintetizado de
manera exclusiva por los organismos vivos. La mayoría de los compuestos orgánicos contribuye a la
estructura de las plantas y de los animales, o se usan en su metabolismo ya que todos ellos
contienen una reserva de energía potencial la cual pueden poner a disposición en sus reacciones
exotérmicas (exergónicas) y usarlas para perpetuar el trabajo en los diferentes sistemas biológicos.
Los compuestos del carbono fabricados por los organismos vivos están divididos en cuatro grandes
grupos: carbohidratos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos. Estos son distintos en sus propiedades
físicas y químicas, pero los tres primeros son similares metabólicamente, al menos, en el hecho de
que son fuentes de energía para los organismos.
El rompimiento de las moléculas orgánicas complejas da como resultado la liberación de energía. Por
ejemplo, una cadena de seis átomos de carbono puede originar residuos de tres átomos de carbono,
los cuales a su vez se pueden utilizar en la síntesis de nuevas moléculas de seis átomos de carbono
o aún en moléculas más largas. De esta manera los componentes de las moléculas orgánicas se
pueden usar en una gran variedad de combinaciones en los organismos vivos. El ciclo de
degradación y síntesis de las moléculas, con la liberación o almacenamiento de energía, se lleva a
cabo de acuerdo con las condiciones del medio celular. Esto último depende de la fuente externa para
obtención de energía y para el reemplazo de las moléculas que se han desintegrado completamente.
2.1. CARBOHIDRATOS
Compuestos orgánicos que contienen carbono, hidrógeno y oxígeno, químicamente se definen como
aldehídos o cetonas, dentro de ellos se clasifican los azúcares simples o monosacáridos en donde n
es un número entero de 3 - 7. Si se unen dos monosacáridos forman un disacárido; si se unen de 3 -
20 monosacáridos (oligosacáridos) y cuando se unen numerosas unidades de monosacáridos
(polisacárido) como almidones, celulosas, pectinas, quitinas.
Los carbohidratos como los azúcares y los almidones generalmente se utilizan por los organismos
como fuentes de energía; mientras que los otros como las celulosas, pectinas y quitinas tienen
función estructural en células individuales y aún en organismos completos como hongos, plantas,
bacterias artrópodos, etc. Además, algunos polisacáridos y polímeros más cortos de azucares actúan
como marcadores para una variedad de procesos de reconocimiento en las células, incluyendo la
adhesión de ellas con sus vecinas y el transporte de proteínas a los destinos intracelulares
apropiados y otros hacen parte de sustancias celulares importantes como son los ácidos nucleicos y
como cofactores que contienen vitaminas.
2
Cursos ciencia.2002.

En cuanto a sus propiedades fisicoquímicas, los carbohidratos de peso molecular bajo son solubles
en agua y tienen poder edulcorante (endulzante), características que son opuestas en los
carbohidratos de peso molecular alto en los cuales la solubilidad se reduce notablemente.
MONOSACÁRIDOS
Son los azúcares más simples, en su nombre incluyen la terminación osa. Si en su molécula
contienen la función carbonilo (- C=O) en un carbón primario se denominan aldosas y si esa función
está en un carbono secundario, se denominan cetosas. Los monosacáridos, azúcares simples, son
aldehídos o cetonas con uno o más grupos hidroxilo; Los átomos de carbono a los que se unen los
grupos hidroxilo son a menudo centros quirales (carbonos asimétricos) y la estereoisometría es un
fenómeno común entre los entre los monosacáridos.
Todos los monosacáridos simples tienen la fórmula empírica (CH2O) n en cualquier número entero de
3 a 9. La terminan –osa es característica de los glúcidos y la terminación –ulosa se refiere a una
cetosa simple. La adición de un grupo hidroxilo produce la forma cíclica de los mismos azúcares y da
lugar a la aparición de un nuevo grupo quiral, incrementando la complejidad estereoquímica de esta
clase de compuestos.
La estructura básica de los monosacáridos, es una cadena de carbonos unidos por enlaces simples,
uno de los átomos de oxígeno por un enlace doble, formado un grupo carbonilo; cada uno de los
átomos de carbono tiene grupo hidroxilo. Si el grupo carbonilo se halla en un extremo de la cadena
carbonada, el monosacárido es un aldehído y recibe el nombre de aldosas; si el grupo carbonilo se
encuentra en cualquier posición, el monosacárido es una cetona y en este caso se denomina cetosa.
Otro aspecto que se debe tener en cuenta para la clasificación y estructura de los monosacáridos es
el número de carbonos que presenta la molécula.
No. CARBONOS 3 CARBONOS 4 CARBONOS 5 CARBONOS 6 CARBONOS
FUNCIÓN
ALDOSA Aldo triosa Aldotetrosa Aldo pentosa Aldohexosa
CETOSA Cetotriosa Cetotetrosa Cetopentosa Cetohexosa
TRIOSAS
Son azúcares sencillos, compuestas por tres átomos de carbono, se reconocen a la Dihidroxiacetona
(Cetotriosa) y al Gliceraldehido (Aldotriosa) resultado de la degradación de las hexosas. Formación de
triosas Monosacáridos con tres átomos de carbono. Si la función carbonilo está en el carbono 1, es
una Aldosa, si está en el carbono 2, es una Cetosa.

HEXOSAS
Las hexosas son los azúcares de seis carbonos. Ejemplo Glucosa que es la subunidad de la cual
están hechos la mayoría de los polisacáridos, su molécula cíclica es el resultado de la reacción del
grupo carbonilo (C=O) de la posición C1 con el grupo hidroxilo (OH) de la posición C5 para formar
una estructura denominada anillo de piranosa o anillo piranósico que presenta al igual que las
pentosas dos formas isoméricas α y ß.
La molécula se denomina alfa (α) glucopiranosa o α-glucosa cuando el grupo OH del C1 se proyecta
hacia abajo del plano y ß-piranosa o ß-glucosa cuando el grupo hidroxilo se proyecta hacia arriba.
Aun cuando las moléculas presentan características semejantes a las de los azúcares simples,
pueden formar polímeros con estructuras y funciones diferentes como se verá más adelante.
Muchos organismos también sintetizan otros monosacáridos del tipo hexosa dentro de los que se
incluyen a la fructosa (azúcar de frutas) y la galactosa (azúcar de la leche).

Apuntes de Bioquímica 6
Formación del Anillo. Enlace Hemiacetal: A partir de un carbono asimétrico =C (H) OH formando una
condensación intramolecular del grupo carboxilo y de un -OH distante, resultando un hemiacetal cíclico
(aldosas) Forman anillos de 6átomos por interacción C1 – C5.
Fructosa (Azúcar de las frutas). Estructura lineal
Estructura en anillo, o enlaces hemiacetal cíclico (cetosas), formando anillos de 5 átomos por
interacción C2 – C5 u estructura en anillo.
RIBOSA
Dentro de los monosacáridos de cinco átomos de carbono o pentosas, las aldopentosas ribosa y
desoxirribosa que hacen parte de la molécula de los ácidos Ribonucleico (ARN) y Desoxirribonucleico
(ADN) respectivamente. En la figura se muestra la estructura lineal y las dos formas alternativas en
anillo (α y ß) de estos dos azúcares dependientes de la configuración del carbono 1. La estructura
cíclica es característica de los azúcares que tienen cinco o más carbonos, y es la forma predominante
de esas moléculas en las células

DISACÁRIDOS
Los monosacáridos, en especial la glucosa y sus derivados, tienen un lapso de vida muy corto dentro
de la célula ya que la mayoría de ellos se degradan por hidrólisis para liberar su energía química
utilizada en las diferentes reacciones celulares, o se unen mediante enlaces glucosídicos (C-O-C) por
síntesis de deshidratación para formar disacáridos y polisacáridos.
ENLACE GLICOSÍDICO
El enlace glicosídico se forma entre el hidroxilo ( este aporta un -H ) del carbono 1 del primer
monosacárido con el -OH del carbono 2, 3 o 4 del segundo monosacárido formando una molécula de
agua; los enlaces resultantes serán alfa (α ) o beta ( ß ) según la posición del -OH en el primer
azúcar. De gran importancia biológica, representa el enlace covalente entre monosacáridos sucesivos
en los polisacáridos y polisacáridos.
Esquema de los enlaces glicosídicos α 1 y 4.
Los disacáridos a menudo se usan en las plantas para almacenar energía por corto tiempo, los más
comunes en la naturaleza son: sacarosa, maltosa y lactosa.

Moléculas de disacáridos en las que se resaltan los enlaces glicosídicos alfa y beta.
La sacarosa o azúcar de mesa, es el resultado de la unión del carbono 1 de la α-glucosa y el carbono
2 de la ß-fructosa con un enlace glicosídico a (1--› 2); es un compuesto de gran valor energético y uno
de los principales componentes de la caña de azúcar y del azúcar de la remolacha. La hidrólisis de la
sacarosa por ácidos o por enzimas como la invertasa o sacarasa, rompe el enlace glicosídico y se
obtiene el azúcar invertido que es una mezcla de glucosa y fructosa.
La molécula de la lactosa o azúcar de la leche (entre 2-7%), constituida por ß-galactosa y α-glucosa,
con el enlace glicosídico ß (1 --> 4) entre el carbono 1 de la ß-galactosa y el carbono 4 de la α -
glucosa. Es un azúcar reductor sintetizado por las células secretoras de las glándulas mamarias
durante la lactancia, su hidrólisis se lleva a cabo por la acción de la enzima Lactasa.
La maltosa está formada por dos moléculas de α-glucosa con el enlace glicosídico α (1--› 4) entre el
carbono 1 de la primera molécula y el carbono 4 de la segunda. Otros disacáridos tienen función
estructural como la celobiosa, constituida por dos moléculas de ß-glucosa entre las cuales existe un
enlace glicosídico ß (1 --> 4), se obtiene durante la degradación o síntesis del polisacárido celulosa.
POLISACÁRIDOS
Son los carbohidratos más abundantes, resultado de la unión de más de 10 unidades de azúcares
sencillos (generalmente la glucosa) mediante enlaces glicosídicos. Almidón y la celulosa (en plantas)
y el glucógeno (en animales).
Constituyente del Almidón y el Glucógeno. Unidades de glucosa en enlace α1-4.

Polisacárido ramificado (Amilopectina) Constituyente del Almidón y el Glucógeno.
El almidón es un polisacárido de estructura helicoidal, su función es de reserva en las plantas.
Consta de una mezcla de dos tipos diferentes de polímeros; la amilosa y la amilopectina. La primera
es una molécula recta sin ramificaciones en la cual las moléculas de glucosa se unen mediante
enlaces glicosídicos α (1--› 4), la amilopectina es una molécula ramificada como el glucógeno o
almidón animal, en donde las moléculas de glucosa se unen con enlaces glicosídicos α (1--› 4) en su
porción recta y enlaces α (1--› 6) en sus ramificaciones que están separadas por 24-30 unidades de
glucosa. Un extremo de la cadena de almidón lleva un grupo -OH que constituye el terminal reductor
de la gran molécula. La amilopectina difiere del glucógeno porque tiene menos ramificaciones y un
peso molecular general más bajo (aproximadamente 500 mil Dalton), sus terminales no son
reductores ya que los carbonos que tendrían el grupo -OH están participando en los enlaces
glicosídicos.
El almidón es un compuesto insoluble en agua fría, aunque tiende a ser más soluble en agua caliente
cuando su molécula permite "atrapar" el agua, de manera que cuando baja la temperatura adquiere
un aspecto gelatinoso comúnmente denominado "engrudo". Se encuentra en las plantas almacenado
como reserva energética en los amiloplastos, plastidios sin color que son abundantes en los bulbos,
tallos subterráneos (papa) y semillas como el maíz y el fríjol. Cuando la planta necesita energía para
sus procesos metabólicos, adquiere la glucosa degradando el almidón por la acción de la enzima alfa
amilasa. Los animales también obtienen energía de este compuesto cuando se ingiere en la dieta y lo
degrada con la misma enzima que es segregada por las glándulas salivales y el páncreas.
El glucógeno es un polisacárido helicoidal de reserva semejante a la amilopectina vegetal con
enlaces glicosídicos α (1--› 4) y α (1--› 6) sin embargo, sus ramificaciones son cortas y se establecen
cada 8-12 subunidades de glucosa razón por la cual se obtienen fácilmente cuando se necesita
energía. Se almacena en los músculos y en el hígado en donde las enzimas allí presentes hidrolizan
con facilidad los enlaces glicosídicos del glucógeno. Dado que su molécula es semejante a la
amilopectina, el glucógeno se puede degradar en los animales por la alfa amilasa del páncreas y de la
saliva a nivel de los enlaces a (1 --› 4) obteniéndose como producto una mezcla de glucosa, maltosa y
dextrina límite. Esta última corresponde al glucógeno parcialmente hidrolizado con abundantes
enlaces α (1--› 6) que la alfa amilasa no puede digerir, de manera que las amilo α (1--› 6)
glucosidasas actúan sobre esos enlaces y posteriormente la alfa amilasa puede continuar la
degradación sobre los enlaces α (1--› 4).

La celulosa se considera como el compuesto más abundante del planeta, puesto que es el principal
componente estructural de la pared celular los vegetales. Es un polímero de ß-glucosa no ramificado
en donde las subunidades se unen mediante enlaces glicosídicos ß (1--› 4); debido a esto la molécula
se presenta como una lámina extendida constituida por cables moleculares rígidos sobre los cuales
no actúan las enzimas digestivas de los animales que consumen vegetales. Así, que esta función la
realizan las bacterias y los protozoarios que se encuentran normalmente haciendo parte de la flora en
rumiantes, e intestinal (de otros animales) que producen celulasa y para las cuales la celulosa es
alimento.
No todos los polisacáridos que se encuentran en los organismos están formados por unidades de
glucosa. Algunos como la quitina, por ejemplo, es un polímero estructural no ramificado del amino
azúcar N-acetil glucosamina, unido por enlaces glicosídicos ß (1--›4) que hace parte del exoesqueleto
de artrópodos y de las paredes celulares de muchos hongos.
MUCOPOLISACÁRIDOS O GLUCOSAMINOGLUCANOS
Son polímeros de monosacáridos que poseen unidades de azúcares modificados como amino -
azúcares, azúcares sulfatados, azúcares ácidos y N- acetil derivados. Las cadenas de carbohidratos
de los Glucosaminoglucanos existen como repeticiones de disacáridos en los cuales uno de los dos
azúcares es siempre N-acetilglucosamina o N-acetilgalactosamina.
Todos los Glucosaminoglucanos con excepción del ácido hialurónico tienen azúcares sulfatados, y la
presencia de grandes cantidades de grupos carboxilo y sulfato hacen de estos polímeros moléculas
fuertemente ácidas. La mayoría de estos compuestos se encuentran combinados con proteínas para
formar proteoglicanos en la matriz extracelular, especialmente el heparan sulfato que está en
estrecha asociación con el límite externo de la membrana plasmática.
Los Glucosaminoglucanos son de aspecto amorfo, tan viscosos como las secreciones mucosas,
entre los más comunes se pueden citar: el ácido hialurónico, el condroitin sulfato A, la heparina, el
queratansulfato y el dermatán sulfato.
El ácido hialurónico es un mucopolisacárido ácido formado por la repetición de un disacárido
formado por el ácido glucurónico y N- acetil glucosamina, unidos entre sí por enlaces glicosídicos ß
(1--› 3) y los disacáridos mediante enlaces ß (1--› 4). El ácido hialurónico se encuentra como
componente principal de la sustancia fundamental del tejido conectivo, constituyendo el humor
acuoso del ojo, el líquido sinovial y la gelatina de Wharton del cordón umbilical. Se hidrata fácilmente
y de él dependen los cambios en la viscosidad y la permeabilidad de la sustancia fundamental del
tejido conectivo, y por ello tiene influencia importante en el intercambio de material entre las células
de los tejidos y el plasma sanguíneo. La enzima que hidroliza los enlaces del ácido hialurónico es la
Hialuronidasa presente en los espermatozoides para facilitar la entrada al óvulo y en los estafilococos
para invadir el tejido conectivo. Ella reduce la viscosidad y con ello aumenta la permeabilidad del
tejido.

Mucopolisacárido formado por el ácido glucurónico y la N- acetil glucosamina
La heparina es un mucopolisacárido acídico sulfatado, resultado de la repetición del disacárido
formado por del ácido glucurónico sulfatado (ácido idurónico) unido a una glucosamida 6-sulfato mediante
enlace glicosídico α (1--› 4). Los disacáridos también se unen e ntre sí por enlace glicosídico
α (1--› 4).
Mucopolisacárido Heparina formado por el ácido glucurónico sulfatado y la glucosamida 6 -sulfato
El condroitin sulfato A, es la unidad disacárida repetitiva del ácido glucurónico con N-acetil ß
galactosamina 4 sulfato mediante enlace α (1--› 3). Los disacáridos se unen con enlace glicosídico α
(1--› 4) y forman a su vez la condromucina componente de la sustancia fundamental del cartílago.
Mucopolisacárido formado por las unidades de ácido glucurónico con N-acetil ß galactosamina.
El depósito de mucopolisacáridos en el tejido óseo ocasiona las mucopolisacaridosis, que son
trastornos hereditarios del metabolismo de los carbohidratos que provocan la deformación de los
huesos y las anormalidades faciales.

2.2. LÍPIDOS
Los lípidos son un grupo amplio y heterogéneo de compuestos insolubles en agua, pero solubles en
solventes orgánicos no polares como el éter, el cloroformo o el benceno. En su molécula ellos
contienen carbono, hidrógeno y oxígeno, pero este último en menor proporción respecto al carbono y
al hidrógeno que en los carbohidratos. En los organismos vivos cumplen diversas funciones como las
que se citan a continuación:
Reserva energética se utilizan como combustibles biológicos, pueden suministrar cerca de 9.3
Calorías por gramo, comparada con 4.1 Calorías de azúcares y proteínas
Forman cubiertas aislantes en la superficie de plantas y de animales para evitar infecciones y
mantener el equilibrio hídrico en ellos.
Componentes estructurales de las membranas biológicas en donde contribuyen a la formación de
compartimentos con respuestas bioquímicas específicas.
Constituyen sistemas aislantes contra choques térmicos, eléctricos y químicos a nivel de la
hipodermis o en cubiertas de órganos internos.
Hormonas que participan en el control de procesos metabólicos
Precursores de otros compuestos complejos como lipoproteínas, glicoproteínas, vitaminas
liposolubles etc.
CLASIFICACIÓN DE LOS LÍPIDOS
LÍPIDOS SIMPLES que incluyen Grasas verdaderas saturadas (sólidas), aceites insaturados
(líquidos) y ceras los cuales tienen estructura similar y en su molécula solamente poseen carbono,
hidrógeno y oxígeno.
LÍPIDOS COMPLEJOS comprenden los fosfolípidos o fosfoglicéridos, de estructura similar a las
grasas pero además contienen fósforo y nitrógeno; los esfingolípidos (ceramidas, esfingomielinas,
cerebrósidos y gangliósidos). A los cerebrosidos y gangliósidos también se les conoce como
glicolípidos.
LÍPIDOS DERIVADOS, incluyen los lípidos que no se clasifican en los anteriores grupos como la
familia de los esteroides, carotenoides, las prostaglandinas y las vitaminas liposolubles.
De los anteriores grupos sólo las grasas y los aceites cumplen un papel importante como almacenes
de energía.
LÍPIDOS SIMPLES
GRASAS
El patrón más común de la estructura es una molécula de glicerol unida a cadenas de ácidos grasos.
Los ácidos grasos son cadenas hidrocarbonadas apolares largas no ramificadas, con un grupo
carboxilo ionizable en un extremo y el glicerol o glicerina (polialcohol de tres átomos de carbono) que
puede unir sus tres OH (hidroxilos) mediante enlaces ester con los grupos carboxilo (-COOH) de una,
dos o tres moléculas de ácidos grasos para dar lugar a monoglicéridos, diglicéridos o triglicéridos
respectivamente.

Polialcohol de tres átomos de Carbono.
Cadenas hidrocarbonadas. Acido graso saturado
Cadenas hidrocarbonadas. Acido graso insaturado

Generalmente los ácidos grasos sintetizados por las células poseen un número par de átomos de
carbono y su longitud varía de 14 - 24 carbonos. En su cadena pueden estar presentes o ausentes
dobles enlaces, así las moléculas de ácidos grasos que tienen dobles enlaces son insaturadas y las
que carecen de ellos son saturadas. Estas características son de importancia en las propiedades
fisicoquímicas de la molécula de grasa, de tal manera que aquellas conformadas por ácidos grasos
saturados, como las que se encuentran en la hipodermis de mamíferos, son sólidas a temperatura
ambiente, por ejemplo la triestearina. Mientras que las grasas con ácidos grasos insaturados, como
los aceites vegetales (ejemplo, ácido linoleico) son líquidos a la misma temperatura. Sin embargo, un
aceite se puede convertir en grasa saturada rompiendo los dobles enlaces entre los carbonos,
reemplazándolos con enlaces simples, y añadiendo hidrógenos. Este es un "aceite hidrogenado"
como los que se encuentran en las margarinas.
Una molécula de grasa puede contener tres ácidos grasos idénticos, o ser mixta con ácidos grasos
diferentes. Las grasas son moléculas insolubles en agua, pero solubles en solventes no polares. Se
almacenan en las células en forma de gotas de lípido anhídro por lo que son almacenes de energía
muy concentrada, en los animales el principal tejido de reserva es el adiposo, en las células
denominadas adipocitos. Mientras que en vegetales como maíz, sorgo, girasol, maní de las cuales se
extrae industrialmente aceite, se encuentra intracelularmente en plastidios para tal fin como son los
oleoplastos.
Industrialmente los triglicéridos se utilizan para la fabricación de jabones mediante el proceso químico
de saponificación. Para más información, consulte en:
CERAS
Son similares a las grasas y a los aceites excepto en que los ácidos grasos que las conforman se
ligan a cadenas largas de alcoholes en lugar de unirse al glicerol. Son sólidas e insolubles en agua.
Las ceras forman una cubierta impermeable sobre las hojas, frutos y tallos de plantas terrestres para
impedir la pérdida de agua por excesiva transpiración. Algunas estructuras que cubren los animales
como son las plumas, los pelos; la piel poseen ceras con función impermeabilizante y lubricantes más
no de importancia alimenticia. En casos excepcionales como en las abejas las utilizan para construir
sus colmenas. Esta cera de abejas está constituida principalmente por ésteres de ácido palmítico y
alcoholes de 26 - 34 átomos de carbono.
LÍPIDOS COMPLEJOS
FOSFOLÍPIDOS O FOSFOGLICÉRIDOS
Son diglicéridos semejantes a un aceite excepto en que uno de los ácidos grasos se reemplaza por
un residuo de ácido fosfórico y a menudo este último se une a una molécula polar pequeña ionizable
tal como la colina, serina, inositol, o etanolamina De esta manera el fosfolípido adquiere una
característica anfipática, es decir su molécula presenta una "cabeza" (de glicerol y base orgánica)
polar o cargada (hidrosoluble) unida a una "cola" no polar (hidrofóbica) de ácidos grasos, condición
que le facilita hacer parte estructural de las membranas celulares como bicapa lipídica y cumplir en
ellas una función selectiva en el transporte puesto que al entrar en contacto con el agua adquieren
cierta configuración y los extremos hidrosolubles se orientan hacia fuera mientras los extremos
hidrofóbicos se orientan en sentido opuesto.

Lípido Complejo principal constituyente de las membranas celulares.
ESFINGOLÍPIDOS
Son los lípidos estructurales de membrana menos abundantes, derivados de la esfingosina, un amino
alcohol de cadena larga hidrocarbonada el cual esterifica con diferentes grupos. Si el grupo amino de
la esfingosina se une a un ácido graso (R) y establece un enlace amida, esta molécula es una
ceramida.
Esfingolípidos esfingosina.
Esfingolípidos que presenta un enlace tipo amino con un radical de tipo ácido graso (R).

La función de las ceramidas está relacionada con reforzar la cohesión de las células de la capa
córnea de la epidermis, limitando la pérdida de péptidos hidrosolubles y minimizan las alteraciones
producidas por los rayos UV tanto en la piel como en el pelo.
Si la esfingosina esterifica el alcohol terminal con fosforilcolina, la molécula resultante es una
esfingomielina, fosfolípido de esfingosina presente en las membranas celulares. Si el grupo
esterificado es un carbohidrato la molécula es un glicolípido, que puede llamarse cerebrósido si el
carbohidrato es un azúcar simple y si es un oligosacárido se llama gangliósido. Puesto que los
esfingolípidos tienen dos cadenas largas de hidrocarburos (hidrofóbicas) en un extremo y una región
hidrofílica en el otro son también moléculas anfipáticas y muy similares a los fosfoglicéridos o
fosfolípidos razón por la cual se ajustan de manera adecuada en la bicapa - lipídica de las
membranas.
Estructura molecular de un gangliósido.
LÍPIDOS DERIVADOS
Incluye cualquier lípido que no se clasifique como simple o complejo como los esteroides,
carotenoides, prostaglandinas y vitaminas liposolubles.
ESTEROIDES
Son lipoderivados que presentan semejanza estructural con los terpenos o isoprenos, su molécula
presenta la estructura básica del compuesto anillado:
Ciclopentanoperhidrofenantreno correspondiente a un conjunto de cuatro anillos entrelazados; tres de
los cuales contienen seis átomos de carbono y el cuarto sólo tiene cinco. La longitud y estructura de
las cadenas caracteriza a cada uno de los esteroides derivados. Los esteroides que tienen un grupo -
OH se denominan esteroles, el ejemplo más conocido es el colesterol el cual en ciertas células
animales llega a constituir más del 50% de los lípidos de membrana y es el más pequeño y menos
anfipático de ellos. Debido a que la estructura cíclica del colesterol carece de la flexibilidad de las
cadenas alifáticas, se cree que su función sea la de mantener la estabilidad de la membrana a pesar
de leves aumentos de temperatura. Las membranas de las células vegetales contienen otros tipos de
esteroles.

Conformación de la estructura base de los lípidos derivados (Ciclopentanoperhidrofenantreno)
Colesterol
Otros ejemplos de esteroides son las sales biliares, las hormonas sexuales masculinas y femeninas y
las hormonas de la corteza suprarrenal. Esas hormonas en los animales como los crustáceos,
insectos y vertebrados están implicadas en procesos de regulación metabólica. Así, la hormona de la
muda (ecdisoma) de los insectos, la produce la glándula protoráxiaca y estimula en conjunto con otras
hormonas el cambio de la cubierta externa para regular el ritmo del crecimiento.
Dentro de las hormonas de la corteza suprarrenal se consideran principalmente: glucocorticoides
(Cortisol) los cuales entre otras funciones median las respuestas del cuerpo al estrés favoreciendo el
uso de ácidos grasos y proteínas para la obtención de energía por parte de todas las células excepto
las musculares y nerviosas que se beneficiarán de la energía obtenida directamente de las fuentes de
glucosa (glucógeno), mineralocorticoides (aldosterona)

Hormona de muda en artrópodos
CAROTENOIDES
Los carotenoides incluyen dos grupos principales, los carotenos y las xantolfilas. Los primeros son
hidrocarburos puros, mientras que los últimos son derivados que contienen oxígeno. Los carotenos
son los más abundantes, se originan de la polimerización de ocho moléculas de isopreno y forman un
compuesto simétrico de 40 átomos de carbono el ß-caroteno, la ruptura oxidativa a nivel del carbono
20 produce dos unidades de vitamina A o retinol que en los individuos con células fotorreceptoras
origina un derivado fotosensible denominado retinal, su deficiencia ocasiona la ceguera nocturna y
daño en las membranas de las mucosas dando lugar a piel descamada y epitelios sujetos a infección.
Vitamina A en la que se detalla las unidades de isopreno.
Se clasifican con los lípidos por su insolubilidad en agua y su consistencia aceitosa, se distribuyen
ampliamente en la naturaleza especialmente como pigmentos vegetales de color rojo y amarillo con
una función importante en el proceso de fotosíntesis y el fototropismo u orientación de las plantas
hacia las fuentes de luz.
Las xantofilas juegan un papel importante en el proceso de fotosíntesis de las plantas expuestas a
intensidades altas de luz solar (desiertos), ya que les proporcionan protección al captar las
radiaciones de alta energía.

PROSTAGLANDINAS
Son hormonas derivadas de ácidos grasos Poliinsaturados de 20 carbonos con un anillo de cinco
átomos de carbono en su estructura. Su efecto de tipo hormonal radica en la regulación de la
actividad de otras hormonas mediante estímulo o inhibición de la formación de AMP cíclico.
Las prostaglandinas se sintetizan y liberan en diferentes tejidos del cuerpo como la ve sícula seminal,
los pulmones, el hígado y el aparato digestivo. Algunas prostaglandinas dilatan las vías bronquiales,
inhiben la secreción gástrica, incrementan la motilidad intestinal, estimulan la contracción del útero,
elevan o reducen la presión arterial, regulan el metabolismo y provocan inflamación. Las sintetizadas
en el centro termorregulador del hipotálamo provocan fiebre. Los premios Nobel suecos Sune
Bergtrom y Bengt Samuelson en 1982 las denominaron prostaglandinas debido a que inicialmente se
aislaron del semen humano, al considerar que provenían de la próstata.
Estructura Básica de una Prostaglandina.
VITAMINAS LIPOSOLUBLES
Además de la vitamina A, derivada del ß-caroteno se consideran lípidos derivados a las vitaminas E,
D y K. La vitamina y K, al igual que la vitamina A contienen polímeros de unidades de isopreno. La
vitamina E o alfa tocoferol inhibe la oxidación de los ácidos grasos insaturados y de la vitamina A que
forman las membranas celulares, se considera la vitamina de la fertilidad. Su deficiencia
generalmente produce anemia e impide el crecimiento normal.
La vitamina D o calciferol, promueve la absorción de calcio y fósforo en el aparato digestivo; esencial
para el crecimiento normal y el mantenimiento de los huesos. Su deficiencia produce raquitismo en
los niños y osteomalacia en los adultos. Su fuente principal es el colesterol que por acción de los
rayos ultravioleta origina una molécula de Vitamina D.
La vitamina K, la producen las bacterias intestinales y se encuentra en el hígado. Es esencial para la
coagulación de la sangre.
Como se sabe, las vitaminas son compuestos orgánicos que se necesitan en cantidades muy
pequeñas para mantener las funciones normales. Es por esta razón, que los excesos en especial de
las liposolubles A o D son dañinos. La sobredosis de vitamina A ocasiona trastornos en la piel, retraso
en el crecimiento de los niños, hipertrofia del hígado y del bazo, e inflamaciones dolorosas de los
huesos largos. El exceso de vitamina D da lugar a pérdida de peso, eliminación de los minerales de
los huesos y calcificación de los tejidos blandos incluyendo el corazón y los vasos sanguíneos. Las
dosis muy altas de vitamina D en mujeres embarazadas se relacionan con ciertas formas de retraso
mental en los hijos.

2.3. PROTEÍNAS
__________________________________________________________________________________________
Son las moléculas más diversas, complejas y de mayor tamaño presentes en la célula. Contienen
carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y usualmente azufre. En algunas proteínas pueden
encontrarse unidos diferentes tipos de sustancias químicas llamadas grupos prostéticos, estos
incluyen carbohidratos, lípidos, grupos fosfato, el grupo hem que contiene hierro e iones metálicos
tales como el cobre y el zinc. Las proteínas tienen formas tridimensionales que son necesarias para
su función específica.
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
Papel como catalizadores orgánicos (enzimas) de casi todas las reacciones de los sistemas
biológicos.
Como hormonas transmitiendo información entre células.
Participación en el transporte y almacenamiento de otras moléculas pequeñas, por ejemplo el
transporte de oxígeno por la hemoglobina.
Anticuerpos que proporcionan defensa contra infecciones. Sirven
como componentes estructurales en las células y tejidos.
Molécula básica en los mecanismos de movimiento, como en el caso de las proteínas
contráctiles.
Último recurso para la obtención de energía cuando el organismo carece de otras reservas tales
como lípidos y carbohidratos.
Las proteínas son polímeros constituidos por monómeros denominados aminoácidos proteicos o
naturales, los cuales son 20. Cada uno de ellos posee un grupo amino -NH2 y un grupo carboxilo -
COOH unidos al mismo átomo de carbono alfa, se diferencian entre sí por el tamaño de sus cadenas
laterales. Los aminoácidos se agrupan en cuatro categorías según las propiedades de sus cadenas
laterales así:
Estructura básica de los aminoácidos. Grupos Funcionales: grupo carboxilo y amino) y el grupo radical (R)

Los aminoácidos se diferencian en composición en el grupo radical.
AMINOÁCIDOS NO POLARES
Poseen cadenas laterales hidrofóbicas que no interactúan con el agua por lo tanto, se localizan al
interior de la molécula de proteína de la cual hacen parte. Esta ubicación les impide quedar en
contacto con el agua. Son ejemplos de estos aminoácidos no polares la glicina (el más sencillo), la
alanina, valina, leucina, isoleucina con cadenas carbonadas simples. El primero frecuentemente
aparece constituyendo los dobleces angulares en la secuencia lineal de aminoácidos para lograr la
conformación tridimensional de la proteína. Además hacen parte de este grupo la prolina con cadena
cíclica de tres átomos de carbono unidos al nitrógeno del grupo amino y al carbono alfa del grupo
carboxilo, esta estructura le permite en la cadena peptídica la formación de "torsiones curvas", la
cisteína y la metionina con átomos de azufre en sus cadenas laterales. La cisteína es menos
hidrofóbica que la metionina por poseer un grupo sulfhidrilo (SH) el cual juega un papel importante en
el plegamiento correcto de las proteínas ya que facilita la formación de los denominados puentes
disulfuro. Otros dos aminoácidos no polares son la fenilalanina y el triptófano con cadenas laterales
anilladas.
AMINOÁCIDOS POLARES
Son aminoácidos con cadenas laterales no cargadas pero polares o hidrofílicas. Estos son la serina,
treonina, tirosina, asparagina y glutamina los cuales tienen grupos amida polares (O=C-NH2). Debido
a sus cadenas polares estos aminoácidos pueden formar puentes de hidrógeno con el agua y por su
naturaleza hidrofílica tienden a ubicarse en la región externa de la molécula de la pro teína que estén
constituyendo.
AMINOÁCIDOS BÁSICOS (CATIÓNICOS)
Son aminoácidos con cadenas laterales que poseen grupos básicos cargados, carácter que los hace
muy hidrofílicos Entre ellos se tienen la lisina, arginina e histidina siendo los dos primeros los más
básicos debido a que sus cadenas laterales siempre están cargadas positivamente. La histidina
puede estar sin carga o tener carga positiva a pH fisiológico, así que frecuentemente juega un papel
muy activo en las reacciones enzimáticas participando en el intercambio de iones hidrógeno.

AMINOÁCIDOS ÁCIDOS (ANIÓNICOS)
Tienen cadenas laterales ácidas que terminan en grupos carboxilos como el ácido aspártico y el ácido
glutámico. Estos aminoácidos están cargados negativamente en la célula y por lo tanto siempre se
hace referencia a ellos como aspartato o glutamato. Son muy hidrofílicos y se localizan en la
superficie de las proteínas.
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Son aquellos que no fabrica el cuerpo humano, o lo hacen en cantidades mínimas , deben ingerirse a
través de los alimentos.
Fenilalanina (Es importante en los procesos de aprendizaje, memoria, control de apetito, deseo
sexual, estados de ánimo, recuperación y desarrollo de tejidos, sistema inmunológico y control del
dolor).
Metionina (Interviene en el buen rendimiento muscular, remover del hígado residuos de procesos
metabólicos, ayudar a reducir las grasas y a evitar el depósito de grasas en arterias y en el hígado).
Histidina (Es extremadamente importante en el crecimiento y reparación de tejidos, en la formación
de glóbulos blancos y rojos. También tiene propiedades antiinflamatorias).
Triptófano (Ayuda a controlar el normal ciclo de sueño, tiene propiedades antidepresivas, incrementa
los niveles permitiendo ganar masa muscular magra e incremento de la resistencia).
Treonina (Es un componente importante del colágeno, esmalte dental y tejidos. También le han
encontrado propiedades antidepresivas. Es un agente lipotrópico, evita la acumulación de grasas en
el hígado).
Leucina (Interviene con la formación y reparación del tejido muscular). Isoleucina (Las mismas
propiedades que la Valina, pero también regula el azúcar en la sangre e interviene en la formación de
hemoglobina).
Lisina (Es necesaria para un buen crecimiento, desarrollo de los huesos, absorción del calcio,
formación de colágeno, encimas, anticuerpos, ayuda en la obtención de energía de las grasas y en la
síntesis de las proteínas).
Valina (Forma parte integral del tejido muscular, puede ser usado para conseguir energía por los
músculos en ejercitación, posibilita un balance de nitrógeno positivo e interviene en el metabolismo
muscular y en la reparación de tejidos).
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
Los fabrica el propio organismo a partir de otros aminoácidos.
Alanina (Interviene en numerosos procesos bioquímicos del organismo que ocurren durante el
ejercicio, ayudando a mantener el nivel de glucosa).
Acido apartico (Ayuda a reducir el nivel de amoníaco en sangre después del ejercicio).
Glicina (Es utilizada por el hígado para eliminar fenoles (tóxicos) y para formar sales biliares. Es
necesario para el correcto funcionamiento de neurotransmisores y del sistema nervioso central.
Incrementa el nivel de creatina en los músculos y también de las somatotrofinas; de esta manera es
posible beneficiarse con un incremento en la fuerza y masa muscular).

Serina (Es fundamental en la formación de algunos neurotransmisores, en la metabolización de las
grasas y para mantener un buen nivel del sistema inmunológico).
Asparragina (Interviene específicamente en los procesos metabólicos del Sistema Nervioso Central).
Acido glutámico (Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y
actúa como estimulante del sistema inmunológico).
Arginina (Estimula la liberación de hormonas del crecimiento. Reduce la grasa corporal, mejor
recuperación y cicatrización de heridas y un mayor incremento de la masa muscular).
Cistina (Es importante en la formación de cabello y piel y también es un agente desintoxicante del
amoníaco).
Tirosina (Interviene en distintos procesos de regulación del apetito, sueño, reducción del stress.
También es un buen antidepresivo y reductor de grasa corporal).
Cisteína (Está implicada en la desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales
libres. También contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre).
Glutamina (Se detalla más abajo).
Prolina (Es de fundamental importancia para un saludable estado de los tejidos de colágeno, piel,
tendones y cartílagos).
FORMACIÓN DE PÉPTIDOS
Los diferentes aminoácidos se polimerizan en el interior de las células para constituir péptidos y
proteínas de acuerdo con la información genética razón por la cual la polimerización se realiza con la
participación de enzimas específicas y requiere del concurso del ARN y de los ribosomas. Este
proceso de inicia con una reacción de condensación entre el grupo carboxilo del primer aminoácido
con el grupo amino del segundo para formar un enlace Peptídico o amida con la eliminación de una
molécula de agua. El compuesto resultante es un dipéptido, el cual puede formar un segundo enlace
Peptídico entre su grupo carboxilo terminal y el grupo amino de un tercer aminoácido dando lugar de
nuevo a una molécula de agua y originando un Tripéptido:

Conformación de dipéptido y tripéptidos con la eliminación de una molécula de agua en cada paso
De esta manera se añaden nuevos aminoácidos siguiendo la secuencia predeterminada por la
información genética dando lugar a un oligopéptido (menos de 10 aminoácidos), a un polipéptido
(hasta 40 aminoácidos) o una proteína con más de 50 aminoácidos. La molécula proteica puede estar
constituida por uno o más polipéptidos plegados en una conformación tridimensional específica. La
proteína responsable del transporte de oxígeno en los vertebrados y algunos invertebrados es la
hemoglobina, la cual posee en su estructura cuatro cadenas peptídicas que se plegaron de manera
independiente y que al unirse dan a la moléculas las propiedades específicas para cumplir su función.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
La clasificación de las proteínas se realiza desde varios puntos de vista, así:
1. SEGÚN SU COMPOSICIÓN:
Proteínas simples u Holoproteínas: Las cuales están formadas exclusivamente o
predominantemente por aminoácidos.
Proteínas conjugadas: Poseen un componente de proporción significativa no aminoacídico que
recibe el nombre de grupo prostético. Según la naturaleza de este grupo consideramos:
- Glicoproteínas: Se caracterizan por poseer en su estructura azúcares. Se pueden citar como
ejemplo: las inmunoglobulinas, algunas proteínas de membrana, el colágeno y otras proteínas de
tejidos conectivos (Glucosaminoglucanos).
- Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos que se encuentran en las membranas
celulares.
- Nucleoproteínas: Se presentan unidas a un ácido nucleico, como en los cromosomas,
ribosomas y en los virus.
- Metaloproteínas: Contienen en su molécula uno o más iones metálicos que no constituyen un
grupo hem. Por ejemplo algunas enzimas.
- Hemoproteínas o Cromoproteínas: Proteínas que tienen en su estructura un grupo hem.
Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y ciertas enzimas como los citocromos.
Estructura básica de las Hemoproteínas o cromoproteínas.

2. DE ACUERDO CON SU MORFOLOGIA Y SOLUBILIDAD:
Proteínas fibrosas: Son insolubles en agua, presentan formas moleculares alargadas, con un
número variado de cadenas polipeptídicas que constituyen fibras resistentes, con cierto grado de
elasticidad, fragilidad o ductilidad. Funcionan como proteínas estructurales o de soporte. Las más
comunes son: Elastina, Colágeno, Queratina, Fibrina, etc.
Proteínas Globulares: Tienden a ser más solubles en agua, debido a que su superficie es polar.
Sin embargo, pueden presentar mayor solubilidad en otros solventes como soluciones salinas,
ácidos o bases diluidas o alcohol. Su estructura es compacta con formas casi esféricas. La
mayoría de las proteínas conocidas son globulares, dentro de las que se consideran todas las
enzimas, las proteínas del plasma y las presentes en las membranas celulares. A su vez las
proteínas globulares se pueden clasificar de acuerdo con su solubilidad:
- Albúminas: Proteínas fácilmente solubles en agua, que coagulan con el calor y precipitan con las
soluciones salinas saturadas. Por ejemplo la Lactoalbúmina, albúmina del suero , la ovoalbúmina
(presente en la clara del huevo).
- Globulinas: Escasamente solubles en agua pura, pero solubles en soluciones salinas diluidas
como cloruro de sodio, entre ellas se encuentran las seroglobulinas (sangre), ovoglobulina,
inmunoglobulinas, etc.
- Glutelinas: Solubles en ácidos y bases diluidos, insolubles en solventes neutros. Ejemplo: La
Glutenina del trigo.
- Prolaminas: Solubles en alcohol del 70 al 80%, insolubles en agua, alcohol absoluto y otros
solventes neutros, como Zeína del maíz y Gliadina del trigo.
3. DE ACUERDO CON SU FUNCIÓN BIOLÓGICA:
Proteínas estructurales: Forman parte de células y tejidos a los que confieren apoyo estructural.
El colágeno y la elastina presentes en el tejido conectivo de los vertebrados. La queratinas de la
piel, pelo y uñas y la espectirna en la membrana de los eritrocitos.
Proteínas de transporte: Como su nombre lo indica, transportan sustancias como el oxígeno en
el caso de la hemoglobina y la mioglobina, ácidos grasos en el caso de la albúmina de la sangre,
o las que realizan un transporte transmembrana en ambos sentidos.
Proteínas de defensa: Protegen al organismo contra posibles ataques de agentes extraños,
entre las que se consideran los anticuerpos (inmunoglobulinas) de la fracción gamma globulínica
de la sangre, las proteínas denominadas interferones cuya función es inhibir la proliferación de
virus en células infectadas e inducir resistencia a la infección viral en otras células, el fibrinógeno
de la sangre importante en el proceso de coagulación.
Proteínas hormonales: Se sintetizan en un tipo particular de células pero su acción la ejercen en
otro tipo. Ejemplo, la insulina.
Proteínas como factores de crecimiento: Su función consiste en estimular la velocidad de
crecimiento y la división celular. Como ejemplo se puede citar la hormona de crecimiento y el
factor de crecimiento derivado de plaquetas.
Proteínas catalíticas o enzimas: Permiten aumentar la velocidad de las reacciones metabólicas.
Dentro de las células son variadas y se encuentran en ca ntidad considerable para satisfacer
adecuadamente sus necesidades. Las enzimas proteolíticas cuya función es la degradación de
otras proteínas, lipasas, amilasas, fosfatasas, etc.
Proteínas contráctiles: Son proteínas capaces de modificar su forma, dando la posibilidad a las
células o tejidos que estén constituyendo de desplazarse, contraerse, relajarse razón por la cual
se encuentran implicadas en los diferentes mecanismos de motilidad. La actina y la Miosina.

Proteínas receptoras: Proteínas encargadas de combinarse con una sustancia específica. Si se
encuentran en la membrana plasmática, son las encargadas de captar las señales externas o
simplemente de inspeccionar el medio. Si encuentran en las membranas de los organelos,
permiten su interacción. Sin embargo, no son proteínas exclusivas de membrana ya que algunas
se encuentran en el citoplasma. Ejemplo los receptores de las hormonas esteroides. Casi todos
los neurotransmisores, la mayoría de las hormonas y muchos medicamentos funcionan gracias a
la presencia de estas proteínas.
Proteínas de transferencia de electrones: Son proteínas integrales de membrana, comunes en
las mitocondrias y cloroplastos cuya función se basa en el transporte de electrones desde un
donador inicial hasta un aceptor final con liberación y aprovechamiento de energía. Como ejemplo
se citan a los Citocromos que hacen parte de la cadena respiratoria.
ARQUITECTURA DE LAS MOLÉCULAS DE PROTEÍNA
En la estructura de las proteínas se pueden considerar cuatro niveles de organización: primario,
secundario, terciario y cuaternario. Cada uno diferente y depende de distintos tipos de interacciones.
Mientras la estructura primaria es simplemente la secuencia lineal de aminoácidos de una cadena
polipeptídica las demás establecen su organización tridimensional de péptidos o conjunto de ellos.
ESTRUCTURA PRIMARIA
Se considera como estructura primaria a la secuencia lineal específica (sin ramificaciones) de
aminoácidos de una cadena polipeptídica la cual es el resultado de la traducción de la información
genética contenida en la secuencia de nucleótidos del ADN.
La importancia desde el punto de vista químico de la estructura primaria, radica en la secuencia de
los grupos laterales de los aminoácidos (cadenas laterales, R) dado que es el componente variable
de la molécula que proporciona la identidad a la cadena. Por otra parte, el significado biológico de
esta secuencia se basa en el control que ella ejerce en la organización de los niveles de complejidad
superiores de la estructura proteica ya que esta permitirá en última estancia la determinación de su
actividad biológica, es decir, la secuencia de aminoácidos tiene la información necesaria para que la
molécula adopte una conformación tridimensional adecuada. Es tan importante esta secuencia que el
cambio en solo un aminoácido como resultado de una mutación, puede ser trágico para la vida de un
organismo. El grado de tolerancia a los cambios depende del grado de alteración de la geometría que
presente la estructura proteica, así como del comportamiento químico que tiene la cadena lateral del
aminoácido sustituido (polar, no polar, básico o ácido).
Todas las proteínas sin importar su nivel de organización se originan de una estructura primaria que
posteriormente adopta una conformación tridimensional específica. No obstante, una proteína que
permanece con su estructura primaria inmodificable pero funcional es la insulina, cuya secuencia de
aminoácidos se conoció por primera vez a principios de la década de 1950.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
Consiste en el enrollamiento de la cadena peptídica sobre su propio eje para formar una hélice o
alguna otra estructura tridimensional específica. La estructura secundaria más común es la α -hélice
(alfa), la cual se caracteriza por formar una estructura geométrica en espiral, muy uniforme, en la que
cada vuelta está constituida por 3,6 aminoácidos.
La hélice se mantiene mediante puentes de hidrógeno, entre el hidrógeno del grupo amino del enlace
Peptídico de un aminoácido y el grupo carboxilo del enlace Peptídico de otro. Dentro de este grupo se
pueden mencionar proteínas como el colágeno, la queratina, elastina.
Colágeno. Orientación alfa-hélice
Otro tipo común de estructura secundaria es la hoja ß plegada, que se caracteriza por presentarse de
forma aplanada y extendida, además posee un máximo de enlaces de hidrógeno entre los enlaces
peptídicos. Esta estructura consta de varias cadenas peptídicas que permanecen enfrentadas y se
mantienen juntas con enlaces de hidrógeno en un arreglo a manera de zigzag. La estructura laminar
formada le confiere flexibilidad más no elasticidad. Debido a que toda cadena polipeptídica tiene un
extremo C-terminal en una dirección y un extremo N- terminal en la otra, dos cadenas enlazadas con
hidrógeno y una al lado de la otra pueden correr en la misma dirección, paralelas, o en dirección
opuesta, antiparalela. Un ejemplo de estas proteínas es la fibroína de la seda.
Estructura secundaria en forma de hoja plegada.

ESTRUCTURA TERCIARIA
Es raro para una proteína entera permanecer con la estructura de α -hélice u hoja ß-plegada. La
mayoría de ellas adquieren formas tridimensionales complejas denominadas estructuras terciarias,
debido a que mientras la secundaria trata fundamentalmente de la conformación de los aminoácidos
adyacentes de la cadena polipeptídica, la estructura terciaria describe la conformación definitiva y
específica de la proteína. Durante el enrollamiento de la cadena peptídica, para dar origen a la
estructura terciaria, los puentes de hidrógeno y las interacciones iónicas e hidrofóbicas entre una
parte de la cadena y otra son las fuerzas que mantienen los pliegues en posición espacial correcta.
Por otra parte, los puentes disulfuro (-S-S-) que se forman entre los aminoácidos de cisteína pueden
acercar partes que se hayan distantes en una proteína, de hecho algunos sitios activos de enzimas
están constituidos por ellos. Además, en la proteína también se forman algunos otros enlaces
covalentes para mantener su estructura terciaria que por lo general es globular.
Con respecto a la estructura terciaria de cadenas polipeptídicas largas, cabe destacar la presencia de
regiones compactas semiindependientes denominadas dominios, que se caracterizan por poseer una
geometría casi esférica específica con un interior hidrofóbico y un exterior polar. El carácter
independiente del dominio es evidente cuando al sepa rarlo de la cadena, su estructura primaria es
capaz de plegarse sobre sí misma para adoptar la conformación nativa.
Una proteína puede presentar más de un dominio, a menudo interconectados por un segmento
polipeptídico carente de estructura secundaria regular y alternativamente estar separados por una
hendidura o una región menos densa en la estructura terciaria de la proteína. Los diferentes dominios
de una proteína pueden gozar de movimiento relativo que está asociado con una función. Así por
ejemplo, en la enzima hexoquinasa, el sitio activo de unión del sustrato glucosa está en una
hendidura entre dos dominios, cuando la glucosa se une a la hendidura, los dominios colindantes se
cierran sobre el sustrato, atrapándolo para la fosforilación.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Muchas proteínas tienen dos o más cadenas plegadas de polipéptidos (subunidades) para formar su
estructura terciaria. En la estructura cuaternaria se consideran moléculas proteicas superiores a los
50 mil Dalton en donde las subunidades constitutivas pueden ser idénticas o diferentes y se asocian
para formar dímeros, trímeros y tetrámeros. En algunos casos las cadenas aisladas son inactivas,
pero en otros pueden cumplir la misma función que el complejo, aunque con diferente cinética. El
ejemplo más conocido es la hemoglobina en donde las interacciones hidrofóbicas, los enlaces de
hidrógeno y los enlaces iónicos ayudan a mantener las cuatro subunidades juntas para formar una
molécula funcional, así cada subunidad de hemoglobina se pliega de manera similar a la estructura
terciaria de mioglobina.

Dado que la hemoglobina dentro de los glóbulos rojos está constituida por dos cadenas alfa y dos
cadenas beta que permiten tomar una molécula de oxígeno, para "atrapar" moléculas adicionales de
oxígeno, las cuatro subunidades cambian ligeramente su conformación y los enlaces ió nicos se
rompen para exponer las cadenas y facilitar esta función. Esto indica que las asociaciones estrechas
de las cadenas de polipéptidos dentro de la misma proteína proporcionan un tipo de comunicación
entre las unidades y se puede entender que en las cadenas de aminoácidos existen dos tipos de
información: uno que genera la conformación adecuada de las estructuras secundarias, terciarias y
cuaternarias y otro que permite la reactividad correcta de las moléculas.
Estructura Cuaternaria de la hemoglobina. Observe los grupos hem en cada dominio.
FACTORES QUE AFECTAN LA ESTABILIDAD ESTRUCTURAL DE LAS
PROTEÍNAS
Hasta el momento se cree que la estructura primaria de una proteína induce a establecer las
estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria ya que el ADN no sólo determinaría la estructura
primaria sino también los niveles superiores de estructura. Sin embargo, la actividad biológica de la
proteína depende en gran medida de su estructura terciaria específica mantenida por los enlaces
mencionados anteriormente, de tal manera que cuando una proteína se somete a: calor, sustancias
químicas, cambios bruscos de pH.
La estructura terciaria se desorganiza y las cadenas peptídicas adquieren una conformación al azar
que induce a la pérdida de su actividad biológica especialmente cuando actúa como enzima.
Las temperaturas elevadas, rompen muy fácilmente los puentes débiles de hidrógeno y las
interacciones hidrofóbicas a causa del aumento en la energía cinética de las moléculas. La alteración
del pH puede cambiar el patrón de ionización de los grupos carboxilo y amino en las cadenas
laterales de los aminoácidos desorganizando el patrón de atracciones y repulsiones iónicas que
contribuyen a la estructura terciaria normal.
La pérdida de la estructura terciaria se denomina desnaturalización, y siempre se acompaña de la
alteración de las funciones biológicas normales de las proteínas. La desnaturalización se puede
originar por calor o concentraciones altas de sustancias polares y solventes no polares tales como la
urea que rompen los puentes de hidrógeno que mantienen la estructura de la proteína. Generalmente
la desnaturalización es irreversible, particularmente si muchas proteínas desnaturalizadas interactúan
en eventos no específicos al azar, como se presenta en los cuerpos de inclusión característicos de
algunas enfermedades neurodegenerativas. Sin embargo, en algunos casos la desnaturalización es
reversible, y una vez las condiciones del ambiente vuelvan a su estado normal, la proteína puede
adquirir su forma activa (ejemplo la lisozima). En este caso se habla de renaturalización.

ÁCIDOS NUCLEICOS
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Los ácidos nucleicos, ADN (ácido desoxirribonucleico) y ARN (ácido desoxirribonucleico) son
polímeros especializados en almacenar, transmitir y expresar la información genética en secuencias
de aminoácidos, las cuales luego de algunos procesos conforman las proteínas de una célula.
El ADN fue descubierto como el principal constituyente químico del núcleo de células eucarióticas, en
tiempos en los cuales Mendel y Darwin publicaron sus trabajos alrededor de la mitad del siglo XIX.
Sin embargo, durante los años 1900s, las proteínas se consideraron como las mejores candidatas
para almacenar la información hereditaria.
Friederick Miescher en 1869 en trabajos con glóbulos blancos obtenidos a partir de vendajes de
pacientes con heridas infecciosas, realizó la primera extracción de los ácidos nucleicos. Su técnica se
basó principalmente en lavar los vendajes que tenían secreciones producto de la infección con una
solución salina, luego adicionó a este material que contenía principalmente un buen número de
linfocitos, una solución alcalina que permitió que esas células se lisaran y el núcleo se precipitara en
ella. La sustancia química que se encontró en estos núcleos, después de ciertos análisis la denominó
nucleína y comprobó su presencia en otras células diferentes.
Los primeros estudios (1950) que permitieron comprobar la estructura de doble hélice del ADN fueron
realizados por Rosalind Franklin y Maurice Wilkins quienes mediante técnicas de cristalografía y
difracción de rayos X lograron diversas preparaciones de fibras de ADN uniformemente orientadas,
con las que concluyeron que las bases de los nucleótidos del ADN, que son moléculas planas, están
apiladas unas sobre otras.
Por su parte Erwin Chargaff, junto con sus colegas en la universidad de Columbia encontraron que el
ADN de muchas especies diferentes y de diferentes fuentes en un mismo organismo presentaba
ciertas regularidades. En casi todos los ADN analizados se conservaron las siguientes características,
conocidas como la regla de Chargaff: a. La cantidad de Adenina es igual a la cantidad de Timina. b.
La cantidad de guanina es igual a la cantidad de Citocina. c. Por lo anterior la cantidad total de
purinas es igual a la cantidad total de pirimidinas.
Con base en los resultados analíticos de Chargaff y los patrones de difracción de Franklin y Wilkins,
los investigadores J. Watson y F. Crick propusieron en 1953 un modelo de la molécula de ADN. A
partir de los trabajos anteriores se concluyó:
MOLÉCULAS DE ADN
La molécula de ADN consta de una hélice constituida por dos bandas. Las bandas presentan un
diámetro uniforme. La hélice se enrola hacia la derecha, en el sentido de las manecillas del reloj. Las
dos bandas corren en direcciones opuestas. Los enlaces fosfato -azúcar que constituyen el esqueleto
de la cadena, están ubicados hacia fuera en la cadena, mientras que hacia el centro se presentan las
purinas y pirimidinas sostenidas mediante puentes de hidrógenos que se forman entre ellas.
Su carácter ácido se comprueba al hacer preparaciones histológicas de células con hematoxilina -
eosina, donde la hematoxilina que es un componente básico del reactivo da como resultado una
coloración azul intensa característica del núcleo de las células eucarióticas.

CONFORMACIONES ALTERNATIVAS DEL ADN:
Las dimensiones encontradas para la moléculas del ADN por Watson y Crick corresponden a la
denominada forma B -ADN, que se encuentra en todos los organismos y se presenta cuando la
molécula está hidratada. Las demás formas alternativas tienen pequeñas variaciones en el grado de
torsión y la inclinación de la hélice. La forma A-ADN, corresponde a la conformación que adopta la
molécula cuando las fibras están deshidratadas, por lo que se presenta un acortamiento de la fibra
entera conservando las características de la forma B.
Conformación en doble hélice del ácido desoxirribonucleico
La forma Z-ADN corresponde a una hélice levógira (en sentido contrario a las manecillas del reloj), en
lo que se diferencia de la variedad dextrógira de Watson y Crick. La conformación que adquiere la
estructura de la molécula es muy diferente a la común, ya que el surco que hay entre las cadenas
adquiere la forma de Zigzag en vez de lisa como las demás. Estudios in vitro sugieren que la
molécula sólo es estable bajo condiciones no fisiológicas tales como alta salinidad o estrés de torsión,
en cambio bajo condiciones fisiológicas normales adquiere la estructura tradicional dextrógira. Este
tipo de ADN se encuentra como constituyente de las bandas claras de los cromosomas gigantes de
Drosophila
COMPONENTES DE LOS ACIDOS NUCLEICOS
Las cadenas poliméricas de los ácidos nucleicos están conformadas por monómeros, denominado
NUCLEOTIDOS constituidos por:
Un azúcar pentosas (ribosa o desoxirribosa)
Un grupo fosfato
Una base nitrogenada (purina o pirimidina)
El nucleótido antes de constituirse como tal, se presenta en una forma intermedia denominada
NUCLEÓSIDO compuesto por un azúcar y una base nitrogenada, pero carente del fosfato cual.

Existen dos tipos de ácidos nucleicos, el ADN, es el polímero de mayor longitud que codifica la
información hereditaria y la transmite de generación en generación a través de la reproducción.
Mientras que el polímero ARN copia la información de segmentos específicos del ADN (genes), que
se traducen en proteínas por lo que corrientemente se considera al ARN como la fotocopia de un gen
en el ADN.
ADN ARN
Almacenamiento de la información, disponible en Intermediario entre la información almacenada en
cualquier momento. la secuencia de nucleótidos del ADN y las
proteínas.
Transmisión de la información de generación en En comparación con el ADN es muy fácilmente
generación. degradado por enzimas
Forma cadenas dobles (bicatenario), adoptan una Se encuentra en la célula monocatenario, es decir
morfología de hélice a similar a la de las proteínas. constituido por una sola cadena.
El azúcar que lo constituye es la pentosa El azúcar que lo constituye es la pentosa ribosa
desoxirribosa que carece de un oxígeno en el que posee un OH en el carbono 2
carbono 2, de ahí el nombre del ácido.
Bases nitrogenadas Bases Nitrogenadas
Purinas: Adenina, Guanina. Purinas: Adenina, Guanina.
Pirimidinas: Timina, Citocina. Pirimidinas: Uracilo, Citocina.
La combinación ordenada de los nucleótidos conformando una secuencia que permite almacenar
información.
LOCALIZACIÓN ÁCIDOS NUCLEICOS
En células eucarióticas los ácidos nucleicos en especial el ADN se localiza en el núcleo. En células
procarióticas, aunque su material genético no se encuentra rodeado por una envoltura nuclear,
gracias a diferentes técnicas se ha podido establecer una región en el citoplasma denominada
nucleoide donde se concentra el ADN.
Además se pueden encontrar ADN circulares accesorios en algunas bacterias, denominados
plásmidos que les confiere ciertas características de resistencia a los antibióticos, mientras que en las
células eucarióticas no se presentan estas estructuras, a excepción de las levaduras que poseen un
plásmido llamado 2µ (por su tamaño) como material genético extranuclear.
En la célula se presentan varios tipos de ARN entre los cuales los más importantes son: Los ARN
mensajero (ARNm), de cadenas largas sencillas que incluyen en su secuencia los codones que se
traducen en aminoácidos. En las células eucarióticas se sintetizan a partir de una plantilla de ADN
(gen) que se encuentra siempre en el núcleo mientras que en el citoplasma se une a los ribosomas.
Los ARN de transferencia (ARNt) están representados por varias moléculas, cada una de ellas
asociada con un aminoácido. Son cadenas considerablemente más pequeños que los ARNm o los
ARNr, formadas por unos 70 nucleótidos, dispuestos en una secuencia única e invariable para cada
aminoácido. Sin embargo, todos ellos tienen la misma secuencia terminal CCA en el extremo 3', al
cual se une el respectivo aminoácido.
Se pliega adquiriendo una morfología específica que en representación bidimensional da la
apariencia de un trébol, esto se logra gracias a la complementariedad que existe entre las bases
nitrogenadas de la cadena que permiten un plegamiento espontáneo se une a los aminoácidos y su
función es similar a la de un libro de códigos capaz de descifrar el "lenguaje" dado en las secuencias
de nucleótidos del ARNm en aminoácidos.

ARN ribosomal (ARNr): Se refiere al ARN como un constituyente esencial de los ribosomas. En
células eucarióticas la subunidad pequeña posee una molécula de ARN ribosomal y cerca de 30
proteínas, mientras la subunidad grande tiene cerca de 3 moléculas de ARNr y 45 a 50 proteínas. En
investigaciones recientes se ha comprobado el importante rol que tiene estas moléculas de ARN en la
catálisis de los enlaces peptídicos entre los aminoácidos en la formación de las cadenas
polipeptídicas, es decir, se puede considerar a esta función como enzimática por lo que se les ha
denominado Ribozimas. Esto será ampliado en el capítulo de donde se trata con mayor detalle los
ribosomas como organelos celulares.
Algunos organelos eucarióticos poseen ADN, entre los cuales se encuentran: la mitocondrias, los
cloroplastos y los centriolos. Tanto las mitocondrias como los cloroplastos poseen ADN circular
similar al encontrado en células procarióticas, Además poseen toda la maquinaria para síntesis de
proteínas, como ribosomas propios y ARN codificados por su ADN. Además algunas investigaciones
parecen indicar que los centriolos también poseen ADN.
CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS
Tanto en la molécula de ADN como en la de ARN el esqueleto de la cadena está formado por las
pentosas y los fosfatos de manera alterna. Las bases nitrogenadas se unen a los azúcares y se
proyectan hacia fuera de la cadena. Los nucleótidos se unen covalentemente a través de enlaces
fosfodiéster entre el azúcar de un nucleótido y el fosfato del siguiente. El enlace fosfodiéster se refiere
a las uniones formadas por la reacción entre el grupo hidroxilo ( -OH) del carbono 5 y 3 de la ribosa
con el grupo fosfato.
Una característica muy importante de las bases nitrogenadas se ve reflejada en la estructura de doble
hélice del ADN, ya que las dos cadenas polinucleotídicas permanecen juntas por la acción de
puentes de hidrógeno que se forman entre bases nitrogenadas complementarias.
Representación esquemática de la cadena de la doble cadena de ADN.

La complementariedad entre las bases obedece a las siguientes razones:
Las purinas siempre se enfrentan a las pirimidinas. El emparejamiento entre los dos anillos
fusionados de una purina con el anillo sencillo de una pirimidina aseguran dimensiones estables
en la doble hélice de la molécula de ADN.
El tamaño molecular de las bases.
La ubicación de los extremos en donde se establecen los puentes de hidrógeno.
Las dos cadenas de ADN están en disposición antiparalela, es decir que van en direcciones
opuestas y de esta manera se pueden mantener las hebras juntas.
NUCLEÓTIDOS RELACIONADOS
Los nucleótidos además de ser los monómeros constituyentes de las cadenas de los ácidos
nucleicos, pueden desempeñar otras funciones de gran importancia en el metabolismo celular. Un
ejemplo de ello se evidencia en el ATP o Adenosintrifosfato, la cual es la moneda energética más
común en las células, que lo usan para capturar, transferir, y aplicar la energía libre en los diferentes
procesos químicos celulares. El ATP está formado por Adenina, ribosa y tres fosfatos. Los grupos
fosfato terminales se encuentran unidos al nucleótido por enlaces que son ricos en energía y de cuya
hidrólisis se obtiene nuevamente la energía necesaria para varios procesos celulares a través de la
transferencia de ella a otras moléculas. En general el ATP captura la energía libre producida por
ciertas reacciones exergónicas, el cual puede liberarla posteriormente en dicha energía libre para
permitir el desarrollo de ciertas reacciones endergónicas.
La mayor parte de la energía química disponible está almacenada en estos enlaces fosfato, y puede
ser liberada en cuanto el grupo fosfato sea transferido a otra molécula. También se encuentran
nucleótidos trifosfatados con otras bases diferentes, un ejemplo de ello es el GTP o guanosintrifosfato
necesario durante la síntesis de proteínas, y estrechamente relacionado con las vías de señalización
de las proteínas G. El UTP o uridintrifosfato, por su parte es utilizado en la síntesis de glucógeno,
mientras el CTP o citidintrifosfato es requerido para la síntesis de grasas y fosfolípidos.
Cada nucleótido tiene la posibilidad de ser transformado por acción enzimática en un nuevo
compuesto cíclico que puede servir como segundo mensajero en los proceso de señalización o en la
regulación de diversos aspectos del funcionamiento celular. El ATP por eje mplo puede ser convertido
en AMP cíclico (adenosinmonofosfato cíclico) por la acción de la enzima adenilato ciclasa.
Además de estos compuestos, en la célula también se pueden encontrar dinucleótidos fundamentales
en los procesos metabólicos. El NAD o nicotinamida adenindinucleótido, es una molécula energética
muy importante como aceptor primario de electrones e hidrógeno en las oxidaciones biológicas que
ocurren al interior de la célula, se considera como el intermediario energético universal puesto que
está acoplado con la producción de ATP. Está constituida por un nucleótido formado por nicotinamida,
ribosa y un fosfato unido a un segundo nucleótido formado por Adenina, ribosa y fosfato. EL NADP o
nicotinamida adenindinucleótido fosfato, tiene la misma función que el NAD pero en otro tipo de
reacciones, e incluso su estructura es muy parecido a la del NAD pero en este caso con un tercer
grupo fosfato unido a la ribosa de la Adenina.
Otro dinucleótido importante en el metabolismo es el FAD o flavinadenindinucleótido, el cual está
constituido por riboflavina (vitamina del complejo B) y actúa al igual que los dos anteriores como
aceptor de electrones e hidrógeno en otras reacciones de deshidrogenación. Es por esta razón que
se hace necesario el consumo diario de vitamina, ya que estos dinucleótidos están siendo
degradados y resintetizados constantemente.

ENZIMAS Y COFACTORES
3 4
Las células vivas obtienen la energía y los componentes necesarios para su supervivencia de las
reacciones químicas que transcurren de forma constante y ordenada. En las condiciones del medio
celular los procesos metabólicos serían lentos, las células poseen catalizadores específicos llamados
enzimas, que hacen compatibles los procesos metabólicos con las condiciones de temperatura, pH y
presión del medio celular.
CONCEPTO DE ENZIMA
Los enzimas son catalizadores potentes y eficaces, químicamente son proteínas, como
catalizadores, los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan a
cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios
químicos, sino que aceleran su consecución.
CONCEPTO DE CATALIZADOR
Sustancia que acelera una reacción química, hasta hacerla instantánea o casi instantánea. Un
catalizador acelera la reacción al disminuir la energía de activación . En una transformación dada de
"A" a "P”, "A" representa las moléculas reaccionantes, que constituyen el estado inicial. "P"
representa los productos o estado final. La reacción química de A a P es un proceso posible si la
energía de P es menor que la de A. Pero hay una barrera de energía que los separa; si no es por ella,
A no existiría, puesto que no sería estable y se habría transformado en P. Este escollo es una barrera
energética, la energía de activación (Ea), que corresponde al estado de transición.
3
LOZANO. Bioquímica y Biología Molecular. pág., 87
4
BOHINSKI, Bioquímica. pág., 174

LAS ENZIMAS SE CARACTERIZAN POR
- Ser de naturaleza proteica, (algunas moléculas de RNA poseen capacidad catalítica)
- Elevada eficacia catalítica, aumentan millones de veces la velocidad de las reacciones en las que
participan
- Las enzimas recuperan su estado inicial después de cada ciclo catalítico
- Son catalizadores específicos, la conversión de un reactivo (sustrato) en un producto único es
catalizada por una determinada enzima. Especificidad de sustrato. Especificidad de acción
- La actividad catalítica puede ser regulada por lo mecanismos celulares, que varían en la función
de las necesidades metabólicas. Pueden cambiar alternativamente de un estado de baja
actividad a otro de gran actividad.
- Son componentes esenciales de las células, para su desarrollo de forma ordenada, regulada y
adaptada a las circunstancias del organismo.
- La individualidad de la célula viva se debe en gran medida al conjunto único de enzimas que esta
produce por programación genética
- Si tan solo una de ellas está ausente los resultados pueden catastróficos.
1. Especificidad. La característica más sobresaliente de los enzimas es su elevada especificidad.
- Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula sobre la que el enzima ejerce su acción
catalítica.
- Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por un enzima específico.
2. La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado
de transición.
E + S ES E + P
El sustrato se une a la enzima a través de numerosas interacciones débiles como son: puentes de
hidrógeno, electrostáticos, hidrófobos, en un lugar específico, el centro activo. Este centro es una
pequeña porción de enzima, constituida por una serie de aminoácidos que interaccionan con el
sustrato.
EFECTO DE LAS CONCENTRACIONES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
La velocidad de una reacción enzimática depende de la concentración de sustrato. La Figura
muestra la velocidad de una reacción enzimática a concentraciones distintas de sustrato. Además, la
presencia de los productos finales puede hacer que la reacción sea más lenta, o incluso invertir su
sentido.

Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no proteicas. En función de su naturaleza se
denominan:
- Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas.
- Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Se puede señalar, que muchas vitaminas
funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas
responde más bien a que no se puede sintetizar una determinada enzima en que la vitamina es la
coenzima.
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
Ciertas moléculas pueden inhibir la acción catalítica de un enzima: son los inhibidores. Estos
inhibidores bien pueden ocupar temporalmente el centro activo por semejanza estructural con el
sustrato original (inhibidor competitivo) o bien alteran la conformación espacial del enzima,
impidiendo su unión al sustrato (inhibidor no competitivo).
Inhibidor competitivo Inhibidor no competitivo
MODULACIÓN ALOSTÉRICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Ciertas sustancias son los llamados moduladores positivos. El propio sustrato es a menudo un
modulador positivo. Las moléculas que actúan sobre una región de la enzima distinta del centro
activo son los activadores alostéricos.
Las sustancias que favorecen y disminuyen la actividad enzimática son los moduladores negativos.
Si estos moduladores actúan en lugares distintos del centro activo del enzima se llaman inhibidores
alostéricos.

CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS
1. Oxido-reductasas
(Reacciones de oxido-reducción).
2. Trasnferasas
(Transferencia de grupos funcionales)
3. Hidrolasas (Reacciones
de hidrólisis)
Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide
grupos aldeídos
grupos acilos
grupos glucosilos
grupos fosfatos (kinasas)
Transforman polímeros en monómeros.. Actúan
sobre: ester
glicosídico
Peptídico
-N
4. Liasas
(Adición a los dobles enlaces)
y N
5. Isomerasas
(Reacciones de isomerización)
6. Ligasas
(Formación de enlaces, con aporte de ATP)

EFECTO DEL PH Y TEMPERATURA
Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en la velocidad de las
reacciones enzimáticas se obtienen curvas que indican que los enzimas presentan un pH óptimo de
actividad. El pH puede afectar de varias maneras:
1. El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados que pueden variar con el
pH.
2. La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo puede provocar modificaciones
en la conformación de la enzima.
3. El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.
Algunos enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del estómago, presenta un
pH = 2, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH= 12
La temperatura. Influye en la actividad. El punto óptimo representa el máximo de actividad. A
temperaturas bajas, las enzimas se hallan "muy rígidas" y se supera un valor considerable (mayor de
50:) la actividad cae bruscamente porque, como proteína, la enzima se desnaturaliza.
Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar como catalizadores.
Como proteínas, poseen una conformación natural más estable que las demás conformaciones
posibles. Así, cambios en la conformación suelen ir asociados en cambios en la actividad
catalítica. La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas
décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. Ligeros
cambios del pH pueden provocar la desnaturalización de la proteína, los seres vivos han desarrollado
sistemas más o menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores
fisiológicos.
Así, la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH
10.

En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10º C de
incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta
ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a
desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama
temperatura óptima (Figura de la derecha). Por encima de esta temperatura, el aumento de
velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad
catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta
anularse.
.
COFACTOR
Las enzimas a veces requieren para su función la presencia de sustancias no proteicas que
colaboran en la catálisis:
Los cofactores, pueden ser iones inorgánicos como el Fe
++
, Mg
++
, Mn
++
, Zn
++
etc.
Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima. Estas coenzimas se sintetizan a
partir de vitaminas.

CLASIFICIACIÓN COENZIMAS DE ACUERDO AL GRUPO DE TRANSFERENCIA
Basándose en este concepto podría clasificarse a las coenzimas, para la transferencia de grupos
distintos del hidrógeno:
Coenzimas, cofactores y enzimas
Coenzima o cofactor Enzimas
- Nicotinamida adenín dinucleótido (NAD
+
) Deshidrogenasas
Nicotinamida adenín dinucleótido fosfato (NADP
+
)
- Flavinadenín dinucleótido (FAD)
Flavín mononucleótido Flavoenzimas
Alfa-cetoácido deshidrogenasas
- Pirofosfato de tiamina (TPP) Transcetolasas
Aminoácido descarboxilasas
- Fosfato de piridoxal Transaminasas
- Tetrahidrofolato (THF) Timidilato sintasa
Complejo ácido graso sintetasa
- Coenzima A (CoA) Complejo piruvato deshidrogenasa
- Biotina Piruvato carboxilasa
Mutasas
- Coenzima B12 MetilmalonilCoA mutasa
- Fe, Cu, Zn, Mn, Mg, Ca, Ni, Mo, K, Metaloenzimas:
catalasa, peroxidasas (Fe)
citocromooxidasa, tirosinasa (Cu),
carboxipeptidasa
anhidrasa carbónica (Zn),
xantina oxidasa (Mo), ureasa (Ni),
ATPasas (Ca, Mg, K)
VITAMINAS
Las coenzimas son sintetizadas por el organismo a partir de moléculas más sencillas, que a menudo
no son fabricadas en el organismo y deben aportarlas los alimentos. Los factores exógenos
necesarios para la síntesis de coenzimas son micro nutrientes conocidos como vitaminas
hidrosolubles, aunque no tienen valor energético propio, son indispensables para el desarrollo y buen
funcionamiento del organismo.
Las vitaminas se clasifican en dos grandes grupos:
- Vitaminas liposolubles, las que se disuelven en disolventes orgánicos apolares, como las
vitaminas A, D, E, y K
- Vitaminas hidrosolubles, que se disuelven bien en el agua, sirven para sintetizar diferente
coenzimas, por lo que su función está claramente relacionada con la enzima correspondiente,
como la vitamina B1 o tiamina, la riboflavina o vitamina B2, el ácido patogénico, la biotina,
diferentes formas de vitamina B6 (piridoxina, piridoxal y piridoxamina), ácido fólico, vitamina B12 o
cobalamina.

- Vitamina C, o ácido ascórbico participa en el mantenimiento del estado reducido de varias
vitaminas liposolubles, en la hidroxilación de prolina y lisina del precolágeno, por lo cual resulta
fundamental para el tejido conectivo.
Algunas vitaminas son necesarias para la actuación de determinados enzimas, funcionan como
coenzimas que intervienen en distintas rutas metabólicas y, por ello, una deficiencia en una
vitamina puede originar importantes defectos metabólicos, como puede verse en la tabla adjunta:
VITAMINAS
C (acido
ascórbico)
B1 (tiamina)
FUNCIONES
Coenzima de algunas peptidasas. Interviene
en la síntesis de colágeno
Coenzima de las descarboxilasas y de las
enzima que transfieren grupos aldehídos
Enfermedades
carenciales
Escorbuto
Beriberi
B2 (riboflavina) Constituyente de los coenzimas FAD y FMN
B3 (acido
Constituyente de la CoA
pantoténico)
B5 (niacina) Constituyente de las coenzimas NAD y NADP
B6 ( piridoxina)
Interviene en las reacciones de transferencia
de grupos aminos.
B12
Coenzima en la transferencia de grupos metilo.
(cobalamina)
Coenzima de las enzimas que transfieren
Biotina grupos carboxilo, en metabolismo de
aminoácidos.
Dermatitis y lesiones
en las mucosas
Fatiga y trastornos del
sueño
Pelagra
Depresión, anemia
Anemia perniciosa
Fatiga, dermatitis...
CINÉTICA ENZIMÁTICA
La cinética enzimática estudia la
velocidad de las reacciones
catalizadas por enzimas.
La medida se realiza siempre en las
condiciones óptimas de pH,
temperatura, presencia de
cofactores, y se utilizan
concentraciones saturantes de
sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima
(Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los
productos o la desaparición de los reactivos.

MENTEN
En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten desarrollaron esta teoría y propusieron una ecuación de
velocidad que explica el comportamiento cinético de los enzimas.
Para explicar la relación observada entre la velocidad inicial (v0) y la concentración inicial de sustrato
([S]0) Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en
dos etapas: En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el
complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto , liberando el enzima libre:
Si introducimos el parámetro Vmax en la ecuación general de la velocidad, (la fórmula recuadrada
anteriormente), obtenemos la expresión más conocida de la ecuación de Michaelis-Menten:
CÁLCULO DE KM Y DE Vmax DE UN ENZIMA
La representación gráfica de la ecuación de
Michaelis-Menten (v0 frente a [S]0) es una
hipérbola (Figura de la izquierda).
Vmax corresponde al valor máximo al que tiende
la curva experimental, y la KM corresponde a la
concentración de sustrato a la cual la velocidad
de la reacción es la mitad de la Vmax.

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