Este documento describe las hemoglobinas y sus componentes, incluidos los puentes metino y propionilo. Explica cómo la hemoglobina cambia su conformación entre las formas desoxigenada y oxigenada cuando se une o se separa el oxígeno, causando un efecto cooperativo. También cubre los efectos alostéricos como el bifosfoglicerato y recomienda consultar enlaces adicionales sobre evolución molecular y proteínas alostéricas.

1. Hemoglobinas y asociados
Prof. Karina López

2. Puentes metino 3
2
4
1
8 5
7
6

3. Metilo
Vinilo
propionilo Protoporfirina

8. Formación de la oxihemoglobina

9. Forma De-oxigenada Forma Oxigenada
1. Las cuatro cadenas están 1. Se rompen los puentes
estrechamente unidas por salinos
puentes salinos 2. Conformación relajada R
2. Conformación tensa T 3. El átomo de Fe+2 se
desplaza al centro del
3. El átomo de Fe+2 anillo
desplazado

10. Cambio conformacional
de la Hemoglobina debido
a la unión (oxy-) y desunión
(deoxy-) del oxígeno a esta
macromolécula.
Crédito: Wikipedia

12. Efecto cooperativo

14. Efecto Bohr

15. Efectos
alostéricos
Bifosfoglicerato

19. Consultar en estas direcciones:
http://lacienciaysusdemonios.com/2010/07/01/evolucion-molecular-
introduccion-ii-engranajes-funcionando/
http://elmodernoprometeo.blogspot.com.ar/2011/10/proteinas-
alostericas.html
QUÍMICA BIOLÓGICA
KARINA LÓPEZ