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El allostérie (de griego ἄλλως , allos: otro y στερεός, stereós:
forma) es un modo de regulación de las enzimas por el cual la
fijación de una molécula en una ubicación (sitio alosterico)
modifica las condiciones de fijación de otra molécula, en otra
ubicación distante de la proteína.
La fijación de la molécula induce un cambio de conformación
espacial de la proteína enzimática. Es decir, la disposición
espacial de sus átomos constitutivos es modificada. En el marco
del allostérie, esto tiene la consecuencia de modificar la ubicación
del enlace de por lo menos uno de los reactivos implicados en el
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Las enzimas alostericas son aquellas cuya actividad es
alterada por la unión de ligandos a sitios distintos a los de
unión al sustrato (sitio alostérico). El ligando puede
activar (efector positivo) o inhibir
(efector negativo) la actividad del enzima.
La unión del efector al sitio alostérico induce un cambio
conformacional que facilita/inhibe la actividad enzimática
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Son multiméricas, cada monómero fija una molécula.
Poseen por lo menos un eje de simetría.
Existen bajo dos conformaciones diferentes: uno llamado T,
para (tensa), designando convencionalmente la forma de
afinidad débil para el substrato, la otra R, para liberada
(relajada), de afinidad fuerte para el substrato.
En el seno de una proteína, adopta totalmente la misma
configuración, R o T (transición concertada). En otros términos,
no existe híbrido R/T
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La cooperatividad (positiva) consiste en que la fijación
de una molécula de substrato favorece la fijación del
Siguiente, y así hasta ocuparse toda la molécula
s s s ss s
s
s
s s
+ + +
1 2 3
Existe también cooperatividad negativa, cuando la fijación
de una molécula de substrato dificulta la fijación del
siguiente.
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Algunos enzimas no se sintetizan como tales, sino como proteínas
precursoras sin actividad enzimática. Estas proteínas se llaman
proenzimas o zimógenos. Para activarse, los zimógenos sufren
un ataque hidrolítico que origina la liberación de uno o varios
péptidos.
