bioquimica

1. BIO-QUÍMICA
Enzimas
Dr. Widmark Báez
0995328931
Conocer las características químicas, tipos y funciones de las enzimas.
Analizar el rol de las enzimas en la fisiología humana y su relación en potenciales
problemas de salud.

3. Enzimas
• Moléculas sintetizadas en la célula que aceleran de forma muy selectiva y
eficiente las reacciones que se dan en el entorno celular.
• Su acción se consigue gracias a la formación de un complejo enzima-
sustrato que estabiliza el estado de transición, y se obtiene un producto.
• La unión enzima-sustrato se realiza en una zona de la enzima
denominada centro activo que posee la topología y la naturaleza
adecuada para establecer acciones no covalentes con el sustrato.
• Factores externos como la temperatura o el pH pueden alterar la
actividad enzimática.
• La mayor parte son proteínas , aunque existe un pequeño grupo de
moléculas RNA con actividad catalítica (ribozimas)
• Son las principales diana de un gran número de fármacos.
• Se pueden inhibir de forma reversible o irreversible por la acción de
moléculas denominadas inhibidores que ralentizan o detienen las
reacciones enzimáticas (Lectura pág. 149 profesor y 150 alumno)

4. Enzimas

5. Enzimas:
Clasificaciónsegúnla reaccióncatalizada
(EnzymeCommissionECdelaIUBMBInternationalUnionof
BiochemistryandMolecularBiology)
CLASE SUBCLASE
1. Oxidorreductasas Deshidrogenasas, oxidasas, reductasas, peroxidasas,
catalasa, oxigenasas, hidroxilasas
2. Transferasas Transaldolasas y transcetolasas, fosforiltransferasas,
quinasas, fosfomutasas
3. Hidrolasas Esterasas, glucosidasas, peptidasas, fosfatasas, tiolasas,
fosfolipasas, amidasas, desaminasas, ribonucleasas
4. Liasas Descarboxilasas, aldolasas, hidratasas, deshidratasas,
sintasas, liasas
5. Isomerasas Racemasas, epimerasas, isomerasas, mutasas
6. Ligasas Sintetasas, carboxilasas

7. Enzimas
Factoresexternosquealteransuactividad
• Concentración de enzima y sustrato
• Temperatura:
• El aumento de la temperatura conduce a un aumento en la velocidad de la
reacción, que tiene un límite cuando se sobrepasa la temperatura de
desnaturalización de la enzima, perdiendo su función.
• Por ejemplo una mutación termolábil de la enzima puede tener
consecuencias graves (Ej. Anemia hemolítica- lectura pág. 148)
• pH:
• Los cambios en el pH del medio pueden alterar el estado de ionozación de las
cadenas laterales de los aa ácidos y básicos afectando a la vez a la afinidad de
la enzima por el sustrato y/o la etapa de transformación del sustrato en
producto.

8. Enzimas Regulaciónenzimática
• En la célula existe la necesidad de coordinar la actuación de muchas
enzimas en aquellas vías que se desarrollan de manera secuencial, es
decir, donde el producto de una reacción es el sustrato de la siguiente.
• Existen una o varias enzimas que tienen efectos sobre la velocidad del
proceso y se llaman enzimas reguladoras y suelen ser las que catalizan la
primera de las reacciones de la secuencia por varios mecanismos:
• Enzimas alostéricas: unión no covalente a moléculas moduladoras (ligandos) que
pueden aumentar (moduladores positivos) o disminuir (moduladores negativos) la
afinidad de la enzima por el sustrato.
• Heterotrópica, si la unión con el modulador es diferente al centro activo
• Homotrópicas, si el centro activo y el sitio regulador es el mismo(el mismo sustrato efecto modulador)
• Modificaciones covalente: reversible o irreversible
• Fosforilación (quinasas): la más frecuente y puede dar lugar a una forma más activa o menos activa
• Adición de grupos fosforilo, adenilo, uridiliilo, metilo, etc.
• La ruptura de un precursor enzimático (zimógeno) puede dar lugar a una forma activa:
Ej. Proteasas gástricas tripsina y quimiotripsina (tripsinógeno y quimiotripsinógeno)