1. ENZIMAS Y
CATALIZADORES

2. CATALIZADORES

3. CATALIZADOR
• Un catalizador propiamente dicho es una sustancia que
está presente en una reacción química en contacto físico
con los reactivos, y acelera, induce o propicia dicha
reacción sin actuar en la misma. De esta forma se dice que
la reacción es "catalizada".

4. • Un catalizador que está en una fase distinta de los reactivos se denomina
catalizador heterogéneo o de contacto.
• Los catalizadores de contacto son materiales capaces de adsorber
moléculas de gases o líquidos en sus superficies.
• Un catalizador en disolución con los reactivos, o en la misma fase que
ellos, se llaman catalizador homogéneo.
• El catalizador se combina con uno de los reactivos formando un
compuesto intermedio que reacciona con el otro más fácilmente. Sin
embargo, el catalizador no influye en el equilibrio de la reacción.

5. ENZIMAS
Las enzimas se encuentran entre los catalizadores
más importantes.

6. Enzimas
• Las enzimas tienen una función esencial en los organismos
vivos donde aceleran reacciones que de otra forma
requerirían temperaturas que podrían destruir la mayoría
de la materia orgánica.
• Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica y
estructural que catalizan reacciones químicas, siempre que
sean termodinámicamente posibles.
• A las reacciones mediadas por enzimas se las
denomina reacciones enzimáticas.

7. • Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas
con sus sustratos y su velocidad crece sólo con algunas
reacciones, el conjunto de enzimas sintetizadas en una
célula determina el tipo de metabolismo que tendrá cada
célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la
expresión génica.
• Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan
disminuyendo la energía de activación de una reacción, de
forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción.

8. • La actividad de las enzimas puede
ser afectada por otras moléculas.
Los inhibidores enzimáticos son
moléculas que disminuyen o
impiden la actividad de las enzimas,
mientras que los activadores son
moléculas que incrementan dicha
actividad.
• La actividad es afectada por
la temperatura, el pH,
la concentración de la propia
enzima y del sustrato, y otros
factores físico-químicos.

9. Las enzimas son necesarias
para todas las funciones
corporales. Se encuentran
en cada órgano y célula del
cuerpo, como en:
• La sangre
• Los líquidos intestinales
• La boca (saliva)
• El estómago (jugo
gástrico)

10. FUNCIONES DE LAS ENZIMAS
• Favorecen la digestión y
absorción de los nutrientes
• Eliminar el dióxido de
carbono de los pulmones
• Mejorar nuestra capacidad
mental
• Regular nuestro peso
corporal

11. • Favorecer la fertilidad
• Ayuda a la respiración
• Efecto antiinflamatorio
• Reducen el daño
ocasionado por toxinas
• Armonizan el sistema
inmunitario o
inmunológico

12. Características de las enzimas
• Están formadas de carbono, Hidrógeno, oxigeno,
Nitrógeno, y Azufre combinados.
• Las deficiencias en la función enzimática causan
patologías.
• La vida puede considerarse como un "orden
sistemático de enzimas funcionales".
• Son susceptibles a ser inhibidas.

13. • Modifican la velocidad de los cambios promovidos
por ellas.
• Determinan que sustancias particulares, de
preferencia a otras distintas son las que van a
sufrir los cambios.
• Impulsan dentro de los distintos cambios posibles
que pueda seguir una sustancia, cual de ellos en
especial, será el utilizado.

14. Nomenclatura y clasificación
• Las enzimas se han agrupado de acuerdo a la
reacción en que participa en seis grandes grupos, a
cada grupo le corresponde un número que indica la
reacción que efectúa, es decir que en momento de
hablar de una enzima y su acción debemos conocer
ese primer nombre y de inmediato ubicamos la
reacción a producirse.
• El nombre también incluye el tipo de sustrato sobre
el cual la enzima va a actuar.

15. • El sufijo "asa", se refiere a una enzima, casi todas las
enzimas lo llevan, pues de adoptó este término para
referirse a ellas, es decir que estamos hablando de un
nombre común.
• Se presentan ciertas excepciones como es el caso de
algunas enzimas que no terminan en asa, como son la
pepsina, quimosina, tripsina, bromelina, papaína,
ficina.

16. Los seis grandes grupos de enzimas son:
• Óxido-reductasas: representación de una reacción
redox.
• Transferasas (Transferencia de grupos
funcionales): grupos aldehídos, grupos acilos,
grupos glucosilos, grupos fosfatos (kinasas o
cinasas)
• Hidrolasas: es una enzima capaz
de catalizar la hidrólisis de un enlace químico.

17. • Liasas: cataliza la ruptura de enlaces
químicos en compuestos orgánicos por un
mecanismo distinto a la hidrólisis o la oxidación.
Resultado del proceso de ruptura se forman
frecuentemente nuevos dobles enlaces o nuevas
estructuras en anillo.
• Isomerasas: transforma un isómero de un compuesto
químico en otro.
• Ligasa: es capaz de catalizar la unión entre
dos moléculas de gran tamaño, dando lugar a un
nuevo enlace químico; generalmente, sucede junto
con la hidrólisis de un compuesto de alta energía.

18. Modo de acción de las enzimas
• Una enzima, por sí misma, no puede llevar a cabo una
reacción, su función es modificar la velocidad de la
reacción, entendiéndose como tal la cantidad de producto
formado por unidad de tiempo. Tal variación se debe a la
disminución de la energía de activación Ea; en una
reacción química, la Ea es la energía necesaria para
convertir los reactivos en formas moleculares inestables
denominadas especies en estado de transición, que poseen
mayor energía libre que los reactivos y los productos.

19. 1. El sustrato se une débilmente con la superficie de la
enzima, formando el complejo enzima-sustrato.
2. El sustrato se vuelve activo, esto se polariza en los
enlaces del sustrato.
3. Los productos de la reacción se forma en la superficie de
la enzima.
4. Los productos son liberados de la enzima haciendo que
estos queden disponibles para catalizar otras reacciones.

20. Especificidad
• Las moléculas del sustrato se unen a un sitio
particular en la superficie de la enzima,
denominado sitio activo, donde tiene lugar la
catálisis. La estructura tridimensional de este sitio
activo, donde solo puede entrar un determinado
sustrato (ni siquiera sus isómeros) es lo que
determina la especificidad de las enzimas.

21. Teorías de la especificidad
• Teoría de la llave y la cerradura
• Teoría del ajuste inducido

22. Teoría de la llave y la cerradura
• Ambas moléculas, enzima y sustrato, encajan exactamente
una en la otra,por lo que ha sido denominado como
modelo de la "llave-cerradura", refiriéndose a la enzima
como a una especie de cerradura y al sustrato como a una
llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Sin
embargo, si bien este modelo explica la especificidad de
las enzimas, falla al intentar explicar la estabilización del
estado de transición que logran adquirir las enzimas.

23. Teoría del ajuste inducido
• Las enzimas son estructuras bastante flexibles y así el sitio
activo podría cambiar su conformación estructural por la
interacción con el sustrato.Como resultado de ello,
la cadena aminoacídica que compone el sitio activo es
moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la
enzima llevar a cabo su función catalítica. En algunos casos
el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el
sitio activo. El sitio activo continua dicho cambio hasta que
el sustrato está completamente unido, momento en el cual
queda determinada la forma y la carga final.

25. Factores que afectan la actividad
enzimática
• Concentración del sustrato.- A mayor concentración del
sustrato, a una concentración fija de la enzima se obtiene la
velocidad máxima. Después de que se alcanza esta
velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no
tiene efecto en la velocidad de la reacción.
• Concentración de la enzima.- Siempre y cuando haya
sustrato disponible, un aumento en la concentración de la
enzima aumenta la velocidad enzimática hacia cierto
límite.

26. • Temperatura.- Un incremento de 10°C duplica la
velocidad de reacción, hasta ciertos límites. El calor es
un factor que desnaturaliza las proteínas por lo tanto si
la temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su
actividad.
• pH.- El pH óptimo de la actividad enzimática es 7,
excepto las enzimas del estómago cuyo pH óptimo es
ácido.
• Presencia de cofactores.- Muchas enzimas dependen
de los cofactores, sean activadores o coenzimas para
funcionar adecuadamente. Para las enzimas que tienen
cofactores, la concentración del cofactor debe ser igual
o mayor que la concentración de la enzima para
obtener una actividad catalítica máxima.

27. BIBLIOGRAFÍA
• http://www.oni.escuelas.edu.ar/olimpi99/autos-y-
polucion/cataliza.htm
• http://es.wikipedia.org/wiki/Enzima#Funci.C3.B3n_biol.C3.B3
gica
• http://www.monografias.com/trabajos5/enzimo/enzimo.shtml
• http://payala.mayo.uson.mx/Programa/mecanismo_de_acci%C
3%B3n_de_las_enzim.htm
• http://genesis.uag.mx/edmedia/material/quimicaII/enzimas.cf
m#factores