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Dra. Valeska Ormazabal V.

 Depto de Ciencias Básicas
   Facultad de Medicina

      Medicina 2011
•  Son los catalizadores de las reacciones químicas de
   los sistemas biológicos.
•  La mayoría son proteínas (algunas moléculas de
   RNA tienen actividad catalítica)
•  Tienen gran poder catalítico
•  Poseen un elevado grado de especificidad de sustrato
•  Funcionan en soluciones acuosas en condiciones
   suaves de pHy temperatura.
•  No se consumen en la reacción que catalizan.
•  Su actividad puede ser regulada.
•  Las enzimas son necesarias para que las reacciones
   bioquímicas:
•  Seproduzcan a una velocidad adecuada para lacélula
•  Se dirijan hacia rutas útiles y necesarias según necesidades
   energéticas y necesidad de producción de distintas sustancias

 Importancia:
 •  Biomédica
 • Agricultura
 • Industria alimentaria
La función depende de la integridad de la
   conformación proteica nativa
•  •Existen enzimas que son proteínas simples y
   otras que requieren componentes químicos
   adicionales:
   –  Cofactores:
       •  -iones inorgánicos
       •  complejos orgánicos:
           –  coenzimas
           –  grupos prostéticos




 Apoenzima: parte proteína no activa de una enzima
 Holoenzima:Apoenzima+ Cofactor
Número clasificatorio: E.C. 2.7.1.1.
      2. Clase: Transferasa
              7. Subclase: Fosfotransferasa
                       1. Fosfotransferasas con OH como aceptor
                                1. D-glucosa como aceptor del fosfato

Nombre sistemático: ATP:glucosafosfotransferasa

Nombre trivial: hexoquinasa
Principios fundamentales de la
                           acción catalítica de las enzimas
              ¿ cómo funcionan las enzimas ?

• En condiciones fisiológicas las
reacciones sin catalizar tienden
a ser lentas (estabilidad de
biomoléculas)

•Muchas reacciones bioquímicas
suponen situaciones poco
probables

•Una enzima soluciona estos
problemas proporcionando un
ambiente tridimensional
favorable a la reacción (sitio
activo)
La energía libre proporciona información a cerca de:
• Dirección de la reacción
• Composición en el equilibrio
• La cantidad de trabajo realizado en la reacción
•    Es un catalizador
•    Disminuyendo la Energía de Activación
•    Cataliza el paso de S a P y de P a S.
•    Acelera la interconversión de S a P.
•    Incrementa la velocidad de Reacción
•    <<ΔG de transición, sin cambiar ΔGº
•  Las enzimas se unen a los reactivos
   (sustratos) reduciendo la energía de
   activación


•  Cada enzima tiene una forma única
   con un sitio o centro activo en el que
   se une al sustrato


•  Después de la reacción, enzimas y
   productos se separan.


•  Las moléculas enzimáticas no han
   cambiado después de participar en la
   reacción
Las enzimas cumplen su papel catalítico gracias a:
•  Fijación estereoquímicamente complementaria
   del substrato
•  Transformación catalítica del mismo

En ambas funciones participan:

•  Cadenas laterales de los aminoácidos
•  Grupos o moléculas no proteicas:
         Grupos prostéticos
         Iones metálicos
         Cofactores
Los siguientes hechos:
•  Especificidad de la reacción enzimática
•  Carácter heterogéneo de la catálisis enzimática


Llevó a postular la existencia de un Centro Activo en
la molécula de enzima, capaz de:

•  Fijar específicamente al substrato
•  Transformarlo catalíticamente.
Enzima
La unión del sustrato es muy
                 específica
•  Complementariedad geométrica
•  Complementariedad      de   cargas,   uniones
   iónicas
•  Modelos:
       Llave – cerradura.
       Encaje inducido
       Estado de transición
Teorías de la acción enzimática, 1


Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecífica,
de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura.

Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera
insuficiente al no explicar algunos fenómenos de la inhibición
enzimática
Teorías de la acción enzimática, 2
 La enzima sufre una alteración en su estructura por el hecho
físico de la unión con el sustrato, adaptándose a la conformación
de éste.

Está mucho más de acuerdo con todos los datos experimentales
conocidos hasta el momento.
Teorías de la acción enzimática, 3

La teoría del Ajuste Inducido se amplía en la actualidad
definiendo la acción enzimática como
 Según lo cual, el Centro Activo enzimático es en realidad
 complementario no al substrato o al producto, sino al
 estado de transición entre ambos.

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  • 1. Dra. Valeska Ormazabal V. Depto de Ciencias Básicas Facultad de Medicina Medicina 2011
  • 2. •  Son los catalizadores de las reacciones químicas de los sistemas biológicos. •  La mayoría son proteínas (algunas moléculas de RNA tienen actividad catalítica) •  Tienen gran poder catalítico •  Poseen un elevado grado de especificidad de sustrato •  Funcionan en soluciones acuosas en condiciones suaves de pHy temperatura. •  No se consumen en la reacción que catalizan. •  Su actividad puede ser regulada.
  • 3. •  Las enzimas son necesarias para que las reacciones bioquímicas: •  Seproduzcan a una velocidad adecuada para lacélula •  Se dirijan hacia rutas útiles y necesarias según necesidades energéticas y necesidad de producción de distintas sustancias Importancia: •  Biomédica • Agricultura • Industria alimentaria
  • 4. La función depende de la integridad de la conformación proteica nativa •  •Existen enzimas que son proteínas simples y otras que requieren componentes químicos adicionales: –  Cofactores: •  -iones inorgánicos •  complejos orgánicos: –  coenzimas –  grupos prostéticos Apoenzima: parte proteína no activa de una enzima Holoenzima:Apoenzima+ Cofactor
  • 5.
  • 6.
  • 7.
  • 8.
  • 9.
  • 10. Número clasificatorio: E.C. 2.7.1.1. 2. Clase: Transferasa 7. Subclase: Fosfotransferasa 1. Fosfotransferasas con OH como aceptor 1. D-glucosa como aceptor del fosfato Nombre sistemático: ATP:glucosafosfotransferasa Nombre trivial: hexoquinasa
  • 11. Principios fundamentales de la acción catalítica de las enzimas ¿ cómo funcionan las enzimas ? • En condiciones fisiológicas las reacciones sin catalizar tienden a ser lentas (estabilidad de biomoléculas) •Muchas reacciones bioquímicas suponen situaciones poco probables •Una enzima soluciona estos problemas proporcionando un ambiente tridimensional favorable a la reacción (sitio activo)
  • 12. La energía libre proporciona información a cerca de: • Dirección de la reacción • Composición en el equilibrio • La cantidad de trabajo realizado en la reacción
  • 13.
  • 14.
  • 15.
  • 16.
  • 17.
  • 18. •  Es un catalizador •  Disminuyendo la Energía de Activación •  Cataliza el paso de S a P y de P a S. •  Acelera la interconversión de S a P. •  Incrementa la velocidad de Reacción •  <<ΔG de transición, sin cambiar ΔGº
  • 19. •  Las enzimas se unen a los reactivos (sustratos) reduciendo la energía de activación •  Cada enzima tiene una forma única con un sitio o centro activo en el que se une al sustrato •  Después de la reacción, enzimas y productos se separan. •  Las moléculas enzimáticas no han cambiado después de participar en la reacción
  • 20. Las enzimas cumplen su papel catalítico gracias a: •  Fijación estereoquímicamente complementaria del substrato •  Transformación catalítica del mismo En ambas funciones participan: •  Cadenas laterales de los aminoácidos •  Grupos o moléculas no proteicas:   Grupos prostéticos   Iones metálicos   Cofactores
  • 21. Los siguientes hechos: •  Especificidad de la reacción enzimática •  Carácter heterogéneo de la catálisis enzimática Llevó a postular la existencia de un Centro Activo en la molécula de enzima, capaz de: •  Fijar específicamente al substrato •  Transformarlo catalíticamente.
  • 23. La unión del sustrato es muy específica •  Complementariedad geométrica •  Complementariedad de cargas, uniones iónicas •  Modelos:   Llave – cerradura.   Encaje inducido   Estado de transición
  • 24. Teorías de la acción enzimática, 1 Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecífica, de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura. Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera insuficiente al no explicar algunos fenómenos de la inhibición enzimática
  • 25. Teorías de la acción enzimática, 2 La enzima sufre una alteración en su estructura por el hecho físico de la unión con el sustrato, adaptándose a la conformación de éste. Está mucho más de acuerdo con todos los datos experimentales conocidos hasta el momento.
  • 26. Teorías de la acción enzimática, 3 La teoría del Ajuste Inducido se amplía en la actualidad definiendo la acción enzimática como Según lo cual, el Centro Activo enzimático es en realidad complementario no al substrato o al producto, sino al estado de transición entre ambos.