2. • Son los catalizadores de las reacciones químicas de
los sistemas biológicos.
• La mayoría son proteínas (algunas moléculas de
RNA tienen actividad catalítica)
• Tienen gran poder catalítico
• Poseen un elevado grado de especificidad de sustrato
• Funcionan en soluciones acuosas en condiciones
suaves de pHy temperatura.
• No se consumen en la reacción que catalizan.
• Su actividad puede ser regulada.
3. • Las enzimas son necesarias para que las reacciones
bioquímicas:
• Seproduzcan a una velocidad adecuada para lacélula
• Se dirijan hacia rutas útiles y necesarias según necesidades
energéticas y necesidad de producción de distintas sustancias
Importancia:
• Biomédica
• Agricultura
• Industria alimentaria
4. La función depende de la integridad de la
conformación proteica nativa
• •Existen enzimas que son proteínas simples y
otras que requieren componentes químicos
adicionales:
– Cofactores:
• -iones inorgánicos
• complejos orgánicos:
– coenzimas
– grupos prostéticos
Apoenzima: parte proteína no activa de una enzima
Holoenzima:Apoenzima+ Cofactor
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10. Número clasificatorio: E.C. 2.7.1.1.
2. Clase: Transferasa
7. Subclase: Fosfotransferasa
1. Fosfotransferasas con OH como aceptor
1. D-glucosa como aceptor del fosfato
Nombre sistemático: ATP:glucosafosfotransferasa
Nombre trivial: hexoquinasa
11. Principios fundamentales de la
acción catalítica de las enzimas
¿ cómo funcionan las enzimas ?
• En condiciones fisiológicas las
reacciones sin catalizar tienden
a ser lentas (estabilidad de
biomoléculas)
•Muchas reacciones bioquímicas
suponen situaciones poco
probables
•Una enzima soluciona estos
problemas proporcionando un
ambiente tridimensional
favorable a la reacción (sitio
activo)
12. La energía libre proporciona información a cerca de:
• Dirección de la reacción
• Composición en el equilibrio
• La cantidad de trabajo realizado en la reacción
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18. • Es un catalizador
• Disminuyendo la Energía de Activación
• Cataliza el paso de S a P y de P a S.
• Acelera la interconversión de S a P.
• Incrementa la velocidad de Reacción
• <<ΔG de transición, sin cambiar ΔGº
19. • Las enzimas se unen a los reactivos
(sustratos) reduciendo la energía de
activación
• Cada enzima tiene una forma única
con un sitio o centro activo en el que
se une al sustrato
• Después de la reacción, enzimas y
productos se separan.
• Las moléculas enzimáticas no han
cambiado después de participar en la
reacción
20. Las enzimas cumplen su papel catalítico gracias a:
• Fijación estereoquímicamente complementaria
del substrato
• Transformación catalítica del mismo
En ambas funciones participan:
• Cadenas laterales de los aminoácidos
• Grupos o moléculas no proteicas:
Grupos prostéticos
Iones metálicos
Cofactores
21. Los siguientes hechos:
• Especificidad de la reacción enzimática
• Carácter heterogéneo de la catálisis enzimática
Llevó a postular la existencia de un Centro Activo en
la molécula de enzima, capaz de:
• Fijar específicamente al substrato
• Transformarlo catalíticamente.
23. La unión del sustrato es muy
específica
• Complementariedad geométrica
• Complementariedad de cargas, uniones
iónicas
• Modelos:
Llave – cerradura.
Encaje inducido
Estado de transición
24. Teorías de la acción enzimática, 1
Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecífica,
de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura.
Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera
insuficiente al no explicar algunos fenómenos de la inhibición
enzimática
25. Teorías de la acción enzimática, 2
La enzima sufre una alteración en su estructura por el hecho
físico de la unión con el sustrato, adaptándose a la conformación
de éste.
Está mucho más de acuerdo con todos los datos experimentales
conocidos hasta el momento.
26. Teorías de la acción enzimática, 3
La teoría del Ajuste Inducido se amplía en la actualidad
definiendo la acción enzimática como
Según lo cual, el Centro Activo enzimático es en realidad
complementario no al substrato o al producto, sino al
estado de transición entre ambos.