1.  ¿Que son las enzimas?
Enzimas: Son sustancias orgánicas de naturaleza proteica, elaboradas por las células
que tienen como función acelerar o provocar las reacciones químicas que se efectúan en
los seres vivos. Las enzimas son de acción específica ya que actúan exclusivamente
catalizando un tipo de reacción química.
 Acción catalítica
Gracias a las enzimas, las células pueden efectuar sus reacciones a bajas presiones, a
temperaturas moderadas, a cambios en la alcanidad o acidez (variaciones en el pH.). El
substrato es la sustancia sobre la cual la enzima reacciona.
 ¿Cómo actúan las enzimas en las reacciones químicas?
Las enzimas actúan acelerando la velocidad de una reacción o bien haciendo posible una
determinada reacción. Para realizar su acción la enzima se une al substrato, por
absorción, encajando la superficie de una en la otra de una forma tal, que se podía
comparar con una llave de una cerradura. Esta combinación origina un complejo
reversible enzima - substrato intermedio, que luego se descompone para liberar los
productos de una reacción y la enzima que es capaz de unirse a otra molécula del
mismo substrato para así comenzar de nuevo la acción.
 ¿Como es la especificidad de acción enzimática?
Cada tipo de enzima cataliza un tipo específico de reacción química. Por ello, se
necesitan centenares de tipos de enzimas diferentes en el metabolismo de cualquier clase
de células. Es decir las enzimas presentan un alto grado de especificidad, ya que cada
una de ellas actúa exclusivamente en una determinada reacción y sobre un determinado
substrato. La ureasa por ejemplo solo actúa sobre la urea. Las hidrogenasas
alcohólicas actúan sobre los alcoholes.
 ¿Cuales son los factores que influyen en las reacciones enzimáticos?
o Temperatura: las reacciones enzimáticas siguen la regla general de las reacciones
químicas, cuya velocidad aumenta con la temperatura.
o El pH: las enzimas no toleran la acción de ácidos o bases fuertes. Cada una de ellas
presenta su pH óptimo en el cual su actividad es máxima.
 Enzimas intra y extracelulares
La mayor parte de las enzimas son intracelulares desde el momento que catalizan
reacciones que se desarrollan en el interior de la célula.
Algunas enzimas elaboradas en el interior de las células son vertidas al exterior de estas,
para desarrollar su función; las enzimas digestivas son enzimas extracelulares.
 ¿Cuales son las funciones que desempeñan las enzimas?
o Facilitan y aceleran: reacciones químicas que realizan los seres vivos, permitiendo así
los procesos bioquímicos dentro de los organismos.
o Liberan: la energía acumulada en las sustancias para que el organismo la utilice a
medida que la necesite.
o Descomponen: grandes moléculas en sus constituyentes simples permitiendo así que
por difusión puedan entrar o salir de la célula.
como fuente de hidrogeno, requerido en la reducción del dióxido de carbono o
carbohidrato.

2. Conclusión
Algunas enzimas, como la pepsina y la tripsina, que intervienen en la hidrólisis de
muchos tipos de proteínas, controlan muchas reacciones diferentes, mientras que otras
como la ureasa, son muy específicas y sólo pueden acelerar una reacción.
El estudio de las enzimas representa lo fundamental de la vida. Ya que estas tienen el
poder de catalizar, facilitar y acelerar, determinados procesos orgánicos.
Las enzimas son vitales para el desenvolvimiento del cuerpo humano, al igual que los
genes las enzimas, son consideradas como unidades fundamentales del ser vivo.
La vida en si es un conjunto de procesos enzimáticos que unidos entre si representan la
unidad fundamental de todo ser vivo.
La relación de la enzima con el gen está debidamente comprobada, es el caso del
albinismo, en nosotros los humanos.
Estructura enzimática
Más del 90% de las enzimas son proteínas globulares o escleroproteínas y el resto se
encuentran conjugadas a un grupo prostético. Los estudios recientes y otras técnicas han
permitido un mejor conocimiento sobre la estructura de las enzimas y han proporcionado
cierta evidencia de las hipótesis de la llave y la cerradura y del ajuste inducido.
Una enzima puede estar asociada a otras sustancias no proteicas para ejercer su
actividad en condiciones óptimas, estas sustancias se denominan cofactores y pueden ser
compuestos inorgánicos, iones metálicos o compuestos orgánicos unidos fuerte o
débilmente a la fracción proteica.
Cuando el cofactor es un compuesto orgánico se denomina coenzima y
suele pertenecer en muchas ocasiones al grupo de las vitaminas.
Cuando se trata de un ion metálico se denominan activadores
Cuando el cofactor se encuentra fuertemente unido a la estructura proteica
se denomina grupo prostético, como por ejemplo: el grupo hemo de la
hemoglobina
A la parte proteica sin el cofactor se le llama apoenzima, y al complejo enzima-
cofactor holoenzima.
También existen enzimas que se sintetizan en forma de un precursor inactivo
llamado proenzima. Cuando se dan las condiciones adecuadas en las que la enzima debe
actuar, se segrega un segundo compuesto que activa la enzima. Por ejemplo: el
tripsinógeno segregado por el páncreas activa a la tripsina en el intestino delgado, el
pepsinógeno activa a la pepsina en el estomago, etc.
Las enzimas actúan generalmente sobre un sustrato específico, como la ureasa, o bien
sobre un conjunto de compuestos con un grupo funcional específico, como la lipasa o las
transaminasas. La parte de la enzima que "encaja" con el sustrato para activarlo es
denominada centro activo, y es el responsable de la especificidad de la enzima. En
algunos casos, compuestos diferentes actúan sobre el mismo sustrato provocando una
misma reacción, por lo que se les llama isoenzimas.

3. La estructura de la lactato deshidrogenasa se conoce con detalle y tiene:
Dos dominios globulares.
Un dominio de unión a nucleótidos.
Un segundo dominio catalítico.
El dominio de unión a nucleótidos (cofactor) tiene un giro ß α ß que favorece la unión al
NAD, que está conservado en todas las deshidrogenadas conocidas dependientes de
NAD o de NADPH (Fig.2.19). Este dominio tiene además:
Cargas positivas en las cadenas colaterales de arginina, que atraen a los
grupos fosfato negativos de los cofactores.
Glicinas para la hermeticidad de cada giro, unión al NAD e interacciones
entre la hélice a y la cadena b.
El dominio sufre un ajuste inducido. El bucle ß α ß se traslada 1,4 nm sobre launión NAD
O NADP.

4. El dominio catalítico posee una cavidad hidrofobica, que tiene una forma tridimensional
específica para el sustrato y para los residuos cargados, importantes para la unión del
sustrato. Los cambios en la conformación llevan al sustrato ligado hasta la proximidad del
anillo de nicotinamida.
La conformación de la zona activa favorece el estado de transición. Las cadenas
colaterales de aminoácidos y los cofactores participan en la catálisis, pero la reacción es
catalizada por la transferencia de electrones.
Las enzimas como proteínas que son, cuentan con una estructura primaria, secundaria,
terciaria e incluso si están formadas por varias subunidades, cuaternaria. Esta estructura
resulta importante para su actividad por lo que cambios en la misma pueden llevar a
alteraciones en su actividad catalítica. La composición y forma de una enzima viene
definida por las cuatro estructuras, ya mencionadas, éstas tienen un carácter
jerarquizado, es decir, implican unos niveles o grados de complejidad creciente que dan
lugar a los cuatro tipos de organización
La estructura primaria de una enzima es la secuencia lineal de los aminoácidos que
contiene, o sea, el número y el orden en el que se encuentran
La estructura secundaria de una enzima se refiere a la ordenación regular y periódica en
el espacio de la cadena polipeptídica a lo largo de una dirección. Se puede decir, que es
la disposición de la estructura primara en el espacio y que es consecuencia directa de la
libre capacidad de giro del carbono alfa.

5. Existen dos modelos o tipos de estructuras secundarias:
- Hélice a.
- Lámina b.
La estructura terciara de una enzima informa de la disposición de la estructura secundaria
en el espacio y, por tanto, del tipo de conformación tridimensional que posee. Las
conformaciones más frecuentes que adoptan las proteínas son la globular y la
filamentosa. Las funciones biológicas que realizan las proteínas dependen de la
estructura terciaria que éstas poseen.
La estructura cuaternaria de una enzima informa que ésta está compuesta de más de una
cadena polipeptídica, y hace referencia al modo en que se asocian las cadenas o
subunidades para constituir la proteína activa.