BIOQUÍMICA II

1. Las proteínas (proteuro: el primero)
Llamadas también prótidos son principios inmediatos de tipo orgánico, compuestos básicamente por C, H, O y N; suelen
contener además S y, con frecuencia menor P, Fe, Cu, Mg, I, etc. Tienen un alto peso molecular (macromoléculas).
Importancia
• Son componentes estructurales de las membranas y organelas celulares. Colágeno (huesos, cartílagos, tendones),
alfa queratina (pelos, plumas, uñas).
• Catalizan las reacciones celulares. Todas las enzimas son proteínas. Ejemplo: Ribonucleasa (degrada al ARN),
citocromo oxidasa (transporta electrones), tripsina (hidroliza proteínas).
• Transportan moléculas, como la hemoglobina (transporta gases respiratorios), la transferrina (transporta hierro), la
hemocianina (transporta O2 en los invertebrados).
• Regula los procesos biológicos. Muchas hormonas son proteínas. Ejemplo: insulina (regula la glucosa en la sangre),
la prolactina (produce leche), la hormona del crecimiento (actúa en el cartílago del crecimiento).
• Forman las fibras contráctiles de las células musculares. Ejemplo: la actina y la miosina.
• Las proteínas de reserva almacenan nutrientes, como la ovoalbúmina (huevo), caseína (leche).
• Tienen acción defensora. Los anticuerpos y las proteínas del complemento.
• Suministran energía.
Las proteínas son moléculas muy específicas, de manera que cada ser vivo posee algunas proteínas características de
la especie biológica a la que pertenecen y otras que son propias de ese individuo en particular.
Las proteínas están constituidas por polímeros de aminoácidos. Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se
caracterizan por poseer un grupo carboxilo (–COOH) y un grupo amino (–NH2).
Enzimas
Son biocatalizadores. Transforman las sustancias químicas. La sustancia sobre la que actúa se denomina sustrato, la
misma que es transformada en producto. Todas la enzimas son altamente específicas y son muy sensibles a los cambios
de temperatura y pH.
Existen dos modelos de acción enzimático:
Llave cerradura: Según este modelo, la enzima y el sustrato presentan una estructura que se complementan
físicamente entre sí, tal como sucede con la llave y la chapa (cerradura). Es un modelo obsoleto
Encaje inducido: según este modelo, la enzima y el sustrato no presentan una estructura que se complementan
físicamente. Sin embargo es el sustrato quien induce a la enzima para que esta se acomode a la forma del sustrato.
Este modelo es el que se acepta actualmente.
La especificidad es una característica esencial de las enzimas, es decir una enzima no puede actuar sobre cualquier
sustrato: Existe una enzima para cada sustrato.
• Nomenclatura: Para denominar una enzima existen diferentes criterios (sustrato por el cual actúa, tipo de
reacción, etc)
En términos generales el nombramiento de una enzima va con la terminación Asa. Así.
Sustrato Enzima
Lípidos
Proteínas
Almidón
Sacarosa
Lipasa
Proteasa
Amilasa
Sacarasa
Reacción Enzima
Oxidación
Carboxilación
Oxidorreducción
Transaminación
Oxidasa
Carboxilasa
Oxidorreductasa
Transaminasa
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2. Existen unos 300 aminoácidos diferentes, pero solo 20 están en las proteínas, se les llama aminoácidos naturales. (Son
20a–aminoácidos). Desde el punto de vista nutricional, los aminoácidos son clasificados en: esenciales (no pueden ser
sintetizados por nuestro organismo) y no esenciales.
Esenciales
arginina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
fenilalanina, triptofano, valina, treonina.
No esenciales
asparagina, alanina, ácido aspártico, glutamina, ácido
glutámico, cisteína. glicina, prolina, serina, tirosina.
De estos 20 aminoácidos, para formar una proteína de 100 aminoácidos existen hasta 20100 posibilidades diferentes.
El aminoácido más simple es la glicina.
Clasificación
Se han propuesto varias clasificaciones de los aminoácidos, de acuerdo con la naturaleza del grupo R, siendo la más
importante la que se basa en su polaridad. Con este criterio habría 4 clases de aminoácidos.
a. Aminoácidos con grupo R no polares (hidrófobos)
Este grupo comprende cinco aminoácidos con grupo R hidrocarburo alifático (alanina, leucina, isoleucina, valina
y prolina), dos aminoácidos de anillo aromático (fenilanina y triptofano) y uno que contiene azufre (metionina).
Todos estos aminoácidos son menos solubles en el agua que los que ostentan grupos R polares. La alanina es el
menos hidrófobo.
b. Aminoácidos con grupos polares R neutros
Estos aminoácidos son más solubles en agua que el grupo anterior. Tienen grupos funcionales polares neutros que
pueden dar lugar a puentes de hidrógeno con el agua. La polaridad de la serina, treonina y tirosina se debe al
grupo OH; la de la asparragina y glutamina, al grupo amino y de la cisteína, al grupo SH.
c. Aminoácidos con grupos R positivamente cargados (básicos)
Los aminoácidos básicos tienen una carga neta positiva a pH 7,0. Estos son la lisina, que tiene un grupo amino de
carga positiva en la posición de la cadena alifática, la arginina que tiene un grupo guanidino positivo y la histidina
que contiene un grupo imidazólico débilmente básico.
d. Aminoácidos con grupos R cargados negativamente (ácidos):
Estos son los ácidos aspártico y glutámico, que tienen un segundo grupo carboxilo totalmente ionizado, es decir,
con carga negativa a pH 6 a 7.
Enlace peptídico
Es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del aminoácido
contiguo inmediato con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.
Por naturaleza química, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman;
por lo tanto, existen otros enlaces que permiten formar otras estructuras de las proteínas.
Tipos
• Fuertes: peptídicos, disulfuro.
• Débiles: puente de hidrógeno, salinos, hidrófobos, electroestáticos, fuerzas de Van der Walls.
Estructura de las proteínas
Las proteínas pueden manifestar distintos grados de complejidad o de estructuras, de los cuales depende su función
biológica característica.
a. Estructura primaria
Es el orden o secuencia de los aminoácidos en la cadena. Viene determinada por la información hereditaria
(control genético). El cambio de un solo aminoácido puede hacer que la proteína pierda su función característica.
b. Estructura secundaria
Es la forma que adopta la cadena de aminoácidos en el espacio, que se mantiene gracias a puentes de hidrógenos.
Puede tener forma de a – hélice (a– queratina), b(lámina plegada; fibroina de la seda y b – queratina) o triple
hélice (colágeno).
c. Estructura terciaria
Es la conformación que adopta la molécula como consecuencia de las interacciones entre los aminoácidos. Existen
dos tipos de estructuras.
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3. —— Conformación globular
Es la propia estructura secundaria, que se une entre sí mediante enlaces de disulfuros, puentes de H, salinos,
fuerzas de Van der Walls. Por ejemplo, las enzimas, los anticuerpos, la actina, la miosina.
—— Fibrosa
Es la estructura secundaria del tipo a – hélice. Por ejemplo: el colágeno, la queratina y la elastina.
d. Estructura cuaternaria
Consiste en la asociación de dos o más cadenas iguales o distintas, mediante enlaces de tipo débil. La presentan
solo las proteínas de gran tamaño. Ejemplo: la hemoglobina, el colágeno, los capsómeros (proteínas virales).
Lípidos
Son biomoléculas ternarias (poseen C – H – O, aunque algunos lípidos contienen también N y P. Son insolubles en agua y
solubles es disolventes apolares, como el éter, el cloroformo o el benceno.
Importancia
• Almacenamiento de energía.
• Constituye las membranas celulares (función estructural).
• Constituye hormonas.
• Constituye las vitaminas liposolubles.
• Protección e impermeabilidad de las superficies vegetales.
• Protección alrededor de órganos delicados.
• Termoaislante (mal conductor del calor), mantiene la temperatura corporal de los animales endotermos (mamíferos).
Componentes
a. Ácidos grasos
Son poco abundantes en estado natural, están constituidos por una cadena de número par de átomos de carbono,
que tiene un grupo ácido en uno de sus extremos. Se conocen unos 70 ácidos grasos. Dependiendo del tipo de
enlace que exista entre los átomos de carbono, pueden ser:
—— Saturados
Los átomos de carbono están unidos por enlaces sencillos (caprílico, palmítico, esteárico, araquídico).
—— Monoinsaturados
Existe un enlace doble (oleico, palmitoleico, linolénico).
—— Poliinsaturados
Existen dos o más enlaces dobles (ácidos linoleico, linolénico y araquidónico, llamados esenciales).
b. Alcohol
Son cadenas hidrocarbonadas que presentan como grupo funcional a los oxidrilo. Los alcoholes que se hallan en
los lípidos son: glicerol (o glicerina, es el más común), esfingosina (en sistema nervioso), dolicol (en levaduras) y
el miricilo (cera de abejas).
Clasificación de lípidos
Lípidos
Ácidos grasos
Triglicéridos: Son los más
abundantes. Es la reserva de los
animales en forma de sebo y
manteca. En vegetales es líquido
(aceite).Lípidos simples y
hololípidos
acilglicérido y
céridos Ceras: Formado por un ácido
graso y un alcohol lineal.
Lípidos complejos
(compuestos o
heterolípidos)
• fosfolípidos
• fosfoaminolípidos
saponificables • esfingolípidos
• glucolípidos
• proteolípidos
Esteroides insaponificables
• esteroides
• terpenos
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4. Los principales grupos de lípidos son los siguientes:
c. Lípidos saponificables (Pueden formar jabones)
Son los que al descomponerse liberan ácidos grasos y alcoholes. Tenemos a:
—— Grasas o triglicéridos
Son moléculas resultantes de la unión de tres ácidos grasos con una molécula de glicerina o glicerol, no tienen
grupo polar, son hidrófobos. Constituyen depósitos de reserva energética. También desempeñan funciones de
aislamiento térmico y de protección de ciertos órganos.
—— Ceras
Crean cubiertas protectoras. En el reino animal se encuentran en la piel, el pelo, las plumas, el exoesqueleto de
muchos insectos y en la cera de abejas. En los vegetales se hallan recubriendo hojas y frutos.
—— Fosfolípidos
Son moléculas formadas por la unión de ácidos grasos con fosfato y ciertos compuestos, que caracterizan a
cada fosfolípido. Poseen un extremo polar (hidrófilo), mientras que el resto de la molécula es apolar (hidrófobo).
Esta estructura permite que formen películas delgadas en una superficie acuosa, base de la formación de las
membranas celulares.
—— Glucolípido
Formados por un ácido graso, el alcohol esfingosina y un carbohidrato (monosácarido o disacárido). Se halla
en el sistema nervioso y en la membrana celular de animales y protozoarios (forman el glucocálix).
d. Lípidos no saponificables (No pueden formar jabones).
Cuando son descompuestos, no liberan ácidos grasos o alcohol. Se les llama también Lípidos Derivados. Tenemos a:
—— Terpenos
Forman pigmentos (carotenoides, que participan en la fotosíntesis) y sustancias olorosas (mentilo, limoneno,
geraniol), también constituyen el caucho, así como vitaminas A (antixeroftálmica), E (tocoferol) y K (naftoquinona).
—— Esteroides
A este grupo pertenecen las hormonas sexuales (testosterona, progesterona) y las de la corteza suprarrenal
(cortisol, aldosterona), la vitamina D (calciferol), los ácidos biliares y el colesterol, un componente de las
membranas celulares. El colesterol es sintetizado en el hígado a partir de ácidos grados naturales. El colesterol
se encuentra solo en pequeñas cantidades en las plantas, las que tienen otro tipo de esteroles, llamados
fitosferoles, entre los cuales tenemos al estigmasterol y el fitosferol. Los hongos y levaduras tienen otro tipo de
esteroles, los micosteroles, entre los cuales cabe mencionar el ergosterol que se transforma en vitamina D por
la radiación ultravioleta.
Ácidos nucleicos
Los ácidos nucleicos son biomoléculas pentaméricas (poseen C – H – O – N – P), y están formados por cadenas de
nucleótidos, unidos entre sí mediante enlaces fosfodiester. Se encuentran en todos los seres vivos y controlan todos
sus procesos vitales.
Nucleótido: unidad básica (monómero) de los ácidos nucleicos. Está compuesto por:
• Un monosacárido de tipo pentosa, que puede ser ribosa o desoxirribosa.
• Un ácido fosfórico (H3PO4) que le da la característica ácida a la molécula.
• Una base nitrogenada compuesta por C, H, O y N. Existen dos tipos de bases:
Bases nitrogenadas púricas
Pertenecen a este grupo la adenina (A) y guanina (G). Poseen doble anillo.
Bases nitrogenadas pirimidínicas.
Pertenecen a este grupo la Citosina (C), Timina (T) y Uracilo (U). Poseen un solo anillo.
Bases nitrogenadas (complementarias)
Son aquellas bases que pueden formar puentes de hidrógeno entre sí. Así tenemos que A y T (U) son complementarias,
lo mismo que G y C, unidas con dos y tres puentes de Hidrógeno respectivamente (Ley de Chargaff).
Los estudios de Chargaff del ADN revelaron:
• Que el número de bases púricas (A+G) estaba en equilibrio con el número de bases pirimídinicas (T+C) o sea
Púricas / Pirimidínicas= 1.0
• Que el número de residuos de guanina estaba equilibrado con el número de residuos de timina o sea A/T= 1,0
• Que el número de residuos de guanina estaba equilibrado con el número de residuos de citocina, o sea G/C= 1,0.
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5. • Que la suma de los residuos de adenina y citocina estaba equilibrada con la suma de los residuos de guanina y
timina, o sea (A+C)= (G+T).
Para la constitución del nucleótido los tres elementos mencionados se unen. La unión entre pentosa y la base
nitrogenada, es mediante un enlace b – N glucosídico; mientras que la unión entre el ácido fosfórico y la pentosa, se
realiza mediante un enlace fosfoéster.
A los nucleótidos se les clasifica en desoxirribonucleótidos y ribonucleótidos, según la pentosa que posean: desoxirribosa
o ribosa, respectivamente. También se les clasifica según la base nitrogenada que posean: nucleótido de adenina,
nucleótido de citosina, nucleótido de uracilo, etc.
Un concepto complementario al de nucleótido es el de nucleósido, que es la unión de una pentosa y una base
nitrogenada.
Clasificación
a. ADN (ácido desoxirribonucleico)
Es un ácido nucleico constituido por dos cadenas de desoxirribonucleótidos, colocadas antiparalelamente (una
cadena está “de cabeza” con respecto a la otra, pero son paralelas), que se mantienen unidas mediante los
puentes de hidrógeno que se forman entre sus bases nitrogenadas. Por esto último se dice que son cadenas
complementarias, ya que cada base nitrogenada de una de las cadenas tiene “al frente” (en la otra cadena) a su
base complementaria. Esta estructura bicateriana se tuerce sobre si misma formando una hélice o espiral, por lo
que se dice que es helicoidal, con giro a la derecha.
—— Estructura del ADN
Los desoxirribonucleótidos presentan las siguientes características:
• Pentosa: desoxirribosa
• Ácido fosfórico (H3PO4)
• Bases nitrogenadas: adenina, guanina, citosina y timina.
Funciones
Es la molécula que contiene la información genética o hereditaria de un organismo. Se encuentra presente en todas
sus células. En ella encontramos todas las instrucciones para construir y poner en funcionamiento cada una de las
estructuras de un ser vivo. Tiene la capacidad de hacer copias de sí misma (replicación o autoduplicación del ADN)
b. ARN (ácido ribonucleico)
Es un ácido nucleico compuesto por una sola cadena de ribonucleótidos, la cual puede adoptar diferentes formas
según su función.
—— Estructura del ARN
Los ribonucleótidos presentan las siguientes características:
—— Pentosa: ribosa
—— Ácido Fosfórico (H3PO4)
—— Bases Nitrogenadas: adenina, guanina, citosina y uracilo.
Tipos
Se conocen tres tipos de ARN y los tres trabajan para sintetizar las proteínas; sin embargo cada tipo cumple una función
particular.
a. RNAm (mensajero)
Se forma a modo de copia de algún segmento del ADN, de forma que transporta en él información genética, desde
su núcleo hacia el citoplasma. Representa el 5 a 10% del ARN total. Su estructura es lineal. Presenta los codones,
que son tripletes de nucleótidos, que lo constituyen. El proceso de copiado de la información del ADN en el ARNm
se llama transcripción.
b. RNAt (transferencia)
Es el que transporta los aminoácidos hacia el ribosoma para la síntesis de proteínas. Existe por lo menos un ARNt
para cada uno de los aminoácidos de nuestras proteínas. Representa un 10 a 15% del ARN total. Su estructura es
en “hoja de trébol” (trifoliado). Presenta los anticodones, que son tripletes de nucleótidos complementarios a los
codones.
c. RNAr (ribosómico)
Se asocia con proteínas para la constitución de los ribosomas. Su estructura es globular. A estos llega el ARNm
para ser “leído” y ejecutado.
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