Este documento describe la estructura y propiedades de los péptidos y proteínas. Explica que los péptidos están formados por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos, y que las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas más largas de aminoácidos. Además, detalla los diferentes niveles de estructura de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Finalmente, explica cómo se pueden desnaturalizar las prote
2. ESTRUCTURA DE LOS PEPTIDOS
A cada unidad de aminoácido en el péptido se le llama residuo.
El término oligopéptido se usa de manera ocasional para péptidos que contienen de
cuatro a diez residuos de aminoácidos.
Un polipéptido es un péptido que contiene muchos residuos de aminoácido pero por
lo general tiene una masa molecular de alrededor de 5000.
Las proteínas contienen más unidades de aminoácidos, con masas moleculares que
van de alrededor de 6000 a 40.000.000.
3. UNION PEPTÍDICA
UNIÓN AMIDA ESTABLE
Las uniones peptídicas representan la columna
vertebral de la cadena de aminoácidos.
La estabilización por resonancia de una
amida explica su alta estabilidad, la
basicidad débil del átomo de nitrógeno, y el
giro restringido del enlace C-N.
Los seis atomos que participan del enlace
están en un plano: el C y el O del grupo
carbonilo, el N y su H, y los dos átomos de
carbono a asociados.
4. Al extremo del péptido con el grupo amino libre (-NH3+ ) se le llama extremo
terminal N o N terminal.
Al extremo con el grupo carboxilo libre (-COO-) se le llama extremo terminal
C o C terminal. Las estructuras de los péptidos por lo general se dibujan con
el N terminal a la izquierda y el C terminal a la derecha.
5. Los nombres de los péptidos reflejan los nombres de los residuos de
aminoácido involucrados en los enlaces de amida, comenzando en el N
terminal. Todos con excepción del último se les dan el sufijo -il de los
grupos acilo.
NOMENCLATURA
arginil prolil prolil glicil fenilalanil seril prolil fenilalanil arginina
Arg-Pro-Pro-Gli-Fen-Ser-Pro-Fen-Arg
Bradicinina:
La hormona humana que regula la presión arterial
6. Carga eléctrica de los péptidos
La carga eléctrica de los péptidos está determinada por el aporte
de carga de las cadenas laterales de los aminoácidos que lo
componen.
La carga eléctrica de los péptidos determina la conformación de la molécula,
solubilidad en agua y el comportamiento electroforético
7. Las encefalinas son components pentapeptídicos de las endorfinas,
polipéptidos del cerebro, que actúan como analgésicos propios del organismo.
Las cadenas laterals
no aportan carga
8. Los residuos de cisteína
pueden formar puentes
disulfuro (también llamados
enlaces disulfuro) los cuales
pueden unir dos cadenas o
bien unir una sola cadena para
formar un anillo.
PUENTE DISULFURO
oxitocina humana: una
hormona peptídica que
ocasiona la contracción del
músculo uterino e induce el
parto.
9. PROTEÍNAS
Macromoléculas (masas moleculares entre 6.000 y
40.000.000)
Otros enlaces covalentes que se pueden encontrar en las moléculas de
proteínas son los puentes disulfuro.
10. CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
SEGÚN SU COMPOSICION QUÍMICA:
a.- PROTEINAS SIMPLES
b.- PROTEINAS CONJUGADAS
SEGÚN LA DISPOSICION DE SU CADENA:
a.- PROTEINAS FIBROSAS: queratina, colágeno.
b.- PROTEINAS GLOBULARES: insulina, hemoglobina.
11. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
La estructura de una molécula de proteína determina sus propiedades y
sus actividades biológicas.
Cada molécula de proteína tiene una forma tridimensional definida
denominada CONFORMACION.
La conformación de una molécula de proteína se divide en cuatro
niveles de organización:
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA
SECUNDARIA
ESTRUCTURA
TERCIARIA
ESTRUCTURA
CUATERNARIA
12. ESTRUCTURA PRIMARIA
Secuencia de aminoácidos.
+H3N-Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys… HEMOGLOBINA NORMAL
+H3N-Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys.. HEMOGLOBINA FALCIFORME
Determinación de la secuencia de aminoácidos
HIDROLISIS TOTAL: Para determinar la composición de aminoácidos.
HIDROLISIS PARCIAL: para determinar la secuencia de aminoácidos.
14. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Arreglo fijo de aminoácidos resultante de las interacciones entre los enlaces
amídicos cercanos entre sí.
-HELICE: por ej. -queratina
Lamina plegada : por ej. Fibroína de la seda.
15. ESTRUCTURA TERCIARIA
• CONFORMACION TRIDIMENSIONAL COMPLETA
PROTEINA GLOBULAR
LOS DOBLECES DE LA
CADENA PROTEICA SE
DEBEN A FUERZAS DE
ATRACCIÓN ENTRE LAS
CADENAS LATERALES
DE LOS AMINOACIDOS:
• FUERZAS DE
DISPERSION
•ENLACES IONICOS.
•ENLACES DE
HIDRÓGENO.
•PUENTES DISULFURO.
16. ESTRUCTURA CUATERNARIA
ALGUNAS PROTEÍNAS ESTAN CONSTITUIDAS
POR MÁS DE UNA CADENA DE AMINOÁCIDOS
(SUBUNIDAD).
LA ESTRUCTURA CUATERNARIA ES EL
ARREGLO ESPACIAL DE LAS
SUBNIDADES DE UNA PROTEINA.
18. DESNATURALIZACION DE LAS PROTEÍNAS
ALTERACION DE LAS CONFORMACIONES DE LA PROTEINA SIN
PRODUCIR CAMBIOS EN LA ESTRUCTURA PRIMARIA.
PERDIDA DE LA ACTIVIDAD BIOLOGICA
PROCESO GENERALMENTE IRREVERSIBLE
AGENTES DESNATURALIZANTES:
• CALOR
• LUZ ULTRAVIOLETA
•ACIDOS Y BASES
•SOLVENTES ORGANICOS
•SALES DE IONES METALICOS PESADOS.
19. CUANDO LA DESNATURALIZACION IRREVERSIBLE OCURRE JUNTO CON
LA PRODUCCION DE UN COMPUESTO INSOLUBLE, SE DENOMINA
PROCESO DE COAGULACION.
LOS AGENTES DESNATURALIZANTES ROMPEN LAS
INTERACCIONES DE LOS GRUPOS FUNCIONALES DE UNA
PROTEÍNA O GENERAN NUEVAS INTERACCIONES.
Ej: calentamiento de la clara de huevo.
La albúmina del huevo (proteína
globular) se despliega y coagula.
