Síntesis de vitaminas

1. Proteinas

2. ¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS?
Las proteínas son macromoléculas compuestas por carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. También contienen azufre y
fósforo.
Formadas por la unión de varios aminoácidos, unidos mediante
enlaces peptídicos.
El orden y disposición de los aminoácidos en una proteína
depende del código genético, ADN, de la persona.

3. Los lípidos y los carbohidratos sirven como
fuente de Energía y se almacenan en el
cuerpo, las proteínas no se almacenan en
cantidades apreciables para el mismo fin.

4. Son los componentes más importantes del tejido animal.
Las proteínas son componentes de la piel, uñas, pelo, lana, cuernos,
pesuñas, músculos, tendones, tejido conectivo, tejido de sostén
(cartílagos).
Interviene en la comunicación nervios, en anticuerpos, regulación
metabólica (hormonas) catálisis bioquímica (enzimas) y transporte
de oxígeno (hemoglobina)

5. Son los monómeros de las proteínas, formados por:
¿QUÉ SON LOS AMINOÁCIDOS?
COOH

H2N-C-H

R
-aminoácido
L-aminoácido

7. Los aminoácidos naturales, que se encuentran en las proteínas
tienen isomería óptica y pertenecen al la serie L
Son levógiros (-), giran el plano de polarización de la luz hacia la
izquierda.
COOH

H2N-C-H

CH3
L-Alanina (-)
COOH

H-C-NH2

CH3
D-Alanina (+)

8. Los aminoácidos que se sintetizan en el laboratorio son
óptimamente inactivos, porque se obtienen mezclas
equimolares (mezclas racémicas) de las formas L y D,
estas 2 formas son isómeros ópticos, o enantiómeros.
El organismo humano sólo es capaz de utilizar los L
isómeros de losaminoácidos.

9. ¿Cuál de estos aminoácidos es de carácter ácido, básico o
neutro? Explique.
Ácido Aspártico
(asp)
Alanina
(ala)
Lisina
(lis)
ÁCIDO NEUTRO BÁSICO

10. Existen 20 unidades monoméricas de diferentes
estructuras conocidos como aminoácidos, los
cuales se caracterizan por ser -aminoácidos y de
la serie L que se encuentran en casi todas las
proteínas.
aa

11. En el reino vegetal existen más de 200 a.a en la naturaleza pero no
son parte de las proteínas.
a) Arginina (del esparrago)
b) Treonina
c) Lisina
d) Valina
e) Fenilalanina
f) Triptófano
g) Metionina
h) Histidina
i) Leucina
j) Isoleucina
Aminoácidos Esenciales

12. Los alimentos que aportan
todos los aminoácidos
esenciales en la proporción
correcta se llaman proteínas
completas.

13. Los alimentos que contienen proteínas y que les falta aminoácidos
esenciales se llaman proteínas incompletas, por lo general las
proteínas vegetales.
 Frijoles chícharos y demás leguminosas contienen las proteínas
más completas pero les falta (met).
 Trigo (les falta lis)
 Arroz (le falta tre)
 Maíz (le falta trp)

14. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
1.Configuraciones D/L
Con excepción de la glicina, los
carbonos alfa de los aminoácidos
son quirales, por tanto son posibles
dos formas enantioméricas, pero
la naturaleza solo utiliza el
enantiómero (L) para construir las
proteínas.

15. Ácido glutámico
Metionina *
Triptófano *
Glicina

16. 2. Estructura Iónica Dipolar
Son sustancias anfotéricas. Pueden existir en la forma de un ión
dipolar o doble ión.
R – CH – COOH R – CH – COO-
 
H2N H3N+
(sal interna) Un ion dipolar

17. 4. Son anfóteros, es decir pueden reaccionar como base y como ácidos.
Su naturaleza dipolar les confiere algunas propiedades:
1. Son solubles en agua e insolubles en hidrocarburos.
2. Son sólidos cristalinos y con puntos de fusión altos.
3. Son incoloros y no volátiles.

18. En solución ácida En solución básica
Interactúa con el
H+ que aporta el
agua, y el grupo
carboxílico lo
acepta.
Interactúa con
el OH- que
aporta el agua y
el grupo NH3+
cede un H+
HIBRÍDO

20. 3. pH isoeléctrico
Un -aminoácido tienen carga negativa en solución básica (pH
alto) y una positiva en solución ácida (pH bajo).
A este pH se le llama isoeléctrico o punto isoeléctrico.
El pH isoeléctrico es aquel en el cual un -aminoácido existe
como ión dipolar.
• pH intermedio donde el -aminoácido está balanceado
entre las dos formas.
• carga cero.
El punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido es el pH al cual el aa
tiene carga neta 0. (Zwitterion)

21. R – CH – COOH R—CH – COO- R – CH – COO-
  
H3N+ +NH3 H2N
pH bajo pH isoeléctrico pH alto
Catión Un ión dipolar Un anión
(+) (0) (-)
R= La molécula migrará
hacia el ánodo
Se coloca una molécula de
Glicina cuyo pI es 5,97 en un
medio acuoso a pH 7. ¿La
molécula migrará hacia el ánodo
(electrodo positivo) o al cátodo
(electrodo negativo)?

22. 4. Enlace covalente entre aminoácidos
Los -aminoácidos pueden combinarse con pérdida de agua para
producir polipéptidos o proteínas.
En los péptidos (proteínas) los -aminoácidos sucesivos están
unidos de modo covalente entre sí a través del grupo -
carboxilo de un -aminoácido y el grupo -amino del siguiente.
El enlace amídico resultante se llama enlace peptídico.

23. Los péptidos presentan
en un extremo un grupo
amino sin reaccionar
(amino terminal o N-
terminal) y en el otro
un carboxilo sin
reaccionar (carboxilo
terminal o C-terminal)

24. Tiene limitada capacidad de rotación
Es un enlace covalente
Es un enlace amida
Tiene carácter parcial de doble enlace
Predomina la configuración trans
Tiene carácter polar

25. Un péptido es un polímero de -aa unidos por enlaces amida que
se forma entre el grupo amino de cada -aa y el grupo carboxilo
de un -aa vecino, por lo general tienen un P.M menor que 5000.
Las proteínas contienen número mayor de unidades de -aa y su
P.M van desde 6000 hasta 40,000,000 a veces se emplea el
término oligopéptidos para péptidos que contienen de 4 a 10
residuos de -aa.

26. NOMENCLATURA DE LOS PÉPTIDOS
A.Para representar la fórmula de un péptido se utilizan
las abreviaturas de tres letras y se ordenan desde el
n-terminal a la izquierda hasta el c-terminal a la
derecha.
H3N+-- ala – gli – glu – met – lis – COO-
B. Los péptidos se pueden nombrar comenzando por el
extremo N-terminal y a los nombres de los -
aminoácidos se les da el prefijo il, excepto el último
que se le da el nombre completo. El enlace peptídico
se representa por un guión.
Arginil – alanil – glicil – glutamil – Metionina
 
+NH3 COO-

27. Existen tres elementos estructurales importantes en los
péptidos.
ESTRUCTURA DE LOS PÉPTIDOS
1. la identidad de los -aa presentes.
2. las cantidades relativas de cada uno de ellos.
Dipéptidos: si el nº de a.a es 2
Tripéptidos: si el nº de a.a es 3
Oligopéptidos: si el nº de a.a 3 a 10
Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: si el nº de
a.a es mayor de 10

28. 3. la secuencia según la cual se conecta los -aa.
La insulina: hormona que se produce en el páncreas y
que regula el metabolismo de los carbohidratos esta
formada por dos cadenas de 21 y 30 α-a.a unidas por
enlaces de azufre.

29. La secuencia de a.a es la más importante, de ella depende
la forma tridimensional general de la molécula lo que a su
vez determina como funcionará ésta.
I
N
S
U
L
I
N
A

30. Esta hormona en diferentes especie son idénticas,
salvo en el ordenamiento de los amino ácidos 8, 9, 10.
I
N
S
U
L
I
N
A
Especie A8 A9 A10 B30
Hombre Tre Ser Ile Tre
Vaca Ala Ser Val Ala
Cerdo Tre Ser Ile Ala
Oveja Ala Gli Val Ala
Caballo Tre Gli Ole Ala
Perro Tre Ser Ile Ala
Pollo His Asn Tre Ala
Variación en las posiciones A8, A9, A10, B30

31. 1.Estructura primaria
Se refiere al número y
secuencia de los -aa en su
(s) cadena (s) peptídica (s),
la cual está determinada
genéticamente.
La secuencia de -aa en
una proteína es la que
confiere la función
biológica a la molécula.
También comprende los
puentes disulfuros.

32. Anemia Falciforme: alteración de un -aa
en la cadena de hemoglobina,
específicamente en el aminoácido 146.
Cadena  normal: Val – His – Leu – Tre – Pro – Glu – Lis
Cadena  anormal: Val – His – Leu – Tre – Pro – Val – Lis
Por ejemplo:

33. 2. Estructura secundaria
• Es la configuración fija del esqueleto polipeptídico.
• Está estabilizada por puentes de hidrógeno.
• A causa de los puentes de hidrógenos la cadena
polipeptídica se pliega, adoptando dos posibles
configuraciones espaciales que constituyen lo que se
conoce como estructura secundaria de una proteína.

35. 3. Estructura terciaria
La estructura terciaria esta íntimamente ligada con el
funcionamiento bioquímico adecuado de esa proteína.
“Es la forma tridimensional única que resulta del
plegamiento y flexión precisos de la vuelta en espiral”
debido a la interacción de los grupos R, la cadena
polipeptídica se pliega determinando una intrincada
estructura tridimensional.
Los enlaces que estabilizan la estructura terciaria de una
proteína son:
 Enlaces iónicos
 Enlaces de hidrógeno
 Enlace disulfuros
 Interacciones hidrófobas
 Fuerza Catión π

36. • este nivel por lo
general, tienen una
forma globular
• la estructura terciaria
resulta de la
combinación de hélice
alfa con lámina beta
• los enlaces encargados
de mantener la
estructura son los
puentes de hidrógeno,
interacciones
hidrofóbicas, puentes
disulfuro

37. 4. Estructura cuaternaria
Se estabiliza por las mismas fuerzas no covalentes
(enlaces iónicos, de hidrógeno e hidrófobos) que
intervienen en la conservación de la estructura terciaria.
Algunas proteínas existen como agregados de dos, tres o
cuatro cadenas polipeptídicas.
La forma en la que las cadenas separadas de polipéptidos
se adaptan entre sí, en aquellas proteínas que contienen
más de una cadena, se conoce cono estructura cuaternaria
de las proteínas.

38. 4. Estructura cuaternaria
Es una proteína que está
formada por más de un
polipéptido, donde cada
uno es una subunidad

39. RESUMEN DE LAS CUATRO ESTRUCTURAS DE LAS
PROTEÍNAS

40. DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Todo cambio que altere la configuración tridimensional
única de una molécula de proteína (estructura terciaria) sin
causar ruptura simultánea de los enlaces peptídicos.
Existen diversos factores que causan desnaturalización.
Ácido, base, o
disolventes orgánicos
Temperatura
Radiaciones U.V

41. SIMPLES
CONJUGADAS
FIBROSAS
GLOBULARES
QUERATINA
COLÁGENO
ELASTINAS
ALBÚMINAS
HISTONAS
GLOBULINAS
Están formada
exclusivamente por
una o mas cadenas
polipeptídicas.
Contienen otro grupo
químico además de la
cadena de aminoácidos.
GLUCOPROTEÍNAS
LIPOPROTEÍNAS
NUCLEOPROTEÍNAS
METALOPROTEÍNAS
PROTEÍNAS
FOSFOPROTEÍNAS
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

42. CLASIFICACIÓN PROTEÍNAS
Transportadoras: hemoglobina, lipoproteínas
Contráctiles: actina, miosina
Defensivas: anticuerpos
Hormonal: insulina
Estructurales: queratina, colágeno, elastina
Enzimáticas: lipasa, amilasa
De reservas: ovoalbúminas, caseína
Homeostáticas: albúminas
F
U
N
C
I
Ó
N

43. Una proteína adecuada proporciona todos los aminoácidos
esenciales en las cantidades necesarias para el
crecimiento y reparación de los tejidos corporales.
FUENTES ALIMENTICIAS
La mayor parte de las proteínas de origen vegetal son
deficientes en uno o más aminoácidos.
carece de suficiente lisina y triptófano
no contienen suficiente lisina, ni treonina
tal vez la mejor proteína no animal, carece de
suficiente metionina
son deficientes en metionina, pero tienen
suficiente triptófano y lisina

44. Las proteínas de origen animal contienen todos
los aminoácidos indispensables en cantidades
suficientes.
proporcionan
proteínas
adecuadas

45. Se considera desnutrición secundaria cuando
existe una enfermedad crónica o anormalidad
subyacente como causa de la desnutrición.
Desnutrición proteico-energética
Se utiliza este término porque la deficiencia de
proteína está directamente desarrollada con una
disminución de la energía.
La desnutrición proteico-energética se clasifica
como primaria cuando la causa es por una dieta
pobre en proteínas o por la frecuencia de
episodios diarreicos intermitentes, o por la
asociación de estas dos variables.

46. Esta conversión de los aminoácidos en energía presenta
un inconveniente grave. Se genera amoniaco (NH3) como
producto residual.
Si consumimos más proteínas de las necesarias para
esta función estructural, sus aminoácidos
constituyentes pueden ser utilizados para obtener de
ellos energía.
Si la dieta es excesivamente rica en proteínas, nuestro
organismo puede sufrir problemas derivados de la
acumulación de estos productos nitrogenados
(alteraciones neurológicas).
Alto consumo de proteínas

47. 1. ¿Qué es el Aspartame?
2.¿Qué aminoácidos forman parte del aspartame?
3.¿Qué propiedades químicas presentan estos aminoácidos
que le atribuyen la capacidad edulcorante?
4.¿Son estos aminoácidos esenciales?
Investigue

48. 3. ¿Qué enlaces o fuerzas mantienen la estructura
terciaria y la cuaternaria? ¿Cuál es el propósito de
estas fuerzas?
4. ¿Cuál es la diferencia entre una estructura terciaria
y una cuaternaria?
5. ¿Qué le ocurre a una proteína que es sometida a
altas temperaturas o a un pH inadecuado?
6. ¿Se rompen los enlaces peptídicos en la
desnaturalización de las proteínas?
1. ¿Cuál es la diferencia entre una proteína fibrosa y
una proteína globular?
2. ¿Cuáles son las formas que pueden tener una proteína
en una estructura secundaria? ¿Qué tipo de enlace o
fuerza le proporcionan esa forma?

51. PROTEÍNAS
Son los nutrientes más complejos.
A diferencia de los
carbohidratos y de las grasas
presentan nitrógeno en su
estructura: (CHON).
Realizan las más diversas
funciones, pero sin duda alguna
la más importante, es la función
relacionada con los procesos
anabólicos, es decir la
relacionada con la síntesis de
materia viva.

52. PROTEÍNAS
Las proteínas suministran los bloques estructurales de a.a necesarios para la
síntesis de nuevas proteínas constituyentes del organismo.
La calidad o valor biológico de las proteínas de la dieta, depende de su
contenido en a.a esenciales.
Síntesis de nuevas proteínas. Enzimas, proteínas
musculares, proteínas plasmáticas, etc.
Las proteínas
ingeridas se
emplean para:
Síntesis de compuestos nitrogenados: purinas,
pirimidinas, grupos hemo, etc.
Fuente de energía durante el ayuno, directamente,
ingresando al ciclo de Krebs e indirectamente,
convirtiéndose en glucosa.
Síntesis de triacilgliceroles

53. Arginina
Histidina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Fenilalanina
Treonina
Triptofano
Valina.
ESENCIALES
AMINOÁCIDOS
Alanina
Asparagina
Aspartato
Cisteína
Glutamato
Glutamina
Glicina
Prolina
Serina
Tirosina
NO ESENCIALES
No pueden ser
sintetizados y
deben estar
presentes en
la dieta.
Se pueden
sintetizar a
partir de
intermediarios
metabólicos

54. La digestión de las proteínas se inicia en el estómago donde
la acción del jugo gástrico realiza la hidrólisis de
aproximadamente el 10 % de los enlaces peptídicos.
El jugo gástrico tiene un pH
entre 1 y 2 debido a la
presencia de ácido clorhídrico,
esta concentración elevada de
ácido sirve para desnaturalizar
a las proteínas de la ración
alimenticia .

55. El principal componente digestivo en el jugo gástrico, es el
pepsinógeno, un cimógeno que se convierte catalíticamente
por acción de los iones de hidrógeno en su forma activa la
pepsina.
PEPSINÓGENO H+ PEPSINA
(cimógeno) (Enzima activa )
Una vez formada la pepsina, también participa en la
activación del pepsinógeno restante. Este fenómeno recibe
el nombre de autocatálisis.

56. Finaliza en el intestino delgado por la acción de los jugos
digestivos del páncreas y de la célula de la mucosa
intestinal.
TRIPSINÓGENO TRIPSINA QUIMOTRIPSINA
(CIMÓGENO) ENTEROCINASA (ACTIVA QUIMOTRIPSINÓGENO)
El material pancreático contiene los cimógenos:
tripsinógeno y quimotripsinógeno.
Estos jugos son lo suficientemente alcalinos para
neutralizar el material ácido que pasa desde el estómago.

57. A nivel del intestino delgado los a.a son absorbidos por las
vellosidades, llevados a los capilares sanguíneos y posteriormente
llevados a la vena porta para ser metabolizados en el hígado.
En nuestro organismo el hígado es el órgano principal que realiza
la degradación de los a.a proteicos; también el sitio de síntesis de
algunas proteínas de la sangre.

58. Debe existir un balance entre los ritmos de síntesis y degradación de los
componentes de una proteína.
En condiciones normales, el consumo de nitrógeno en la dieta es igual a la
cantidad de nitrógeno excretado.
Esta condición recibe el nombre de balance o equilibrio de nitrógeno.
El balance puede ser:
Esto es característico de niños,
adultos en recuperación de
enfermedades o mujeres
embarazadas.
Positivo: Síntesis > Degradación
BALANCE DE NITRÓGENO
Ocurre especialmente cuando
hay deficiencia de aminoácidos
esenciales o en el ayuno.
Negativo: Síntesis < Degradación

59. El exceso de nitrógeno es excretado por los organismos en forma de:
• Amoníaco
• Urea
• Ácido úrico
ELIMINACIÓN DEL EXCESO DE NITRÓGENO POR EL
ORGANISMO
El nitrógeno no tiene lugar de almacenamiento especial en el organismo.

60. METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
Los a.a no se almacenan en el organismo.
Sus niveles dependen del equilibrio entre
BIOSÍNTESIS y DEGRADACIÓN de
proteínas corporales, es decir el balance
entre ANABOLISMO y CATABOLISMO
(balance nitrogenado)
El nitrógeno se excreta por orina y heces.

61. • Degradación con fines energéticos.
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
Una vez absorbidos, los a.a tienen diferentes alternativas metabólicas:
• Utilización (sin
modificación) en síntesis
de nuevas proteínas
específicas.
• Transformación en
compuestos no proteicos
de importancia fisiológica.

62. METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS

63. CATABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
La degradación se inicia por procesos que separan el grupo α-amino.
Estos procesos pueden ser
reacciones de transferencia
(TRANSAMINACIÓN) o de
separación del grupo amino
(DESAMINACIÓN).

64. CATABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
TRANSAMINACIÓN
Es la trasferencia reversible de un grupo
amino a un α-cetoácido, catalizada por una
aminotransferasa, utilizando piridoxal fosfato
como cofactor.
El a.a se convierte en α-cetoácido y el α-
cetoácido en el a.a correspondiente.
El grupo amino no se elimina sino se transfiere
a un α-cetoácido para formar otro a.a.
Todos los a.a excepto lisina y treonina,
participan en reacciones de ¨transaminación¨
con piruvato, oxalacetato o α-cetoglutarato
(principales cetoácidos del organismo).

65. CATABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
DESAMINACIÓN
El grupo amino del glutamato,
puede ser separado por
desaminación oxidativa
catalizada por la glutamato
deshidrogenasa, utilizando NAD
y NADP como coenzimas.
Se forma α-cetoglutarato y NH3.
La mayoría del NH3 producido
en el organismo se genera por
esta reacción.

66. SÍNTESIS DE LA UREA
 Hidrólisis de arginina
Todo el NH3 originado por desaminación, es convertido a UREA en el
hígado.
El proceso consume 4 enlaces fosfatos (de alta energía) por cada
molécula de urea.
Comprende las
siguientes
reacciones:
 Síntesis de carbamil fosfato
 Síntesis de citrulina
 Síntesis de argininsuccinato

67. CICLO DE LA UREA

68. BICICLETA DE KREBS

69. CONEXIÓN ENTRE LOS CICLOS DE LA UREA Y DE KREBS

70.  Los cetogénicos (Lys y Leu) generan sólo acetil-CoA o acetoacetil-CoA.
 Todos los tejidos tienen cierta capacidad para síntesis y remodelación de
a.a. El hígado es el sitio principal de metabolismo de los a.a.
 En tiempos de buena suplementación dietaria, el nitrógeno es eliminado vía
transaminación, desaminación y síntesis de urea. Los esqueletos carbonados
pueden conservarse como carbohidratos o como ácidos grasos.
 Los a.a pueden ser glucogénicos, cetogénicos o ambos.
 Los glucogénicos son los que generan piruvato o intermediarios del ciclo
de Krebs.
 En períodos de ayuno, los esqueletos carbonados se utilizan como fuente de
energía, rindiendo CO2 y H2O

72. BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
Los a.a esenciales no pueden ser producidos por el organismo.
Si puede biosintetizarse el α-cetoacido correspondiente, entonces el
organismo producirá dicho a.a por transaminación
 Síntesis de Glutamato
Se sintetiza a partir de un
precursor alfa-cetoácido
con la enzima glutamato
deshidrogenasa

73.  Síntesis de Aspartato
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
Se sintetiza por
transaminación del
oxalacetato
También se sintetiza aspartato por
desaminación de la asparagina con
intervención de una asparaginasa

74.  SÍNTESIS DE GLUTAMINA
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE ASPARAGINA Asparagina sintetasa
Glutamina sintetasa
SÍNTESIS DE ALANINA Alanina transaminasa

75.  SÍNTESIS DE PROLINA
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
Se sintetiza a partir de glutamato con semialdehído como intermediario

76.  SÍNTESIS DE SERINA
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
 Se sintetiza a partir de 3-fosfoglicerato.
 Se oxida la función alcohólica para
formar un alfa-cetoácido que se
transamina y desfosforila.

77.  SÍNTESIS DE GLICINA
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
 Se sintetiza a partir
de serina.
 La enzima utiliza
tetrahidrofolato y
piridoxal fosfato.

78.  SÍNTESIS DE CISTEÍNA
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
 El azufre para la cisteína proviene de la metionina y los carbonos de la
serina.
 En primer lugar, ocurre la síntesis de S-adenosil metionina, un
importante agente metilante

79.  SÍNTESIS DE TIROSINA
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
 Se sintetiza a partir
de fenilalanina

80. DESÓRDENES EN EL CATABOLISMO DE LOS A.A

81. Las proteínas una vez convertidas en aminoácidos y éstos a su vez
desaminados, pueden convertirse en precursores del metabolismo
energético.
Las proteínas no son material energético por excelencia, como si lo son
en calidad de material de construcción. El organismo crece, las partes
constituyentes de los tejidos mueren, los sistemas fermentativos pierden
eficacia, entonces ahí es cuando es necesario crear nueva proteína para
garantizar los procesos de crecimiento, para reemplazar los tejidos muertos
y los sistemas fermentativos (enzimáticos).
CONCLUSIÓN

82. 2. Uno de los síntomas del kwashiorkor, una enfermedad en niños causada por una dieta
deficiente en proteínas, es la despigmentación de la piel y el cabello. Trate de explicar
las bases bioquímicas de este síntoma.
1. La fenilcetonuria, es un error congénito del metabolismo causado por la carencia de la
enzima fenilalanina hidroxilasa, lo que se traduce en una acumulación de fenilalanina y otros
productos derivados con efectos tóxicos posiblemente debido a una reducción del
transporte y metabolismo de otros aminoácidos aromáticos en el cerebro. Es una
enfermedad genética con un patrón de herencia recesivo.
INVESTIGUE
a) ¿Por qué los pacientes que sufren fenilcetonuria son advertidos de no comer productos
que contienen el edulcorante artificial aspartamo (NutraSweet®)?
b) ¿A qué se debe la deficiente pigmentación de la piel en este trastorno?
c) ¿Por qué es importante la suplementación con tirosina, especialmente en los primeros
4-5 años de vida?