2. INTRODUCCION:
• Los glóbulos rojos tienen como función principal transportar el oxigeno
desde los pulmones a los tejidos:
• Están compuestos por:
• Membrana eritrocitaria
• Citoesqueleto
• Hemoglobina
• Sistema enzimático para generar energía
La misión de los GR es proteger y transportar la Hb para poder realizar la función
respiratoria, al no tener núcleo no puede replicarse ni sintetizar proteínas su función
básica son:
Transporte de Oxigeno
Transporte de CO2
Excelente amortiguador acido-base.
3. MEMBRANA ERITROCITARIA
La membrana plasmática no difiere de forma esencial
de las restantes membranas biológicas; está
compuesta de una bicapa de lípidos a la cual se ancla
una red filamentosa de proteínas que están por
debajo de la superficie citoplásmica de la membrana.
Esta red filamentosa de proteínas se conoce también
como esqueleto de la membrana y juega un papel
importante al mantener la forma del eritrocito y al
regular la deformabilidad y estabilidad mecánica.
La membrana contiene aproximadamente 52% de
peso en proteínas, 40% en lípidos y 8% en
carbohidratos. La mayoría de los carbohidratos se
encuentran en las glucoproteínas y una pequeña
porción en los glucolípidos.
5. • PROTEINAS INTEGRALES:
• Banda 3 o canal anionico:
• Glicoforinas A, B, C D.
• Bomba Sodio/potasio ATP asa
• GLUT 1
• PROTEINAS PERIFERICAS:
• Espectrina alfa y beta
• Proteína 4.1
• Proteína 2.1 o ankirina
• Actina
• Proteína 4.9
• Aducina
• Tropomiosina
• Palidina.
6. Interacciones de las Proteínas:
• Interacciones Horizontales:
• Mantienen la estabilidad
global del esqueleto:
• Dímeros espectrina (α y β)
• Espectrina β/actina
estabilizada por Proteína 4.1
• Interacciones Verticales:
• Unen el citoesqueleto a la
bicapa lipídica.
• Espectrina/banda 3
estabilizada por ankirina y 4.2
• Glicoforina/Banda 3/4.1
7.
8. METABOLISMO DE LOS HEMATIES
• Las hematíes maduras no tienen núcleo, mitocondrias, ni retículo
endoplásmico, solo posee un sistema enzimático capaz de producir ATP y
NADPH
• La Glucosa es el único combustible del eritrocito, esta penetra en ellos por
difusión facilitada y se convierte G6P y sigue dos vías
• 80-90 se convierte en lactato por la vía Embden Meyerhof)
• Shunt Rapaport se obtiene 2,3 DPG (mediador de afinidad al oxigeno)
• 10% es oxidada en la vía Hexosa monofosfato
• Mantener el Glutation reducido y proteger de la oxidación a la Hb y la Membrana eritrocitaria
• NADPH
• Mantiene flexibilidad de la membrana
• Mantiene transporte de iones
• Mantiene el Fe ferroso
15. Hemoglobina:
• Es una proteína conjugada cuya
parte no aminoacidica o grupo
protésico se conoce con el
nombre de HEMO:
• Compuesta:
• Protopotfirina IX
• Molécula de hierro en estado ferroso
Fe⁺2
• La proteica se conoce como
Globina es una proteína globular
formada por un tetrámero (4
subunidades)
16. • Las cadenas de hemoglobina humana se han denominado de acuerdo al
alfabeto griego:
• Alfa (α)
• Beta (β)
• Gamma (γ)
• Delta (δ)
• Epsilon (ε)
• Zeta (ζ)
De la combinación de dos a dos de estas se van a formar las distintas
hemoglobinas conocidas la Embrionaria, Fetal, neonatal y del adulto.
6 variantes de Hemoglobinas: 3 embrionarias con alta afinidad al oxigeno
Gower1 (2ζ 2ε), Gower2 (2α 2ε), Portland (2ζ, 2γ) y la Hemoglobina Fetal F0(
α2 Gγ2), F1(α2 Aγ2). Presentes al nacimiento en relación 7:1 respectivamente
65 -95% encontrándose trazas en la vida adulta en menos del <1%
17. • Después del nacimiento las hemoglobinas encontradas son A0 (α2 β2) y A2
(α2 δ2), la A0 se encuentra en el 97% y la A2 se encuentra en 2.7% como
normal.
ESTRUCTURA PRIMARIA, SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA DE LA
GLOBINA:
Estructura Primaria:
Es como se le denomina a la cadena polipetidica de globina y
establece específicamente la secuencia de aminoácidos, esta esta compuesta
por 20 aminoácidos unidos por enlaces covalentes o peptídicos.
Homología secuencial:
Se refiere a posiciones iguales de los distintos aminoácidos en las distintas
cadenas de globina
18. • Estructura Secundaria:
• Hace referencia a los residuos funcionales de Histidina F8 ubicados en distinta
posición pero casi homologas en su posición debido a su estructura helicoidal.
• Estructura Terciaria:
• Hace referencia a como esta plegada tridimensionalmente cada cadena
polipeptidica y esta determinada por los residuos aminoacidicos, estos
plegamientos generan un espacio en el interior hidrófobo que evita el
contacto del Fe con el agua y asi evitar su oxidaccion y asi permite el
transporte reversible del oxigeno.
• Estructura Cuaternaria:
• Hace referencia ala interacción entre subunidades, la cual se realiza por
medio de enlaces ionicos débiles y fuerzas no covalentes
19.
20. Estructura del Hemo:
• El hemo es el grupo
protésico de la
hemoglobina. Esta
constituido por una
protoporfirina IX con una
molécula de hierro en
estado ferroso. Es un
compuesto tetrapirrolico
con un átomo de hierro
hexacovalente en el centro
unido a los nitrógenos de
los pirroles.
21. Biosintesis de Hemo:
• El 85% del hemo se sintetiza en la medula osea y el resto a nivel
hepático. El sintetizado a nivel hepático se incorpora al citocromo
p450
