1. UNIVERSIDAD TÉCNICA DE MACHALA
SISTEMA NACIONAL DE NIVELACIÓN Y ADMISIÓN
CARRERA DE ENFERMERÍA
CÁTEDRA DE BIOLOGÍA
ÁREA DE SALUD
CURSO: V01
PROFESOR: Bioq. Carlos García Msc.
ESTUDIANTE: Saá Vega Angélica Estefanía
INVESTIGAR 10 PROTEINAS GLOBULARES
Su nombre se debe a que sus cadenas polipéptídicas se pliegan sobre si misma de
manera compacta. La gran variedad de plegamientos diferentes que encontramos en las
proteínas globulares refleja la variedad de funciones que realizan estas proteínas. A pesar
de esta enorme variedad de plegamientos podemos encontrar una serie de motivos y
principios comunes.
La estructura terciaria de una proteína es el modo en el cual se pliega la cadena
polipéptídicas. La complejidad que presenta la estructura terciaria de las proteínas hace
que se distingan subestructuras dentro de ésta. En la imagen vemos diferentes
representaciones de la estructura terciaria de la mioglobina.
1) MIOGLOBINA.- La mioglobina es una hemoproteína muscular, estructuralmente y
funcionalmente muy parecida a la hemoglobina, es una proteína relativamente pequeña
constituida por una cadena polipéptídicas de 153 residuos aminoacídicos que contiene un
grupo hemo con un átomo de hierro, y cuya función es la de almacenar y
transportar oxígeno. También se denomina miohemoglobina o hemoglobina muscular.
Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y
en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la
demanda energética de las contracciones.
La Mioglobina fue la primera proteína a la que se determinó su estructura tridimensional.
En 1958, John Kendrew y sus colegas satisfactoriamente determinaron la estructura de la
Mioglobina mediante Cristalografía de rayos X de alta resolución. Por este
descubrimiento, John Kendrew ganó en 1962 el Premio Nobel de Química, el cual
compartió con Max Perutz
Es una proteína extremadamente compacta y globular, en la que la mayoría de
los aminoácidos hidrofóbicos se encuentran en el interior y muchos de los residuos
polares expuestos en la superficie. Alrededor del 78% de la estructura secundaria tiene
una conformación de a-hélice; de hecho, existen ocho segmentos de a-hélice en la
mioglobina, designados de la A a la H.
1

2. Dentro de una cavidad hidrofóbicos de la proteína se encuentra el grupo prostético hemo.
Esta unidad no polipeptídica se encuentra unida de manera no covalente a la mioglobina y
es esencial para la actividad biológica de unión de O2 de la proteína.
La mioglobina y el citocromo B562, forman parte de las proteínas hémicas, que
intervienen en el transporte y fijación de oxígeno, el transporte de electrones y
la fotosíntesis. Estas proteínas poseen como grupo prostético un Tetrapirrol cíclico o
grupo Hem, o Hemo, formado por cuatro anillos de pirrol planares enlazados por puentes
de alfa metileno. En el centro de este anillo existe un hierro ferroso (Fe+2). En el caso del
citocromo la oxidación y reducción del átomo de hierro son esenciales para la actividad
biológica. Para la mioglobina y la hemoglobina la oxidación del Fe+2destruye su actividad
biológica.
En la mioglobina no oxigenada, el hierro del Hem (grupo hemo) se encuentra
aproximadamente a 0,03 nm fuera del plano del grupo en dirección a la HisF8. La
oxigenación de la mioglobina produce el movimiento del átomo de hierro, ya que el
oxígeno ocupa la sexta posición de coordinación del hierro y desplaza el residuo HisF8
0,01nm fuera del plano del Hem.
Este movimiento en el anillo Hem produce el cambio conformacional de algunas regiones
de la proteína, lo que favorece la liberación de oxígeno en las células deficientes de
oxígeno, en donde éste se requiere para la generación de energía metabólica
dependiente de ATP.
2) INHIBIDORES DE LA AMILASA.- La amilasa es una enzima que descompone los
carbohidratos o almidones en el cuerpo. Debido a su supuesta habilidad para evitar la
descomposición y absorción del almidón, los inhibidores de alfa-amilasa se han utilizado
para perder peso. En la actualidad, los inhibidores de amilasa disponibles en el comercio
se extraen del trigo o del frijol común blanco (Phaseolus vulgaris).
En humanos, los inhibidores de amilasa han mostrado disminuir la absorción intestinal
de los carbohidratos al reducir la actividad intestinal de amilasa. Sin embargo, existen
pocos estudios de buena calidad en humanos que sustenten el uso de los inhibidores de
amilasa para cualquier indicación.
3) TRIOSA FOSFATO ISOMERASA.- La triosa fosfato isomerasa (TPI) (EC 5.3.1.1) es
una enzima que cataliza la interconversión entre gliceraldehído-3-fosfato (GADP)
ydihidroxiacetona fosfato (DHAP), reacción que tiene lugar a través de un
intermediario enediol. Enzima implicada
en
la glucólisis, estructuralmente
es
un
homodímero donde cada subunidad posee un cilindro beta paralelo con hélices alfa en los
nexos de unión. Su sitio activo se encuentra en la parte superior del cilindro y posee un
residuo de glutamato (Glu 165) y otro de histidina (His 95) que son esenciales para la
catálisis. A pH fisiológico, el glutamato está desprotonado y, por tanto, cargado
negativamente, con lo cual contribuye a atraer el protón del carbono 2 del gliceraldehído3-fosfato; la histidina, básica, actúa como un grupo donador de protones para transferirlos
entre el grupo carbonilo del sustrato y el hidroxilo del carbono 2.
4) Hemoglobina.- a hemoglobina es una heteroproteína de la sangre, de masa
molecular de 64.000 g/mol (64 kDa), de color rojo característico, que transporta el
2

3. oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de carbono desde los
tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y también participa en la regulación de pH de
la sangre, en vertebrados y algunos invertebrados.
La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de cuatro
subunidades. Su función principal es el transporte de oxígeno. Esta proteína hace parte
de la familia de las hemoproteínas, ya que posee un grupo hemo.
5) utiril-CoA deshidrogenasa.- Las acil-CoA deshidrogenasas son enzimas que
intervienen en la primera de las cuatro reacciones que constituyen la β-oxidación, la
principal ruta de oxidación de los ácidos grasos. En la clasificación de las enzimas
corresponde al grupo de las oxidorreductasas.
Las acil-CoA deshidrogenasas catalizan la deshidrogenación de los carbonos 2 y 3 (α y β,
respectivamente) de un acil-CoA graso, con lo que se forma un doble enlace entre dichos
carbonos, según la reacción:
El acil-CoA graso se oxida al perder dos átomos de hidrógeno, que son captados por
el FAD que se reduce a FADH2. El FAD está unidocovalentemente a la enzima y actúa
como cofactor.
Existen al menos cinco enzimas diferentes que catalizan esta reacción, cada uno con
especificidades que varían según la longitud de la cadena de los ácidos grasos:1
Acil-CoA deshidrogenasa de cadena muy larga (ACADVL). Está asociada a la
membrana interna de la mitocondria y actúa sobre los acil-CoA grasos de C-12 a C24.
Acil-CoA deshidrogenasa de cadena larga (ACADL). Parece que está implicada
principalmente con la oxidación de ácidos grasos ramificados, como el 2-metilpalmitil
CoA.
Acil-CoA deshidrogenasa de cadena media (ACADM). Su máxima actividad es
para los acil-CoA grasos de C-6 y C-8.
Acil-CoA deshidrogenasa de cadena corta (ACADS). Su orden de preferencia es
C-4 > C-6 > C-8.
Acil-CoA deshidrogenasa de cadena corta y ramificada (ACADSB).
Otros tipos son: ACAD8 (en la base de datos HUGO) , ACAD9 (en la base de
datos HUGO) , ACAD10 (en la base de datos HUGO) yACAD11 (en la base de
datos HUGO) .
3

4. 6) alfa-hemolisina.- La hemolisina alfa (AH) es una exotoxina producida por cepas
de Escherichia coli causantes de infecciones extra-intestinales y de tracto urinario (1). Se
la considera como factor de virulencia (2,3), aunque su papel en la patogénesis de la
infección no ha sido dilucidado totalmente (4).
La AH excreta al medio externo como una lipoproteína (5), pero se la purifica inicialmente
como un complejo que incorpora además cantidades variables de lipopolisacárido (6),
cuyo posible papel biológico en asociación con AH se desconoce (4). La AH sufre una
transición anfifílica al formar complejos con iones calcio extracelulares (7), y es entonces
capaz de insertarse en las membranas de células blanco, incluyendo eritrocitos, células
epiteliales, y fagocitos (1).
La inserción de AH en las membranas celulares puede conducir a la lisis osmótica,
particularmente en eritrocitos, aunque existen dudas acerca de si éste es su verdadero
mecanismo de acción (4). Resulta paradójico que la investigación realizada durante más
de veinte años no haya establecido con claridad el mecanismo por medio del cual la AH
afecta células en el organismo invadido. Se estableció desde hace mucho que el eritrocito
es susceptible de lisis por parte de AH (7), y posteriormente que tal lesión es causada por
un único evento, irreversible y no enzimático (8). Jorgensen al (9) propusieron que la AH
ejercía un efecto análogo, pero no idéntico, al del ionóforo de calcio A23187, y que existía
la posibilidad de que la AH formara poros transmembrana, ya que les fue posible medir
flujos de calcio, sodio y potasio, a través de las membranas de eritrocitos expuestos a AH.
Los poros han sido caracterizados por medio de métodos indirectos, midiendo cambios en
conductancia (10), o el paso de cationes, monosacáridos y polisacáridos a través de
membranas expuestas a AH (11). Sin embargo, es sorprendente que el tamaño aparente
del poro varíe de acuerdo a las condiciones del ensayo hemolítico (4), y más aún, que
nunca se haya podido comprobar su existencia por medio de microscopía electrónica.
7) inhibidor de tripsina pancreático bovino (BPTI).- La proteína en cuestión era el
inhibidor de la tripsina pancreática bovina (BPTI, del inglés ''bovine pancreatic trypsin
inhibitor''), que se encuentra en el páncreas del ganado. El BPTI es una de las moléculas
favoritas de los modelizadores por ordenador por su menguado tamaño, lo que facilita su
investigación frente a las demás proteínas. El equipo de Martin Karplus, de la Universidad
de Harvard, había obtenido un modelo en 1977, pero sólo en el vacío, es decir, sin que
ninguna otra molécula interaccionara con el inhibidor. Nadie había representado el BPTI
tal y como se encuentra en el interior celular, rodeado de miles de moléculas de agua.
8) ENZIMAS: Todas las enzimas son proteínas globulares que se combinan con otras
sustancias llamadas sustratos, para catalizar las numerosas reacciones químicas del
organismo. Estas moléculas, principales responsables del metabolismo y de su
regulación, tienen puntos catalíticos a los cuales se acopla el sustrato igual que una mano
a un guante para iniciar y controlar el metabolismo en todo el cuerpo.
9) HORMONAS PROTEICAS: Estas proteínas segregadas por las glándulas endocrinas,
no actúan como las enzimas, sino que estimulan a ciertos órganos fundamentales que a
4

5. su vez inician y controlan actividades importantes como el ritmo metabólico o la
producción de enzima digestivas y de leche. La insulina, segregada por los islotes de
Langerhans en el páncreas regula el metabolismo de los hidratos de carbono mediante el
control de la concentración de glucosa. La tiroxina, segregada por el tiroides regula el
metabolismo global; y la calcitonina, también producida por el tiroides, reduce la
concentración de calcio en la sangre, y estimula la mineralización ósea.
10) ANTICUERPOS: Los anticuerpos, también llamados inmunoglobulina, agrupan las
miles de proteínas distintas que se producen en el suero sanguíneo como respuesta a los
antígenos (sustancias u organismos que invaden el cuerpo). Un solo antígeno puede
inducir la producción de numerosos anticuerpos, que se combinan con diversos puntos de
la molécula antigénica, la neutraliza y la precipitan en la sangre.
11) MICROTUBULOS: las proteínas globulares pueden también agruparse en diminutos
túbulos huecos que actúan como entramado estructural de las células y, al mismo tiempo
transportar sustancias de una parte de la célula a otra. Cada uno de estos microtúbulos
está formado por dos tipos de moléculas proteicas casi esféricas que se disponen por
parejas y se unen en el extremo creciente del microtúbulos y aumentan su longitud en
función de las necesidades. Los microtúbulos constituyen también la estructura interna de
los cilios y flagelos, y apéndices de la membrana de los que se sirven algunos
microorganismos para moverse.
BIBLIOGRAFÍA:
Bioquímica
Donald Voet, Judith G. Voet
Ed. Médica Panamericana, 2006 - 1756 páginas
15 Reseñas
Khalsa, Nisha. Essentials of Biochemistry. Jaipur, IND: Global Media, 2008. p 486.
Berg Jeremy M.; Tymoczko John L.; Stryer Luber. Biochemistry. W. H. Freeman
and Company, 2010. Chapter 5.
WEB GRAFÍA:
http://www.biorom.uma.es/contenido/av_biomo/Mat3d.html
http://es.wikipedia.org/wiki/Hemoglobina
5