2. OOBBJJEETTIIVVOOSS
1. Define que es una enzima describiendo sus
propiedades y su mecanismo de acción
2. Enumera las clases de enzimas e indica el tipo de
reacción que cada una de ellas cataliza.
3. Construye e interpreta gráficas que relacionen el
efecto de la (S) sobre la Vi de una reacción
catalizada por una enzima.
4. Indica los mecanismos mediante los cuales la
temperatura, el pH y la concentración de la enzima
afectan la velocidad de una reacción enzimática
5. Describe la importancia y uso de enzimas en
clínica.
3. DDEEFFIINNIICCIIOONN
Las enzimas son proteínas que
aceleran la velocidad de las
reacciones químicas que ocurren en
los seres vivo
4. IIMMPPOORRTTAANNCCIIAA BBIIOOMMEEDDIICCAA
La determinación de enzimas en los líquidos biológicos
ayuda en el diagnostico de muchas enfermedades ya
que muchas de las enzimas tienen especificidad por
unos pocos órganos.
CREATINO KINASA (MB)
TRANSAMINASA GLUTAMICO OXALACETICA (TGO)
LACTATO DESHIDROGENASA (LDH)
INFARTO AL MIOCARDIO
6. FOSFATASA ALCALINA
VARIOS TRASTORNOS OSEOS
ENFERMEDADES HEPÁTICAS OBSTRUCTIVAS
CERULOPLASMINA
ENFERMEDAD HEPATOCELUAR
(ENFERMEDAD DE WILSON)
7. TTEERRMMIINNOOSS
APOENZIMA.- Parte estrictamente
proteica de la enzima.
COFACTOR.- Parte NO PROTEICA,
tipos:
• Iones metálicos.- Fe++, Fe+++, Cu+,
Mg++, Zn++, K+, Ni++, Mo, etc.
• Coenzima.- Union laxa a la enzima,
(NAD) y (NADP)
• Grupo prostético.- Union fuertea la
enzima (FAD).
HOLOENZIMA.- Es la unión de la
apoenzima mas el cofactor
SUSTRATO (S).- Compuesto sobre la
cual actúa la enzima y lo transforma
en un producto
PRODUCTO (P).- Es el resultado de la
acción de la enzima sobre el
sustrato
ACTIVADOR.- Compuesto que aumenta
la actividad enzimatica
INHIBIDOR (I).- Sustancia que deprime o
anula su actividad.
G
SITIO
ACTIVO
+
COFACTOR
C S
APOENZIMA
I
8. • ZIMOGENO O PROENZIMA.- Enzimas se
sintetizan como precursores inactivos, siendo
necesario un cambio en su estructura para
manifestar su actividad catalítica. Son ejemplos
de zimógenos el pepsinógeno, tripsinogeno,
quimotripsinogeno, procarboxipeptidasa,
proelastasa, etc. En el caso del pepsinógeno se
convierte a la forma activa, pepsina
• ISOENZIMA.- Son enzimas que catalizan la
misma reacción, ya que existen en formas
moleculares múltiples en un mismo organismo o
incluso en una misma célula. Estas pueden ser
separadas por electroforesis lo que indica que
difieren en su pI. También se les denomina
como isozimas.
••
10. LLAACCTTAATTOO DDEESSHHIIDDRROOGGEENNAASSAA ((LLDDHH))
H
M
(LDH1)
(LDH2)
(LDH3)
H H H
H H H
H H M M
H M M M
M M M M
(LDH4)
(LDH5)
músculo cárdiaco
músculo cárdiaco
cerebro, riñon
músculo
esquelético
músculo
esquelético, hígado
11. MMEECCAANNIISSMMOO DDEE AACCCCIIÓÓNN
SITIO
ACTIVO
+
COFACTOR
C
C
S + P P
ENZIMA
ENZIMA
E + S ES E + P
Mecanismo de acción de una enzima
C
ENZIMA
S
12. CCAARRCCAATTEERRIISSTTIICCAASS
a) Elevada especificidad ya que reconocen un solo sustrato o
en algunos pocos casos tienen algunos sustratos que son
estructuralmente semejantes.
b) Son catalizadores muy poderosos y eficientes en
pequeñas cantidades, es decir que para transformar
grandes cantidades de sustrato se requieren pequeñas
cantidades de enzima. Un millón de veces.
c) No se consumen ni se degradan en el curso de las
reacciones que catalizan ya que al transformar un sustrato
inmediatamente pueden actuar sobre otros sustratos y la
enzima permanece químicamente inalterada.
d) No modifican la constante de equilibrio (Keq) de las
reacciones que catalizan. Las reacciones químicas tienen
una constante de equilibrio que les es característica.
e) Disminuyen la energía de activación de las reacciones. La
cantidad de energía que deben tener las moléculas para
poder activarse se reduce notablemente cuando en el
medio esta presente la enzima.
13. NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DDEE LLAASS EENNZZIIMMAASS
Comisión de Enzimas de la Unión Internacional de
Bioquímica (UIB),
H3C CH2OH + NAD+ H3C CHO + NADH + H+
denominada etanol: NAD oxidorreductasa
H2N CH COOH
CH2 COOH
CO COOH
CH2 CH2 COOH +
CO COOH
CH2 COOH
denominada L-aspartato: 2-oxoglutarato
aminotransferasa
CH COOH
CH2 CH2 COOH
+ H2N
14. CCLLAASSIIFFIICCAACCIIOONN
• CLASE I : OXIDORREDUCTASAS.- Catalizan
diversos tipos de reacciones de oxidorreducción
A
B
H
A
B
Incluyen a las deshidrogenasas y oxidasas
H
15. CLASE II : TRANSFERASAS, Que catalizan
reacciones de transferencia
incluyen las quinasas, mutasas, transaldolasas,
transcetolasas, transaminasas y fosforilasas
16. • CLASE III : HIDROLASAS.- Enzimas que
catalizan reacciones de ruptura, con agua
H2O +
incluyen las fosfatasas y proteasas
OH
H
17. • CLASE IV : LIASAS.- Catalizan reacciones de
ruptura de enlaces C-O, C-C, C-N y otros, pero
por medios diferentes a la hidrólisis y oxidación
• incluyen a las descarboxilasas
NH2
18. CLASE V : ISOMERASAS.- Catalizan
reacciones de isomerización
Glucosa Galactosa
incluyen las epimerasas, racemasas
19. • CLASE VI : LIGASAS.- Catalizan reacciones
de condensación de dos moléculas, acoplado a
la hidrólisis del ATP o de otro compuesto rico
en energía.
ATP + + ADP + Pi
• Incluyen las sintetasas y tioquinasas
20. CCIINNÉÉTTIICCAA EENNZZIIMMAATTIICCAA
En la práctica resulta muy difícil estimar la
cantidad de una enzima determinada, ya
que en la mayoría de los casos, la enzima
a cuantificar se encuentra en una mezcla
compleja de diferentes proteínas; de otro
lado las cantidades en que se encuentran
las enzimas son generalmente muy
pequeñas para ser fácilmente
cuantificadas
la actividad de una enzima es directamente
proporcional a su concentración
21. se puede estimar la actividad de una enzima
por la cantidad de sustrato consumido ( o
producto formado) por unidad de tiempo
S P
12 0
23. unidades iinntteerrnnaacciioonnaalleess ((UUII)) ddee
aaccttiivviiddaadd eennzziimmááttiiccaa
número de micromoles de sustrato
transformado por minuto bajo las
condiciones definidas de medida
U = umol / min
katal .- moles de sustrato transformados
por segundo (mol/seg)
29. Vmax
Vmax
2
Km S
vi
a
b
c
Efecto de la concentración de sustrato sobre la velocodad de reacción
enzimática
30. Km como la concentración de sustrato
con la cual se alcanza la mitad de la
velocidad máxima
Km es una medida de la afinidad de la
enzima por el sustrato
31. Valores de Km para los sustratos de la Hexoquinasa
HEXOSA Km (M)
Galactosa 1.0 x 10-1
Fructosa 1.6 x 10-3
Glucosa 8.0 x 10-6
Manosa 3.0 x 10-6
33. 1/ S
1/vi
1/Vmax
-1/ Km
Ploteo de Lineweaver-Burk
34. EENNZZIIMMAASS AALLOOSSTTEERRIICCAASS
están constituidos por 2 ó más
subunidades (proteínas multiméricas) y
tienen además del sitio destinado a
unirse al sustrato, otro (u otros)
denominado sitio alostérico
Las enzimas alostéricas catalizan
reacciones estratégicas en las vías
metabólicas
