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Termodinámica del transporte
El soluto se traslada por difusión simple desde la región C1 a C2
El cambio de energía libre, DG, de este transporte viene dado por:
DG = RT ln C2/C1
R: cte de los gases (8,315 J/mol K)
T: temperatura absoluta
C2<<C1 por tanto DG<0; cuando las concentraciones se igualan
las velocidades de transporte son iguales en las dos direcciones
y no se producirá transporte neto.
Gradiente químico Gradiente eléctrico
división permeable
(membrana)
Compuesto soluble
en agua y
eléctricamente neutro
Iones de carga opuesta separados por una membrana permeable
El potencial de membrana (Vm) produce una fuerza opuesta que
impulsa los movimientos iónicos que reducen el potencial de
membrana.
El cambio de energía libre, DG, de este transporte viene dado por:
DG = RT ln C2/C1 + ZF Dy
Z: carga del ión
F: cte de Faraday (96.480 J/V mol)
Dy: potencial eléctrico de membrana (voltios)
Transporte pasivo: difusión facilitada
El transporte lento que proporciona la difusión pasiva
es insuficiente para las necesidades funcionales y
metabólicas de las células (HCO3
-/Cl- en el eritrocito,
glucosa, el H2O en el riñón).
El transporte de estas moléculas polares y de iones
es mediada por proteínas de membrana denominadas
TRANSPORTADORES O PERMEASAS
Difusión facilitada
Cambios energéticos que acompañan el paso de un
soluto hidrofílico a través de la bicapa lipídica
La eliminación de la capa de
hidratación es altamente endergónica y
la energía de activación (DG*) para la
difusión es muy alta
La proteína transportadora reduce DG*
para la difusión transmembrana del
soluto; establece enlaces no
covalentes que reemplazan los puentes
de hidrógeno con el agua.
La proteína proporciona una vía de
paso hidrofílica transmembrana.
Tomado de: Lehninger “Bioquímica”
Selectividad de los canales
INSIDE THE ION FILTER (B)
For the potassium ions the distance to the
oxygen atoms in the ion filter is the same
as in water.
The sodium ions, which are smaller, do not
fit in between the oxygen atoms in the
filter. This prevents them from entering
the channel.
Fig 4. The ion channel permits passage of
potassium ions but not sodium ions. The oxygen
atoms of the ion filter form an environment very
similar to the water environment outside the filter.
The cell may also control opening and closing of
the channel.
OUTSIDE THE ION FILTER (A)
Outside the cell membrane the ions are bound to water molecules with certain
distances to the oxygen atoms of the water.
Difusión facilitada: canales iónicos
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Canal de Na+ dependiente de voltaje
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Figure 11-36. A model for the structure of the acetylcholine receptor. Five homologous subunits (a, a, b, g, d) combine to form a
transmembrane aqueous pore. The pore is lined by a ring of five transmembrane a helices, one contributed by each subunit. In its
closed conformation, the pore is thought to be occluded by the hydrophobic side chains of five leucines, one from each a helix, which
form a gate near the middle of the lipid bilayer. The negatively charged side chains at either end of the pore ensure that only positively
charged ions pass through the channel. Both of the a subunits contain an acetylcholine-binding site; when acetylcholine binds to both
sites, the channel undergoes a conformational change that opens the gate, possibly by causing the leucines to move outward. (Adapted
from N. Unwin, Cell/Neuron 72/10 'Suppl.]:31-41, 1993.)
Receptor de AcCho
Acuaporinas
Water dipole distribution in AQP1. Ribbon representation of one aquaporin-1 monomer and, superimposed, the
average dipole moment of water molecules passing the pore. The water dipole rotates by about 180 degrees on
passing the pore.
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  • 2.
  • 3.
  • 4. Transporte pasivo: difusión facilitada El transporte lento que proporciona la difusión pasiva es insuficiente para las necesidades funcionales y metabólicas de las células (HCO3 -/Cl- en el eritrocito, glucosa, el H2O en el riñón). El transporte de estas moléculas polares y de iones es mediada por proteínas de membrana denominadas TRANSPORTADORES O PERMEASAS Difusión facilitada Cambios energéticos que acompañan el paso de un soluto hidrofílico a través de la bicapa lipídica La eliminación de la capa de hidratación es altamente endergónica y la energía de activación (DG*) para la difusión es muy alta La proteína transportadora reduce DG* para la difusión transmembrana del soluto; establece enlaces no covalentes que reemplazan los puentes de hidrógeno con el agua. La proteína proporciona una vía de paso hidrofílica transmembrana. Tomado de: Lehninger “Bioquímica”
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  • 7. INSIDE THE ION FILTER (B) For the potassium ions the distance to the oxygen atoms in the ion filter is the same as in water. The sodium ions, which are smaller, do not fit in between the oxygen atoms in the filter. This prevents them from entering the channel. Fig 4. The ion channel permits passage of potassium ions but not sodium ions. The oxygen atoms of the ion filter form an environment very similar to the water environment outside the filter. The cell may also control opening and closing of the channel. OUTSIDE THE ION FILTER (A) Outside the cell membrane the ions are bound to water molecules with certain distances to the oxygen atoms of the water.
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  • 10. Difusión facilitada: canales iónicos Tomado de: Lenhinger, “Fundamentos de Bioquímica”” Canal de Na+ dependiente de voltaje 6 4
  • 11. Difusión facilitada: canales iónicos Tomado de: Lenhinger, “Fundamentos de Bioquímica”” Canal de Na+ dependiente de voltaje
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  • 20. Figure 11-36. A model for the structure of the acetylcholine receptor. Five homologous subunits (a, a, b, g, d) combine to form a transmembrane aqueous pore. The pore is lined by a ring of five transmembrane a helices, one contributed by each subunit. In its closed conformation, the pore is thought to be occluded by the hydrophobic side chains of five leucines, one from each a helix, which form a gate near the middle of the lipid bilayer. The negatively charged side chains at either end of the pore ensure that only positively charged ions pass through the channel. Both of the a subunits contain an acetylcholine-binding site; when acetylcholine binds to both sites, the channel undergoes a conformational change that opens the gate, possibly by causing the leucines to move outward. (Adapted from N. Unwin, Cell/Neuron 72/10 'Suppl.]:31-41, 1993.) Receptor de AcCho
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  • 27. Water dipole distribution in AQP1. Ribbon representation of one aquaporin-1 monomer and, superimposed, the average dipole moment of water molecules passing the pore. The water dipole rotates by about 180 degrees on passing the pore.