BIOQUIMICA

1. BIOQUÍMICA

2. Contenidos
PRIMER PARCIAL HORAS
Unidad 01: Bases de la bioquímica I. 6
Unidad 02: Bases de la bioquímica II. 6
Unidad 03: Biomoléculas que constituyen los seres vivos I. 6
Unidad 04: Biomoléculas que constituyen los seres vivos II. 6
Total 24

3. Texto Guía:
Feduchi C E, Blasco C I,
Romero M CS, Yáñez C E.
Bioquímica. Conceptos
esenciales. Madrid: Ed.
Panamericana, 2010.

4. • Lehninger, Nelson DL, Cox MM. Principios de bioquímica. IV Ed.
Barcelona: Ed. Omega, 2011.
• Muller Esterl W. Bioquímica. Fundamentos para la medicina y ciencias
de la vida. Ed. Reverte, 2009.
• William RAD, Elliott JC. Bioquímica dental. Básica y aplicada. México
DF: Ed. El Manual Moderno, 1990.
• Blanco Antonio. Química Biológica. Ed. El Ateneo, 2011.
• Tortora G. Introducción al cuerpo humano. Fundamentos de Anatomía
y Fisiología. Buenos Aires: Ed. Panamericana, 2008.

5. • Reconocer los diferentes tipos de biomoleculasde los seres vivos.
• Identificar las rutas metabólicas que sufren las principales
biomoléculas.
• Conocer el metabolismo de los hidratos de carbono y compuestos
nitrogenados.
• Conocerlas bases de la Bioquímica.
• Reconocer los conceptos básicos de los sistemas dispersos.

6. Primer
parcial
Segundo
parcial
Recuperación
Trabajos
individuales 40% 40%
Trabajos
investigación 20% 20%
Pruebas
escritas 40% 40% 100%
TOTAL 100% 100% 100%

7. Unidad 01: Bases de la Bioquímica I
1.1 Constitución de la materia
1.1.2 Orbitales atómicos
1.1.3 Tabla periódica. Orden en la Tabla Periódica
1.1.4 Combinación de los elementos químicos
1.1.5 Enlace químico. Tipos de enlaces
1.1.6 Polaridad de los enlaces. Grupos funcionales que determinan la interacción
entre las biomoléculas.
Objetivos
• Identificar los átomos como partículas que forman la materia y las partículas
subatómicas que lo constituyen.
• Identificar los principales grupos de elementos en la Tabla Periódica y sus posibles
combinaciones químicas.
• Identificar los enlaces químicos de las sustancias.
• Explicar la esencia de la polaridad de los enlaces.
• Identificar los grupos funcionales de las moléculas biológicas y la interacción entre
ellos.

8. Explica en términos químicos las estructuras y
funciones de los seres vivos.
ESTRUCTURA
FUNCIÓN
BIOLÓGICA
INTERACCIONES

9. • La unidad fundamental de la materia es el átomo (10-8 cm):
protones (1,67.10-24 g - positivos), neutrones (1,67.10-24 g –
sin carga) y electrones (9,1.10-28 g - negativos).
• Los átomos en condiciones normales no poseen carga
eléctrica.
• Protones y neutrones se localizan en el núcleo atómico.
• El número atómico (Z) define a cada elemento.

11. Representación de un átomo

12. • Los orbitales atómicos están definidos por números cuánticos.
n: número cuántico principal: nivel de energía (1, 2, 3, 4, 5…)
l: número cuántico azimutal : subnivel de energía (s, p, d. f, ..)
m: número cuántico magnético: orientación espacial.
• Los electrones se distribuyen ocupando los menores niveles de
energía, cada orbital alberga sólo 2 electrones y cuando existen
varias posibilidades de localización en subniveles de igual
energía, ocupan subniveles separados.

14. Número atómico (Z): Número de protones
en el núcleo del átomo de un elemento.
Determina la identidad química de un
elemento
Número de masa (A): Número total de
protones y neutrones en el núcleo
atómico
Isótopos: Átomos que tienen el mismo
número atómico (Z) pero diferente
número de masa (A): hidrógeno, deuterio,
tritio.

15. A
Z
X 1
1
H
2
1
H
3
1
H
HIDRÓGENO DEUTERIO TRITIO
235
92
U
238
92
U
URANIO 235 URANIO 238
Masa atómica o número másico
Número atómico

18. COMBINACIÓN DE ELEMENTOS
PARA FORMAR MOLÉCULAS

21. Representación de enlaces
covalentes e iónicos

22. ELECTRONEGATIVIDAD: Capacidad de un átomo de un elemento de atraer
hacia sí los electrones compartidos en un enlace covalente con otro átomo.

23. O2(g) HF(g)
Dioxígeno Fluoruro de hidrógeno

24. Interacciones débiles que determinan la
función de las moléculas

25. Grupos funcionales comunes en bioquímica

26. Polaridad, enlaces polares y
estructura geométrica

27. Interacciones entre grupos funcionales

28. Puente de hidrógeno

29. Molécula de agua y puentes de hidrógeno
entre varias moléculas.

30. Enlaces iónicos en el agua:
puente salino.

31. Hidrófobo ≠ Hidrófilo
Interacción hidrofóbica del aceite en agua.
FUERZAS DE VAN DER WAALS
Interacciones muy débiles que mantienen
unidas temporalmente átomos o
moléculas no polares

32. Agua
 Principal disolvente biológico.
 Medio donde se desarrolla la mayor parte de
reacciones biológicas en la célula.
 Comportamiento como un «dipolo».
-
++

33. Disociación de la molécula de agua en sus especies iónicas

35. pOH = -log[OH-]
pH = -log[H+]
pH + pOH = 14
Escala de PH

36. Ionización de un grupo carboxilo.

37. Soluciones tampón o «buffer»: regulan el pH
de la célula.
pH fisiológico: 7,35 - 7,45
 El mantenimiento de este rango de pH es
imprescindible para que las moléculas
biológicas puedan operar de manera
óptima.
 Varios grupos funcionales se comportan
como ácidos o bases débiles (enzimas) y un
cambio de pH modifica su estado, lo que
puede inhibir sus funciones.

38. R
N+ R
H
H
+ OH-
R
N R
H
+ H2O
Tampones o «buffers»: Sistemas acuosos que
tienden a amortiguar los cambios que se producen
en el pH cuando se añaden pequeñas cantidades de
ácido (H+) o base (OH-).
Los principales tampones biológicos son el fosfato y
el bicarbonato:
Biológico
Biológico

39. Reactividad de moléculas biológicas.
Presencia de grupos funcionales: sitios reactivos.
1. Centros nucleofílicos (atracción por el núcleo): Grupos
ricos en electrones y pueden tener carga negativa, pares
de electrones libres (no enlazantes) o alta densidad de
electrones (doble enlace). Atacan a grupos cargados
positivamente.
2. Centros electrofílicos (atracción por electrones):
Tienen atracción por las cargas negativas, ricas en
electrones.

40. Enlaces covalentes comunes en bioquímica.

41. Reacciones químicas en las células.
Formación de biopolímeros a partir de unidades monoméricas
mediante enlaces de condensación.

45. • Compuestos químicos característicos de la materia viva
constituidos por: C, H, O, N – P, S – otros elementos.
• Gran diversidad estructural  Propiedades y funciones.
• Monómeros  Macromoléculas o biopolímeros.
MONOSACARIDOS  POLISACARIDOS
AMINOACIDOS  PROTEINAS
NUCLEOTIDOS  ACIDOS NUCLEICOS
•Agua: disolvente más apropiado de biomoléculas.

46. • Monosacáridos: azúcares más simples.
• Precursores: CO2, H2O (fotosíntesis)
• Organismos heterótrofos: los obtienen de nutrientes.
• Fórmula general: (CH2O)n, n: 3 – 7.
• Son polihidroxialdehídos (aldosas) o polihidroxicetonas
(cetosas).
• Se nombran atendiendo al número de carbonos:
3 átomos de C: triosas (aldotriosas o cetotriosa)
4 átomos de C: tetrosas (aldotetrosas o cetotetrosas)
. . . .
. . . .
. . . .
7 átomos de C: heptosas (aldoheptosas o cetoheptosas)

47. • Monosacáridos de importancia biológica:
Aldohexosas: glucosa, galactosa y manosa.
Cetohexosa: fructosa
Aldopentosa: ribosa (ATP - RNA)

49. ISOMERIA
• Isomería estructural: aldotriosa - cetotriosa
• Esteroisomería (moléculas quirales)
Gliceraldehido (C-2, asimétrico)  2 isómeros ópticos o enantiómeros
(D y L): desvían luz polarizada.
Si n = No. de C asimétricos  2n será el número de posibles
esteroisómeros, pero solo la mitad son enantiómeros.
• Importancia biológica: Un enantiómero sólo puede encajar con otra
molécula quiral (centro activo de una enzima).
Esteroisómeros no enantiómeros: diasteroisómeros.

51. • Adoptan forma ciclada: enlace hemiacetal
• Azúcares de 6 ó más C: Anillo de 6 miembros (piranosas)
• Cetosas de 6 C, o aldosas de 5 miembros: Anillo de 5miembros
(furanosas)

55. Oxidaciones
GRUPO ALDEHIDO GRUPO CARBOXILO
ACIDO ALDÓNICO

56. MEDIO ACUOSO
Vitamina C

57. Reducciones
GRUPO ALDEHIDO GRUPO HIDROXILO
ALDITOLES O AZUCARES ALCOHOL

58. Presente en nucleótidos para
formar DNA

59. Esterificación
GRUPO ALDEHIDO CONDENSACIÓN CON GRUPO FOSFORILO
AZUCARES FOSFATO
 Alto valor energético
 Intervienen en la oxidación de glucosa

60. Identificar propiedades de los monosacáridos
modificados por oxidación, reducción,
esterificación y formación de aminoazúcares.
Ref. Libro de texto, p 30-32
----------------------------------------------------------------------------
•Preparación individual
•Traer próxima clase para discusión en grupo.

61. Formación de amino azúcares
GRUPO ALDEHIDO AMINA
AMINOAZUCARES
 Componente de pared de bacterias

62. OLIGOSACARIDOS
 Se forman por unión de monosacaridos por
un enlace glicosídico.
 Pueden ser reductores o no reductores.
 Aportan información a las moléculas. Que los
portan.
TAREA DOCENTE
Desarrollar estas características y presentarlas en
trabajo por equipo. Exposición próxima clase.

64. Identificar los polímeros según sus funciones en
la naturaleza, dar ejemplos de ellos y funciones
atendiendo a su composición y estructura.
Ref. Libro de texto, p 32 - 38
----------------------------------------------------------------------------
•Preparación individual
•Traer próxima clase para discusión en grupo.

66. LÍPIDOS

67. Lípidos
Moléculas orgánicas más insolubles en agua: moléculas
más hidrofóbicas.
Grupo químicamente diverso: funciones biológicas muy
variadas.
Biomoléculas de mayor poder energético: Triglicéridos.
Principales componentes estructurales de membranas
biológicas.

68. Capacidad de formar bicapas: membranas biológicas.
Importancia fisiológica.
Funciones celulares.
energéticos, vitaminas,
hormonas, mensajeros
intracelulares,

69. Clasificación de los lípidos según su
estructura
1.Lípidos saponificables: ésteres de ácidos
grasos. Producen jabones con NaOH o KOH.
• Acilglicéridos.
• Lípidos complejos (fosfoglicéridos,
esfingolípidos).
• Ceras.
2. Lípidos insaponificables: no contienen ácidos
grasos. No pueden formar jabones.
• Terpenos
• Esteroides
• Eicosanoides

70. CARBOXILO HIDROXILO ESTER

71. Naturaleza de los lípidos
ACIDOS GRASOS
 Ácidos carboxílicos de cadena larga: un solo grupo
carboxílico y «cola» hidrocarbonada no polar.
 Se diferencian por: longitud de cadena (14-24 átomos de
C) y presencia, número y posición de dobles enlaces.
 «Cola»: saturada o insaturada.

72. Ácidos grasos naturales

74. Propiedades de los ácidos grasos
Dependen de:
 Longitud de cadena carbonada (apolar).
 Grado de insaturación.
Insolubilidad
en agua

76. Propiedades específicas
1. Consistencia (TPN): Saturados: cérea
Insaturados: líquido viscoso
2. Temperatura de fusión (cadena de C de igual tamaño):
Más saturados: Más alta.
Más insaturados: Más baja.
Las longitudes más cortas de cadena y presencia de
insaturaciones aumentan la fluidez de ácidos grasos
y sus derivados.

78. LIPIDOS SAPONIFICABLES
1. Acilglicéridos: ésteres generados por la reacción entre
el glicerol (alcohol) y ácidos grasos. Reacción de
condensación: esterificación.

79. COMBINACIONES
DE LOS ÁCIDOS
GRASOS EN LOS
TRIACILGLICERIDOS

80. Triacilglicérido: glicerol + 3 ácidos grasos saturados.
SIMPLE

81. Triacilglicérido: glicerol + 2 ácidos grasos insaturados y
uno saturado.
MIXTO

82. Triacilglicérido: glicerol + 2 ácidos grasos saturados y
uno insaturado en C-2.
MIXTO

83. FUNCION FUNDAMENTAL DE
TRIACILGICÉRIDOS EN LA CÉLULA :
Almacén de energía
 Generan
reservas para 2-3
meses de
inanición.
 90 % de grasas
en los alimentos
y almacenadas
en nuestro
cuerpo.
 Muy insolubles
en agua:
esterificación con
glicerol.

84. ADIPOCITOS:
células que
forman tejido
adiposo
21 % hombres
26 % mujeres

85. Funciones del almacenamiento de lípidos en el cuerpo:
1. Producción de energía: formación de ATP.
2. Producción de calor: oxidación por células
especializadas
3. Aislamiento: capas de grasa como aislante térmico.
Reacción de saponificación:
Ácido graso o lípido saponificable + BASE → sal
ADENOSINTRIFOSFATO

86. Lípidos complejos: Fosfolípidos
• Fosfoglicéridos: principales constituyentes de las
membranas.
• Fosfoacilglicéridos.
• Glicerofosfolípidos.
• Formados por:
 2 ácidos grasos esterificados con –OH del 1ro y 2do
átomo de C.
 -OH del 3er C unido por enlace fosfodiester a grupo de
cabeza muy polar o cargado.

87. Fosfoglicéridos
Se nombran según el grupo
que forma la cabeza polar “X”

88. Fosfoglicéridos: lípidos estructurales de las membranas biológicas.
 Moléculas anfipáticas
Barrera al paso de iones y moléculas polares

89. Esfingolípidos: componente de la membrana celular.
• No contienen glicerol
• Formado por aminoalcohol de cadena larga: Esfingosina
• Participan en el reconocimiento celular.
Ceras: esteres de ácidos grasos de cadena larga (14-36 C) con alcoholes
de cadena larga.

90. LIPIDOS NO SAPONIFICABLES
Terpenos: Múltiples funciones biológicas.
 Precursores de vitaminas liposolubles (A, E, K)

91. Esteroides: Derivados de estructura rígida y plana del
ciclopentanoperhidrofenantreno.
• Colesterol: Precursor metabólico de otros
esteroides.
Ácidos biliares:
Emulsión de grasas en la dieta
Hormonas esteroideas:
• glucocorticoides (cortisol): metabolismo
de hidratos de carbono, proteínas y lípidos.
• aldosterona y otros mineralcorticoides:
excreción de sal y agua por los riñones.
• andrógenos y estrógenos (estradiol,
testosterona): hormonas del desarrollo y
función sexual.

92. Eicosanoides: Mensajeros entre células
• Prostaglandinas: Regula la síntesis del mensajero intracelular AMP
cíclico (interviene en función de hormonas: contracción del músculo
liso del útero en el parto, control de flujo sanguíneo a órganos,
inlfamación).

93. • Tromboxanos: Actúan en la formación de coágulos sanguíneos y
reducción del flujo sanguíneo (vasoconstricción y agregación plaquetaria).
• Leucotrienos: El LT D4 induce contracción del músculo que rodea las vías
aéreas del pulmón: su exceso provoca ataque asmático (fuerte
contracción de músculos lisos del pulmón y shock anafiláctico)

94. VITAMINAS LIPOSOLUBLES:
• A (retinol): Hormona y pigmento visual.
• D (D2: ergocalciferol): se activa en
hígado y promueve la absorción del
Ca2+ en el intestino.
• E (tocoferol): Antioxidantes biológicos
(formas más reactivas del oxígeno y
otros radicales libres).
• K: participa en la formación de la
protombina activa, esencial para la
formación de los coágulos.
FUENTES DE VITAMINAS

95. TAREA DOCENTE GRUPO 3. Lunes 4 de noviembre
• Enlace peptídico
• Proteínas, estructura, funciones
• Hemoglobinas, inmunoglobulinas
OBJETIVO
Describir la formación de proteínas. Propiedades
y funciones de las proteínas.

96. AMINOÁCIDOS Y ENLACE
PEPTÍDICO

97. Aminoácidos:
 Grupo heterogéneo de moléculas con características
estructurales y funcionales comunes.
 Unidades estructurales de proteínas, intermediarios de
rutas metabólicas.
 Código genético: 20 aminoácidos que se unen en las
células por enlace covalente: producen proteínas
diferentes por combinaciones específicas.
AAAA
AAAA
AAA
Grupo carboxilo
Grupo amino

98. Características estructurales:
 Átomo de carbono al que se unen los grupos funcionales
carboxilo y amino (carbono α).
pH = 7

101. Grupo NH2
protonado
ENANTIÓMEROS
IOMERÍA ÓPTICA DE LOS AMINOÁCIDOS
Monosacárido
Carbono α

102. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
Determinado por: cadena lateral
1. Aminoácidos estrictamente hidrofóbicos (apolares): Alanina (Ala),
Valina (Val), Leucina (Leu), Prolina (Pro), Fenilalanina (Phe), Triptófano
(Trp) y Metionina (Met). Presentan cadenas alifáticas o anillos aromáticos.
2. Aminoácidos polares sin carga: Serina (Ser), Treonina (Thr): grupo –OH
- Asparagina (Asn) y Glutamina (Gln): grupo amida.
3. Aminoácidos ionizables a pH fisiológico: Glutamato (Glu), Aspartato
(Asp): grupo –COO-, Lisina (Lys), Arginina (Arg) e Histidina (His): grupos
funcionales con carácter básico.
pH fisiológico: 7,35-7,45
pH < 7,35: Acidosis
pH > 7,45: Alcalosis

103. CARÁCTER ÁCIDO Y BÁSICO DE AMINOÁCIDOS
carácter anfótero
pH fisiológico: 7,35-7,45

104. • La carga eléctrica de los aminoácidos varía con el pH:
• En determinadas regiones , los aminoácidos pueden regular el pH: acción
tamponante.
OTRAS PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

105. Tarea docente:
Ponencia sobre cómo las cadenas laterales de los aminoácidos
determinan sus propiedades: interacciones no covalentes, unión de
elementos metálicos y formación de enlaces covalentes.
Exponer trabajo por grupos y entregar ponencia. Incluir conclusiones y
Referencias bibliográficas.
Próxima clase, 1er turno de clases.
(Ajustar tiempo total de exposición de los grupos a 50 min.)
Referencia básica:
Feduchi E, Blasco I, Romero CS, Yáñez E. Bioquímica. Conceptos
esenciales. Madrid: Ed. Médica Panamericana, 2010.

106. interacciones covalentes determinadas por las propiedades de las
cadenas laterales de los aminoácidos.
• Hidrofobicidad.
• Fuerzas de Van der Waals.
• Interacciones electrostáticas.

107. Unión de elementos metálicos
• Ca2+, Mg2+, Zn2+
• Fe 3+
 Entidades de coordinación.
 Núcleo central (catión).
• Participación directa en
función de proteína o
estabilización de
estructura tridimensional.

108. Enlaces covalentes determinadas por las cadenas laterales
• PUENTES DISULFURO.
• Estabilizan estructura
tridimensional.
IgG

109. • FOSFORILACIÓN
• Unión del grupo hidroxilo (OH-) de la
cadena lateral a un fosfato inorgánico:
Serina (Ser), Treonina (Thr), Tirosina
(Tyr) (aminoácidos polares sin carga).
 Catalizado por enzimas quinasas.
 Proceso reversible por la acción de
las fosfatasas (regula actividad
proteica-enzimàtica).
• GLUCOSILACIÓN
• Unión del grupo hidroxilo (OH-) de
azúcar: enlace 0-glucosídico: Serina
(Ser), Treonina (Thr) o N-glicosídico:
Asparagina (Asn).

110. • ESTEREOQUÍMICA DE CADENA LATERAL: Determina el plegamiento de las
proteínas y su capacidad de interacción con otras sustancias.
• MODIFICACIONES QUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOS EN LAS PROTEÍNAS:
Aminoácidos «no estándares» → puede generar papel biológico importante
 adición –OH.

111. AMINOÁCIDOS NO PRESENTES EN LAS PROTEÍNAS

112. Tarea docente:
Próxima clase.
Trabajo investigativo sobre:
1. Niveles estructurales de las proteínas y su reconocimiento.
2. ¿Cómo se diferencias las estructuras secundarias?
3. Factores que determinan la estructura tridimensional de las proteínas.
4. Relacionar características de estructurales de las proteínas con su
función.
5. Alteraciones que modifican las estructuras y funciones de las
proteínas.
6. Principales funciones de las proteínas.
Presentar trabajo escrito por equipo.
Referencia básica:
Feduchi E, Blasco I, Romero CS, Yáñez E. Bioquímica. Conceptos
esenciales. Madrid: Ed. Médica Panamericana, 2010. p 76-90