1. Bienvenidos al segundo semestre
Ponerse las pilas que es súper corto

2. ENZIMASENZIMAS

3. ENZIMAS: PROTEINAS
TRIDIMENSIONALES
CENTRO ACTIVO

4. LIPASA PANCREÁTICA HUMANA
AMILASA SALIVAL HUMANA

5. ESTRUCTURA ENZIMA: LIPASA

6. CONCEPTO DE ENZIMA
- Las enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces.
- Químicamente son proteínas.(aunque no todas)
- Como catalizadores, las enzimas actúan en pequeña
cantidad y se recuperan indefinidamente.
- No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente
desfavorables.
- No modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que
aceleran su consecución.
- Son altamente especificas.

7. REACCIÓN CATALIZADA POR UNA
ENZIMA.

9. • Cofactor : ,iones metálicos, como Mg+2
,Cu+2
, Na., Zn+2
, Fe+2
, y K+
o moleculas orgánicas
no proteicas llamadas Coenzima, que derivan de vitaminas
• Apoenzima: Enzima simple (estructura terciaria)
• Holoenzima: apoenzima + cofactor
• Nomenclatura:
SUSTRATO + TIPO DE REACCION + ASA
• Catalizadores de las reacciones biológicas. BIOCATALIZADORES
• La mayoría son proteínas (OJO Ribozimas)
• Gran poder catalítico
• Alto grado de especificidad
•pH especifico. (optimo)
•T° optima.
CARACTERÍSTICAS ENZIMAS
Un tercio de los enzimas (enzimas conjugadas) requiere de un cofactor,
para poder catalizar.

10. • EXCEPCIÓN: RIBOZIMAS. En 1982, Thomas Cech,
y Sidney Altman las descubrieron. No eran
proteínas, sino ARN.
En 1989 les concedieron el premio Nobel de Química

11. CATALIZADOR
- Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción
química, hasta hacerla instantánea o casi instantánea.
- Un catalizador acelera la reacción al disminuir la
energía de activación.

12. CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN
ENZIMÁTICA
La característica más sobresaliente de las enzimas es su
elevada especificidad. Esta es doble, y explica que no se
formen subproductos:
1. Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula
sobre la que el enzima ejerce su acción catalítica.
2. Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada
por una enzima especifica.

13. La acción enzimática se caracteriza por la formación de un
complejo que representa el estado de transición.
E + S ES E + P
- El sustrato se une a la enzima a través de numerosas
interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno,
electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar específico, el
centro activo.
- Este centro es una pequeña porción de la enzima,
constituído por una serie de aminoácidos que
interaccionan con el sustrato.

16. VITAMINAS
Algunas vitaminas son necesarias para la actuación de
determinados enzimas, ya que funcionan como coenzimas
que intervienen en distintas rutas metabólicas y, por ello,
una deficiencia en una vitamina puede originar importantes
defectos metabólicos, como puede verse en la tabla adjunta:

17. VITAMINAS FUNCIONES Enfermedades
carenciales
C (ácido
ascórbico)
Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la síntesis de colágeno Escorbuto
B1 (tiamina) Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos
aldehídos
Beriberi
B2 (riboflavina) Constituyente de los coenzimas FAD y FMN Dermatitis y lesiones en las
mucosas
B3 (ácido
pantotinico)
Constituyente de la CoA
Fatiga y trastornos del sueño
B5 (niacina) Constituyente de las coenzimas NAD y NADP
Pelagra
B6 ( piridoxina) Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos.
Depresión, anemia
B12 (cobalamina) Coenzima en la transferencia de grupos metilo.
Anemia perniciosa
Biotina Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de
aminoácidos.
Fatiga, dermatitis...

18. Factores que afectan la velocidad de reacción
Concentración del sustrato:
Concentración de la enzima:

19. EFECTO DEL pH Y TEMPERATURA
1. Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la influencia del
pH en la velocidad de las reacciones enzimáticas se obtienen
curvas que indican que las enzimas presentan un pH óptimo de
actividad. El pH puede afectarse de varias maneras:
o El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados
que pueden variar con el pH.
o La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo
puede provocar modificaciones en la conformación de la enzima.
o El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.
Algunas enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina
del estómago, presenta un óptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina
del intestino a un pH= 12

20. 2. La temperatura. Influye en la actividad. El punto óptimo
representa el máximo de actividad. A temperaturas bajas, las
enzimas se hallan "muy rígidas" y cuando se supera un valor
considerable (mayor de 50 o
C) la actividad cae bruscamente
porque, como proteína, la enzima se desnaturaliza.

21. CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS
1. Óxido-reductasas
(Reacciones de oxido-
reducción).
Si una molécula se reduce, tiene que
haber otra que se oxide
2. Transferasas
(Transferencia de
grupos funcionales)
· grupos aldehídos
· grupos acilos
· grupos glucósidos
· grupos fosfatos (kinasas)

22. 3. Hidrolasas
(Reacciones de
hidrólisis)
Transforman polímeros en
monómeros.
Actúan sobre:
· enlace Ester
· enlace glucosídico
· enlace peptídico
· enlace C-N
4. Liasas
(Adición a los dobles
enlaces)
· Entre C y C
· Entre C y O
· Entre C y N

23. 5. Isomerasas
(Reacciones de isomerización)
6. Ligasas
(Formación de enlaces, con aporte de ATP)
· Entre C y O
· Entre C y S
· Entre C y N
· Entre C y C

24. Inhibidores
Algunas sustancias químicas inhiben a muchas enzimas o las destruyen. Y existen dos
tipos de inhibición:
Inhibición Competitiva: El inhibidor compite con el sustrato norma,
por el sitio activo de la enzima. Ya que es similar al sustrato, de modo que
se combina con la enzima, pero no hay reacción química por consiguiente
tampoco hay producto. No hay daño en la enzima y la inhibición es
reversible aumentando la concentración del sustrato. Ej Galactosa
glucosa.
Ihibicion no competitiva: El inhibidor se une a la enzima en un lugar
distinto al sitio activo. Entonces el inhibidos inactiva a la enzima por que
modifica su forma, y asi el sitio activo no puede ser ocupado por el
sustrato. En la mayor parte de los casos esta inhibición es irreversible. Ej
gases nerviosos.

26. Actividad: Con la ayuda del texto guía responde las siguientes preguntas.(pág.: 62 a
67)
1. ¿Que son y cuál es la importancia de las Enzimas?
2. ¿Qué aportan al estudio de las enzimas Thomas Cech y Sidney Altman?
3. ¿ De que depende la función de una enzima?
4. Define los siguientes conceptos:
a. Energía de activación
b. Sitio activo
c. Complejo enzima sustrato
d. Catalizador
e. Cofactor
f. Coenzima
5. ¿En que se diferencian las apoenzimas de la holoenzimas?.
6. Explica en que consiste la especificidad enzimática?
7. ¿De que depende la velocidad de una reacción enzimática?
8. Desarrolle actividad pagina N° 65.
9. ¿Qué importancia tienen las vitaminas?
10. ¿Qué tipos de inhibidores enzimáticos existen?
11. ¿a que se denomina reguladores alostéricos
12. Desarrolle las preguntas 1,2 y 3 de la pag n| 67.