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Esquemas clase aminoacidos y peptidos

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  1. 1. Aminoácidos y Proteínas
  2. 2. Contenidos: Aminoacidos (AA): 1. Organización en proteínas 2. Diversidad 3. Propiedades químicas 4. Clasificacion de acuerdo a su cadena lateral 5. Efecto del pH 6. 6. curva de titulación 7. AA con funciones especiales. Peptidos y enlace peptidico: 1. Formación del enlace 2. Clasificación 3. Estructura del enlace 4. Cambios de carga en peptidos
  3. 3. Las proteínas son macromoléculas, de PM muy elevados están formadas por monómeros (unidades básicas) que corresponden a los aminoácidos, los cuales se unen entre sí para formar una estructura en cadena. .
  4. 4. INFORMACIÓN MOLECULAR SOBRE ALGUNAS PROTEINAS PM número de RESIDUOS número de cadenas polipeptídicas hexoquinasa Hemoglobina
  5. 5. Las proteínas poseen variedad en su composición aminoacidica
  6. 6. Las proteínas están formadas por 20 -aminoácidos Los aminoácidos están compuestos por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, y algunos por azufre. Los aminoácidos se diferencian por sus cadenas laterales. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido Oligopéptido: número de aminoácidos <10 Polipétido: número de aminoácidos > 10 Proteína: número de aminoácidos > 50 Proteínas
  7. 7. C grupo -amino Radical, permite clasificación Son -amino ácidos FORMULA GENERAL DE LOS AMINOACIDOS grupo -carboxilo
  8. 8. Existen 20 aminoácidos que conforman la proteínas estas moléculas se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH3) que van unidos a un carbono central. Cada uno de ellos se distingue del resto por su cadena lateral o grupo R En los microorganismos, plantas y animales se encuentran unos 300 aminoácidos. - Solamente 20 aminoácidos son codificados por el DNA para formar las proteínas. - Muchas proteínas contienen aminoácidos modificados y partes no proteicas (grupos prostéticos) AMINOACIDOS
  9. 9. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
  10. 10. NATURALEZA DE LOS RADICALES O CADENAS LATERALES DE LOS AMINOACIDOS
  11. 11. LEUCINA ISO LEUCINA METIONINA GLICINA ALANINA PROLINA** VALINA R sin carga, alifáticos
  12. 12. SERINA TREONINA CISTEINA ASPARRAGINA GLUTAMINA R sin carga, polares
  13. 13. FENILALANINA TIROSINA TRIPTOFANO R aromáticos
  14. 14. ASPARTATO GLUTAMATO (ácido aspártico) (ácido glutámico) R con carga (-) a pH celular
  15. 15. LISINA ARGININA HISTIDINA H+ R con carga (+) a pH celular
  16. 16. Características de los Aminoácidos 1.- Actividad óptica todos los aminoácidos menos la glicina presentan actividad óptica, debido a la presencia de un carbono asimétrico. La configuración D o L en los aminoácidos viene determinada por la posición en el espacio del grupo amino del carbono asimétrico, situando el carboxilo arriba. Serán D cuando se sitúa a la derecha y L a la izquierda, independientemente de hacia dónde desvíen la luz polarizada. En la naturaleza la forma L es la más abundante.
  17. 17. 2.- Comportamiento químico En disolución acuosa muestran un comportamiento anfótero; pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido o como una base. Puede aparecer la forma dipolar del zwiterion («ion doble») ionizada doblemente como ácido y como base.
  18. 18. 3.- Punto isoeléctrico: Es el pH al cual el aminoácido presenta carga neta igual a cero 18 • A pH ácido: prevalece la especie con carga + • A pH básico: prevalece la especie con carga – • Hay un valor de pH para el cuál la carga de la especie es cero. pI = pK1 + pK2 para un aa neutro 2
  19. 19. 4.-Enlace peptídico Es el enlace covalente que se establece entre un grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, desprendiendo una molécula de agua. Los grupos carboxilo y amino se disponen en el mismo plano, y tienen un comportamiento similar a un doble enlace, presentando, por tanto, rigidez
  20. 20. ESTRUCTURA DEL ENLACE PEPTÍDICO El enlace peptídico tiene algunas propiedades muy importantes para la estructura de las proteínas • Más rígido y corto que un enlace C-N simple • Los átomos que participan (O, C, N, H) son coplanares • El grupo de átomos alrededor del enlace peptídico puede darse en dos configuraciones posibles: trans y cis • Caracter parcial de doble enlace: Se le puede considerar un híbrido de resonancia No se permite giro alrededor del enlace -C-N-
  21. 21. FORMACIÓN DEL DIPÉPTIDO GLICILALANINA “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 Glicina Alanina N-terminal C-terminal Enlace peptídico Plano del grupo amino Agua Glicilalanina
  22. 22. Carácter parcial de doble enlace “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 Átomos coplanares Carácter parcial de doble enlace
  23. 23. TETRAPÉPTIDO
  24. 24. pKR pK2
  25. 25. PCR

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