1.
•Las
proteínas
son
macromoléculas
compuestas
por
carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La mayoría también
contienen azufre y fósforo.
Se
encuentran
en todos
los compartimientos
de la
células, constituyen las unidades estructurales a partir de las cuales
se ensamblan las células y están constituidas básicamente por
carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N).
•Son
compuestos muy complejos formados por cadenas de
cientos y miles de aminoácidos unidos entre sí por enlaces
peptídicos.
•Son
polímeros de los aminoácidos

2.
aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en
menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo
(Y), etc.
Están conformadas por UNIDADES denominadas AMINOÁCIDOS.
Éstas son moléculas bifuncionales porque presentan:
•Un
grupo funcional AMINO (-NH2)
•Un
grupo funcional CARBOXILO (-COOH)

3.
En la naturaleza existentes uno 80 aminoacidos pero
solo 20 forman parte de las proteinas y el más simple
de ellos es la GLICINA.
COOH
C
H
NH3+

4.
Los aminoácidos se designan por un código de 3 letras
relacionadas con su nombre químico o sólo 1 acordada
internacionalmente:
Alanina
Ala
A
Arginina
Arg
R
Asparragina
Asn
N
Ác. Aspártico
Asp
D
Cisteína
Cys
C
Glicina
Gly
G
Glutamina
Histidina
Gln
His
Q
H
Ác. Glutámico
Isoleucina
Glu
Ile
E
I
Leucina
Metionina
Leu
Met
L
M
Lisina
Fenilalanina
Lys
Phe
K
F
Prolina
Treonina
Tirosina
Pro
Thr
Tyr
P
T
Y
Serina
Triptófano
Valina
Ser
Trp
Val
S
W
V

5.
•Esenciales
•
No esenciales
•Para
la
especie
humana
son
esenciales
ocho, metionina, lisina, valina, triptófa
no, leucina, isoleucina y fenilalanina
(además puede añadirse la histidina
como
esencial
durante
el
crecimiento, pero no para el adulto)

6.
Los aminoacidos presentes en las proteinas
pueden clasificarse en dos grandes grupos
dependiendo de la polaridad relativa de sus
grupos:
----grupo
no
polar:
fenilalanina, leucina, isoleucina, valina, alanin
a, metionina, triptofano y cisteina.
----grupo
polar:
la
serina, treonina, cisteina, asparagina, glutami
na, y tirosina.

7.
IMPORTANCIA BIOMEDICA
DINAMICAS:
---- La función catalítica.
----El transporte:
La hemoglobina y la mioglobina.
Estructurales:
La colagena , la elastina y la queratina.

8.
Estructura Secundaria

9.
Por su estructura cuaternaria, se
pueden clasificar de acuerdo a la
conformación que adoptan al
conjugarse:
•Fibrosas
(polipéptidos en αhélice trenzados)
•Globulares
(polipéptidos
agrupados en conformación
esferoide)

10.
Ejemplos de proteínas fibrosas:
Elastina
Fibrina

11.
Ejemplos de proteínas globulares:
Glucagón
Insulina

12.
•LAS
PROTEINAS SON CONSTITUYENTES ESENCIALES
DEL
PROTOPLASMA
Y
CONSTITUYENTES
FUNDAMENTALES DE TODAS LAS CELULAS Y TEJIDOS
DEL CUERPO.
•EL
CUERPO LAS UTILIZA PARA CRECIMIENTO DE
TEJIDOS NUEVOS Y CONSERVACION DE LOS
EXISTENTES, Y COMO FUENTE DE ENERGÍA.

13.
síntesis de proteínas

14.
El METABOLISMO: es el conjunto de reacciones con las
que los seres vivos adquieren, producen y utilizan
energía para sus diferentes funciones.
El metabolismo tiene cuatro FUNCIONES específicas:
1. Obtener energía química de la degradación de los
nutrientes.
2. Convertir las moléculas nutrientes en precursores.
3. Sintetizar las macromoléculas biológicas necesarias
para la célula.
4. Sintetizar o degradar biomoléculas, necesarias para
ciertas funciones

15.
ENZIMAS
La vida requiere además del transporte, la
transportación química de los metabolitos, las
enzimas cumplen con estas funciones debido a
que son capaces de unir ligandos y facilitar su
transformación especifica en otra molécula de
interés para el organismo, las enzimas
catalizan la formación, ruptura y arreglo de los
enlaces covalentes necesarios para producir
nuevas proteínas.

16.
•Lisozimas.
•Proteinasas.
•Serina
proteinasas.
•Cisteina proteinasas
•Carboxilo proteinasa
•metaloproteinasas

17.
GRACIAS POR SU AMABLE
ATENCIÓN ¡¡¡¡
“No hay que confundir nunca el conocimiento con
la sabiduría. El primero nos sirve para ganarnos la
vida; la sabiduría nos ayuda a vivir”
Sorcha Carey.

18.
Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las
moléculas constituyentes de los seres vivos, en los vertebrados, son
los compuestos orgánicos mas abundantes pues representan
alrededor del 50% del peso. Prácticamente todos los procesos
biológicos dependen de su presencia

19.
Si bien no existe un sistema universal, las proteínas pueden
clasificarse con base en su solubilidad, forma, función biológica o
estructura tridimensional.

20.
proteínas
Funciones
biológicas
Forma
Reguladoras
Solubilidad en
soluciones
acuosas
Defensivas
Albuminas
Globulares
Transporte
Globulinas
Fibrosas
amortiguadores
Histonas

21.
GLOBULARES: Son aquellas en las cuales la molécula se pliega
sobre si misma para formar un conjunto compacto semejante
a un esferoide u ovoide son solubles en agua y son moléculas
de gran actividad funcional.
1.
Enzimas
2.
Anticuerpos
3.
Hormonas
4.
Hemoglobina
FIBROSAS: En ellas las cadenas polipeptidicas se ordenan
paralelamente formando fibras o laminas extendidas, son
poco solubles e integran tejidos de sostén
1.
2.
Fibras de tejido conjuntivo
Otras estructuras tisulares de gran resistencia física

22.
• PROTEINAS SIMPLES
• PROTEINAS COMPLEJAS
LAS PROTEINAS
PUEDEN
CLASIFICARSE EN
DOS GRANDES
GRUPOS:
• SIMPLES
• Su hidrólisis da como resultado solo
aminoácidos
y
una reducida
proporción de glúcidos.
• Albuminas: son proteínas solubles
en agua, tienen carácter acido.
Pertenecen al grupo de proteínas
globulares, se les asignan nombres
que indican su procedencia como:
ovoalbúmina, lactoalbumina, seroal
bumina.

23.
En estas moléculas se asocia una proteína simple y
otro tipo de compuesto, se llama apoproteina a la
porción proteica mientras que al otro se le conoce
como grupo prostético.
Nucleoproteínas: la porción proteica esta representada
por una proteína simple fuertemente básica del tipo
histona unido al grupo prostético por enlaces tipo salino
este grupo esta compuesto por ácidos nucleícos.
Cromoproteinas:
Están formadas por una proteína simple asociadas a un
grupo prostético coloreado. En este grupo se encuentran
moléculas
de
gran
importancia
como:
,
que
participan en proceso de oxidoreducción.
Glicoproteinas: son proteínas unidas a hidratos de
carbono estos pueden ser mono, oligo o polisacaridos
fijados a uno o muchos sitios de la cadena polipeptida por
enlaces tipo N-glucosidicos

24.
Fosfoproteinas: caseína de la leche y vitelina de la
yema de huevo son fosfoproteínas importantes que
actúan como reservorio de fosfato por otra parte la
unión covalente reversible de grupos fosforilo al
hidroxilo de restos de serina, treonina o tirosina
constituye un mecanismo de regulación de muchas
proteínas.
Lipoproteinas : en ellas el grupo prostético esta
representado por lípidos de diverso tipo. Los complejos
entre fosfolípidos y proteínas
están ampliamente
distribuidos en tejidos animales, en el plasma
sanguíneo cumplen función transportadora.
Metaloproteinas:
hay un numeroso grupo de
proteínas conjugadas con elementos metálicos como
grupo prostético (fe, Cu, Zn, Mg, Mn) esenciales para
su estructura y función.

25.
Como su nombre lo indica, los aminoácidos son compuestos que
poseen un grupo amino (-NH2) y un grupo acido (carboxílico -COOH)
en su estructura

26.
Estructura de un aminoácido
Átomo de hidrógeno
Grupo amino
(básico)
H
H2N―
C ―COOH
R
Cadena lateral
Átomo de
hidrógeno

27.
Composición de los
aminoácidos
Todos los aminoácidos tienen un carbono central
(denominada carbono α) al que están unidos cuatro
grupos diferentes:
1- un grupo amino básico (-NH2)
2-un grupo carboxilo acídico (-COOH)
3- un átomo de hidrógeno (-H)
4- una cadena lateral característica (-R)

28.
Isomería
Compuestos que tiene la misma forma molecular
pero diferente forma estructural.

29.
Clasificación de los
aminoácidos en el cuerpo
humano
•
•
•
Esenciales: son aquellos que no provee el cuerpo y
deben ser ingeridos por medio de los alimentos. Los
aminoácidos esenciales son la
histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilal
anina, treonina y valina.
No esenciales: significan que nuestros cuerpos
producen un aminoácido, aun cuando no lo
obtengamos de los alimentos que consumimos. Son
la alanina, asparagina, ácido aspártico y ácido
glutámico.
Condicionales: es necesario su consumo para la
síntesis de algunos no esenciales. Son la
argenina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina, orniti
na, prolina y serina.

30.
Clasificación química de
los aminoácidos
Existen 20 aminoácidos diferentes de que forman
parte de las proteínas. Todos ellos son aaminoácidos y constan de un grupo amino, un
grupo carboxilo, un hidrógeno y un grupo distintivo
llamado R unidos a un mismo carbono denominado
carbono-a. El carbono-a recibe este nombre por ser
el carbono adyacente al carbono del grupo
carboxilo, y el grupo diferenciador de los distintos
aminoácidos (R) se denomina cadena lateral.

31.
Dado que los diferentes aminoácidos difieren unos de otros por su
cadena lateral, podemos clasificarlos según el tipo de cadena
lateral que posean.
Aminoácidos alifáticos: En esta grupo se encuadran los aminoácidos
cuya cadena lateral es alifática, es decir una cadena
hidrocarbonada.
Glicina, Gly, G
Alanina, Ala, A Valina, Val, V
Isoleucina, Ile, I
Leucina, Leu, L

32.
Aminoácidos aromáticos
En esta grupo se encuadran los aminoácidos cuya cadena
lateral posee un anillo aromático. La fenilalanina es una
alanina que lleva unida un grupo fenílico. La tirosina es como
la fenilalanina con un hidroxila en su anillo aromático, lo que lo
hace menos hidrofóbico y más reactivo. El triptófano tiene un
grupo indol.
Fenilalanina, Phe, F
Tirosina, Tyr, Y
Triptófano, Trp, W

33.
La prolina también tiene una cadena lateral de
naturaleza alifática, pero difiere de los demás
aminoácidos en que su cadena lateral está unida
tanto al carbono alfa como al nitrógeno del
grupo amino.
Prolina, Pro, P

34.
Aminoácidos azufrados
Hay dos aminoácidos cuyas cadenas laterales
poseen átomos de azufre, son la cisteína, que
posee un grupo sulfhidrilo, y la metionina, que
posee un enlace tioéster.
Cisteina, Cys, C
Metionina, Met, M

35.
Aminoácidos hidroxilados
Otros dos aminoácidos tienen cadenas
alifáticas hidroxiladas, la serina y la treonina. El
grupo hidroxilo hace de estos aminoácidos
mucha más hidrofílicos y reactivos.
Serina, Ser, S
Treonina, Thr, T

36.
Aminoácidos básicos
Dentro de los aminoácidos con cadenas laterales
muy polares encontramos tres aminoácidos
básicos: lisina, arginina e histidina.
Lisina, Lys, K
Arginina, Arg, R
Histidina, His, H

37.
Aminoácidos ácidos y sus amidas
En este grupo encontramos dos aminoácidos con
cadenas laterales de naturaleza ácida y sus
amidas correspondientes. Estos son el ácido
aspártico y el ácido glutámico (a estos
aminoácidos se les denomina normalmente
aspartato y glutamato par resaltar que sus
cadenas laterales están cargadas
negativamente a pH fisiológico). Los derivados sin
carga de estos dos aminoácidos son la
asparragina y la glutamina que contienen un
grupo amida terminal en lugar del carboxilo libre.

38.
Ácido aspártico, Asp, D
Ácido glutámico, Glu, E
Asparragina, Asn, N
Glutamina, Gln, Q

39.
Estructuras de los aminoácidos
 Estructura
primaria
 La estructura primaria es la secuencia de
aminoácidos de la proteína. Nos indica qué
aminoácidos componen la cadena polipeptídica y
el orden en que dichos aminoácidos se encuentran.
La función de una proteína depende de su
secuencia y de la forma que ésta adopte.

40.
 Estructura
secundaria
 La estructura secundaria es la disposición de la
secuencia de aminoácidos en el espacio. Los
aminoácidos, a medida que van siendo enlazados
durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad
de giro de sus enlaces, adquieren una disposición
espacial estable, la estructura secundaria.
 Existen
dos tipos de estructura secundaria:

41.
1.- La a(alfa)-hélice
Esta estructura se forma al
enrollarse helicoidalmente sobre sí
misma la estructura primaria.
Se debe a la formación de enlaces
de hidrógeno entre el -C=O de un
aminoácido y el -NH- del cuarto
aminoácido que le sigue.

42.
2.- La conformación beta
En esta dispo2sición los
aminoácidos no forman una hélice
sino una cadena en forma de
zigzag, denominada disposición en
lámina plegada.
Presentan esta estructura secundaria
la queratina de la seda o fibroína.

43.
 Estructura
terciaria
 La estructura terciaria informa sobre la disposición de la
estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre
sí misma originando una conformación globular.
 En definitiva, es la estructura primaria la que determina
cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.
 Esta conformación globular facilita la solubilidad en
agua y así realizar funciones de
transporte, enzimáticas, hormonales, etc.

44.
Esta conformación globular se mantiene
estable gracias a la existencia de enlaces
entre los radicales R de los aminoácidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:
1.- el puente disulfuro entre los radicales de
aminoácidos que tienen azufre.
2.- los puentes de hidrógeno.
3.- los puentes eléctricos.
4.- las interacciones hidrófobas

45.
 Estructura
 Esta
cuaternaria
estructura informa de la unión, mediante enlaces
débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas
con estructura terciaria, para formar un complejo
proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas
recibe el nombre de protómero.
 El número de protómeros varía desde dos, como en la
hexoquinasa; cuatro, como en la hemoglobina, o
muchos, como la cápsida del virus de la
poliomielitis, que consta de sesenta unidades proteicas.

46.
Importancia de los
aminoácidos
 Se
combinan para formar proteínas, que
son esenciales para la vida.
 Si las proteínas se digieren o se
descomponen, los aminoácidos se
acaban. El cuerpo humano requiere de
muchos aminoácidos para poder
descomponer los
alimentos, crecer, reparar tejidos
corporales y funciones corporales.

47.
METABOLISMO
•A
diferencia de los lípidos y carbohidratos los aminoácidos no se
almacenan en el organismo, sus niveles dependen del equilibrio
entre biosíntesis y degradación de proteínas corporales, es decir del
balance entre el catabolismo y el anabolismo.
•El
cual se conoce como balance nitrogenado por que las proteínas
son la principal fuente de nitrógeno.
•En
adultos normales los niveles de nitrógeno son regulados por los
procesos de excreción de orina y heces

48.
DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS
La mayoría de los aminoácidos ingeridos en la dieta de los
vertebrados, se hallan principalmente en forma de proteínas.
Los aminoácidos sólo pueden incorporarse a las rutas
metabólicas en forma libre por ello, las proteínas y péptidos
ingeridos en la dieta, son hidrolizados primeramente por enzimas
proteolíticas en el tracto intestinal.
Estas enzimas son secretadas por el estómago, páncreas e
intestino delgado.

49.
La
digestión
de
proteínas comienza
en el estómago. La
entrada de proteínas
al estómago estimula
la
secreción
de
gastrina
El
pepsinógeno
se
convierte en pepsina por el
corte (catalizado por la
misma enzima) de 42
residuos
del
extremo
amino-terminal,
proceso
que es favorecido por el
pH ácido del jugo gástrico.
, se dispara la síntesis de
la hormona secretina a
la sangre. Esta enzima
estimula al páncreas
para
secretar
bicarbonato
en
el
intestino delgado para
neutralizar
el
pH
alrededor de 7.0.
Estimula la formación de
HCl;
Las
proteínas
globulares
se
desnaturalizan
a
pHs
ácidos, lo cual ocasiona
que
la
hidrólisis
de
proteína
sea
más
accesible
La pepsina no es muy
específica, hidroliza los
enlaces en los que
intervienen
aminoácidos
aromáticos,
aunque
también lo hace donde
hay Met y Leu.
En el estómago, la pepsina
(MW 33kD), de una sola
cadena, es secretada en
forma de su zimógeno, el
pepsinógeno (MW 40kD) por
las células de la mucosa
gástrica.
El producto de la catálisis de
esta enzima son péptidos de
tamaño variable y algunos
aminoácidos libres.
La entrada de los aminoácidos en la
parte superior del intestino (duodeno)
se
libera
la
hormona
jugo
pancreático secretado al intestino
delgado aporta los zimógenos de
tripsina, quimotripsina, tripsinógeno, c
arboxipeptidasas A y B y elastasa.
Como resultado de la
acción de la pepsina en
el estómago seguida de
la acción de las proteasas
pancreáticas,
las
proteínas se convierten en
péptidos
cortos
de
diversos
tamaños
y
aminoácidos libres.

50.
Los péptidos se degradan
para dar aminoácidos libres
por acción de las peptidasas
de
la
mucosa
intestinal, particularmente la
leucin-amino-peptidasa, que
también contiene Zn2+, y
separa los restos aminoterminales de los péptidos.
Los aminoácidos libres
resultantes, son excretados al
torrente sanguíneo, de ahí
alcanzan el hígado en donde
tiene lugar la mayoría del
metabolismo ulterior, incluida su
degradación.
Los aminoacidos si son neutros
pasan
por
difusión
facilitada,
pero
si
están
cargados pasan por transporte
activo secundario (simporte)
acoplado al Na+. o Péptidos
pequeños por pinocitosis.

51.
Durante el crecimiento o el embarazo el consumo de nitrógeno
debe superar el excretado, ya que este se utiliza en la síntesis
de nuevos componentes tisulares
Balance
nitrogen
ado
positivo
Balance
nitrogen
ado
negativo
En los casos de desnutrición proteica, procesos febriles
severos , diabetes
no controladas o neoplasias, la
excreción de nitrógeno supera la ingesta.

52.
Durante la ingestión, las proteínas de la dieta son hidrolizadas hasta sus
aminoácidos constituyentes, estos son absorbidos en los intestinos y
transportados por la sangre hasta los tejidos en los cuales se les ofrece
diferentes alternativas metabólicas

53.
utilización
Absorción en
el intestino
Pool
metabólico
Síntesis de
proteinas
corporales
Proteínas estructurales
de tejido
Proteínas plasmáticas
hemoglobina
Degradación
de proteínas
tisulares
enzimas
AMINOACIDOS
SINTESIS DE
COMPUESTOS
NITROGENADOS
NO PROTEICOS
Proteínas de la leche
Hormonas proteicas
Hormonas
Síntesis de
aminoácidos
(principalmente en
el hígado)
Producción de
energía
amoniaco
cetoacidos
•Urea
•Glucosa
•Cuerpos
cetonicos
Colina
cratinina
purinas
pirimidas
coenzimas
glutation
Melanina

54.
•Cumplida
su vida útil las proteínas son hidrolizadas a sus aminoácidos
constituyentes los principales sistemas con esta función son:
Lisosoma: contiene proteasas llamadas catepsinas
Ubicuitina proteosoma
•Los
aminoácidos inician su degradación por un proceso que separa el
grupo alfa-amina, el grupo nitrogenado sigue su camino independiente
los procesos relacionados con el destino del grupo amina son:
1.
2.
TRANSAMINACION
DISEMINACION

55.
Ubicuitina proteosoma
•La proteína a degradar es marcada por
insercion de varias unidades de ubicuitina
en tandem catalizada por encima activarte
(E1),conjugante(E2),y ligasa (E3)
El proteosma es un cilindro hueco formado
por múltiples subunidades , en su superficie
interna tiene múltiples sitios con actividad
proteolítica.
•La proteína es liberada de la cadena de
ubicuitinas e introducida en el proteosoma
donde son hidrolisadas a oligopeptidos.

56.
Transaminación
1.
El grupo alfa-amina es transferido de un aminoácido a un alfacetoacido.
2.
Reacción catalizada por transaminasas o aminotrasnferasas que
utilizan piridoxal fosfato como coenzima.
El piridoxal-P sirve de aceptor o transportador del grupo amina
convirtiéndose reversiblemente en piridoxamina-P.
A excepción de lisina y treonina todos los AA participan en reacciones
de Transaminación con piruvato, oxalacetato, o a-cetoglutarato, para
formar alanina, aspartato y glutamato respectivamente.
3.
4.

57.
•A
su vez alanina y aspartato reaccionan con el cetoglutarato.
•En
consecuencia todos los grupos amina de los aminoácidos
convergen en la formación de glutamato.
•Catalizado
por glutamato deshidrogenasa utiliza NAD o NADP, se forma acetoglutarato y amoniaco
•En
mamíferos el mecanismo principal de eliminación del amoniaco es el
ciclo de la urea.
•A
PH de las células el amoniaco de convierte en el ion amonio (NH4+)

58.
Vías Metabólicas Del Amoniaco
•El
NH3 producido por desaminaciones en los tejidos y
también el generado por bacterias de la flora intestinal.
•Llega
a la sangre y debe ser eliminado por que es toxico.
Uno de los mecanismos principales es la formación de
glutamina
el NH3 se une al glutamato reacción catalizada por
glutamina sintetasa requiere ATP.
•
•La
glutamina es hidrolizada a glutamato y NH3 por
glutaminasa.
En el riñón la producción de amoniaco es importante
como mecanismo de ahorro de bases, en mamíferos la
principal vía de eliminación de el amoniaco es el ciclo de
la urea.
•

59.
CICLO DE LA UREA
La urea se produce en el hígado atreves de una serie de reacciones.
1.- síntesis de carbamilfosfato: condensación de NH3 , Y CO2 y fosfato
(carbamilfosfato sintetasa l ) la reacción ocurren el la mitocondria se
utiliza 2 ATP. Requiero de N-acetil glutamato.
2.- síntesis de citrulina: El carbamilo es trasferido a ornitina (ornitina
trascabamilasa) se forma citrulina que sale de la mitocondria y continua con
las siguientes etapas en el citosol.
3.- síntesis de arginosuccinato: la citrulina se une al aspartato (arginosuccinato
sintetasa) el ATP se hidroliza a AMP y PPi.
4.-Esicion de arginosuccinato: una liasa divide arginosuccinato a fumarato y arginina
5.- Hidrólisis de arginina: Se forma urea y ornitina

60.
(+) N-acetilglutamato
(+)Arg
Glu + Acetil-CoA

61.
Destino del esqueleto carbonado de los
amino ácidos

62.
alanina
glicina
serina
triptofano
treonina
cisteína
piruvato
arginina
histidina
acetil-CoA
GLUCONEOGÉNESIS
HEPÁTICA
glutamina
prolina
OXALACETATO
MALATO
GLUCOSA
FUMARATO
glutamato
CICLO
DE
KREBS
a-CETOGLUTARATO
valina
treonina
tirosina
isoleucina
fenilalanina
metionina
SUCCINIL-CoA

63.
leucina
acetil-CoA
isoleucina
+
acetoacetil-CoA
HMG-CoA
lisina
triptofano
ACETOACETATO
fenilalanina
tirosina

64.
Los esqueletos hidrocarbonados son incorporados a vías
metabólicas con fines energéticos
PROTEINAS
AMINOACIDOS
a-CETOACIDOS
NUCLEOTIDOS
NH4+
ACETIL-COA
PIRUVATO
CUERPOS
CETONICOS
o
CO2 + H2O
GLUCOSA
o
CO2 + H2O
INT. KREBS
EXCRECION
(UREA)

65.
Biosíntesis de aminoácidos
Todos los vertebrados, incluyendo el ser humano, pueden sintetizar
los 12 aminoácidos nutricionalmente no esenciales.
Sin embargo, los vertebrados no pueden biosintetizar los 10
aminoácidos reconocidos como nutricionalmente esenciales.
Los intermediarios anfibólicos precursores y los aminoácidos a que
dan origen son compuestos intermedios del ciclo del ácido cítrico

66.
Síntesis de los doce aminoácidos no
esenciales

67.
¿ QUE SON LOS
RIBOSOMAS?
•Los
ribosomas son complejos
macromoleculares de proteínas
y ácido ribonucleico (ARN) que
se
encuentran
en
el
citoplasma, en las mitocondrias
y en los cloroplastos.
•Son
un complejo molecular
encargado
de
sintetizar
proteínas a partir de la
información genética que les
llega del ADN transcrita en
forma de ARN mensajero
(ARNm).

68.
CODON

Como se sabe la clave de la traducción reside en el código
genético, compuesto por combinaciones de tres nucleótidos
consecutivos -o tripletes- en el ARNm. Los distintos tripletes se
relacionan específicamente con tipos de aminoácidos usados en
la síntesis de las proteínas.
A =ADENINA

U= URACILO
C = CITOCINA
G= GUANINA
Cada triplete constituye un codón: existen en total 64 codones, 61
de los cuales sirven para cifrar aminoácidos y 3 para marcar el
cese de la traducción. Tal cantidad deriva de una relación
matemática simple: los cuatro nucleótidos (A, U, C y G)se
combinan de a tres, por lo que pueden generarse 64 (43).

69.
SINTESIS PROTEICA


El ARN mensajero es el que lleva la información para la síntesis de
proteínas, es decir, determina el orden en que se unirán los aminoácidos.
La síntesis de proteínas o traducción tiene lugar en los ribosomas del
citoplasma celular.
Los ARNt consiste en tomar del citosol a los aminoácidos y conducirlos al
ribosoma en el orden marcado por los nucleótidos del ARNm, que son los
moldes del sistema

Los aminoácidos son transportados por el ARN de transferencia (ARNt)
, específico para cada uno de ellos y son llevados hasta el ARN mensajero
(ARNm), dónde se aparean el codón de éste y el anticodón del ARN de
transferencia, por complementariedad de bases, y de ésta forma se sitúan
en la posición que les corresponde

La síntesis de las proteínas comienza con la unión entre sí de dos
aminoácidos y continúa por el agregado de nuevos aminoácidos -de a uno
por vez- en uno extremos de la cadena.

70.

Las moléculas intermediarias entre los codones del ARNm y
los aminoácidos son los ARNt, los cuales tienen un dominio
que se liga específicamente a uno de los 20 arninoácidos.

Cada tipo de ARNt lleva antepuesto el nombre del
aminoácido que transporta. por ejemplo, leucinil-ARNt para
el aminoacil-ARNt de la leucina, lisinil-ARNt para el de la
lisina, fenilalanil-ARNt para el de la fenilalanina, metionil-ARNt
para el de la metionina, etc.

El primer codón que se traduce en los ARNm es siempre el
triplete AUG. cuya información codifica al aminoácido
metionina . Por lo tanto, este codón cumple dos funciones:
señala el sitio de comienzo de la traducción -caso en el cual
recibe el nombre de codón de iniciación

71.
PROCESO
La síntesis de las proteínas se divide en tres etapas, llamadas
de iniciación , de alargamiento y de terminación.
.
a)
Iniciación.
La
subunidad ribosómica más
pequeña se une al extremo
5´ de una molécula de
ARNm. La primera molécula
de ARNt, que lleva el
aminoácido
modificado
fMet, se enchufa en el codón
iniciador AUG de la molécula
deARNm.
La
unidad
ribosómica más grande se
ubica en su lugar, el ARNt
ocupa el sitio P (peptidico).
El sitio A (aminoacil) está
vacante. El complejo de
iniciación está completo
ahora.
Alargamiento. Un segundo ARNt
con su aminoácido unido se mueve
al sitio A y su anticodón se enchufa
en el mRNA. Se forma un enlace
peptidico entre los dos aminoácidos
reunidos en el ribosoma. Al mismo
tiempo, se rompe el enlace entre el
primer aminoácido y su ARNt. El
ribosoma se mueve a lo largo de la
cadena de ARNm en una dirección
5´ a 3´ y el segundo ARNt, con el
dipéptido unido se mueve al sitio P
desde el sitio A, a medida que el
primer ARNt se desprende del
ribosoma. Un tercer ARNt se mueve
al sitio A y se forma otro enlace
peptÍdico. La cadena peptídica
naciente siempre está unida al
tRNA que se está moviendo del sitio
A al sitio P, y el ARNt entrante que
lleva el siguiente aminoácido
siempre ocupa el sitio A. Este paso
se repite una y otra vez hasta que
se completa el polipéptido.
c) Terminación. Cuando el
ribosoma alcanza un codón
de terminación (en este
ejemplo UGA), el polipéptido
se escinde del último ARNt y
el ARNt se desprende del
sitio P. El sitio A es ocupado
por el factor de liberación
que produce la disociación
de las dos subunidades del
ribosoma

72.
Nutrición
Por todas las funciones que realizan, los alimentos proteicos son
imprescindibles en nuestra dieta de todos los días. Los
requerimientos proteicos diarios para un adulto se sitúan entre
0,8-1 gramo por cada kilo de peso corporal.
Como regla general, se recomienda que los adultos consuman
entre 45 y 65 gramos de proteínas diarias, dependiendo de su
peso (a mayor peso, mayores requerimientos).

73.
•Todos
los vertebrados, incluyendo al ser humano, pueden sintetizar
los 12 aminoácidos nutricionalmente no esenciales a partir de
intermediarios anfibolicos o de otros aminoácidos provenientes de la
dieta. Sin embargo, los vertebrados no pueden biosintetizar los 10
aminoácidos reconocidos como nutricionalmente esenciales.
Requerimiento de aminoácidos en el
ser humano
Esenciales para la nutrición:
No esenciales para la nutrición :
Alanina
Arginina
Asparagina
felinananina
Aspartato
Histidina
cisteina
Isoleucina
Leucina
Glicina
Glutamato
Glutamina
Metionina
Hdroxilisina
Treonina
Hidroxiprolina
Triptofano
valiina
Prolina
Serina
tirocina

74.
Debe tenerse en cuenta que los requerimientos de este nutriente
varían en determinadas situaciones de la vida, por ejemplo
durante la lactancia las mujeres necesitan cantidades adicionales
de proteínas debido a la producción de leche.
También aumentan las necesidades cuando se acaba de pasar
una enfermedad o una lesión grave.

75.
Alimentos ricos en
proteínas

76.
FUNCIONES
Enzimática
Hormonal
Contráctil
Funcionan como
amortiguadores

77.
De trasporte
defensa
De sostén
Receptora

78.
Función Enzimática
Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que
catalizan
reacciones
químicas,
siempre
que
sean
termodinámicamente posibles: Una enzima hace que una
reacción química que es energéticamente posible
Las "hormonas" son sustancias secretadas por células
especializadas, localizadas en glándulas de secreción interna o
glándulas endocrinas (carentes de conductos), o también por
células epiteliales e intersticiales cuyo fin es la de afectar la
función de otras células. También hay hormonas que actúan sobre
la misma célula que las sintetizas (autocrinas).

79.
CONTRÁCTIL
La miosina es una proteína fibrosa, cuyos filamentos tienen una longitud de
1,5 µm y un diámetro de 15 nm, y está implicada en la contracción
muscular, por interacción con la actina.
La miosina es la proteína más abundante del músculo esquelético. Representa
entre el 60% y 70% de las proteínas totales y es el mayor constituyente de los
filamentos gruesos.
•La
actina es una familia de proteínas globulares que forman los
microfilamentos.
•Puede encontrarse como monómero en forma libre, denominada actina G, o
como parte de polímeros lineales denominados microfilamentos o actina F.
•que
son esenciales para funciones celulares tan importantes como la movilidad
y la contracción de la célula durante la división celular.

80.
Amortiguadores
Esta propiedad se debe a la existencia de:
1.
Grupos ionizables de las cadenas laterales de los aminoácidos
Asp, Glu, Lys, Arg, His, Tyr, Cys.
2.
Grupos COOH y NH2 terminales
Por este motivo, las proteínas poseen un considerable poder amortiguador
en una amplia zona de pH. Aunque cada AA tiene unos grupos ionizables
con unas constantes de ionización (pKa) características, el valor de dichas
constantes puede verse ligeramente modificado por el entorno
proteico.

81.
Transporte

82.
Propiedades:
• Son biomoléculas que catalizan (incrementan la velocidad en la que se alcanza el
estado de equilibrio en las reacciones químicas)
• Hacen posible que las reacciones esenciales se produzcan de forma
ordenada, regulada y adaptada a las necesidades del organismo (recuperan su
estado inicial después de cada reacción y sin modificar el equilibrio químico).
• Hacen compatibles las necesidades metabólicas de la célula
(temperatura, pH, presión del medio celular.
• Son especificas y actúan en un determinado tipo de reacción (exoenzimas y
endoenzimas).
• Todas las reacciones bioquímicas son catalizadas por enzimas.
• Algunas consisten enteramente de proteínas y otras tienen porciones no proteicas
llamadas cofactores (iones metálicos-grupo prostético o sustancias orgánicascoenzimas). RNA – riboenzimas.

83.
Se denominan con la terminación –asa, tomando como base el tipo de
reacción que catalizan.
Su clasificación
1) Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxido y reducción
(transferencia de electrones).
2) Tranferasas: catalizan reacciones de transferencia de grupos químicos; la
transferencia de una molécula a otra de grupos
amino, carboxilo, carbonilo, metilo, acido glucosilo o fosforilo.
3) Hidrolasas: catalizan el rompimiento de enlaces o de moléculas, con
partición de agua, entre enlaces, carbono y cualquier otro átomo
(reacciones de hidrolisis-transferencia de grupos funcionales al agua).
4) Liasas: cambian dobles enlaces por eliminación de grupos químicos
(ruptura y formación de enlaces).
5) Isomerasas: catalizan transferencia o reordenamientos de grupos dentro
de moléculas dando formas isomericas.
6) Ligasas: catalizan la formación de enlace entre dos sustratos, con energia
aportada por la hidrolisis de ATP.

84.
1.- Oxidorreductasas
catalizan reacciones de oxido-reducción
Ejemplos:
Deshidrogenasas,
oxidasas,
oxigenasas,
reductasas,
peroxidasas

85.
2.-TRANSFERASAS
Catalizan el traspaso de grupos químicos, excepto el H.
Ejemplos:
Transaminasas
Transacetilasas
Fosfotransferasas
transcarboxilasas

86.
3.- HIDROLASAS
catalizan la ruptura de enlaces por la adición de una molécula
de agua (reacciones de hidrólisis).
Ejemplos:
Esterasas
Fosfatasas
peptidasas

87.
4.-LIASAS
Catalizan la adición o eliminación de un grupo químico a una
doble ligadura
Ejemplos:
Descarboxilasas
deshidratasas
desaminasas

88.
5.-ISOMERASAS
Catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de la
misma molécula (isómeros).
Ejemplos:
mutasas
epimerasas

89.
6.-LIGASAS
Permiten la unión de dos moléculas simultáneamente a la
degradación del ATP u otro enlace químico.
Ejemplos:
Acetil-CoA sintetasa
Enzimas activadoras de aminoácidos

90.
•Sitio Activo:
Sitio de la enzima al cual se unen el o
los sustratos y ocurre la reacción.(
tamaño, forma,
cidad). Aquí se lleva
El evento catalitico.
unión, interacción, especifi
Sitio
Sitio
Alostérico
•Sitio Alostérico:
Sitio distinto al sitio activo, a este se une una
sustancia llamada "regulador alostérico"
• Cofactores (coenzima o grupos prostéticos): son en general moléculas
pequeñas, orgánicas e inorgánicas, que requiere la enzima para su
actividad. Muchas vitaminas funcionan como coenzimas
• Apoenzima: parte proteica de la enzima
• Holoenzima: es la apoenzima mas el cofactor (enzima completa ya
activa)
Activo

91.
Componentes de una reacción enzimática
El caso mas simple de reacción
enzimática implica:
La reacción de un sustrato (S) con
un enzima (E) para
formar el complejo enzima-sustrato
(ES).
El complejo se descompone
originando el producto (P)
y liberando a la enzima.
S
+
E
COMPLEJO
S-E
P
+
E

92.
Mecanismo de acción
La presencia de los
enzimas disminuyen
la energía de
activación
aumentando así su
velocidad.

93.
Modelos de acción
1.- MODELO LLAVE CERRADURA
(explica la especificidad)
Sólo el sustrato que tiene la
forma complementaria
puede encajar en el centro
activo del enzima cuya forma
es fija.

94.
2.- MODELO CONFORMACIÓN INDUCIDA
(explica la especificidad)
El centro activo con forma similar a la de su sustrato específico se
modifica cuando éste se introduce en él hasta encajar
perfectamente.

95.
Def. de Cinética: estudia la velocidad de cambio entre el estado inicial de
reactantes y productos y su estado final.
EL MODELO DE MICHAELIS – MENTEN (1913)
La actividad enzimática es afectada por una serie de factores externos e
internos que pueden ser físicos, químicos y biológicos.
•
•
•
•
Temperatura: es óptima en entre 40° y 45° para enzimas humanas.
pH : es óptimo entre valores de 5 y 9.
Concentración de enzima
Concentración de sustrato: afecta la velocidad de reacción catalizada
por enzimas, mayor sustrato, menor velocidad.

96.
EFECTO DEL pH
1.Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en
la velocidad de las reacciones enzimáticas se obtienen curvas que
indican que las enzimas presentan un pH óptimo de actividad. El pH
puede afectarse de varias maneras:
• El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados
que pueden variar con el pH.
• La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo puede
provocar modificaciones en la conformación de la enzima.
• El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.
Algunas enzimas presentan variaciones peculiares. La
pepsina del estómago, presenta un óptimo a pH=2, y la fosfatasa
alcalina del intestino a un pH= 12

97.
La temperatura
2.La temperatura. Influye en la actividad. El punto óptimo representa
el máximo de actividad. A temperaturas bajas, las enzimas se hallan
"muy rígidas" y cuando se supera un valor considerable (mayor de 50
oC) la actividad cae bruscamente porque, como proteína, la enzima
se desnaturaliza.

98.
Inhibición Enzimática
• Inhibición: Disminución de la actividad de una enzima por acción de
un inhibidor
– Irreversible
• El inhibidor se une fuertemente a la enzima y producen cambios
permanentes en las moléculas de enzimas, deteriora su capacidad
catalítica.
– Ejemplos:
» La ampicilina: Modifica covalentemente una transpeptidasa
responsable de la síntesis de la pared
celular bacteriana
» La aspirina: Modifica covalentemente una ciclooxigenasa que produce
señales inflamatorias
– Reversible
• El inhibidor se une a la enzima por enlaces débiles, y el complejo se
encuentra en equilibrio con las formas libres.

99.
Enfermedades metabólicas producidas
por enzimas defectuosas
Enfermedad de Hartnup
Trastorno metabólico hereditario que comprende el mecanismo de
transporte de determinados aminoácidos como triptófanos e histidina en
el intestino delgado y los riñones. Este trastorno se caracteriza por una
disminución de la absorción intestinal y de la reabsorción renal de
aminoácidos neutros. El defecto se encuentra en un transportador de
aminoácidos situado en el borde en cepillo del yeyuno y el túbulo
proximal. La descomposición del triptófano no absorbido por las bacterias
intestinales genera ácidos indolicos que se absorben y posteriormente
eliminan por la orina en grandes cantidades.
Enfermedad de la Gota
Afecta a las articulaciones y esta provocada por una concentración
elevada de acido úrico en sangre y tejidos debido a fallos metabólicos
que conducen a la sobreproducción de nucleótidos de purina por la vía
de síntesis de novo; de esta manera, se depositan cristales insolubles de
urato sódico en las articulaciones y también en los túbulos renales.

100.
Síndrome de Leigh
La enfermedad de Leigh es una enfermedad neurometabolica
congénita rara, producida por un déficit de piruvato decarboxilaxa o
del complejo Citocromo C Oxidasa (COX), enzimas de origen
mitocondrial. Este síndrome esta causado por mutaciones del ADN
mitocondrial.
Albisnismo o Hipopigmentación
El cuerpo es incapaz de producir o distribuir melanina
(pigmento), debido a defectos genéticos; el cuerpo no transforma el
aminoácido tiroxina en la sustancia conocida como melanina. Debido
a que no ocurrre la transformación del aminoácido Y (tyr) en melanina
por accion de la enzima tiroxinasa.
ENFERMEDAD DE LA ORINA EN JARABE DE ARCE
Una enfermedad debida a una deficiencia de las enzimas que
metabolizan los aminoacidos ramificados valina, leucina e isoleucina. La
acumulacion de estos aminoacidos resulta en una encefalopatia y
neurodegeneracion que, si no se tratan adecuadamente, pueden
conducir al coma y a la muerte.

101.
La Fenilcetonuria
Rara enfermedad hereditaria en la cual existe una ausencia de
fenilalanina hidroxilasa y por ello no se metaboliza adecuadamente el
aminoacido fenilalanina . Por lo tanto se acumula excesivamente;
puede producir retraso mental si no se trata a tiempo.
La Porfiria
Es un grupo de trastornos provocados por anormalidades del
metabolismo del grupo hemo, las cuales pueden ser provocadas por
causas genéticas o adquiridas. Esta enfermedad es provocada por el
mal funcionamiento de un grupo de enzima, llamadas porfirinas, que se
sintetizan a partir de el acetato y la glicina; las porfirinas más importantes
que existen en la naturaleza son la uroporfirina, coproporfirina y la
protoporfirina, esta última esta presente en la hemoglobina.

102.
Prion
Es una proteína patógena que tiene alterada su estructura terciaria,
teniendo un incorrecto plegamiento; sólo esta compuesto por
aminoácidos son los responsables de las encefalopatías espongiformes
transmisibles.
Ejemplos: encefalopatía espongiforme bovina (EEB, también conocida
como "enfermedad de las vacas locas") en el ganado y la enfermedad
de Creutzfeldt-Jakob (ECJ) en humanos.
En el ser humano
Es interesante destacar que para las enfermedades prionicas humanas
existe un sensibilidad genética para ciertos homocigotos en el Codón
129 del gen, los homocigotos Metionina y también Valina tienen más
susceptibilidad a padecer la enfermedad.

103.
Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ).
Es la más frecuente; se presenta de forma esporádica, que representa
un 90% de los casos registrados de la enfermedad (un caso por cada
millón de habitantes, aproximadamente) a partir de los 50-60 años de
edad. Un 1% se considera de origen infeccioso debido a practicas
médicas, hay casos de infección por vía serológica (transfusión
sanguínea) y, antiguamente, por el empleo terapéutico de hormonas
hipofisarias derivadas de animales o de cadáveres humanos
infectados, así como ciertos injertos de duramadre, trasplantes de
córnea. Pero únicamente en un 10-15 por ciento de los casos el origen
es genético. Se han registrado alrededor de 20-30 mutaciones diversas
en del gen PRNP. La muerte sobreviene alrededor de los 4-6 meses a
partir del diagnostico.
•Insomnio familiar fatal.
Trastorno del sueño habitualmente de origen genético, producido por
una mutación N178D en la secuencia del PrP. Se conocen 40 casos
hereditarios10 y un escaso número sin causa genética.

104.
•Nueva variante de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob. Transmitida. Se
inició en Gran Bretaña en los años 90 y se ha relacionado con la ingesta
de productos procedentes de reses afectadas de la que, por esa razón,
se denomina encefalopatía espongiforme bovina. La edad de comienzo
es significativamente menor que ECJ, siendo la media de edad de 27
años, duración de la enfermedad es de aproximadamente 14 meses,
produciendo la muerte del individuo.
•Enfermedad de Gerstmann-Straüssler-Scheinker. De origen genético.
•Kuru. Transmitida. Restringida a poblaciones de Papúa Nueva Guinea y
relacionada con prácticas caníbales. Se considera una enfermedad en
extinción. Presenta un periodo de incubación muy variable que oscila
desde los 4 años hasta los 40 años. Esta relacionado con el consumo de
cerebros humanos infectados como acto ritual.
•Encefalopatía espongiforme familiar asociada a una nueva mutación
en el gen PrP. Individualizada en una sola familia brasileña, es
hereditaria y autosómica dominante.