Este documento describe las macromoléculas llamadas proteínas. Explica que están compuestas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos y adoptan estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias. También clasifica los aminoácidos y describe las diferentes estructuras y funciones de las proteínas, como funciones estructurales, enzimáticas y de transporte.

1. ROSA SOTTER

2. Qué son?
Las macromoléculas son substancias cuyas moléculas poseen una elevada masa
molecular, y están constituidas por la repetición de algún tipo de subunidad estructural.
Pueden ser lineales o ramificadas.
“Compuestos más grandes son construídos por la unión de otros más pequeños.”

3. Cuáles son?

4. Cuáles son?

5. PROTEÍNAS

6.  Son macromoléculas constituidas por cadenas
lineales de aminoácidos.
 Son las más variadas de todas las
macromoléculas.
 Cada célula contiene miles de diferentes
proteínas con diferentes funciones
Qué son?

7. Qué hacen?

8.  Son polímeros de 22 aminoácidos (los dos últimos fueron descubiertos en el
año 2002)
 Cada aminoácido por: C, H, O, N
 Las cadenas laterales determinan las propiedades (ácidos, básicos, hidrófilos,
hidrófobos) y la función de las proteínas.
Cuál es su estructura?
Amino
Cadena lateral
Carboxilo
α

9. Ejercicio

10. Cuál es su estructura?
Existen dos isómeros diferentes para cada aminoácido, según la ubicación de los
radicales respecto al carbono α. Se distinguen con el prefijo D - (cuando el grupo –
NH2 se encuentra a la derecha del carbono α) y L- (cuando dicho grupo se encuentra
a la izquierda del carbono α) y son imágenes especulares no superponibles.

11. Ejercicio

12. Cómo se clasifican?

13. Cómo se clasifican?

14. Cómo se clasifican?

15. Cómo se clasifican?

16. Aminoácidos NO POLARES

17. Aminoácidos NO POLARES

18. Cómo se clasifican?

19. Cómo se clasifican?

20. Aminoácidos POLARES

21. Cómo se clasifican?

22. Cómo se clasifican?

23. Aminoácidos BASICOS

24. Cómo se clasifican?

25. Cómo se clasifican?

26. Aminoácidos ACIDOS

27. Enlaces Peptídicos
El enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino (–NH2)
de un aminoácido y el grupo α carboxilo (–COOH) de otro
aminoácido.
Los a.á estan unidos por enlaces peptídicos constituyendo
POLIPÉPTIDOS, cadenas lineales de a.á habitualmente de
cientos a miles de a. á de longitud.
Enlaces disulfuro

28. Enlaces Peptídicos

29. Enlaces Peptídicos

30. Enlaces Peptídicos
El enlace peptídico es un enlace entre el
grupo amino (–NH2) de un aminoácido y
el grupo α carboxilo (–COOH) de otro
aminoácido.

32. Ejercicio

33. Ejercicio

34. • deben ser incorporados por medio de
la dieta, específicamente de alimentos
que contengan proteínas, ya que
nuestro organismo es incapaz de
sintetizarlos.
AMINOÁCIDOS
ESENCIALES
• Son los aminoácidos que nuestro
organismo sintetiza a partir diferentes
productos del metabolismo
intermediario, fundamentalmente,
lipídico y glucídico
AMINOÁCIDOS
NO
ESENCIALES

35. Aminoácidos esenciales Aminoácidos no esenciales
Histidina Alanina
Leucina Arginina
Isoleucina Asparagina
Lisina Ácido Aspártico
Metionina Cisteína
Fenilalanina Glutamina
Treonina Ácido glutámico
Triptófano Glicina
Valina Prolina
Serina
Tirosina
Aminoácidos esenciales en el ser humano

36. Estructura Proteica
 Dipéptido: dos aminoácidos unidos por enlace peptídico
 Polipéptido: varios aminoácidos
 Proteína: uno o varios polipéptidos. Puede tener 10 a.á o tener 10000 a.á
 La secuencia de a.á de una proteína es sólo el primer elemento de su estructura.
En vez de ser cadenas prolongadas de a.á, las proteínas adoptan
configuraciones tridimensionales características que son cruciales para su
función.
 Determina las propiedades biológicas de la proteína

37. Estructura Proteica

38. Estructura Proteica

39.  Es el ordenamiento regular de los aminoácidos dentro de regiones
localizadas del polipéptido.
Estructura Secundaria

40. Estas estructuras son mantenidas por enlaces de hidrogeno
entre los grupos CO y NH de los enlaces peptídicos.
Estructura Secundaria

41. Estas estructuras son mantenidas por enlaces de hidrogeno
entre los grupos CO y NH de los enlaces peptídicos.
Estructura Secundaria

42. Se forma cuando una región de la cadena
polipeptídica se enrolla sobre si misma, con el
grupo CO de un enlace peptídico formando un
enlace de Hidrógeno con el grupo NH de un
enlace peptídico situado cuatro resíduos más
debajo de la cadena lineal polipeptídica.
Hélice α

43. Estas estructuras son mantenidas por enlaces de hidrogeno
entre los grupos CO y NH de los enlaces peptídicos.
Estructura Secundaria

44. Estas estructuras son mantenidas por enlaces de hidrogeno
entre los grupos CO y NH de los enlaces peptídicos.
Estructura Secundaria

45. En contraste, la hoja β se forma cuando dos partes de una cadena
polipeptídica se encuentran una junto a otra con enlaces de H entre ellas.
Pueden formarse entre hebras polipéptídicas orientadas de forma paralela o
antiparalela.
Hélice β

46. Hélice β

47. Estructura Proteica

48. Estructura Proteica

49.  Es el ordenamiento regular de los aminoácidos dentro de regiones
localizadas del polipéptido.
Estructura Terciaria

50.  Plegamiento de la cadena
polipeptídica debido a las
interacciones entre las cadenas
laterales de los aminoácidos.
 Pueden encontrarse combinadas
hélices  y hélices  .
 Cuando se pliegan globularmente
de manera compacta se denominan
DOMINIOS, que se constituyen las
unidades básicas de la estructura
terciaria
Estructura Terciaria

51.  Una característica importante de la
estructura terciaria es la disposición
de los aminoácidos hidrofóbicos en el
interior de la estructura y de los
aminoácidos hidrofílicos en la
superficie
 Los enlaces de hidrógeno y enlaces
iónicos de las cadenas laterales de los
aá son importantes en la formación de
esta estructura.
Estructura Terciaria

52. Estructura Proteica

53. Estructura Proteica

54.  Es el ordenamiento regular de los aminoácidos dentro de regiones
localizadas del polipéptido.
Estructura Cuaternaria

55. Estructura Cuaternaria

56. FUNCIONES
Alberts, 5ª ed.
ESTRUCTURAL:
 Estructuras celulares:
 Glucoproteinas - membranas celulares: receptores, facilitan el
transporte de sustancias.
 Las histonas: cromosomas.
 Elasticidad y resistencia a órganos y tejidos: colágeno, elastina,
queratina.
 En arañas y gusanos de seda: fibroina.

57. Alberts, 5ª ed.
ENZIMÁTICA
 Las más numerosas y especializadas: biocatalizadores en el
metabolismo celular.
HORMONAL
Algunas hormonas son de naturaleza protéica:
 Insulina, glucagón (regulan los niveles de glucosa en sangre),
 Hipófisis: la del crecimiento, adrenocorticotrópica (regula la síntesis
de corticosteroides); calcitonina (regula el metabolismo del calcio).
FUNCIONES

58. Alberts, 5ª ed.
REGULADORA
Regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división
celular: la ciclina
HOMEOSTÁTICA
 Mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas
amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.
FUNCIONES

59. Alberts, 5ª ed.
DEFENSIVA
 Las inmunoglobulinas: Actúan como anticuerpos frente a posibles
antígenos.
 La trombina y el fibrinógeno: contribuyen a la formación de coágulos
sanguíneos para evitar hemorragias.
 Las mucinas: efecto germicida y protegen a las mucosas.
 Toxinas bacterianas: como la del botulismo, o venenos de serpientes:
Proteínas fabricadas con funciones defensivas.
FUNCIONES

60. Alberts, 5ª ed.
TRANSPORTE
 Hemoglobina: transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.
 Hemocianina: transporta oxígeno en la sangre de los
invertebrados.
 Lipoproteinas: transportan lípidos por la sangre.
 Citocromos transportan electrones.
CONTRACTIL
 Actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la
contracción muscular.
 La dineina y flagelina está relacionada con el movimiento de cilios
y flagelos.
FUNCIONES

61. Alberts, 5ª ed.
RESERVA
 La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y
la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para
el desarrollo del embrión.
 La lactoalbúmina de la leche.
FUNCIONES