2.  Las proteínas son muy importantes en la estructura y
fisiología celular.
Aproximadamente forman el 50% del peso en seco de
la materia viva.
Están constituidas por unidades llamadas
aminoácidos.

3. Funciones relacionadas con la fisiología y
metabolismo celular son:
 Intervienen en el crecimiento, desarrollo y reproducción
celular.
 Protección del Organismo: Previenen enfermedades a
través de los anticuerpos o inmunoglobulinas.
 Mantenimiento Corporal: Como la respiración celular, la
digestión y la circulación sanguínea.
 Proporcionan Energía: Si hay deficiencia de
aminoácidos, las células del hígado y los músculos ceden
las proteínas faltantes.
 Transporte de Sustancias: Mediante proteína especiales,
se transporta oxígeno, hormonas y vitaminas a las células.

4.  Locomoción y Movimiento Celular: Con las
proteínas contráctiles, se mueven músculos,
células y organoides intracelulares.
 Reserva de Energía: Contienen proteínas que
guardan energía y se encuentra en la ovoalbúmina
de la clara del huevo y la caseína de la leche.
 Confieren Fuerza y Elasticidad: El colágeno la
elastina y la queratina son proteínas que
proporcionan fuerza y elasticidad al tejido
conectivo de la piel, ligamentos, pelo y uñas.

5.  Químicamente están constituidas por unidades de
aminoácidos.
 Un aminoácido está constituido por un grupo amino
(NH2), un grupo ácido (COOH) y un cadena lateral (R).
 Las propiedades de los aminoácidos dependen de la
composición química de la cadena lateral.
 Dada la presencia de grupos ácidos y básicos los
aminoácidos tienen cargar positivas y negativas por lo
tanto son moléculas anfóteras.

6.  Aminoácidos Esenciales: Son aquellos que nuestro
organismo no puede sintetizar a un ritmo suficiente y
entonces hay que ingerirlos; como la histidina, isoleucina,
leucina, lisina, etc.
 Cuando se forman proteínas, se producen de tal modo que
reaccionan los grupos ácidos y los grupos aminos con la
consiguiente pérdida de moléculas de agua.
 La unión entre un grupo amino y un grupo ácido se lo
llama unión peptídica.
 Cuando se unen dos aminoácidos se llaman dipéptidos, de
tres aminoácidos tripéptidos, entre algunos pocos
aminoácidos oligopéptidos, y entre cientos y miles de
aminoácidos se llaman polipéptidos.

7.  Algunas proteínas son insolubles y fibrosas como la
queratina y el colágeno.
 Adoptan formas globulares como la albúmina del huevo
y las proteínas sanguíneas.
 Existen proteínas conjugadas que está unidas a
porciones no protreicas como las nucleoproteínas y
cromoproteínas.
 Son coloides hidrófilos.
 Actúan en pH y temperaturas óptimas.
 Se desnaturalizan ante factores físicos, químicos y
biológicos antagónicos.
 Son altamente específicos propios de cada especie.
 Se sintetizan en los polirribosomas.

8. Las funciones que las proteínas cumplen en el
organismo, se debe a su organización y
ensamblaje. Se ha identificado cuatro niveles:
 Estructura Primaria: Es la secuencia de
aminoácidos que forman una cadena polipeptídica;
la secuencia es fija para todas las proteínas y la
primera proteína que se conoció fue la insulina.

9.  Estructura Secundaria: Se produce por una organización
espacial de aminoácidos que adoptan la forma de hélice o
papel plegado; en proteína como la queratina, las hélices
alfa se mantienen unidas mediante enlaces disulfuro entre los
aminoácidos cisteína.
 Estructura Terciaria: Los segmentos de hélice de estructura
secundaria se repliegan sobre su propio eje, determinando
proteínas de forma globular como la mioglobina.

10.  Estructura Cuaternaria: Es la disposición de
subunidades proteicas en proteínas complejas formadas por
2 o más de dichas subunidades, como ejemplo la
hemoglobina, es una proteína globular que se liga al
oxígeno.

11. Desde una perspectiva funcional
 Proteínas Catalíticas: Son enzimas que aceleran o regulan las
reacciones químicas. Ej. La insulina.
 Proteínas Estructurales: Hacen de base y soporte molecular a los
tejidos. Ej. La queratina y el colágeno.
 Proteínas Contráctiles: Son proteínas que pueden estirarse o
contraerse y se encuentra en los músculos y tendones. Ej. La actina y
la miosina.
 Proteínas de Defensa Natural: Encargados de capturar moléculas
invasoras extrañas. Ej. Anticuerpos e inmunoglobulinas.
 Proteínas de Transporte: Hay proteínas de transporte encargadas de
llevar oxígeno, vitaminas u hormonas. Ej. La hemoglobina.
 Proteínas Sanguíneas: Son encargadas de coagular la sangre. Ej. El
fibrinógeno.
 Proteínas Hormonales: Son encargadas de regular las actividades
fisiológicas de las células y tejidos. Ej. La insulina.
 Proteínas Represoras: Encargados de regular la información
genética de los cromosomas.

12. Desde su complejidad química
a) Proteínas Simples: Son proteínas naturales que por
hidrólisis dan únicamente aminoácidos, se clasifican en:
 Albúminas: Se encuentra en la ovoalbúmina del huevo,
lactoalbúmina de la leche y seroalbúmina de la sangre.
 Globulinas: Incluye seroglobulinas, fibrinógeno y
ovoglobulina.
 Gluteninas: Por ejemplo la glutenina del trigo.
 Protaminas: Están presentes en las células
espermáticas.
 Histonas: Se encuentran protegiendo el ADN de los
seres vivos.
 Escleroproteínas: Por ejemplo la queratina, la elastina
y el colágeno.

13. b) Proteínas Conjugadas: Son compuestos que al
degradarse dan además de aminoácidos, grupos
prostéticos no proteínicos. Se subdividen en:
 Cromoproteínas: Son proteínas unidas a pigmentos.
Ej. La hemoglobina de la sangre está formada por la
histona globina y el pigmento hemo.
 Glucoproteínas: Proteínas unidas a un hidrato de
carbono. Ej. La mucina de la saliva.
 Fosfoproteínas: Son proteínas unidas con un ácido
fosfórico. Ej. La caseína de la leche y vitelina de la
yema del huevo.
 Nucleoproteínas: Son proteínas unidas con ácido
nucleico. Ej. La nucleína.
 Lipoproteínas: Son proteínas vinculadas con ácidos
grasos.