1. Nombre: Joselyn Cuenca
Curso: V01
Docente: Bioq.Carlos García MsC
Las proteínas globulares
Clases de proteínas globulares según la estructura secundaria
predominante. Proteínas alfa (25 % del total de dominios conocidos);
proteínas beta (20 %); proteínas alfa/beta (30 %); proteínas alfa+beta (25
%). Existen, además, proteínas con poca estructura secundaria.
Proteínas alfa. Las cadenas laterales de los aminoácidos a i+3 (y a i+4)
en hélices alfa están alineadas. Cada una de esas líneas de cadenas
laterales es como la cresta de un tornillo y entre línea y línea aparece
un ‘surco’. Hay dos formas sencillas de encajar las crestas de una
hélice en los surcos de otra. En un caso las hélices forman un ángulo
de 50° y en otro de 20°. Las hélices de las proteínas presentan con
frecuencia estas orientaciones.
Arrollamientos de hélices ('coiled-coils'). Dos hélices muy largas
con
secuencias (abcdefg)n,
donde a y d son hidrofóbos, se
disponen con ángulos de ~ 20° juntando sus zonas hidrófobas.
Losfilamentos intermedios (proteínas fibrosas) tienen esta
estructura.
·Fardos de hélices. Largas hélices con ángulos de ~ 20°. Si tienen
de 2 a 6 hélices son todas anfipáticas. Si tienen 7 o más hélices,
alguna se sitúa en el centro o bien se disponen en dos o más
capas. Pueden ser solubles o formar parte de membranas celulares.
Ensamblados polihédricos (dominio
de globina).
Formados
por hélices menos largas, con ángulos de ~ 20°, de ~ 50° o ambos
en la misma proteína. A partir de 7 hélices, una ocupa la posición
central o bien se organizan en dos o más capas.
Proteínas beta.

2. De una sóla lámina (barril beta). Suelen tener 7 u 8 hebras, la
primera enlazada por p de H con la última. El orden de las
hebras no tiene porque reflejar su orden en la secuencia. La
secuencia de las hebras presenta una marcada alternancia de
residuos polares y apolares. Algunos barriles están abiertos y
consisten en una lámina curva cuyo lado abierto lo tapa un bucle o
alguna hélice. Hay barriles grandes de muchas más hebras que
forman poros en membranas celulares.
De varias láminas.
Emparedados
beta(`'beta sandwiches')
. Consisten
en dos
láminas empaquetadas una contra la otra.
Prismas beta. Consisten en tres láminas. Las láminas pueden
orientarse paralela o perpendicularmente al eje ternario del prisma.
Solenoides (hélices beta). Sucesión de hebras beta dispuestas
helicoidalmente. A lo largo de la ‘hélice’, las hebras se enlazan para
formas láminas beta.
Turbinas (‘propellers’).
Láminas
beta,
uno
de
cuyos
laterales confluye hacia el centro de la proteína.
Proteínas alfa/beta. Contienen hélices alfa y láminas beta
(habitualmente paralelas). Las hélices y las hebras de la lámina se
alternan a lo largo de la secuencia. Con lámina cerrada (barriles
alfa/beta). Láminas de 7 u 8 hebras que forman un barril sobre cuya
cara externa se empaquetan las hélices. Si hay más hebras, aparece
un hueco central que se rellena con un bucle o una hélice. Las hebras
son esencialmente apolares. Muchas son enzimas, en cuyo caso
el sitio activo está en los bucles del lado carboxilo de las hebras. Con
lámina abierta. Con frecuencia tienen menos de 7 hebras pero a veces
tienen más. Casi siempre dan lugar a tres capas que suelen ser
alfa/beta/alfa, aunque existen disposiciones de tipo beta/beta/alfa. A
veces sólo hay dos capas (alfa/beta), como en las herradurasalfa/beta.
Proteínas alfa+beta. Las hélices y las hebras de las láminas tienden a
estar segregadas (no alternadas) en la secuencia. Las láminas tienden
a ser antiparalelas. ¿Porqué?
Pequeñas proteínas. Suelen tener menos de 60 aminoácidos. Son
pobres en elementos de estructura secundaria. Su estructura
tridimensional
está
frecuentemente
estabilizada
por puentes
disulfuro o por cationes unidos .
Concepto de dominio. Proteínas con varios dominios. Un dominio de
plegamiento es una parte de una proteína cuyos residuos forman
pocos contactos con el resto. Las proteínas descritas hasta ahora
constan de un solo dominio. Muchas proteínas, sin embargo, tienen
varios. Los dominios suelen conectarse en un solo punto. La
estructura de cada dominio puede ser cualquiera de las descritas para
proteínas monodominio. Genes que en un organismo dan lugar a
varias proteínas pueden, en otro, estar fusionados y codificar una
proteína multidominio.
Ejemplos

3. Entre las proteínas globulares más conocidas tenemos la hemoglobina,
un miembro de la familia de las globulinas. Otras proteínas globulares
son
las inmunoglobulinas (IgA,
IgD,
IgE,
IgG
e
IgM),
y
las alfa, beta y gamma globulinas. Casi todas las enzimas con papeles
importantes en el metabolismo son de forma globular, así como las
proteínas implicadas en la transducción de señales en la célula.
PROTEINAS GLOBULARES: las cadenas polipétidas se pliegan en forma
esférica y poseen una esttructura más complejas que las anteriores, ya
que puede haber más de una estructura secundaria en la misma molécula.
Son solubles en agua .
Algunas de las más importantes son:
Mioglobina; interviene en el transporte y almacenamiento de oxigeno.
Citocromo : es
mitocondrias.
componente
de
la
cadena
respiratoria
en
las
Ribonucleasa: cataliza ciertos enlaces de ARN
lisozima: cataliza la rotura hidrolítica de los polisacaridos .
Albúminas: solubles en agua y coagulables por el calor y se encuentran
en huevo, sangre leche y muchas plantas
Globulinas: insolubles, existen en la leche, huevos y sangre y forma parte
principal de las semillas.
Proteína
Mioglogina
Citocromo c
Lisozima
RNA asa
Quimotripsina
Carboxipeptidasa
nº residuos
153
104
129
124
247
307
% Hélice a
78
39
40
26
14
38
% Hoja b
0
0
12
35
45
17

4. BIBLIOGRAFIA:
http://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna_globular
https://sites.google.com/site/690proteinas/concepto-deproteinas/funciones-biologicas/proteinas-globulares-y-fibrosas
http://www.bioquimicaqui11601.ucv.cl/unidades/proteinas/ptnas7fid.html
http://bifi.es/~jsancho/estructuramacromoleculas/6Proteinasglobulares/6P
roteinasglobulares.html
http://mundopecuario.com/tema67/proteinas_nutricion_animal/globulares-490.html