Presentación de proteínas de 2º de Bachillerato

1. 2º Bachillerato – Biología
CURSO 2020/21

5. Forma ionizada (en disolución acuosa)
❑ 20 aa proteicos
❑ + 150 aa no proteicos libres o combinados
en las células

7. Por ser el carbono  un carbono asimétrico, los aminoácidos
pueden presentar dos configuraciones espaciales.
D - aminoácido
El grupo amino
está a la derecha
L - aminoácido
El grupo amino
está a la izquierda

8. En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones
dipolares. Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base
según el pH de la disolución. Las sustancias que poseen esta propiedad se
denominan anfóteras.
pH disminuye pH aumenta
El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido.
Aceptor de protones H+ Donador de protones H+

9. A pH ácido actuará como base (aceptor de protones) y a pH
básico actuará como ácido (dador de protones).
Carga neta + Carga neta -

10. H3N+ – C – H
COOH
R
Forma
predominante
a pH 1
H+
H+
H3N+ – C – H
COO-
R
Forma
predominante
a pH 7
(ph ácido) pH neutro pH básico
H+
H+
H2N – C – H
COO-
R Forma
predominante
a pH 13
P.ej. P.I. de la glicina o glicocola (Gly) = 5,97
Carga -
Carga +

11. ej. Glicina o glicocola
(Gly): pI = 5,97

14. AMINOÁCIDOS NEUTROS APOLARES
Sus cadenas laterales son
neutras y apolares, esto les
da carácter hidrófobo, su
abundancia en una proteína
dificulta su solubilidad

15. AMINOÁCIDOS NEUTROS POLARES
Sus cadenas
laterales son
neutras pero
polares,
pueden
generar
puentes de
hidrógeno,
esto aumenta
su solubilidad

16. AMINOÁCIDOS CON CARGA POSITIVA (BÁSICOS)
Presentan grupos amino ionizados en la cadena
lateral, por lo que tienen carga positiva.

17. AMINOÁCIDOS CON CARGA NEGATIVA (ÁCIDOS)
Presentan grupos ácido ionizados en la cadena
lateral, por lo que tienen carga negativa.

18. Lisina, Lys
NH3
+

19. ▪ Son aquellos que los organismos
heterótrofos deben tomar de su dieta ya
que no pueden sintetizarlos en su cuerpo
(los autótrofos pueden sintetizarlos todos).
▪ Las rutas metabólicas para su obtención
suelen ser largas y energéticamente
costosas, por lo que los vertebrados las
han ido perdiendo a lo largo de la
evolución (resulta menos costoso
obtenerlos en los alimentos).
 EN ADULTOS: 8
 Fenilalanina (nueces)
 Isoleucina (semillas de girasol)
 Leucina (lentejas, garbanzos)
 Lisina (cacahuetes)
 Metionina (espinacas, brócolí)
 Treonina (almendras)
 Triptófano (guisantes)
 Valina (lentejas, fríjoles)
 EN NIÑOS los anteriores y:
 Arginina
 Histidina
Presentes en huevos, champiñones,
plátanos, patatas, etc.

21. Enlace amida enlace peptídico

24. CARACTERÍSTICAS:

25. Placas planas articuladas

27. Existen algunos péptidos cortos sin origen
proteico pero con importantes funciones
biológicas:
▪El tripéptido glutatión (que actúa como
transportador de hidrógeno en algunas
reacciones metabólicas).
▪Los nanopéptidos oxitocina y vasopresina
(con actividad hormonal)
▪Polipéptidos como la insulina y el glucagón
que regulan la concentración de glucosa en
sangre.
▪Los decapéptidos tirocidina, gramicidina y
valinomicina (antibióticos).
Insulina

29. ▪ Informa de la secuencia de aa, por tanto nos dice que aa componen la
proteína y el orden en que se encuentran.
▪ La función de la proteína dependen de la secuencia (del orden en el
que se encuentran y el tipo de aá). El cambio en un aá puede producir
alteraciones en toda la proteína.
▪ Enlace que la mantiene: E. Peptídico (se describe desde el extremo N-
terminal hasta el extremo C-Terminal) extremo amino y carboxilo)

30. • Todas las proteínas la tienen.
•Indica los aminoácidos que la forman y el
orden en el que están colocados.
•El número de polipéptidos diferentes
que pueden formarse es:
20n
Número de
aminoácidos
de la cadena
Para una cadena de 100 aminoácidos, el
número de las diferentes cadenas posibles
sería:
1267650600228229401496703205376 ·10100
• Está determinada por en ADN.

31. Estructura Primaria
Fig 9. Protein primary structure

33. ESTRUCTURA SECUNDARIA
▪ Informa de la disposición espacial de los aá que componen la
proteína, puede decirse que es la disposición de la estructura 1ª
en el espacio. Se refiere a la conformación de la cadena
polipeptídica.
▪ TIPOS:
α-hélice
Conformación β o lámina plegada
Hélice de
colágeno

34. • La cadena se va enrollando en espiral en el
sentido de las agujas del reloj (dextrógira).
• La hélice se estabiliza por los puentes de
hidrógeno intracatenarios, es decir que se
establecen entre O e H y ayudan a mantener
la estructura (1 cada 4 residuos).
• La formación de estos enlaces determina la
longitud del paso de rosca, aprox. 0.54 nm .
• La rotación es hacia la derecha. Cada
aminoácido gira 100° con respecto al
anterior. Hay 3,6 residuos de aá por vuelta.
• Los grupos -C=O se orientan en la misma
dirección y los -NH en dirección contraria.
Los radicales (cadenas laterales) quedan
hacia el exterior de la  -hélice. -hélice,
queratina
Puente de H
• Adquieren esta conformación proteínas que
poseen elevado número de aá con radicales
grandes o hidrófilos, ya que las cargas
interactúan con las moléculas de agua que
la rodean.
ESTRUCTURA SECUNDARIA: α-hélice

35. • La cadena se va enrollando en espiral en el
sentido de las agujas del reloj (dextrógira).
• La hélice se estabiliza por los puentes de
hidrógeno intracatenarios, es decir que se
establecen entre O e H y ayudan a mantener
la estructura (1 cada 4 residuos).
• La formación de estos enlaces determina la
longitud del paso de rosca, aprox. 0.54 nm .
• La rotación es hacia la derecha. Cada
aminoácido gira 100° con respecto al
anterior. Hay 3,6 residuos de aá por vuelta.
• Los grupos -C=O se orientan en la misma
dirección y los -NH en dirección contraria.
Los radicales (cadenas laterales) quedan
hacia el exterior de la  -hélice.
• Adquieren esta conformación proteínas que
poseen elevado número de aá con radicales
grandes o hidrófilos, ya que las cargas
interactúan con las moléculas de agua que
la rodean.
ESTRUCTURA SECUNDARIA: α-hélice

36. Siempre mismo polipétido
Da una vuelta cada 3,6 aa.
Se establacen los p. de H entre los aa
situados cada cuarta posición

37. ESTRUCTURA 2ª → Conformación  o lámina
plegada
▪  o de Lámina plegada: Ejemplo: β-queratina
▪ Se forma una especie de fuelle o lámina plegada en zigzag originado por el
acoplamiento de segmentos de la misma cadena polipeptídica o diferentes, unidos por
puentes de H intracatenarios o intercatenarios.
▪ Las cadenas laterales (R) de los aá se disponen alternativamente por encima y por debajo
de esta estructura.
▪ Pueden intervenir uno o varias cadenas polipeptídicas
▪ Más estirada que la -hélice
Asociación antiparalela en
estructura β de dos
segmentos pertenecientes a
una misma cadena
Asociación paralela en estructura
β de dos segmentos
pertenecientes a dos cadenas.

39. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Una misma proteína
puede presentar ambos
tipos de estructuras
secundarias en
diferentes segmentos de
la misma.
El caso de algunas
proteínas globulares, que
adquieren estructuras en
α-hélice y en β-lámina
plegada ESTRUCTURAS
SUPRASECUNDARIAS

40. ✓ Es la estructura 2ª que presenta el colágeno, presente en
tendones y tejidos conectivos.
✓ Este tipo de estructura está constituida por tres cadenas
polipeptídicas (tropocolágeno) que se enrollan de forma levógira.
✓ Posee una disposición en hélice especial, mas alargada que
la α-hélice, debido a la abundancia de prolina e hidroxiprolina.
✓ Estos aá poseen una estructura que dificulta la formación de
puentes de H, por lo que se forma una hélice más extendida, con
sólo 3 aminoácidos por vuelta.
ESTRUCTURA 2ª: hélice de colágeno
✓ No se forman enlaces de hidrógeno intracatenarios.
✓ También contribuyen a la estabilidad las fuerzas de van der
Waals, entre aa de distintas cadenas.

41. ESTRUCTURA 2ª: triple hélice de colágeno
✓ Proteína fibrosa. Insoluble, en vertebrados
e invertebrados.
✓ Forma parte de huesos, tendones,
cartílagos, piel, paredes de vasos sanguíneos,
esclerótica del ojo.
¡Una curiosidad!
Las personas que lo padecen tienen un defecto
en su tejido conectivo, que es el tejido que
mantiene unidos entre sí a los demás tejidos del
organismo y proporciona sostén y da apoyo a
muchas partes del cuerpo como la piel, las
articulaciones, los vasos sanguíneos y los órganos
internos. La mayor parte de las anomalías
encontradas se deben a defectos en las enzimas
encargadas de la síntesis del colágeno que es una
proteína que actúa como la "goma" en el cuerpo,
dando fortaleza y elasticidad al tejido conectivo.

42. ESTRUCTURA TERCIARIA
▪ Conformación definitiva (funcional)
▪ Informa de la disposición de la estructura 2ª en el espacio.
▪ De la estructura 3ª depende la función de la proteína, por lo que cualquier cambio en la
disposición de esta estructura puede provocar la pérdida de su actividad biológica.
▪ Las uniones entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica se realiza por enlaces
entre las cadenas laterales R de los aá.
▪ Tipos: GLOBULARES y FIBRILARES.

43. ESTRUCTURA TERCIARIA
▪ Conformación (tridimensional)
definitiva, funcional.
▪ Enlaces (Entre radicales de una
cadena):
➢ Puentes disulfuro (covalentes,
cisteína)
➢ Fuerzas electrostáticas o iónicas
➢ Puentes de Hidrógeno entre
cadenas laterales polares
➢ Fuerzas de Van der Waals
(débiles)
➢ Interacciones hidrofóbicas (entre
aá apolares). Débiles
Asp-Lys
Glu-Ser

45. ESTRUCTURA TERCIARIA: TIPOS
PROTEÍNAS FIBRILARES

46. Estructura Terciaria
La mioglobina fue la primera proteína
cuya estructura tridimensional se
determinó experimentalmente. En
1958, John Kendrew y sus colegas
determinaron la estructura de la
mioglobina empleando cristalografía
de rayos X de alta resolución. Por
este descubrimiento, John Kendrew
obtuvo en 1962 el Premio Nobel de
Química, compartido con Max Perutz
Alrededor del 78% de la
estructura secundaria tiene una
conformación de hélice alfa
Fig 14. Myoglobin

47. Estructura Terciaria
Estructura terciaria de un protómero de Concanavalina A, una Lecitina.
Pueden observarse varias regiones con conformación en lámina beta.
Cada fragmento (flecha) va en sentido contrario a los contiguos.
Fig 15. Concanavalin_A

48. Estructura Terciaria
Estructura terciaria de una proteína con algunas regiones en hélice
alfa y otras en lámina beta, unidas por zonas sin estructura
secundaria. Las bolas negras representan iónes Mg+
Fig 16. 2qjl_animated

49. ✓ La estructura 3ª de las proteínas de elevado
peso molecular esta constituida por Dominios
✓ Secuencias de aa que siempre se pliegan de
la misma manera.
✓ Un Dominio es una unidad compacta de entre
50-300 aa con estructura independiente
(combinación α- hélice y β- lámina)
✓ Pueden aparecer los mismos en proteínas
distintas
✓ Han perdurado durante la evolución debido a
su utilidad funcional y estructural.
ESTRUCTURA 3ª: DOMINIOS PROTEICOS
Dominios proteicos
Hemoglobina, se observan los 4 dominios
funcionales donde transporta el oxígeno.

50. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Hemoglobina
▪ Se refiere a la presencia de más de una cadena polipeptídica
(subunidades proteicas).
▪ A cada cadena que conforma la proteína se le denomina
subunidad, monómero o protómero
▪ Estas cadenas se unen mediante los mismos enlaces ya vistos
para las estructuras terciarias (puentes de hidrógeno, enlaces
iónicos o interacciones hidrófobas).
▪ Ejemplos: Hemoglobina. Inmunoglobulina. Complejos
multienzimáticos, filamentos de actina y miosina, microtúbulos,
cápsida de virus…

51. Esta estructura informa de la unión,
mediante enlaces débiles (no covalentes)
de varias cadenas polipeptídicas con
estructura terciaria, para formar un
complejo proteico. Cada una de estas
cadenas polipeptídicas recibe el nombre
de protómero.
1
1
2
2
Hemo
Ejemplo: hemoglobina
ESTRUCTURA CUATERNARIA

54. Estructura Cuaternaria
Molécula de inmunoglobulina con su típica forma de Y. En azul se
observan las cadenas pesadas con cuatro dominios Ig, mientras que
en verde se muestran las cadenas ligeras
Tetrámero: 4 protómeros
Fig 18. Inmunoglobulina

55. Estructura Cuaternaria
Catalasa
Fig 19. Catalase-1DGF

56. RESUMEN DE LA ESTRUCTURA PROTEICA

57. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

58. PROPIEDADES: Solubilidad
▪ Solubilidad:
▪ Globulares: Dispersiones Coloidales
▪ Radicales polares hacia el exterior
▪ Radicales apolares hacia el interior
▪ Fibrosas: Insolubles
▪ Ocultan los radicales apolares uniéndose entre sí.
Manto de solvatación:
Capa de moléculas de agua
agua
Precipitación
Dispersiones coloidales, son muy estables, ya que al tratarse de
moléculas hidrófilas quedan rodeadas por varias capas de agua
(capa de solvatación) que las separan entre sí impidiendo su unión.

59. PROPIEDADES: Solubilidad
La solubilidad de las proteínas depende de varios factores:
➢La presencia de aá polares respecto a los apolares, aumenta la solubilidad.
➢De la concentración salina del medio: Las proteínas son más solubles en
disoluciones salinas diluidas que en concentradas, ya que los iones contribuyen a
aumentar la polaridad de las cadenas laterales y compiten con las moléculas de
proteína por rodearse de moléculas de agua.

60. PROPIEDADES: Desnaturalización
Las proteínas son sintetizadas por las células con una estructura determinada que
depende de la función que han de desempeñar (ESTRUCTURA NATIVA).
La Desnaturalización: consiste en la pérdida de dicha estructura nativa (las estructuras
2ª, 3ª y 4ª). Como es de esperar, la estructura primaria no se pierde ya que se mantiene
por enlaces peptídicos (covalentes, fuertes) . Debido a agentes físicos:
❖ Tª (modifica el tipo de interacciones entre cadenas laterales)
❖ Presión
❖Radiaciones.
✓ Agentes Químicos:
❖pH, altera distribución de cargas eléctricas y afecta a las interacciones electrostáticas
que mantenían las estructuras 2ª, 3ª y 4ª.
❖Detergentes, metales pesados (Pb y Hg) y cualquier sustancia similar a los aá y que
compita con ellos como la urea.

61. PROPIEDADES: Desnaturalización
▪ Desnaturalización:
➢ Irreversible.
➢ Reversible o
Renaturalización.
caseína
ovoalbumina
Irreversible
Desnaturalización
reversible por
presencia de sustancia
similares a los aá.

62. PROPIEDADES: Especificidad
ESPECIFICIDAD: son especificas para cada especie, se basan en
pequeñas diferencias entre moléculas proteicas, que desempeñan
idéntica función en especies diferentes y se basan en la diferente
situación o cambio de uno o varios aá que componen la molécula.
Estudios evolutivos y filogenéticos.
▪ De composición
➢ Existen proteínas que son exclusivas de cada especie.
Aunque lo mas común es que proteínas que desempeñan
igual función en distintas especies sean similares. Homólogas
▪ Funcional
➢ Cada proteína desempeña una función concreta que se
debe a la secuencia de aa que la conforman.
Ej: Anemia falciforme

63. PROPIEDADES: Capacidad amortiguadora
▪ Comportamiento Ácido-Base: carga eléctrica neta de las proteínas en función
de los radicales que poseen y del pH.
▪ Punto isoeléctrico: determinado por radicales (ácidos y básicos) y extremos ( NH3
+
y COO -terminales)
▪ Proteínas ácidas: P.I. bajo, a PH fisiológico  carga negativa (intracelulares
la mayoría )
▪ Proteínas básicas: P.I. alto, a PH fisiológico  carga positiva (ej. Histonas)
La carga eléctrica de las proteínas
es utilizada como técnica de
separación de diversas mezclas =
ELECTROFORESIS

64. ▪ Se clasifican en:
▪ Holoproteínas o proteínas simples: Formadas solamente por
aminoácidos.
▪ Heteroproteínas o proteínas conjugadas: Formadas por una fracción
proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo
prostético". Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.
PROTEÍNAS
Holoproteínas
Proteínas fibrosas
Proteínas globulares
Heteroproteínas
Cromoproteínas
Glucoproteínas
Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Fosfoproteínas

65. ➢ GLOBULARES: esféricas, solubles en agua, regulan actividades
biológicas:
▪ Albúminas:
▪ Reserva de aá o transporte de otras moléculas.
▪ lactoalbúminas, ovoalbúminas
▪ Globulinas: Son las proteínas más grandes
▪ Parte proteica de algunas heteroproteínas: ej. hemoglobina.
▪ Histonas: Proteínas básicas. Se localizan en el núcleo celular asociadas a
ADN.
▪ ADN + Histonas = Cromatina
▪ Regulación génica.
▪ Actina: contracción muscular

66. ➢ FIBRILARES: Generalmente funciones estructurales. Insolubles en agua. Alargadas.
▪ Queratina: Epidermis de la piel y en estructuras cutáneas como pelos, plumas, uñas
y escamas.
▪ Colágeno: su resistencia al estiramiento (triple hélice).
▪ En los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y óseo.
▪ Miosina:
▪ contracción de los músculos.
▪ Fibroina: aparecen en los hilos de la seda. Gran resistencia mecánica.
▪ Elastina: Gran elasticidad.
▪ órganos sometidos a deformaciones reversibles,
▪ Ej. pulmones, las arterias o la dermis de la piel.
Proteína fibrosa (miosina)

67. Según la naturaleza del grupo prostético, las heteroproteínas pueden ser:
1. Fosfoproteínas: g p es el ácido ortofosfórico.
➢ la vitelina (yema de huevo), la caseína (queso), caseinógeno (leche).
2. Glucoproteínas: g p es un glúcido.
➢ En las membranas celulares (función antigénica)
➢ Mucus protector: aparatos respiratorio y digestivo
➢ Algunas hormonas
➢ Líquido sinovial presente en las articulaciones.
➢ Inmunoglobulinas, fibrinógeno
3. Lipoproteínas: g p es un lípido.
➢ Paredes bacterianas
➢ Plasma sanguíneo (transportadores de grasas y colesterol). Ej. HDL
4. Nucleoproteínas: g p ácidos nucleicos
➢ La cromatina y los cromosomas.
5. Cromoproteínas: grupo prostético es pigmento. Ejemplo: hemoglobina y la mioglobina

68. HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO
Glucoproteína Glúcido
Proteínas de membrana,
hormonas
Cromoproteína Pigmento
Porfirínicas Grupo hemo o hemino hemoglobina
No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal hemocianina
Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina
Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína
Lipoproteína Lípido LDL, HDL
RESUMEN:

70. Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas.
FUNCIÓN EJEMPLO
Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína...
Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina...
Actina, miosina, flagelina ...
Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas...
Insulina, glucagón, somatotropina...
Glucoproteínas, histonas, queratina,
colágeno, elastina...
Catalasa, ribonucleasa...
Albúmina...
DE RESERVA
DE TRANSPORTE
CONTRÁCTIL
PROTECTORA O DEFENSIVA
HORMONAL
ESTRUCTURAL
ENZIMÁTICA
HOMEOSTÁTICA

71. Se puede detectar fácilmente la presencia de
proteínas en una disolución al provocar su
coagulación mediante calor o la adición de un
ácido. Existen varios métodos específicos para
identificarlas:
◼ PRUEBA DE BIURET: Este método detecta
la presencia de cualquier compuesto con
dos o más enlaces peptídicos. Consiste en
alcalinizar el medio con NaOH y añadir unas
gotas de sulfato de cobre (II). Se obtiene un
complejo de coordinación de los iones
Cu2+, de color violeta o rosado. Sin
embargo, otras moléculas no proteicas
producen también esta coloración, si
poseen dos grupos –C-N-. Por esta razón, la
prueba de Biuret no puede emplearse para
detectar proteínas en la orina, pues la urea
que contiene, da resultado positivo.

72. ➢ PRUEBA XANTOPROTEICA:
Permite detectar la presencia de grupos
fenilo en una molécula produciendo su
nitración, lo que origina
nitrocompuestos coloreados. Es
aplicable a los aminoácidos que
contiene un grupo bencénico en su
cadena lateral. Esta prueba se puede
realizar prácticamente con cualquier
proteína, ya que todas llevarán alguno
de estos aminoácidos en su larga
cadena polipeptídica.
Se trata de un método muy simple: basta
con añadir HNO3 concentrado, que
produce un precipitado blanco, que se
vuelve amarillo al calentar y naranja al
alcalinizar con amoniaco.
➢ PRUEBA DE MILLON: es muy similar
al anterior, ya que también detecta
fenoles. Se emplea Hg disuelto en
HNO3 y se obtienen un precipitado de
color blanco, que se vuelve rojo al
calentar, debido a la formación de
complejos de Hg (II)

75. Escribe las fórmulas del glutámico y la lisina a pH 10 y a pH 7, teniendo en
cuenta que sus pI son, 3 y 10 respectivamente.
En seco
pH = 7 pH = 10

79. ▪ ¿Qué características moleculares definen respectivamente los distintos niveles estructurales
de las proteínas?
E1ª: secuencia de aa x enlaces peptídicos.
E2ª: secuencia de aa (enlaces peptídicos), plegada sobre si misma y unida por puentes de
hidrógeno (entre-NH...OC-)
E3ª: Disposición espacial de proteínas con estructura 2ª y se estabilizan pordiferentes
tipos de enlaces entre R de aa : puentes disulfuro, de H, F. electrostáyicas, F. de V.W.,
interacciones, etc.
E4ª: diferentes enlaces entre distintas cadenas polipeptídicas con E 3ª (protómeros) 
(oligómero)
▪ ¿Qué entendemos por estructura secundaria de una proteína?
▪ Indica que elementos estructurales son característicos de este nivel estructural.
▪ ¿Qué cambios tienen lugar en la estructura secundaria de una proteína en su paso a la
terciaria?
a)Primer nivel estructural estable que adquiere una cadena polipeptidica (E1ª), cuando se
pliega espontáneamente .
b)Elementos: esqueleto covalente común (Extremos amino y carboxilo, C, enlace
peptídico) plegado en -helice o lámina plegada (explicar ambos)
c)Para E3ª, la conformación 2ª se pliega sobre si misma adoptando una disposición espacial
mantenida por enlaces entre Radicales de aa.

80. a) Representa mediante un esquema claro las etapas sucesivas del
plegamiento de una proteína, indicando a qué nivel estructural
(primario, secundario, etc.) corresponde cada etapa del
plegamiento.
b) ¿Qué conformaciones son típicas del nivel secundario?
-hélice, -laminar

81. •Elaborar un texto coherente, de no más de diez líneas, en el que se relacionen los siguientes conceptos:
proteína, función, estructura terciaria y desnaturalización.
La función de una proteína depende de su estructura terciaria o estructura definitiva ya que este
nivel de plegamiento permite a la cadena polipeptídica alcanzar la geometría espacial necesaria para
interactuar específicamente con otra sustancia. Dicha interacción representa el fundamento de la
funcionalidad de una proteína por lo que si esta pierde la estructura terciaria por desnaturalización
también perderá su funcionalidad.

82. a. Indica 5 funciones diferentes que puedan realizar las proteínas.
1.Estructural. 2. Enzimática (catalizadora) 3. transportadora (HDL), 4. Hormonal
(insulina) 5. Inmunitaria (anticuerpos)
b. ¿Cómo podrías inactivar la función de una proteína sin alterar su estructura primaria?
Razona la respuesta
Modificando su estructura definitiva por desnaturalización.
c. Las proteínas son biomoléculas de gran tamaño formadas por polimerización de
aminoácidos, en la naturaleza los tipos de aminoácidos que forman parte de las proteínas no
pasan de la veintena: ¿Cómo se explica que con ese reducido número de aminoácidos se
pueda conseguir tal grado de diversidad funcional como el que caracteriza a las proteínas?.
Razona la respuesta.
Las distintas proteínas resultan de secuencias de aa que varían en nº y orden por lo que
las combinaciones son ilimitadas. Esta secuencia o E1ª determina los sucesivos niveles de
organización que permiten alcanzar conformaciones funcionales definitivas también
ilimitadas.
d. Cita un agente físico, un agente químico capaces de inducir tales cambios.
A físico: aumento de Tª, a. químico: Cambios de pH o presencia de iones. Podemos
extendernos explicando el mecanismo concreto (ej. Ovoalbumina del huevo y Tº o caseina de la leche y
pH)
TEST REPASO

83. ▪ Biología. 2ºBachillerato. SANZ ESTEBAN, Miguel. SERRANO
BARRERO, Susana. TORRALBA REDONDO. Begoña. Editorial
Oxford.
▪ http://www.bioquimicaqui11601.ucv.cl/unidades/hdec/HdeC2.html
▪ http://cienciastella.com
▪ http://departamentobiologiageologiaiesmuriedas.wordpress.com/2
o-bachillerato/biologia-2/
▪ http://web.educastur.princast.es/proyectos/biogeo_ov/
▪ http://www.geocities.ws/batxillerat_biologia/glucids.htm
▪ http://www.juntadeandalucia.es/averroes/recursos_informaticos/co
ncurso2001/accesit_4
▪ http://www.uniquindio.edu.co/uniquindio/ntic/trabajos/10/davidyo
scar/paginas/recprot.htm
▪ http://temabiomoleculas.blogspot.com.es/
BIBLIOGRAFÍA Y PÁGINAS WEB