1. PROTEÍNAS
GLOBULARES

2. 1.REVISIÓN GENERAL
En este capitulo se examinaran las
relaciones entre la estructura y la función
de las hemoproteínas globulares de
importancia clínica.

3. Hemoproteínas Globulares
 Constituyen un grupo de  La función del grupo hem
proteínas especializadas depende del ambiente
que contienen hem como creado por la estructura
grupo prostático firmemente tridimensional de la
enlazado. proteína.

4. EN CONTRASTE, EL GRUPO DE HEM DE LA
ENZIMA CATALIZA AL DESDOBLAMIENTO DEL
PEROXIDO DE HIDROGENO.
EN LA HEMOGLOBINA Y LA MIOGLOBINA, SON
LAS DOS PROTEÍNAS CON HEM MAS
ABUNDANTES EN EL SER HUMANO.

5. A. Estructura del Hem
 El hem es un
complejo de
protoporfirina IX y
hierro ferroso
2+
(Fe )

6. El hem Fe puede tomar dos enlaces
2+
adicionales, uno a cada lado del anillo de
portifirina

7. B. Estructura y función de la
Mioglobina
 Es una Hemoproteína que se encuentra
en el corazón y músculo esquelético.
 Funciona como reservorio de oxigeno y
como portador de éste que incrementa
su tasa de transporte dentro de la célula
muscular.

8. 1.- Contenido de espirales alfa:
Una mioglobina tiene
una proporción
aproximada de 8% de
su cadena polipeptídica
plegada en ocho tramos
de la espiral alfa.

9. 2.- Localización de los residuos
aminoácidos polares y apolares:
 Están empacados muy apretados entre sí y
forman una estructura estabilizada por
interacciones hidrófobas entre estos residuos
apiñados.
Los aminoácidos se encuentran casi

exclusivamente sobre la superficie de la
molécula, en la que pueden formar enlaces de
hidrogeno entre sí y con el agua

10. 3.- Fijación del grupo hem:
El grupo hem de la
hemoglobina se asienta
en una hendidura de la
molécula que esta
revestida con
aminoácidos polares.

11. C.- ESTRUCTURA Y FUNCION DE
LA HEMOGLOBINA
 Se encuentra
exclusivamente en los
eritrocitos, su función
principal es transportar
el oxigeno desde los
pulmones hasta los
capilares e los tejidos.

12.  Cada subunidad tiene tramos de la estructura
espiral alfa, y un saco de fijación de hem
semejante al descrito en el caso de la
mioglobina.
Sin embargo la molécula tetramérica de
hemoglobina es mucho mas compleja que la
mioglobina desde los puntos de vista
estructural y funcional.

13. 1.- Estructura cuaternaria de la
hemoglobina:
El tretámero de hemoglobina puede
imaginarse como una estructura
compuesta por dos dímeros idénticos,
en los que los números se refieren a los
dimeros 1 y 2.
(alfa-beta)1 y (alfa-beta)2

14. Los dimeros tienen la capacidad de de
desplazarse entre si y se
conservan unidos primordialmente por
enlaces polares.

15. Las interacciones mas débiles entre estos
dímeros móviles tiene como consecuencia
que los dos ocupen diferentes posiciones
relativas en la desoxihemoglobina en
comparación con la oxihemoglobina.

16. A.- Forma T:
 La forma desoxi de la hemoglobina se
denomina forma “T”.
 En forma T los dos dímeros entran en
interacción por medio de una redecilla de
enlaces iónicos y de hidrógeno que
limitan la movilidad de las cadenas
polipeptídicas.

17. B.- Forma R
La fijación del oxigeno a la hemoglobina
produce rotura de algunos de los enlaces
iónicos y los enlaces de hidrogeno entre
los dímeros alfa-beta.

18. D.- FIJACIÓN DEL OXIGENO A LA
MIOGLOBINA Y A LA
HEMOGLOBINA
 La mioglobina puede fijar una sola
molécula de oxigeno (O2), por que
contiene un solo grupo de hem.
La hemoglobina puede fijar a cuatro
moléculas de oxigeno, una en cada uno
de sus cuatro grupos hem.

19. 1.- Curva de disociación de oxigeno
 El diagrama de la Y
medita a diversas
presentaciones parciales
de oxigeno (pO2) se
denomina curva de
disociación de
oxigeno.

20. A.- Mioglobina
 Las mioglobinas oxigenada (MbO2) y
desoxigenada (Mb) se encuentran en
equilibrio simple:
Mb + O2 MbO2
*El equilibrio cambia hacia la derecha o
hacia la izquierda*

21. B.- Hemoglobina
 Este efecto se conoce
como la interacción
entre hem y hem