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Tienen tres fases:Tienen tres fases:
1. Intercambio en los1. Intercambio en los pulmonespulmones..
2. El transporte de gases.2. El transporte de gases.
3. La respiración en las células3. La respiración en las células
y tejidos.y tejidos.
FORMAS QUIMICAS EN QUE SEFORMAS QUIMICAS EN QUE SE
TRANSPORTA EL DIOXIDO DE CARBONOTRANSPORTA EL DIOXIDO DE CARBONO
_En estado disuelto
_En forma de ion
bicarbonato
_En combinación con la
hemoglobina y con las
proteínas plasmáticas:
carbaminohemoglobina
Intercambio de gases:Intercambio de gases:
Presión parcialPresión parcial
Región Aire Alveolo Arteria Intersticio Célula Vena
O2 160 100 95 40 35 40
CO2 0,3 40 40 45 46 45
Presión parcial de gases, a nivel del mar, en distintas regiones o partes
del organismo [mm Hg]
Transporte de oxígeno y dióxido de carbono
TRANSPORTE DE OXÍGENO DESDETRANSPORTE DE OXÍGENO DESDE
LOS PULMONES A LOS TEJIDOSLOS PULMONES A LOS TEJIDOS
EL OXÍGENO SE DIFUNDE:
Desde los alveolos
porque la PO en los alveolos es mayor que la PO en la sangre₂ ₂
capilar pulmonar
_En otros Tejidos del cuerpo la PO en la sangre capilar es mayor y₂
hace que el oxígeno difunda hacia los tejidos
_Cuando el oxígeno se ha metabolizado para formar CO2
la PCO intracelular₂ Difusión hacia los capilares
tisulares
Difusión hacia los capilares
tisulares
hacia la sangre capilar
pulmonar
hacia la sangre capilar
pulmonar
El transporte de oxígeno en solución y con la hemoglobina se
describe con 5 índices:
1. Capacidad de transporte de oxígeno: cantidad máxima de oxígeno que puede ser
transportada por la hemoglobina.
1.35 mL O2/g de Hb * 150 g Hb/L sangre = 202.5 mL de O2/ L sangre (20.3 mL/dL)
2. Contenido de oxígeno: cantidad de oxígeno unido realmente a la hemoglobina.
3. Contenido total de oxígeno: cantidad de oxígeno unido a la hemoglobina y disuelto.
Sangre arterial:
196 mL de O2/l sangre + 3 mL de O2/ litro de sangre = 199 mL O2/ l sangre
Sangre venosa:
150.8mL de O2/l sangre + 1.2 mL de O2/l sangre= 152 mL O2/l sangre
4. Porcentaje de saturación: relación entre la cantidad de oxígeno efectivamente unido a
la hemoglobina y la cantidad máxima de oxígeno que puede ser unida. Contenido de
O2/ capacidad de O2 * 100
5. Presión de oxígeno: en la sangre arterial > 90 mmHg, en la sangre venosa mixta 40
mmHg. Dra. Adriana Suárez MSc. ProfesoraDra. Adriana Suárez MSc. Profesora
AsociadaAsociada
EritrocitosEritrocitos
• Importantes en transporte
de oxígeno y dióxido de
carbono
• 30% de su peso
corresponde a
hemoglobina (33g/dL)
•Contienen anhidrasa
carbónica
•Intercambiador Cl-
- HCO3
-
Tetrámero de 68 kDa. Cada monómero: un grupo heme y la
globina: 2 cadenas alfa 2 cadenas beta
Grupos heme Fe +2
(ferroso)
Fe +3
(férrico) : metahemoglobina no liga oxígeno
Cada molécula de hemoglobina se une a 4 moléculas de O2
1g Hb lleva 1.35 mL O2
Estado R tiene 150 veces más afinidad por el O2 que el T
Oxihemoglobina
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: Hb + 4O2
HemoglobinaHemoglobina
HEMOGLOBINAHEMOGLOBINA
• Es el principal componente de los eritrocitos.Es el principal componente de los eritrocitos.
• Es la proteína responsable del transporte eficaz de los gases OEs la proteína responsable del transporte eficaz de los gases O22 yy
COCO22
• La concentración de Hemoglobina se define como la cantidad delLa concentración de Hemoglobina se define como la cantidad del
pigmento presente en 100 ml de sangre.pigmento presente en 100 ml de sangre.
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• Sus variaciones fisiológicas concuerdan más o menos con lasSus variaciones fisiológicas concuerdan más o menos con las
descriptas para el número de eritocitos.descriptas para el número de eritocitos.
• Estructura común a todos los mamíferos.
• Lugar de síntesis: eritrocitos.
• Es una proteína conjugada oligomérica constituida por 4
subunidades.
• PM aproximado: 68.000.
• Formada por dos componentes:
1. Grupo HEMO: derivado porfirínico que contiene el
átomo de Fe indispensable para el transporte de O2,constituye el
núcleo prostético .
2. GLOBINA:proteína conjugada oligomérica formada por
4 subunidades, cada una unida a un grupo HEMO.
ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINAESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA
Hemoglobina: Formado por un anilloHemoglobina: Formado por un anillo
porfirínico con un centro de Fe (II) queporfirínico con un centro de Fe (II) que
posee como quinto ligando un residuo deposee como quinto ligando un residuo de
histidina (grupo Hemo)histidina (grupo Hemo)
Características del centro activoCaracterísticas del centro activo
MioglobinaMioglobina
0,4 A
2,04 A
Cabe Fe II
bajo spin
Fe III bajo
spin
(2H+
)Hb + O2 + 60 H2O [Hb(O2)4] + 2H+
La coordinacion de O2 se ve afectada por el pH (efecto Bohr),
además de por la presencia de CO2 y H2C(PO4
2
-)COO-
(aloterismo heterogéneo).
HemoglobinaHemoglobinaFe Fe
Fe
Fe
O2
O2
O2
O2
HEMOGLOBINA
HemoglobinaHemoglobina
Forma tensa (T) Forma relajada (R)
Tiene una afinidad
por O2 menor que la
Mb (predomina la
forma desoxi)
Tiene una afinidad
por O2 similar a la
Mb
La escasa afinidad de T por O2 se
debe a impedimentos estericos
SÍNTESIS DE HEMOGLOBINASÍNTESIS DE HEMOGLOBINA
 LOCALIZACIÓN:LOCALIZACIÓN: orgános eritropoyéticosorgános eritropoyéticos enen célulascélulas
eritrocíticas principalmente y escasamente en reticulocitoseritrocíticas principalmente y escasamente en reticulocitos
circulantes.circulantes.
 SÍNTESIS DEL HEMO: se necesita no solo para Hb sino paraSÍNTESIS DEL HEMO: se necesita no solo para Hb sino para
citocromos, catalasas y peroxidasas.citocromos, catalasas y peroxidasas.
sustrato: glicina y succinil-CoA.sustrato: glicina y succinil-CoA.
FeFe+2+2
llega desde el plasmallega desde el plasma ((transferrinatransferrina),), atraviesa la membranaatraviesa la membrana
del GR en desarrollo y es captado la sideroglobulina. Esdel GR en desarrollo y es captado la sideroglobulina. Es
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CATABOLISMO DE LA HEMOGLOBINACATABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA
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Hemoglobina.Hemoglobina.
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Hemoglobina.Hemoglobina.
FORMACIÓN Y DESTRUCCIÓN DE LOS ERITROCITOSFORMACIÓN Y DESTRUCCIÓN DE LOS ERITROCITOS
CIRCULACIÓN
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eritrocitos
900 g de Hemoglobina
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RETÍCULO -
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HIERRO
DIETA
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biliares en
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Control Químico De LaControl Químico De La
Respiración.Respiración.
Detectan:Detectan:
– AUMENTO DE PCO2 (hipercapnia)AUMENTO DE PCO2 (hipercapnia)
– DISMINUCIÓN DE O2 (hipoxia)DISMINUCIÓN DE O2 (hipoxia)
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(acidosis)(acidosis)
Tipos:Tipos:
– Centrales: HCentrales: H+.+.
– Periféricos: PO2, PCO2, HPeriféricos: PO2, PCO2, H++
, Flujo sanguíneo,, Flujo sanguíneo,
temperaturatemperatura
Control Químico De LaControl Químico De La
Respiración.Respiración.
COCO22 OO HH++
 Estimula fundamentalmente al propio centroEstimula fundamentalmente al propio centro
respiratorio, y aumenta mucho las señalesrespiratorio, y aumenta mucho las señales
inspiratorias y espiratorias a los músculosinspiratorias y espiratorias a los músculos
respiratorios.respiratorios.
 ElEl O2O2 actúa sobreactúa sobre
quimiorreceptores periféricos.quimiorreceptores periféricos.
 Situados en los cuerposSituados en los cuerpos
carotideos y aórticos, y éstos a sucarotideos y aórticos, y éstos a su
vez transmiten las señalesvez transmiten las señales
nerviosas oportunas al centronerviosas oportunas al centro
respiratorio para el control de larespiratorio para el control de la
respiración.respiración.
Centrales Periféricos
aorta
Carótidas
Detectan cambios en PO2
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forma directa
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de forma indirecta (por
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Sistema de control de la actividadSistema de control de la actividad
respiratoria por los quimiorreceptoresrespiratoria por los quimiorreceptores
periféricos: papel del oxígeno en el controlperiféricos: papel del oxígeno en el control
respiratorio.respiratorio.
CUERPOS CAROTÍDEOSCUERPOS CAROTÍDEOS..
Mayor efecto sobre la respiración.Mayor efecto sobre la respiración.
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Son similares, pero sin respuestas al pH.Son similares, pero sin respuestas al pH.
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Hemoglobina

  • 1. RespiraciónRespiración Tienen tres fases:Tienen tres fases: 1. Intercambio en los1. Intercambio en los pulmonespulmones.. 2. El transporte de gases.2. El transporte de gases. 3. La respiración en las células3. La respiración en las células y tejidos.y tejidos.
  • 2.
  • 3. FORMAS QUIMICAS EN QUE SEFORMAS QUIMICAS EN QUE SE TRANSPORTA EL DIOXIDO DE CARBONOTRANSPORTA EL DIOXIDO DE CARBONO _En estado disuelto _En forma de ion bicarbonato _En combinación con la hemoglobina y con las proteínas plasmáticas: carbaminohemoglobina
  • 4. Intercambio de gases:Intercambio de gases: Presión parcialPresión parcial Región Aire Alveolo Arteria Intersticio Célula Vena O2 160 100 95 40 35 40 CO2 0,3 40 40 45 46 45 Presión parcial de gases, a nivel del mar, en distintas regiones o partes del organismo [mm Hg]
  • 5. Transporte de oxígeno y dióxido de carbono
  • 6. TRANSPORTE DE OXÍGENO DESDETRANSPORTE DE OXÍGENO DESDE LOS PULMONES A LOS TEJIDOSLOS PULMONES A LOS TEJIDOS EL OXÍGENO SE DIFUNDE: Desde los alveolos porque la PO en los alveolos es mayor que la PO en la sangre₂ ₂ capilar pulmonar _En otros Tejidos del cuerpo la PO en la sangre capilar es mayor y₂ hace que el oxígeno difunda hacia los tejidos _Cuando el oxígeno se ha metabolizado para formar CO2 la PCO intracelular₂ Difusión hacia los capilares tisulares Difusión hacia los capilares tisulares hacia la sangre capilar pulmonar hacia la sangre capilar pulmonar
  • 7. El transporte de oxígeno en solución y con la hemoglobina se describe con 5 índices: 1. Capacidad de transporte de oxígeno: cantidad máxima de oxígeno que puede ser transportada por la hemoglobina. 1.35 mL O2/g de Hb * 150 g Hb/L sangre = 202.5 mL de O2/ L sangre (20.3 mL/dL) 2. Contenido de oxígeno: cantidad de oxígeno unido realmente a la hemoglobina. 3. Contenido total de oxígeno: cantidad de oxígeno unido a la hemoglobina y disuelto. Sangre arterial: 196 mL de O2/l sangre + 3 mL de O2/ litro de sangre = 199 mL O2/ l sangre Sangre venosa: 150.8mL de O2/l sangre + 1.2 mL de O2/l sangre= 152 mL O2/l sangre 4. Porcentaje de saturación: relación entre la cantidad de oxígeno efectivamente unido a la hemoglobina y la cantidad máxima de oxígeno que puede ser unida. Contenido de O2/ capacidad de O2 * 100 5. Presión de oxígeno: en la sangre arterial > 90 mmHg, en la sangre venosa mixta 40 mmHg. Dra. Adriana Suárez MSc. ProfesoraDra. Adriana Suárez MSc. Profesora AsociadaAsociada
  • 8. EritrocitosEritrocitos • Importantes en transporte de oxígeno y dióxido de carbono • 30% de su peso corresponde a hemoglobina (33g/dL) •Contienen anhidrasa carbónica •Intercambiador Cl- - HCO3 -
  • 9. Tetrámero de 68 kDa. Cada monómero: un grupo heme y la globina: 2 cadenas alfa 2 cadenas beta Grupos heme Fe +2 (ferroso) Fe +3 (férrico) : metahemoglobina no liga oxígeno Cada molécula de hemoglobina se une a 4 moléculas de O2 1g Hb lleva 1.35 mL O2 Estado R tiene 150 veces más afinidad por el O2 que el T Oxihemoglobina : Hb4O2 Desoxihemoglobina : Hb + 4O2 HemoglobinaHemoglobina
  • 10. HEMOGLOBINAHEMOGLOBINA • Es el principal componente de los eritrocitos.Es el principal componente de los eritrocitos. • Es la proteína responsable del transporte eficaz de los gases OEs la proteína responsable del transporte eficaz de los gases O22 yy COCO22 • La concentración de Hemoglobina se define como la cantidad delLa concentración de Hemoglobina se define como la cantidad del pigmento presente en 100 ml de sangre.pigmento presente en 100 ml de sangre. • Valor de referencia es:Valor de referencia es: - en el hombre: 15.4gr%- en el hombre: 15.4gr% - en la mujer: 13.8gr%- en la mujer: 13.8gr% • A concentraciones normales de HbA concentraciones normales de Hb:: el total del volumen sanguíneoel total del volumen sanguíneo transporta 210 ml de Otransporta 210 ml de O22,es decir que cada gramo de Hb es capaz de,es decir que cada gramo de Hb es capaz de transportar 1.34 ml de Otransportar 1.34 ml de O22.. • Sus variaciones fisiológicas concuerdan más o menos con lasSus variaciones fisiológicas concuerdan más o menos con las descriptas para el número de eritocitos.descriptas para el número de eritocitos.
  • 11. • Estructura común a todos los mamíferos. • Lugar de síntesis: eritrocitos. • Es una proteína conjugada oligomérica constituida por 4 subunidades. • PM aproximado: 68.000. • Formada por dos componentes: 1. Grupo HEMO: derivado porfirínico que contiene el átomo de Fe indispensable para el transporte de O2,constituye el núcleo prostético . 2. GLOBINA:proteína conjugada oligomérica formada por 4 subunidades, cada una unida a un grupo HEMO. ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINAESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA
  • 12. Hemoglobina: Formado por un anilloHemoglobina: Formado por un anillo porfirínico con un centro de Fe (II) queporfirínico con un centro de Fe (II) que posee como quinto ligando un residuo deposee como quinto ligando un residuo de histidina (grupo Hemo)histidina (grupo Hemo) Características del centro activoCaracterísticas del centro activo
  • 13. MioglobinaMioglobina 0,4 A 2,04 A Cabe Fe II bajo spin Fe III bajo spin
  • 14. (2H+ )Hb + O2 + 60 H2O [Hb(O2)4] + 2H+ La coordinacion de O2 se ve afectada por el pH (efecto Bohr), además de por la presencia de CO2 y H2C(PO4 2 -)COO- (aloterismo heterogéneo).
  • 17. HemoglobinaHemoglobina Forma tensa (T) Forma relajada (R) Tiene una afinidad por O2 menor que la Mb (predomina la forma desoxi) Tiene una afinidad por O2 similar a la Mb La escasa afinidad de T por O2 se debe a impedimentos estericos
  • 18. SÍNTESIS DE HEMOGLOBINASÍNTESIS DE HEMOGLOBINA  LOCALIZACIÓN:LOCALIZACIÓN: orgános eritropoyéticosorgános eritropoyéticos enen célulascélulas eritrocíticas principalmente y escasamente en reticulocitoseritrocíticas principalmente y escasamente en reticulocitos circulantes.circulantes.  SÍNTESIS DEL HEMO: se necesita no solo para Hb sino paraSÍNTESIS DEL HEMO: se necesita no solo para Hb sino para citocromos, catalasas y peroxidasas.citocromos, catalasas y peroxidasas. sustrato: glicina y succinil-CoA.sustrato: glicina y succinil-CoA. FeFe+2+2 llega desde el plasmallega desde el plasma ((transferrinatransferrina),), atraviesa la membranaatraviesa la membrana del GR en desarrollo y es captado la sideroglobulina. Esdel GR en desarrollo y es captado la sideroglobulina. Es incorporado al HEMO ya sintetizado.incorporado al HEMO ya sintetizado. Los GR nucleados tienen depósitos FeLos GR nucleados tienen depósitos Fe+2+2 en gránulos de ferritina.en gránulos de ferritina.  SÍNTESIS DE GLOBINA:retículo endoplásmico rugoso deSÍNTESIS DE GLOBINA:retículo endoplásmico rugoso de células de los tejidos eritropoyéticoscélulas de los tejidos eritropoyéticos
  • 19. CATABOLISMO DE LA HEMOGLOBINACATABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA Los GR envejecidos son destruidos en elLos GR envejecidos son destruidos en el SISTEMA RETICULOENDOTELIAL (SER):SISTEMA RETICULOENDOTELIAL (SER): - la GLOBINA se separa de la molécula de- la GLOBINA se separa de la molécula de Hemoglobina.Hemoglobina. - el grupo HEMO es transformado en BILIVERDINA.- el grupo HEMO es transformado en BILIVERDINA. La BILIVERDINA es convertida en BILIRRUBINA y seLa BILIVERDINA es convertida en BILIRRUBINA y se excreta por bilis.excreta por bilis. El Fe del HEMO es reutilizado en la síntesis de nuevaEl Fe del HEMO es reutilizado en la síntesis de nueva Hemoglobina.Hemoglobina.
  • 20. FORMACIÓN Y DESTRUCCIÓN DE LOS ERITROCITOSFORMACIÓN Y DESTRUCCIÓN DE LOS ERITROCITOS CIRCULACIÓN 3 x 1013 eritrocitos 900 g de Hemoglobina MÉDULA ÓSEA SISTEMA RETÍCULO - ENDOTELIAL HIERRO DIETA AMINOÁCIDOS Pigmentos biliares en heces, orina Pequeña cantidad de Hierro 1 x 1010 GR 0.3 g de Hb por hora 1 x 1010 GR 0.3 g de Hb por hora
  • 21. Control Químico De LaControl Químico De La Respiración.Respiración. Detectan:Detectan: – AUMENTO DE PCO2 (hipercapnia)AUMENTO DE PCO2 (hipercapnia) – DISMINUCIÓN DE O2 (hipoxia)DISMINUCIÓN DE O2 (hipoxia) – AUMENTO DE HAUMENTO DE H++ (acidosis)(acidosis) Tipos:Tipos: – Centrales: HCentrales: H+.+. – Periféricos: PO2, PCO2, HPeriféricos: PO2, PCO2, H++ , Flujo sanguíneo,, Flujo sanguíneo, temperaturatemperatura
  • 22. Control Químico De LaControl Químico De La Respiración.Respiración. COCO22 OO HH++  Estimula fundamentalmente al propio centroEstimula fundamentalmente al propio centro respiratorio, y aumenta mucho las señalesrespiratorio, y aumenta mucho las señales inspiratorias y espiratorias a los músculosinspiratorias y espiratorias a los músculos respiratorios.respiratorios.
  • 23.  ElEl O2O2 actúa sobreactúa sobre quimiorreceptores periféricos.quimiorreceptores periféricos.  Situados en los cuerposSituados en los cuerpos carotideos y aórticos, y éstos a sucarotideos y aórticos, y éstos a su vez transmiten las señalesvez transmiten las señales nerviosas oportunas al centronerviosas oportunas al centro respiratorio para el control de larespiratorio para el control de la respiración.respiración.
  • 24. Centrales Periféricos aorta Carótidas Detectan cambios en PO2 Detectan cambios en PCO2 de forma directa No detectan cambios en PO2 Detectan cambios en PCO2 de forma indirecta (por cambios de pH) QuimiorreceptoresQuimiorreceptores
  • 25. Sistema de control de la actividadSistema de control de la actividad respiratoria por los quimiorreceptoresrespiratoria por los quimiorreceptores periféricos: papel del oxígeno en el controlperiféricos: papel del oxígeno en el control respiratorio.respiratorio. CUERPOS CAROTÍDEOSCUERPOS CAROTÍDEOS.. Mayor efecto sobre la respiración.Mayor efecto sobre la respiración. Tienen células tipo I (glomus) y tipo II (de sostén).Tienen células tipo I (glomus) y tipo II (de sostén). Las células tipo I se estimulan por la hipoxia en especial.Las células tipo I se estimulan por la hipoxia en especial. CUERPOS AÓRTICOS.CUERPOS AÓRTICOS. Son similares, pero sin respuestas al pH.Son similares, pero sin respuestas al pH. • Por tanto, siempre están expuestos a sangre arterial y no venosa.