La hemoglobina es un pigmento respiratorio presente en los glóbulos rojos que les da su color rojo característico. Está formada por cuatro cadenas polipeptídicas unidas a cuatro grupos hemes con hierro ferroso, lo que le permite transportar oxígeno en la sangre. El hierro de los grupos hemes se une de forma reversible al oxígeno, dándole a la hemoglobina su funcionalidad para transportar oxígeno de los pulmones a los tejidos y dióxido de carbono de los tejidos a los

1. Emmanuel Hernández Meza IV-5

2. Es un pigmento respiratorio presente en los Glóbulos Rojos, el cual les da su color
rojo característico.
Es una Hemoproteina tetramerica, encargada del transporte de Oxigeno en la sangre.
HEMOGLOBINA

3. FORMADO POR
GRUPO
PROTEICO
GRUPO
PROSTATICO
4 CADENAS
POLIPEPTIDICAS (2α y 2 β)
GLOBINA
(Proteína)
4 PORFIRINAS + HIERRO
FERROSO (Fe2+)
GRUPO
HEM
GRUPO HEM + GLOBINA = HEMOGLOBINA
CADA UNA SE UNE A UN HIERRO
El Hierro en estado Ferroso (Fe2+) del gpo.
Hem es capaz de unirse de forma reversible al
oxígeno lo que le da la funcionalidad a la
Hemoglobina.
El Hierro en estado Ferroso (Fe2+) del gpo.
Hem es capaz de unirse de forma reversible al
oxígeno lo que le da la funcionalidad a la
Hemoglobina.
COMPONENTES DE LA HEMOGLOBINA

4. FUNCIONES
1.- Transporte de Oxigeno
Proceso que ocurre de los pulmones a los tejidos, un 97% del oxigeno es
transportado por la hemoglobina.
2.- Transporte de Dióxido de Carbono
Proceso que ocurre de los tejidos a los pulmones, el CO2 es un producto de desecho,
el 30% del total de este compuesto es transportado por la hemoglobina.
3.- Amortiguador o Buffer
Juega un papel fundamental en la regulación del PH sanguíneo a traves del
aminoácido Histidina que le da la capacidad amortiguadora a la hemoglobina,
neutralizando protones.

5. Acido Acético Glicina
Succinil-CoA
SE TRANSFORMA
DURANTE EL CICLO
DE KREB´S
SE COMBINAN
Grupo Pirrol PORFIRINA
4 Porfirinas + Hierro Ferroso= GRUPO HEM
SINTESIS DE HEMOGLOBINA:
La síntesis de hemoglobina comienza en los proeritroblastos y continúa levemente,
incluso en el estadio de reticulocito, de los eritrocitos.
Dejan la médula ósea y pasan al torrente sanguíneo.
Continúan formando cantidades mínimas de Hb.
Se convierten en Eritrocito maduro.
SÍNTESIS DE LA PORCIÓN HEM

6. 1 molécula de Hem + 1 molécula de Globina = Cadena de Hemoglobina
4 Cadenas de Hemoglobina = Molécula de Hemoglobina Completa
El Hierro necesario para la síntesis de Hemoglobina es absorbido
en el intestino con ayuda de la Vitamina C y transportado a donde se
necesita por la Transferrina (Globulina Beta)
El Hierro necesario para la síntesis de Hemoglobina es absorbido
en el intestino con ayuda de la Vitamina C y transportado a donde se
necesita por la Transferrina (Globulina Beta)
La deficiencia de Hierro provoca Anemia Hipocromica,
caracterizada por una disminucion en el numero de Eritrocitos
con un contenido muy bajo de Hb.
La deficiencia de Hierro provoca Anemia Hipocromica,
caracterizada por una disminucion en el numero de Eritrocitos
con un contenido muy bajo de Hb.
La parte Proteica (Globina) se sintetiza
igual que todas las proteínas.
La parte Proteica (Globina) se sintetiza
igual que todas las proteínas.

7. HbA o del Adulto
HbA12α2β (95-97%)
HbA2 2α2δ (3-5%)
HbA1 : Es llamada también hemoglobina del adulto o
hemoglobina normal, representa aproximadamente el del 95 al 97%
de la hemoglobina degradada en el adulto, formada por dos globinas
alfa y dos globinas beta.
HbA1 : Es llamada también hemoglobina del adulto o
hemoglobina normal, representa aproximadamente el del 95 al 97%
de la hemoglobina degradada en el adulto, formada por dos globinas
alfa y dos globinas beta.
HbA2: Representa menos del 5% de la hemoglobina después del
nacimiento, formada por dos globinas alfa y dos globinas delta.
HbA2: Representa menos del 5% de la hemoglobina después del
nacimiento, formada por dos globinas alfa y dos globinas delta.
TIPOS DE HEMOGLOBINA:

8. HbE o Embrionaria  2α2ε
HbF o Fetal  2α2χ
Hemoglobina característica del feto, formada por dos globinas alfa y dos globinas
Gamma.
En su mayor parte se degrada en los primeros días de vida del niño siendo
sustituida por la hemoglobina A.
Hemoglobina característica del feto, formada por dos globinas alfa y dos globinas
Gamma.
En su mayor parte se degrada en los primeros días de vida del niño siendo
sustituida por la hemoglobina A.
Hemoglobina característica del embrión está
constituida por cuatro moléculas de globina,
dos alfa y dos épsilon.
Hemoglobina característica del embrión está
constituida por cuatro moléculas de globina,
dos alfa y dos épsilon.

9. Hb+O2 = HbO2
HbO2 = Hb+O2
OXIHEMOGLOBINA:
Es la hemoglobina que se encuentra unida al O2 normalmente.
Se le conoce como Hb en Estado Relajado (R)
DESOXIHEMOGLOBINA:
Es la Hemoglobina que se encuentra disociada del O2 normalmente.
Se le conoce como Hb en Estado Tenso (T).
OTROS TIPOS:

10. Hb+CO2 = HbCO2
CARBAMINOHEMOGLOBINA:
 Se refiere a la hemoglobina unida al CO2 después del intercambio gaseoso
entre los glóbulos rojos y los tejidos.
CARBOXIHEMOGLOBINA::
Hemoglobina resultante de la unión con el CO.
Es letal en grandes concentraciones (40%).
El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el O2 por
la Hb desplazándolo fácilmente y produciendo hipoxia tisular.
Hb + CO = HbCO

11. HIDROXIHEMOGLOBINA
Se refiere a la hemoglobina unida al Ion
H+ proveniente de la disociación del H2CO3
en HCO2+ H
Funciona como amortiguador.
HHb+O2 = HbO2 + H
METAHEMOGLOBINA:
Hb con grupo Hem con hierro en estado férrico (Fe3+)  Oxidado.
Este tipo de hemoglobina no se une al oxígeno (no sirve como transportador).
Producida por una enfermedad congénita  Deficiencia de metahemoglobina
reductasa, enzima que mantiene el hierro en estado ferroso (Fe2+)
También se puede producir por intoxicación al combinarse con Nitritos y Cianuro
(son Metahemoglobinizantes)
Se presenta Cianosis
Se producen altos niveles de radicales libres

12. HEMOGLOBINA DE BART
 Presente en lactantes, la Hb presenta una estructura de 4γ.
HEMOGLOBINA GLUCOSILADA:
Presente en patologías como la diabetes, resulta de la unión de la Hb con carbohidratos
libres unidos a cadenas carbonadas con funciones ácidas en el carbono 3 y 4.
HEMOGLOBINAS ANORMALES

13. HEMOGLOBINA DE ANEMIA DREPANOCÍTICA
Tiene una estructura de 2α2β pero el Ac. Glutámico esta sustituido por Valina en la
cadena alfa de aminoácidos.
Alterada genéticamente.
Presente en la Anemia de Células Falciformes
Los Eritrocitos presentan forma de hoz y un ciclo de vida menor al normal.
TALASEMIAS
Hay una disminucion en la síntesis de las cadenas polipeptidicas (α o β) de la
hemoglobina, son llamadas α-Talaseminas o β-Talasemias, dependiendo de las cadena
afectada, produce anemia, que puede ser intensa.

14. CURVA DE DISOCIACION DE LA HEMOGLOBINA
La PO2 y la cantidad de O2 unido a la hemoglobina puede graficarse como una
curva de saturación de O2.
En el lecho capilar pulmonar la PO2 es de 100 mmHg. (presión máxima)
Tejidos: 20 mmHg.
Musculo en trabajo: 5 mmHg.

15. 2,3 DIFOSFOGLICERATO (DPG)
Ayuda a estabilizar la variante T o Desoxigenada de la
Hemoglobina, uniéndose a ella e impidiendo la recaptura de
oxigeno a nivel tisular.
En el pulmón el DPG es reemplazado de la Hemoglobina por
el exceso de oxigeno y este es capturado, formándose la HBO2
Ayuda a estabilizar la variante T o Desoxigenada de la
Hemoglobina, uniéndose a ella e impidiendo la recaptura de
oxigeno a nivel tisular.
En el pulmón el DPG es reemplazado de la Hemoglobina por
el exceso de oxigeno y este es capturado, formándose la HBO2
Sustancia que se encuentra en los Glóbulos Rojos
Se produce por el catabolismo de la glucosa, durante la glucolisis Aerobia y su
concentración intracelular es de alrededor de 5 mmol/l, casi equimolar a la
hemoglobina.
Disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno ( disminuye 26 veces) y de
este modo ayuda a su liberación (Efecto Bohr).
Sustancia que se encuentra en los Glóbulos Rojos
Se produce por el catabolismo de la glucosa, durante la glucolisis Aerobia y su
concentración intracelular es de alrededor de 5 mmol/l, casi equimolar a la
hemoglobina.
Disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno ( disminuye 26 veces) y de
este modo ayuda a su liberación (Efecto Bohr).

16. SINTESIS DE DPG

17. ADAPTACION A LAS GRANDES ALTURAS
Los cambios fisiológicos que acompañan a la exposición prolongada a las grandes
alturas, incluyen:
1.Incremento en la cantidad de Glóbulos Rojos
2.Aumento de la concentración de Hemoglobina
3.Incremento del 2,3 Difosfoglicerato (DPG)
La mayor concentración de DPG reduce la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno
y asi incrementa la capacidad de la hemoglobina para la liberación del oxigeno en los
tejidos.

18. IMPORTANCIA DE LA VIA DE LAS PENTOSAS EN EL
METABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA
Cuando madura el eritrocito es incapaz de sintetizar proteínas y carece de
mitocondrias.
La formación de NADPH por la vía de las Pentosas Fosfato garantiza la reducción de
la Metahemoglobina (Fe+3) incapaz de unirse al oxigeno a Hemoglobina (Fe+2) la cual
se une fácilmente al Oxigeno.

19. Disociación del grupo Hem y la GlobinaDisociación del grupo Hem y la Globina
GlobinaGlobina
Se degrada a aminoácidos para la
síntesis de nuevas proteínas o se
almacenan.
HemHem
El Hierro se almacena o se
reutiliza para la formación de
nueva Hb
La Porfirina se
degrada:
BILIRRUBINA
Periodo de vida de los eritrocitos  120 días
Migran al sistema Retículoendotelial del Bazo.
Sufren Degradación por los Macrófagos.
CATABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA

20. MIOGLOBINA
Los músculos utilizan gran cantidad de O2, lo cual se facilita por medio de la
Proteina Mioglobina.
La Mioglobina tiene un núcleo de Protoporfirina unido a la globina.
Se disocia del oxigeno a distintas presiones, esto permite a la Mioglobina actuar
como reserva de oxigeno.

21. Bajo condiciones de deprivacion de oxigeno (p. ej. Ejercicio intenso) se libera para su
utilización por las mitocondrias para la síntesis de ATP, dependiente de Oxigeno.
A una PO2 baja, la Hemoglobina a perdido buena parte de su oxigeno y la
Mioglobina lo conserva todavía.