ENZIMAS
Francisco Buelvas Doria, M.Sc
Acción enzimática
Estructura enzimática
Clases funcionales
Numero

Clasificación

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Oxidoreductasas

2

Transferasas

3

Hidrolasas

4

Liasas

5

Isomerasas

6
...
Propiedades de las Enzimas
Coenzimas
Coenzimas
Cofactores enzimáticos
Zimógenos o Proenzimas
Isoenzimas
Isoenzimas
Inhibición enzimática

Representación Lineweaver-Burk
Inhibidores enzimáticos
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Sitio de unión en la Enzima

Efecto cinético

Inhibidor
competitivo

Específica...
Regulación Enzimática
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Enzimas

  1. 1. ENZIMAS Francisco Buelvas Doria, M.Sc
  2. 2. Acción enzimática
  3. 3. Estructura enzimática
  4. 4. Clases funcionales Numero Clasificación 1 Oxidoreductasas 2 Transferasas 3 Hidrolasas 4 Liasas 5 Isomerasas 6 Ligasas Propiedades Bioquímicas Actúan sobre muchos grupos químicos para añadir o retirar átomos de hidrogeno Transfieren grupos funcionales entre moléculas aceptoras y donadoras. Las cinasas son transferasas especiales que regulan el metabolismo al transferir fosfatos desde el ATP a otras moléculas Añaden agua a través de los enlaces, hidrolizándolos. Añaden agua, amoniaco o dióxido de carbono a través de enlaces dobles, o remueve estos elementos para producir enlaces dobles. Realizan muchas clases de isomerizaciones: isomerizaciones L a D, reacciones de mutación (traslado de grupos químicos) y otras. Catalizan reacciones en las que dos grupos químicos se unen (o ligan) con el uso de energía del ATP
  5. 5. Propiedades de las Enzimas
  6. 6. Coenzimas
  7. 7. Coenzimas
  8. 8. Cofactores enzimáticos
  9. 9. Zimógenos o Proenzimas
  10. 10. Isoenzimas
  11. 11. Isoenzimas
  12. 12. Inhibición enzimática Representación Lineweaver-Burk
  13. 13. Inhibidores enzimáticos Tipo de Inhibidor Sitio de unión en la Enzima Efecto cinético Inhibidor competitivo Específicamente al sitio activo, en donde compite con el sustrato en un proceso dinámico de equilibrio. La inhibición es reversible por el sustrato Vmax no cambia; el Km esta incrementado, definido por la [S] que se requiere para llegar a la ½ de la actividad máxima de a reacción Inhibidor no competitivo Se une a la E o al complejo ES en un sitio diferente al sitio activo. La unión al sustrato no se altera, pero el complejo ESI no puede producir producto. La inhibición no puede revertirse por el sustrato La Km no esta alterada. la Vmaxdisminuye proporcionalmente a la concentración del inhibidor Inhibidor que no compite Se une solamente al complejo ES en sitios distintos al catalítico. La unión del sustrato modifica la estructura de la enzima, haciendo posible la unión del inhibidor. La inhibición no puede revertirse por el sustrato. Aparentemente la Vmax esta disminuida; la Km esta disminuida, definida por la [S] que se requiere para llegar a la ½ de la actividad máxima de a reacción
  14. 14. Regulación Enzimática

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