Este documento describe las enzimas, incluyendo su definición, propiedades, clasificación, nomenclatura, importancia clínica y cinética enzimática. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos y están formadas por un apoenzima y un cofactor. Se clasifican según la reacción que catalizan y se nombran de acuerdo con su sustrato y acción. Las enzimas juegan un papel importante en el diagnóstico médico y tratamiento de enfermedades. Su velocidad de re

1. ENZIMAS

2. Definición
En las células vivientes la mayoría de los
catalizadores son moléculas proteicas
denominadas ENZIMAS.
Formadas por:
 Apoenzima (función proteica)
 Cofactor (función no proteica)
este puede ser un Ion metálico (Fe,Mg,Zn,Ca) o una molécula
orgánica denominada coenzima

3. Propiedades de las Enzimas
Las enzimas catalizan reacciones especificas y
lo hacen de manera muy eficiente y con
muchos pasos de control.
Las siguientes son 3 propiedades importantes
de las enzimas:
 Sumamente especificas
 Muy eficientes
 Sujetas a una gran variedad de controles
celulares

4. Clasificación y Nomenclatura
La elevada especificad de las enzimas sirve de
fundamento a su clasificación y
nomenclatura. Para la clasificación se toma
como fundamento la Especificad de Acción y
para la nomenclatura ambas especifidades.

5. Clasificación





Oxidorreductasas
Deshidrogenasas
Oxidasas
Hidroxilasas
Transferasas
Quinasas
Hidrolasas
Fosfatasas






Liasas
Hidrotasas
Isomerazas
Isomerazas
Mutasas
Epimerasas
Ligazas
Sintetizas
Sintasas

6. 





Oxidorreductasas: catalizan las reacciones de
oxidorreducción, o sea, la transferencia de electrones o sus
equivalentes entre un donante y un aceptor.
Transferasas: catalizan la transferencia de un grupo químico
entre un donante y un aceptor excluyendo las que transfieren
electrones o sus equivalentes, que pertenecen a la clase
anterior y aquellas en que el aceptor del grupo es el agua,
pues pertenecen a la clase siguiente.
Hidrolasas: catalizan la ruptura de enlaces químicos con la
participación de moléculas de agua.
Liasas: generan o hacen desaparecer dobles enlaces en
forma no oxidativa.
Isomerazas: catalizan la interconversion de isomeros.
Ligazas: catalizan la unión covalente de 2 sustratos utilizando
cualquier fuente de energía.

7. Oxidorreductasas

Deshidrogenasas: sustraen átomos de hidrogeno (siempre un
par) de los sustratos y los transfieren a una molécula aceptora
que no es el oxigeno

8. 
Oxidasas: sustraen átomos de hidrogeno de los sustratos y los
transfieren al oxigeno.

9. 
Hidroxilasas: catalizan la introduccion de funciones hidroxilo en
sus sustratos utilizando oxigeno molecular como donante

10. Transferasas

Quinasas: catalizan reacciones de transferencia de grupos
fosfato aportados por nucleosidos trifosfatados, habitualmente el
ATP.

11. Hidrolasas

Fostatasas: catalizan la ruptura de enlaces éster fosforicos.

12. Liasas

Hidratasas: adicionan agua a los dobles enlaces.

13. Isomerazas

Isomerazas: interconvienen isómeros de función.

14. 
Mutasas: interconvienen isomeros de posición.

15. 
Epimerasas: interconvienen epimeros.

16. Ligazas

Sintetasas: catalizan la unión covalente de dos sustratos utilizando
la energía de hidrólisis de enlaces anhídrido fosforito como los de
nucleosidos trifosfatados.

Sintasas: catalizan la unión covalente de dos sustratos utilizando la
energía de hidrólisis de enlaces que no son anhídrido fosforito,
como el tioéster del siguiente ejemplo.

17. Nomenclatura
Aunque existen algunas enzimas que tienen nombres triviales
como la Tripsina, la Quimiotripsina y la Pepsina, existen dos
tipos de nomenclatura para las enzimas que son: la sistemática
y la recomendada.
La Sistemática solo se utiliza en revistas y textos científicos.
La Recomendada es la de uso común y viene a ser una forma
abreviada de la sistemática; en ella se nombra primero el
sustrato seguido de la acción que realiza la enzima terminada
con el sufijo asa.

18. Ejemplos
Oxidorreductasas


Nombre: Succinato deshidrogenada.







Sustrato Fenilalanina, acción hidroxilacion,
Nombre: Fenilalanina hidroxilasa.
Transferasas


Sustrato Aminoácido, acción oxidación,
Nombre: Aminoácido oxidasa.


Sustrato Succinato, acción deshidrogenacion,
Sustrato Glicerol, acción quinasa,
Nombre: Glicerol quinasa.
Hidrolasas son las mas fáciles de nombrar, pues
basta con hacer terminar el nombre del sustrato en el
sufijo asa.
Sustrato Glucosa-6-P, acción fosfatasa,
Nombre: Glucosa-6-fosfatasa.

19. 














Liasas
Sustrato Fumarato, acción hidratasa,
Nombre: Fumarato hidratasa.
Isomerazas
Sustratos Glucosa-6-P y Fructosa-6-P, acción
isomeraza,
Nombre: Glucosa-6-P:Fructosa-6-P isomeraza o
simplemente fosfohexosa isomeraza.
Sustratos Glucosa-6-P y Glucosa-1-P, acción mutasa
Nombre: Glucosa-6-P:Glucosa-1-P mutasa o
fosfoglucomutasa.
Sustratos Glucosa-6-P y Galactosa-6-P, acción
epimerasa,
Nombre: Glucosa-6-P:Galactosa-6-P epimerasa.
Ligazas
Sustratos Acido Acético y Coenzima A, acción sintetasa,
Nombre: Acetal CoA sintetasa.
Sustratos Oxalacetato y Acetil-CoA, acción sintasa,
Nombre: Citrato sintasa.

20. Importancia Clínica







Se sintetizan en el interior de las células y la mayoría realiza allí sus
funciones, pero otras son segregadas y funcionan en la matriz extracelular,
la sangre, el tubo digestivo u otros sitios del espacio extracelular.
Pueden encontrarse libres o unidas a membranas; pueden asociarse a
otras enzimas y formar Complejos Multienzimaticos.
Pueden contener mas de un Centro Activo catalítico, denominadas Enzimas
Multifuncionales.
Isoenzimas: catalizan la misma reacción, mismos requerimientos,
presentando propiedades diferentes.
Algunas reacciones catalizadas por enzimas son comunes a la mayoría de
las células. ( presentes en casi todos los tejidos del organismo). Otras
reacciones son exclusivas de algunas células, como es el caso de las del
hígado.
Tienen una distribución determinada y en cada compartimiento subcelular
se relacionan con algún proceso que en este ocurre. Aun dentro de cada
compartimiento puede existir una distribución.
En la sangre las enzimas presentes, como las de la coagulación y las
intracelulares que son liberadas por el recambio tisular normal, por lo que
no tienen funciones en ella.

21. 


En las personas sanas las enzimas intracelulares presentes en el
plasta es prácticamente constante, estos valores refleja el daño de
algún tejido que se acompaña de un incremento de la liberación de
enzimas a la sangre. Algunos ejemplos de lo anterior son la elevación
de la Glutamato-Piruvato Transaminasa ( TGP ), en enfermedades del
hígado como la hepatitis, y de la Glutamato-Oxalacetato Transaminasa
( TGO ), la Fosfo Creatina Quinasa ( CPK ) y la la Lactato
Deshidrogenada ( LDH ) en el infarto cardiaco; de tal forma la elevación
de estas enzimas puede utilizarse en el diagnostico, seguimiento y
pronostico del paciente.
Se usan como reactivos para la determinación de ciertas sustancias en
una muestra biológica, como la Ureasa para la determinación de Urea
en plasma, la Glucosa Oxidasa para la determinación de Glucosa en
sangre y la Peroxidasa en los inmunoensayos enzimáticos como los
ensayos de la Enzima Ligada a Inmunoadsorbente (ELISA).
Son usadas en el tratamiento de algunas afecciones, de las mas
conocidas son la Estreptoquinasa, usada en el tratamiento del infarto
de corazón, ya que disuelve los coágulos que se forman en la
circulación sanguínea del músculo de este órgano, la Quimiotripsina en
el tratamiento de abscesos y la Amilasa en los casos de deficiencia
como en las pancreatitis.

22. Cinética Enzimática
La velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas puede ser
modificada por la acción de diversos factores. El
comportamiento de esa velocidad y su modificación debido a la
presencia de diferentes agentes físicos o químicos constituye el
objeto de estudio de la Cinética Enzimatica.
Los factores que modifican la velocidad de las reacciones
enzimaticas pueden químicos o físicos y son:
 Concentración de enzima.
 Concentración de sustrato.
 Concentración de cofactores.
 Concentración de iones Hidrogeno (pH).
 Concentración de Activadores.
 Concentración de Inhibidores.
 Temperatura.

23. Efecto de la concentración de Sustrato
A mayor concentración de sustrato mayor es la
velocidad de reacción, sin embargo los
incrementos en la velocidad no son
uniformes sino cada vez menores.
A mayor concentracion de enzima (E) mayor Vo, siempre que el sustrato se
encuentre en exceso.

24. La primera explicación para este comportamiento fue
expuesta por LEONOR MICHAELLIS y LEONORA
MAUD MENTEN en 1913.
Según ellos la primera etapa (formación del complejo
enzima-sustrato) ocurre de manera rápida y la
segunda etapa (transformación de sustrato en
producto liberando enzima) resulta ser la mas lenta,
por lo que es el paso limitante de la reacción.
A concentraciones muy elevadas de sustrato se
produce un efecto de saturación y casi toda la
enzima se encuentra en forma de complejo enzimasustrato. En este momento se habrá alcanzado la
mayor velocidad posible para la reacción (Vm)

25. Así se obtiene la forma habitual de la ecuación de
Michaellis y Menten:
Vm (S)
Vo= ------------------Km + (S)
Donde:
 Vo= Velocidad Inicial
 Vm= Velocidad Máxima
 (S)= Sustrato
 Km= Constante de Michaellis, es un índice de la
afinidad de la enzima por el sustrato, ( a mayor
afinidad por el sustrato menor será el valor de Km ).

27. Efecto de la concentración de Cofactores


Muchas enzimas requieren para su accion de
otra molécula denominada cofactor por lo
que su presencia es decisiva para el
desarrollo de la reacción.
Para todos los cofactores excepto para los
grupos prostéticos se presenta como para el
sustrato de condición de saturación, ya que
estos se unen a la enzima por sitios
específicos.

28. Efecto de la Temperatura

El aumento de la temperatura produce un
incremento de la energía cinética de las moléculas
lo cual hace que se produzca un mayor numero de
choques efectivos entre ellas, esto hace que los
reactantes posean un contenido energético que los
ubica mas próximos al estado activado y de esta
forma se incrementa la velocidad de la reacción. La
mayor Vo se alcanza a un valor de temperatura
determinado, denominado Temperatura Optima,
luego del cual la velocidad comienza a disminuir y
luego desaparecer por la desnaturalización de la
proteína enzimática que provoca la perdida de su
actividad

30. Efecto del pH

Para cada enzima existe un valor de pH al cual se
alcanza la mayor Vo, denominado pH Optimo;
cuando los valores de pH aumentan o disminuyen
con relación al pH Optimo la velocidad de la
reacción disminuye progresivamente. Lo anterior se
explica teniendo en cuenta que las variaciones del
pH modifican el estado de disociación de los grupos
químicos presentes en la enzima o en el sustrato o
en el Complejo enzima-sustrato, facilitando o no la
unión y/o la transformación

32. Efecto de los Activadores
Los activadores enzimáticos son moléculas pequeñas, (gralmente
iones inorgánicos),estimulan la actividad catalítica de una
enzima; al contrario de los cofactores, los activadores
enzimaticos no son participantes directos de la reaccion. Actuan
de diversas formas entre las que se destacan la interacción
obligatoria con la enzima y con sustrato libre, por ejemplo:

Enzima Libre: Enzimas que poseen iones metalicos en su centro
activo como la carboxipepsidasa que contiene Zn2+.

Sustrato Libre: Enzimas que catalizan reacciones en las que
intervienen nucleosidos di y trifosfatados que requieren de la
union previa de un cation divalente (especialmente Mg2+) en
cantidades estequiomentricas, por lo tanto, el verdadero sustrato
de la enzima seria el complejo sustrato-cation.

33. Efecto de los inhibidores
Son sustancias que tienen la propiedad de disminuir la
velocidad de las reacciones catalizadas. Se
distinguen dos tipos generales de inhibición, la
reversible y la irreversible.
 Inhibición Reversible, el inhibidor forma con la
enzima un complejo enzima-inhibidor, unido por
interacciones débiles y que por tanto puede
disociarse (reconocimiento molecular);
 Inhibición Irreversible, el inhibidor se une a la
enzima covalentemente y no puede disociarse
fácilmente.

34. Ejemplos de la inhibición irreversible:
1.
2.
Competitiva: el inhibidor es una sustancia con estructura muy
similar a la del sustrato y compite con este por la unión del
Centro Activo de la enzima. En presencia del inhibidor
aumenta la Km pero no la Vm.
No Competitiva: el inhibidor se une a la enzima por otro sitio
distinto al Centro Activo por lo que no impide la unión del
sustrato a este (no se afecta Km) pero si su transformación. La
unión del inhibidor a la enzima posiblemente induce un cambio
conformacional con la proteína que se transmite al centro
activo y hace que los grupos catalíticos no queden de la forma
adecuada para realizar su acción (se afecta Vm) una ves que
el sustrato se une. En este tipo de inhibición el inhibidor no
puede ser desplazado al aumentar la concentración de
sustrato.

35. 



Algunos medicamentos utilizados diariamente la practica
medica son inhibidores enzimáticos, como las Sulfamidas,
que se emplean en el tratamiento de infecciones bacterianas,
el Captopril, el Enalapril y el Lisinopril (hipotensores) inhiben
la Enzima Convertidota de Angiotensina.
Las Estatinas son ejemplos de inhibidores competitivos al ser
analogos estructurales del sustrato de la HMG-CoA
reductasa, enzima reguladora de la síntesis del Colesterol.
El Plomo es un ejemplo de inhibidor no competitivo, que
form enlaces covalentes con los grupos SH de la cisterna de
la Ferroquelatasa, enzima que incorpora Hierro a la síntesis
del grupo Hemo de la Hemoglobina y de otras
hemoproteinas.
En general las armas quimicas suelen ser tambien
inhibidores enzimaticos que al bloquear determinadas
reacciones pueden dañar un organo o tejido especifico.

36. Vitaminas y Cofactores Enzimáticos


Los cofactores enzimáticos se requieren en muchas reacciones
ya que existen enzimas que poseen en la cadena laterales de
sus aminoácidos un numero limitado de grupos funcionales que
no incluyen todos los necesarios para intervenir en los
mecanismos de las reacciones que ellas catalizan. Las
características estructurales de estos cofactores le confieren
capacidad de mover sus grupos reactivos de un sitio a otro
dentro de la molécula, lo que no pueden realizar ninguno de los
aminoácidos proteínicos, y que son esenciales en algunas
reacciones.
Las vitaminas tienen gran importancia desde en punto de
vista nutricional y algunos de los cofactores enzimaticos tienen
como componente estructural alguna vitamina. Es importante
aclarar que no todas las vitaminas forman parte de cofatores
enzimáticos ni todos los cofactores enzimatiecos contienen una
vitamina en su estructura.

37. Cofactores Enzimáticos



Son sustancias de bajo peso molecular que son requeridos por
determinadas enzimas para poder catalizar las reacciones en
que participan.
Puede decirse que los cofactores enzimáticos son aquellos
compuestos orgánicos que "transportan" grupos funcionales,
hidrógenos y electrones en colaboración con las enzimas, pues
su parte proteica no puede hacerlo por si sola. Algunas
coenzimas pueden modificar el estado de agregación de
enzimas multiméricas, pueden actuar como intermediarios
intercambiables, como sucede en el caso de las mutasas.
En muchas ocasiones para las transformaciones de los sustratos
es suficiente con la participación de la proteína enzimática, pero
en otros casos se requiere el concurso de cofactores. Las
proteínas enzimáticas y sus cofactores correspondientes
constituyen los sistemas biocatalíticos.

38. 


Algunos cofactores participan en un tipo de reacción, otros
intervienen en un número muy variado, algunos siempre se unen
de manera fuerte a la enzima y otros unas veces se ligan con
fuerza y otras no.
Tipos de cofactores: los iones inorgánicos y los compuestos
orgánicos; a estos últimos se les denomina Coenzimas.
Los cofactores inorgánicos son casi siempre cationes divalentes
como Mg2+, Ca2*, Mn2 Z2+ y Fe24, aunque también pueden
ser monovalentes como el K* e incluso aniones como el CI
Aunque intervienen en múltiples reacciones, actúan
fundamentalmente contribuyendo a la unión entre la enzima y el
sustrato, estabilizando la proteína enzimático en su
conformación más activa o constituyendo de por sí el centro
catalítico principal, que al unirse a la proteína enzimática
aumenta su eficiencia y adquiere especificidad.

39. Vitaminas y Coenzimas


"Las vitaminas son sustancias orgánicas que no pueden ser
sintetizadas (al menos en cantidades suficientes) por el
organismo animal y deben ser aporta-das mediante la dieta
(esenciales). Se encuentran en cantidades muy pequeñas en los
alimentos, pero estas son suficientes en una dieta variada.
Cuando se encuentran ausentes de la dieta o cuando su
absorción es deficiente, se produ-ce una determinada
enfermedad carencial".
En total se identificaron 13 vitaminas, que son: las vitaminas
liposolubles K, E, D, A, las del complejo vitamínico B tiamina
(Bl), riboflavina (B2), nicotinamida o ácido nicotínico (niacina).
biotina, ácido pantoténico, ácido fólico, piridoxina (B6) y
cianocobalamina (B12) y el ácido L- ascórbico o vitamina C.

40. 
En general, en la porción vitamínica de la
coenzima radica el grupo funcional
específico, que es transformado por la acción
de la enzima. Por su importancia se
analizarán dos tipos de coenzimas que
tienen vitaminas en su estructura: los piridín
nucleótidos y los flavín nucleótidos.

41. 
Piridín nucleótidos: Presentan como parte de su
estructura la nicotinamida, integrante del
complejo B. Existen dos formas coenzimáticas:
el nicotin- adenin-dinucleótido (NAD*) y el
nicotin-adenin-dinucleótido fosfatado (NADP+).

42. 

Tanto el NAD+ como el NADP+ participan en
reacciones de oxidación-reducción catalizadas por
deshidrogenasas. Funcionan con enzimas que
sustraen o incorporan al sustrato dos átomos de
hidrógeno unidos, directa o indirectamente, al
mismo átomo de carbono; como de los dos átomos
de hidrógeno sustraídos al sustrato sólo uno se
incorpora a la coenzima, se libera un H+ al medio y
esto crea en las reacciones una dependencia del
pH; Las deshidrogenaciones se ven favorecidas en
pH elevado y dificultadas en pH bajo. Esto se hace
más claro si se analiza la reacción catalizada por la
Alcohol deshidrogenasa:
CH3-CH2-OH +NAD+ ► CH3-COH + NADH + H+

43. 

Su funcionamiento representa un ciclo de oxidaciónreducción alternante (se reducen y luego se oxidan
nuevamente). Además de la función del NAD+ en
las reacciones de oxidación-reducción, también
participa en otras reacciones como donante de
grupos.
El déficit nutricional de nicotinamida causa la
Pelagra, conocida también como la enfermedad de
las tres "D", ya que sus síntomas principales
comienzan con esta letra: diarrea, demencia y
dermatitis. La Pelagra en el ser humano no suele
aparecer como una deficiencia pura, sino asociada
a la carencia de otras vitaminas, por lo que los
enfermos pueden presentar otros síntomas como la
polineuritis.

44. 
Flavín nucleótidos: Presentan como parte de
su estructura la riboflavina o vitamina B2. Se
presentan dos formas cóenzimáticas: el
flavin mononucleótido (FMN) y el flavinadenin-dinucleótido (FAD).

45. 
El FMN y el FAD actúan entre un sustrato y una
coenzima o entre dos coenzimas. Participan en
reacciones de oxidación - reducción catalizadas por
deshidrogenasas y oxidasas. Funcionan con enzimas
(flavoproteínas) que sustraen dos átomos de hidrógeno
de carbonos adyacentes, originando compuestos
insaturados, como en e! caso de la Succinato
deshidrogenasa.

46. 
El déficit nutricional de riboflavina es una de
las enfermedades nutricionales más
frecuentes, aunque es bastante benigna. Se
caracteriza entre otras por glositis
(inflamación de la lengua), queilosis (fisuras
en las comisuras de la boca) y
vascularización de la córnea. A menudo se
asocia a otros estados carenciales, como de
hierro y de nicotinamida (Pelagra).

47. 
Coenzima A: Es la coenzima de transferencia de grupos acilos más
sobresaliente en los sistemas vivientes. La estructura de la
molécula es muy compleja y presenta numerosos grupos
funcionales, entre los que se destacan un nucleótido de adenina, el
Ácido Pantoténico (componente del complejo B) y la bmercaptoetilamina; estos dos últimos forman la 4-fosfo-panteteína.

48. 
Muchas experiencias han demostrado que la parte
reactiva de ¡a molécula es el grupo SH final; es común
utilizar la abreviatura HSCoA para denotar esta
coenzima. La formación de los derivados acílicos es
catalizada por enzimas sintetasas y requiere ATP (u otro
nucleósido trifosfatado) como fuente de energía:

Cuando los grupos acilos son grandes su unión con la
HSCoA contribuye además a la solubilidad de estos
compuestos en el medio acuoso celular.
En los seres humanos no se ha comprobado el estado
carencial del acido pantoténico.


49. 
Adenosintrífosfato (ATP): El ATP participa en numerosas
reacciones como fuente de energía y/o de elementos estructurales.
Como coenzima participa en reacciones de transferencia de fosfato,
dé pirofosfato, de adenilato y de adenosilo.

Lo explicado del ATP es válido en casi su totalidad para los
nucleósidos trifosfatados de citosina, guanina y uracilo.

50. Regulación de la Actividad de las Enzimas



"Cuando un sistema o proceso es capaz de variar su
comportamiento como respuesta a cambios que se
produzcan en su entorno de forma que la respues-ta
directa o indirectamente tiende a modificar el estímulo
para volver a la situa-ción inicial, se dice que este
sistema o proceso está regulado"
La regulación enzimática se refiere a la posibilidad que'
tienen regulación de variar la velocidad de las
reacciones que ellas catalizan al producirse
determinados cambios en el medio.
Los mecanismos fundamentales de regulación de la
actividad enzimática son: la modificación o regulación
alostérica y covalente.

51. Regulación Alosterica




El término alostérico proviene de las voces griegas allos que
significa otro, diferente, y estéreo que significa espacio, sitio,
lugar.
Son proteínas oligoméricas, es decir, presentan estructura
cuaternaria.
Existen en varios estados conformacionales interconvertibles y
con un grado variable de afinidad por sus ligandos.
Se une por un mecanismo de reconocimiento molecular, por lo
que el sitio alostérico es un sitio de reconocimiento molecular y
la molécula que se une (ligando) se denomina en este caso
efector alostérico (se une por interacciones débiles y por lo tanto
de forma reversible). Los efectores alostéricos pueden aumentar
la actividad de la enzima, efectores alostéricos positivos o
activadores alostéricos, o disminuirla, efectores alostéricos
negativos o inhibidores alostéricos.

54. Importancia de la regulación alosterica


Los activadores e inhibidores alostéricos son sustancias propias
de la célula y sus concentraciones varían como consecuencia de
la propia actividad celular. En ocasiones el activador y el
inhibidor forman una pareja cuyas concentraciones varían de
manera contraría, cuando aumenta la de uno de ellos disminuye
la del otro. Estas variaciones de concentración constituyen
estímulos que adaptan el funcionamiento de las enzimas a las
condiciones celulares.
Casi siempre catalizan una de las primeras Rx de las vías
metabólicas, regulándolas desde el inicio, permitiendo que éstas
funcionen sólo cuando hacen falta. Esta ubicación hace posible
que la célula utilice la cantidad indispensable de sustancia y
energía para su funcionamiento, sin gastos excesivos, lo cual es
una regularidad que se expresa bajo la denominación de
Principio de la Máxima Economía.

55. Modificación Covalente



La modificación covalente es un mecanismo mediante el cual la
unión de un grupo químico de naturaleza no proteica a una
enzima por enlace covalente o su separación por ruptura del
enlace, modifica su composición y por consi-guiente su
conformación y su actividad".
Requiere de una enzima que una al grupo y otra que lo separe;
esto quiere decir que la enzima regulada puede estar en una
forma modificada (con el grupo químico unido) y en una forma
no modificada (sin el grupo unido) que son interconvertibles,
pero el paso de una forma a otra requiere de la par-ticipación de
otra pareja de enzimas.
La regulación covalente y la alostérica presentan la misma
eficacia, sin embargo, la covalente representa un gasto
energético y de enzimas que no se produce en la regulación
alostérica. A pesar de esto, la regulación covalente presenta una
ventaja que no tiene la alostérica, conocida como fenómeno de
amplificación.