enzimas

1. DEPARTAMENTO DE FISIOLOGÍADEPARTAMENTO DE FISIOLOGÍA
CELULARCELULAR
DRA. CAROLINA RODRIGUEZ NAVARRO.DRA. CAROLINA RODRIGUEZ NAVARRO.

2. DEFINICIÓNDEFINICIÓN
 Es una proteína sintetizada por la célulaEs una proteína sintetizada por la célula
viva, que cataliza o acelera una reacción.viva, que cataliza o acelera una reacción.
Aceleradores químicos.Aceleradores químicos.

3.  Son elaboradas por las células y sonSon elaboradas por las células y son
los responsables de la catálisislos responsables de la catálisis
anabolismo o catabolismo de todas lasanabolismo o catabolismo de todas las
reacciones bioquímicasreacciones bioquímicas
intracelularmente y extracelularmente.intracelularmente y extracelularmente.

4. DEFINICIÓNDEFINICIÓN
 Una enzima es una biomolécula capaz de catalizarUna enzima es una biomolécula capaz de catalizar
(aumentar la rapidez) una reacción química y no se(aumentar la rapidez) una reacción química y no se
alteran ni consumen en el proceso.alteran ni consumen en el proceso.
 Las enzimas son proteínas globularesLas enzimas son proteínas globulares
 Las enzimas son grandes proteínas que aceleran lasLas enzimas son grandes proteínas que aceleran las
reacciones químicasreacciones químicas
 Las enzimas hacen posible que en condicionesLas enzimas hacen posible que en condiciones
fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizadorfisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador
requerirían condiciones extremas de presión,requerirían condiciones extremas de presión,
temperatura o pH.temperatura o pH.

5. El nombre deEl nombre de enzimaenzima::
 Fue propuesto en 1867 por el fisiólogoFue propuesto en 1867 por el fisiólogo
alemán Wilhelm Kühne (1837-1900)alemán Wilhelm Kühne (1837-1900)
 Deriva de la frase griegaDeriva de la frase griega en zymē,en zymē, queque
significa 'en fermento‘significa 'en fermento‘

6.  Cada tipo de enzima cataliza un tipo específicoCada tipo de enzima cataliza un tipo específico
de reacción químicade reacción química
 Las enzimas se denominan añadiendoLas enzimas se denominan añadiendo asaasa alal
nombre del sustrato con el cual reaccionan.nombre del sustrato con el cual reaccionan.
La enzima que controla la descomposición de laLa enzima que controla la descomposición de la
urea recibe el nombre deurea recibe el nombre de ureasaureasa..
Aquéllas que controlan la hidrólisis de proteínasAquéllas que controlan la hidrólisis de proteínas
se denominanse denominan proteasasproteasas..

7.  Metabolismo: incesante recambio deMetabolismo: incesante recambio de
energía.energía.
 Catabolismo: desintegración deCatabolismo: desintegración de
compuestos mas sencillos hastacompuestos mas sencillos hasta
productos terminales.productos terminales.
 Anabolismo: tendencia de síntesis queAnabolismo: tendencia de síntesis que
conduce a la formación de productosconduce a la formación de productos
coloidales destinados a la estructuracoloidales destinados a la estructura
del plasma celular y de compuestos.del plasma celular y de compuestos.

8.  CatalizadorCatalizador: sustancia que altera la velocidad de: sustancia que altera la velocidad de
una reacción química sin sufrir en si ningúnuna reacción química sin sufrir en si ningún
cambio químico.cambio químico.
 BIOCATALIZADORES: grupo de sustancias
orgánicas que intervienen en las reacciones
químicas que tienen lugar en todos los seres
vivos, propiciando y regulando estas reacciones.
 Se clasifican en tres grupos: enzimas, vitaminas
y hormonas.

9. Enzima:Enzima:
 Apoenzima (porción proteica)Apoenzima (porción proteica)
 Cofactor o Coenzima.(moléculas deCofactor o Coenzima.(moléculas de
naturaleza no proteica).naturaleza no proteica).
 Sitios activos isostericos: parte proteica deSitios activos isostericos: parte proteica de
la enzima.la enzima.
A
C

10.  Algunas enzimas para ejercer su actividadAlgunas enzimas para ejercer su actividad
requieren a menudo derequieren a menudo de moléculas auxiliaresmoléculas auxiliares queque
se ubican en el centro activo de la enzima:se ubican en el centro activo de la enzima:
COFACTORES ENZIMÁTICOSCOFACTORES ENZIMÁTICOS
 Moléculas orgánicas =Moléculas orgánicas = COENZIMASCOENZIMAS
 Iones metálicos =Iones metálicos = COFACTORES (inorgánicos)COFACTORES (inorgánicos)

11. CofactorCofactor
 moléculas demoléculas de
naturaleza no proteicanaturaleza no proteica
(metales).(metales).
 Mg. fosforilaciónMg. fosforilación
oxidativa.oxidativa.
 Ca coagulación,Ca coagulación,
contracción muscular.contracción muscular.
 Cl procesos deCl procesos de
hidrólisis amilasa.hidrólisis amilasa.
CoenzimaCoenzima
 moléculas derivadasmoléculas derivadas
de vitaminasde vitaminas
(hidrosolubles)(hidrosolubles)
 Parte enzimáticaParte enzimática
“termoestable.”“termoestable.”
 Biotina flora intestinalBiotina flora intestinal
biocitinabiocitina
carboxilacion.carboxilacion.
 Ac. pantotenicoAc. pantotenico
coenzima Acoenzima A
síntesis de ácidossíntesis de ácidos
grasos.grasos.

12.  El conjunto:El conjunto:
Enzima + Cofactor o coenzima =Enzima + Cofactor o coenzima = HoloenzimaHoloenzima
FForma funcional plena deorma funcional plena de
algunas enzimasalgunas enzimas
GRUPO PROSTÉTICOGRUPO PROSTÉTICO
APOENZIMAAPOENZIMA
(parte proteica propiamente(parte proteica propiamente
dicha)dicha)

13. Mecanismo de acciónMecanismo de acción
enzimáticoenzimático Reconocimiento particular de 1 molReconocimiento particular de 1 mol
llamada sustrato.llamada sustrato.
+ ++ +
 E + S = P + EE + S = P + E

14. Vitaminas que actúan comoVitaminas que actúan como
coenzimascoenzimas
VitaminasVitaminas FuncionesFunciones
C (ácido ascórbico)C (ácido ascórbico) Coenzima de algunas peptidasas.Coenzima de algunas peptidasas.
Interviene en la síntesis de colágenoInterviene en la síntesis de colágeno
B1 (tiamina)B1 (tiamina) Coenzima de las descarboxilasas y de lasCoenzima de las descarboxilasas y de las
enzima que transfieren grupos aldehídosenzima que transfieren grupos aldehídos
B2 (riboflavina)B2 (riboflavina) Constituyente de los coenzimas FAD yConstituyente de los coenzimas FAD y
FMNFMN
B3 (ácido pantoténico)B3 (ácido pantoténico) Constituyente de la CoAConstituyente de la CoA
B5 (niacina)B5 (niacina) Constituyente de las coenzimas NAD yConstituyente de las coenzimas NAD y
NADPNADP
B6 ( piridoxina)B6 ( piridoxina) Interviene en las reacciones deInterviene en las reacciones de
transferencia de grupos aminos.transferencia de grupos aminos.
B12 (cobalamina)B12 (cobalamina) Coenzima en la transferencia de gruposCoenzima en la transferencia de grupos
metilometilo

15.  SUSTRATOSUSTRATO: estructura orgánica sobre la cual: estructura orgánica sobre la cual
actúa una enzima y que convierte a productos.actúa una enzima y que convierte a productos.
 Hay dos modelos sobre la forma en que elHay dos modelos sobre la forma en que el
sustrato se une al centro activosustrato se une al centro activo de la enzima:de la enzima:
 el modeloel modelo llave - cerradurallave - cerradura
 el modelo del ajuste inducidoel modelo del ajuste inducido

16.  El sustrato se une a la enzima a través deEl sustrato se une a la enzima a través de
numerosas interacciones débiles comonumerosas interacciones débiles como
son:son:
 puentes de hidrógeno,puentes de hidrógeno,
 electrostáticas,electrostáticas,
 hidrófobas, etc., en un lugar específico, elhidrófobas, etc., en un lugar específico, el
centro activo.centro activo.

17. SITIO ACTIVO O CATALÍTICOSITIO ACTIVO O CATALÍTICO
 Zona de la superficie de la enzima a laZona de la superficie de la enzima a la
cualcual se unen los cofactores y el sustratose unen los cofactores y el sustrato
que se hará productos.que se hará productos.
 Sin esta estructura las enzimas noSin esta estructura las enzimas no
pueden desarrollar su actividadpueden desarrollar su actividad

18. La especificidad entre el sustrato y laLa especificidad entre el sustrato y la
enzima se ha concebido como la relaciónenzima se ha concebido como la relación
de una “llave” y su “cerradura”.de una “llave” y su “cerradura”.

19.  Especificidad de acciónEspecificidad de acción. Cada reacción. Cada reacción
está catalizada por una enzimaestá catalizada por una enzima
específica.específica.
 La acción enzimática se caracteriza por laLa acción enzimática se caracteriza por la
formación de un complejoformación de un complejo que representaque representa
el estado de transición.el estado de transición.
E + S → ES → E + PE + S → ES → E + P

20. Sacarasa Sacarosa
Glucosa
E + SE + S
E S P + EE S P + E
Fructosa
Sacarasa Sacarosa
Sacarasa

22. Zimógeno o proenzimaZimógeno o proenzima: es una forma: es una forma
inactiva de la holoenzima.inactiva de la holoenzima.
Ejemplo:Ejemplo:
Tripsinógeno TripsinaTripsinógeno Tripsina
Quimotripsinógeno QuimotripsinaQuimotripsinógeno Quimotripsina
Procarboxipeptidasas CarboxipeptidasasProcarboxipeptidasas Carboxipeptidasas
Pepsinógeno PepsinaPepsinógeno Pepsina

23. Factores que afectan laFactores que afectan la
velocidad enzimático.velocidad enzimático.
 La velocidad de reacción catalizadaLa velocidad de reacción catalizada
enzimaticamente depende en formaenzimaticamente depende en forma
directa de ladirecta de la concentración de la enzimaconcentración de la enzima

24.  Aumento de sustrato manteniendo fijaAumento de sustrato manteniendo fija
la concentración de enzima produce ella concentración de enzima produce el
principio un incremento considerable enprincipio un incremento considerable en
la velocidad de la reacción.la velocidad de la reacción.
 A medida que va aumentando laA medida que va aumentando la
concentración del sustrato laconcentración del sustrato la
aceleración de la velocidad de reacciónaceleración de la velocidad de reacción
empieza a descender. Hasta queempieza a descender. Hasta que
finalmente cuando la concentración definalmente cuando la concentración de
sustrato es elevada no hay cambio ensustrato es elevada no hay cambio en
la velocidad.la velocidad.

25. reaccion

26. Cinética de primer orden yCinética de primer orden y
cinética de orden cero.cinética de orden cero.
 Los sitios activos de la enzima no seLos sitios activos de la enzima no se
saturan con el sustrato cuando lassaturan con el sustrato cuando las
concentraciones de este son bajas.concentraciones de este son bajas.
 La proporción enzimática varia con laLa proporción enzimática varia con la
concentración de sustrato.concentración de sustrato.

27. rreaccion

28.  A medida que aumenta el numero deA medida que aumenta el numero de
las moléculas de sustrato dichos sitioslas moléculas de sustrato dichos sitios
se van cubriendo cada vez en mayorse van cubriendo cada vez en mayor
grado hasta que en el punto de lagrado hasta que en el punto de la
saturación no quede ningunosaturación no quede ninguno
disponible.. la enzima trabaja a sudisponible.. la enzima trabaja a su
máxima capacidad.máxima capacidad.
 En estas condiciones la velocidadEn estas condiciones la velocidad
resulta independiente de laresulta independiente de la
concentración del sustrato.concentración del sustrato.

29. TEMPERATURATEMPERATURA
 45° C incremento de la velocidad de reacción.45° C incremento de la velocidad de reacción.
 + 45° C desnaturalización térmica.+ 45° C desnaturalización térmica.
 55 ° C el proceso se acelera y destruye la55 ° C el proceso se acelera y destruye la
función catalítica de la proteína enzimatica.función catalítica de la proteína enzimatica.

30. pHpH
 Afectan el carácter iónico de los gruposAfectan el carácter iónico de los grupos
amino u carboxilo de las enzimasamino u carboxilo de las enzimas
 Bajos y altos valores de pH: efectosBajos y altos valores de pH: efectos
iónicos, determinan desnaturalizacióniónicos, determinan desnaturalización
considerable, inactivacion enzimaticaconsiderable, inactivacion enzimatica

31. FACTORES DE INHIBICIÓNFACTORES DE INHIBICIÓN
 Inespecífica: desnaturalización de laInespecífica: desnaturalización de la
apoenzima de la enzimaapoenzima de la enzima
 EspecificaEspecifica
competitiva
no competitiva

32. Competitiva:Competitiva:
 Inhibidor competitivo: cuando contiendeInhibidor competitivo: cuando contiende
con un sustrato o con una coenzima por elcon un sustrato o con una coenzima por el
sitio activo de una proteína-sitio activo de una proteína-
 Enzimatica reversible= si se eleva laEnzimatica reversible= si se eleva la
concentración del sustrato.concentración del sustrato.

33. inhibición no competitivainhibición no competitiva
 no puede invertirse a la elevación de lano puede invertirse a la elevación de la
concentración del sustrato.concentración del sustrato.
 inhibidor se une con el sitio de lainhibidor se une con el sitio de la
superficie de la enzimasuperficie de la enzima

34. INHIBICIÓN
ENZIMÁTICA
Reversible Irreversible
Competitiva Acompetitiva
sustrato e inhibidor
compiten por
el sitio activo de la enzima
Inhibidor se combina
con el complejo enzima-sustrato
para formar un complejo
inactivo enzima-sustrato-inhibidor
•Sustancias que
se fijan permanentemente
a las enzimas
de manera covalente
o desnaturalizándolas.
•Temperatura

35. CLASIFICACIÓNCLASIFICACIÓN
OxidorreductasasOxidorreductasas Catalizan reacciones de oxidorreducción, esCatalizan reacciones de oxidorreducción, es
decir, transferencia de hidrógeno (H) o electronesdecir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones
(e-) de un sustrato a otro(e-) de un sustrato a otro
TransferasasTransferasas Catalizan la transferencia de un grupo químicoCatalizan la transferencia de un grupo químico
(distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro(distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro
HidrolasasHidrolasas Catalizan las reacciones de hidrólisisCatalizan las reacciones de hidrólisis
LiasasLiasas Catalizan reacciones de ruptura o separación deCatalizan reacciones de ruptura o separación de
sustratossustratos
IsomerasasIsomerasas Catalizan la interconversión de isómerosCatalizan la interconversión de isómeros
LigasasLigasas Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisisCatalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis
simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP,simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP,
etc.etc.

36. Oxidoreductasa:Oxidoreductasa:
 Cataliza la reacción de oxido reducción alCataliza la reacción de oxido reducción al
adicionar o sustraer un hidrógeno activo conadicionar o sustraer un hidrógeno activo con
NAD en grupos oxidrilo y amino.NAD en grupos oxidrilo y amino.
A red + B oxiA red + B oxi A oxi + B red.A oxi + B red.
 Oxigenasas, oxidasas, peroxidasas,Oxigenasas, oxidasas, peroxidasas,
hidroxilasas, deshidrogenasas, reductasas.hidroxilasas, deshidrogenasas, reductasas.

37. Transferasas:Transferasas:
 Transfieren de diferente molécula deTransfieren de diferente molécula de
carbono N y Fosfato(C, N, P).carbono N y Fosfato(C, N, P).
ABAB ++ CC AA ++ BCBC
 Hexocinasa, transceminasa,Hexocinasa, transceminasa,
aciltronsferasa, fosfotransferasa,aciltronsferasa, fosfotransferasa,
metiltransferasas.metiltransferasas.

38. Hidrolasas:Hidrolasas:
 introducen una molécula de agua ( H 2 O ) enintroducen una molécula de agua ( H 2 O ) en
el sitio de ruptura, actúan sobre esteres deel sitio de ruptura, actúan sobre esteres de
Ac grasos Carbono y ProteínasAc grasos Carbono y Proteínas
ABAB + H2O+ H2O AH +AH + BOH.BOH.
 Lactasa, hidrolasaesterasas,Lactasa, hidrolasaesterasas,

39. Liasas:Liasas:
 cataliza la ruptura de enlaces de carbono concataliza la ruptura de enlaces de carbono con
carbono, C/C ,C/O, C/N C/S, en este proceso secarbono, C/C ,C/O, C/N C/S, en este proceso se
forman dobles enlaces reacción.forman dobles enlaces reacción.
A(XH)BA(XH)B AxBH.AxBH.
 Anidrasa carbónica, aldolasas, desaminasas.Anidrasa carbónica, aldolasas, desaminasas.

40. Isomerasas:Isomerasas:
 catalizar sobré moléculas concatalizar sobré moléculas con
características o propiedades químicascaracterísticas o propiedades químicas
iguales y físicas diferentes.iguales y físicas diferentes.
AA iso Aiso A
 Fosfoglumutasa, recemasas, epimerasa,Fosfoglumutasa, recemasas, epimerasa,
mutasas.mutasas.

41. Ligasas:Ligasas:
 Enzimas que utilizan la energía de laEnzimas que utilizan la energía de la
hidrólisis del ATP y que permiten la uniónhidrólisis del ATP y que permiten la unión
de dos moléculas propiciando enlacesde dos moléculas propiciando enlaces
C/C, C / N, C / O, C/Azufre.C/C, C / N, C / O, C/Azufre.
A + B + ATP AB + ADP + PA + B + ATP AB + ADP + P
 Piruvato carboxilasa ,ligasa.Piruvato carboxilasa ,ligasa.

42. USOS PRÁCTICOS DE LAS ENZIMASUSOS PRÁCTICOS DE LAS ENZIMAS
 La fermentación alcohólica y otros procesos industrialesLa fermentación alcohólica y otros procesos industriales
 Con fines médicosCon fines médicos
-En ocasiones son útiles en el tratamiento de zonas de-En ocasiones son útiles en el tratamiento de zonas de
inflamación localinflamación local
-La-La tripsinatripsina se emplea para eliminar sustancias extrañas yse emplea para eliminar sustancias extrañas y
tejido muerto de las heridas y quemaduras.tejido muerto de las heridas y quemaduras.
-La-La L-asparaginasaL-asparaginasa, se piensa es una herramienta, se piensa es una herramienta
importante para el tratamiento de la leucemiaimportante para el tratamiento de la leucemia
-Las-Las dextrinasasdextrinasas pueden prevenir la caída de los dientespueden prevenir la caída de los dientes

43. ENZIMAS DE ESCAPEENZIMAS DE ESCAPE
 Enzimas que se encuentran normalmenteEnzimas que se encuentran normalmente
en el sueroen el suero
 Se elevan notablemente en patologíasSe elevan notablemente en patologías
específicasespecíficas

44. ENZIMAS DE ESCAPEENZIMAS DE ESCAPE SE ELEVA EN:SE ELEVA EN:
CreatinfosfocinasaCreatinfosfocinasa CPKCPK Su fracción MB en infarto a miocardioSu fracción MB en infarto a miocardio
Lactato deshidrogenasaLactato deshidrogenasa
LDH1 y LDH2LDH1 y LDH2
12 a 48 horas después de infarto a12 a 48 horas después de infarto a
miocardio.miocardio.
Transaminasa glutámicaTransaminasa glutámica
oxalacéticaoxalacética
GOTGOT
CirrosisCirrosis
HepatitisHepatitis
Enfermedad hepática obstructivaEnfermedad hepática obstructiva
Después de un infarto a miocardio.Después de un infarto a miocardio.
Fosfatasa alcalinaFosfatasa alcalina Patologías del hueso, comoPatologías del hueso, como
osteomalacia, enfermedad de Pagetosteomalacia, enfermedad de Paget
Obstrucción hepática.Obstrucción hepática.
Fosfatasa ácidaFosfatasa ácida Carcinoma metastático de la próstataCarcinoma metastático de la próstata
Amilasa pancreáticaAmilasa pancreática Pancreatitis agudaPancreatitis aguda