2. DEFINICIÓN
 Una enzima es una biomolécula capaz de catalizar
(aumentar la rapidez) una reacción química y no se
alteran ni consumen en el proceso.
 Las enzimas son proteínas globulares
 Las enzimas son grandes proteínas que aceleran las
reacciones químicas
 Las enzimas hacen posible que en condiciones
fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador
requerirían condiciones extremas de presión,
temperatura o pH.

3. El nombre de enzima:
 Fue propuesto en
1867 por el fisiólogo
alemán Wilhelm
Kühne (1837-1900)
 Deriva de la frase
griega en zymē, que
significa 'en fermento‘

4.  Cada tipo de enzima cataliza un tipo específico
de reacción química
 Las enzimas se denominan añadiendo asa al
nombre del sustrato con el cual reaccionan.
La enzima que controla la descomposición de la
urea recibe el nombre de ureasa.
Aquéllas que controlan la hidrólisis de proteínas
se denominan proteasas.

5.  Catalizador: sustancia que altera la velocidad de
una reacción química sin sufrir en si ningún
cambio químico.
 BIOCATALIZADORES: grupo de sustancias
orgánicas que intervienen en las reacciones
químicas que tienen lugar en todos los seres
vivos, propiciando y regulando estas reacciones.
 Se clasifican en tres grupos: enzimas, vitaminas
y hormonas.

6.  Algunas enzimas para ejercer su actividad
requieren a menudo de moléculas auxiliares que
se ubican en el centro activo de la enzima:
COFACTORES ENZIMÁTICOS
 Moléculas orgánicas = COENZIMAS
 Iones metálicos = COFACTORES (inorgánicos)

7.  El conjunto:
Enzima + Cofactor o coenzima = Holoenzima
Forma funcional plena de
algunas enzimas
GRUPO PROSTÉTICO
APOENZIMA
(parte proteica propiamente
dicha)

8. Vitaminas que actúan como
coenzimas
Vitaminas Funciones
C (ácido ascórbico) Coenzima de algunas peptidasas.
Interviene en la síntesis de colágeno
B1 (tiamina) Coenzima de las descarboxilasas y de las
enzima que transfieren grupos aldehídos
B2 (riboflavina) Constituyente de los coenzimas FAD y
FMN
B3 (ácido pantoténico) Constituyente de la CoA
B5 (niacina) Constituyente de las coenzimas NAD y
NADP
B6 ( piridoxina) Interviene en las reacciones de
transferencia de grupos aminos.
B12 (cobalamina) Coenzima en la transferencia de grupos
metilo

9. Cofactores.
 Un cofactor es un componente no proteico,
termoestable y de baja masa molecular, necesario para
la acción de una enzima.
 El cofactor se une a una estructura proteica
denominada apoenzima, y a este complejo se le
denomina holoenzima.
 Entre los cofactores mencionables se encuentran: Iones
metálicos (Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, entre otros)
 El ion metálico puede actuar como:
 Centro catalítico primario
 Grupo puente para reunir el sustrato y la enzima,
formando un complejo de coordinación
 Agente estabilizante de la conformación de la proteína
enzimática en su forma catalíticamente activa
 Los enzimas que precisan de iones metálicos se llaman
a veces metaloenzimas.

10.  SUSTRATO: estructura orgánica sobre la cual
actúa una enzima y que convierte a productos.
 Hay dos modelos sobre la forma en que el
sustrato se une al centro activo de la enzima:
 el modelo llave - cerradura
 el modelo del ajuste inducido

11.  El sustrato se une a la enzima a través de
numerosas interacciones débiles como
son:
 puentes de hidrógeno,
 electrostáticas,
 hidrófobas, etc., en un lugar específico, el
centro activo.

12. SITIO ACTIVO O CATALÍTICO
 Zona de la superficie de la enzima a la
cual se unen los cofactores y el sustrato
que se hará productos.
 Sin esta estructura las enzimas no
pueden desarrollar su actividad

13. La especificidad entre el sustrato y la
enzima se ha concebido como la relación
de una “llave” y su “cerradura”.

14.  Especificidad de acción. Cada reacción
está catalizada por una enzima
específica.
 La acción enzimática se caracteriza por la
formación de un complejo que representa
el estado de transición.
E + S → ES → E + P

15. Sacarasa Sacarosa
E + S
Glucosa
Sacarasa Sacarosa Sacarasa
Fructosa
ES P + E

17. Zimógeno o proenzima: es una forma
inactiva de la holoenzima.
Ejemplo:
Tripsinógeno Tripsina
Quimotripsinógeno Quimotripsina
Procarboxipeptidasas Carboxipeptidasas
Pepsinógeno Pepsina

18. INHIBICIÓN
ENZIMÁTICA
Reversible Irreversible
•Sustancias que
se fijan permanentemente
a las enzimas
Competitiva Acompetitiva de manera covalente
o desnaturalizándolas.
•Temperatura
Inhibidor se combina
sustrato e inhibidor con el complejo enzima-sustrato
compiten por para formar un complejo
el sitio activo de la enzima
inactivo enzima-sustrato-inhibidor

19. CLASIFICACIÓN
Oxidorreductasas Catalizan reacciones de oxidorreducción, es
decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones
(e-) de un sustrato a otro
Transferasas Catalizan la transferencia de un grupo químico
(distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro
Hidrolasas Catalizan las reacciones de hidrólisis
Liasas Catalizan reacciones de ruptura o separación de
sustratos
Isomerasas Catalizan la interconversión de isómeros
Ligasas Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis
simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP,
etc.

20. Oxidoreductasa:
 Cataliza la reacción de oxido reducción al
adicionar o sustraer un hidrógeno activo con
NAD en grupos oxidrilo y amino.
A red + B oxi A oxi + B red.
 Oxigenasas, oxidasas, peroxidasas,
hidroxilasas, deshidrogenasas, reductasas.

21. Transferasas:
 Transfieren de diferente molécula de
carbono N y Fosfato(C, N, P).
AB + C A + BC
 Hexocinasa, transceminasa,
aciltransferasa, fosfotransferasa,
metiltransferasas.

22. Hidrolasas:
 introducen una molécula de agua ( H 2 O ) en
el sitio de ruptura, actúan sobre esteres de
Ac grasos Carbono y Proteínas
AB + H2O AH + BOH.
Lactasa, hidrolasaesterasas,peptidasas,
amidasas, fosfatasas y glucosidasas.

23. Liasas:
 cataliza la ruptura de enlaces de carbono con
carbono, C/C ,C/O, C/N C/S, en este proceso se
forman dobles enlaces reacción.
A(XH)B AxBH.
 Anidrasa carbónica, aldolasas, desaminasas.

24. Isomerasas:
 catalizar sobré moléculas con
características o propiedades químicas
iguales y físicas diferentes.
A iso A
 Fosfoglumutasa, recemasas, epimerasa,
mutasas.

25. Ligasas:
 Enzimas que utilizan la energía de la
hidrólisis del ATP y que permiten la unión
de dos moléculas propiciando enlaces C/
C, C / N, C / O, C/Azufre.
A + B + ATP AB + ADP + P
 Piruvato carboxilasa ,ligasa.

26. USOS PRÁCTICOS DE LAS ENZIMAS
 La fermentación alcohólica y otros procesos industriales
 Con fines médicos
-En ocasiones son útiles en el tratamiento de zonas de
inflamación local
-La tripsina se emplea para eliminar sustancias extrañas y
tejido muerto de las heridas y quemaduras.
-La L-asparaginasa, se piensa es una herramienta
importante para el tratamiento de la leucemia
-Las dextrinasas pueden prevenir la caída de los dientes

27. ENZIMAS DE ESCAPE
 Enzimas que se encuentran normalmente
en el suero
 Se elevan notablemente en patologías
específicas

28. Enzimología Clínica.

29. Enzimología Clínica.

30. Enzimología Clínica.

31. Enzimología Clínica.

32. ENZIMAS DE ESCAPE SE ELEVA EN:
Creatinfosfocinasa CPK Su fracción MB en infarto a miocardio
Lactato deshidrogenasa 12 a 48 horas después de infarto a
LDH1 y LDH2 miocardio.
Transaminasa glutámica Cirrosis
oxalacética Hepatitis
GOT Enfermedad hepática obstructiva
Después de un infarto a miocardio.
Fosfatasa alcalina Patologías del hueso, como
osteomalacia, enfermedad de Paget
Obstrucción hepática.
Fosfatasa ácida Carcinoma metastático de la próstata
Amilasa pancreática Pancreatitis aguda