Portafolio Bioquimica

1. Alexsandra
Tostado Flores

2. Bioquímica

4. UNIVERSIDAD AUTONOMA DE
SINALOACriterios de Calidad para la primera entrega del Portafolio
Bioquímica Básica con laboratorio.
1. Entrega en tiempo y forma: La entrega debe ser dentro del tiempo estipulado y solo se reciben de manera electrónica por medio de la
plataforma moodle del curso: Bioquímica básica. El archivo se debe identificar con tu nombre completo iniciando con apellido paterno,
seguido del apellido materno y nombres. Si no cumples con este primer punto no tienes derecho a presentar examen parcial
correspondiente a la unidad a evaluar.
2. Portada Exterior: Es la primer diapositiva del portafolio, la cual debe estar personalizada con algo que te guste mucho y que sirva
para identificar tu personalidad, debe llevar tu nombre completo.
3. Portada Interior: Es la segunda diapositiva página la cual debe representar claramente a la Bioquímica básica con laboratorio.
4. Foto: Es una foto tuya, solo o acompañado y puede ser desde una hasta cuatro.
5. Reseña: Es la historia de tu Facultad de Medicina. Elaborada a mano, la cual puedes encontrar en la página de la facultad y hacer un
resumen de lo más relevante, recuerda que deben ser 2 cuartillas a mano.
6. Autobiografía: Hecha a mano máximo 4 cuartillas y mínimo 2.
7. Documentos Importantes: Aquí van algunos documentos que para ti son muy importantes como por ejemplo: La ficha de ingreso a la
Facultad, diplomas, credenciales, entre otros, como máximo 4 documentos diferentes y mínimo 2.
8. Tareas: Vas a ir haciendo de manera progresiva las tareas y estas deben estar revisadas previamente.
9. Ortografía, por cada falta encontrada se baja 1 punto de la calificación final.
10. Orden: El orden debe ser el mismo de esta lista de cotejo.

8. Glosario:
• Ácidos grasos: nombre común de un grupo de ácidos orgánicos con cadenas desde C15 hasta C18, con un único grupo carboxilo (-COOH), entre los que se encuentran los
ácidos saturados (hidrogenados) de cadena lineal producidos por la hidrólisis de las grasas.
• Ácidos nucleicos: moléculas muy complejas que producen las células vivas y los virus. Reciben este nombre porque fueron aisladas por primera vez del núcleo de células
vivas. Sin embargo, ciertos ácidos nucleicos no se encuentran en el núcleo de la célula, sino en el citoplasma celular. Los ácidos nucleicos tienen al menos dos funciones:
transmitir las características hereditarias de una generación a la siguiente y dirigir la síntesis de proteínas específicas.
• Adenosín trifosfato (ATP): El trifosfato de adenosina o adenosín trifosfato (ATP, del inglés adenosine triphosphate) es un nucleótido fundamental en la obtención de energía
celular. Está formado por una base nitrogenada (adenina) unida al carbono 1 de un azúcar de tipo pentosa, la ribosa, que en su carbono 5 tiene enlazados tres grupos fosfato.
Se encuentra incorporada en los ácidos nucleicos.
• Aminoácidos: importante clase de compuestos orgánicos que contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Veinte de estos compuestos con los grupo
amino y carboxilo en el mismo átomo de carbono (alfa aminoácidos), son los constituyentes de las proteínas.
• Anfótero: Anfótero es la molécula que contiene un radical base y otro ácido, pudiendo así actuar bien como ácido, o bien como base, según el medio en que se encuentre, como
sucede con los aminoácidos.
• Beta-oxidación: La beta oxidación (β-oxidación) es un proceso catabólico de los ácidos grasos en el cual sufren remoción, mediante la oxidación, de un par de átomos de
carbono sucesivamente en cada ciclo del proceso, hasta que el ácido graso se descomponga por completo en forma de moléculas acil-CoA, oxidados en la mitocondria para
generar energía (ATP)
• Bioenergética: La Bioenergética es la parte de la biología muy relacionada con la física, que se encarga del estudio de los procesos de absorción, transformación y entrega de
energía en los sistemas biológicos. En general, la Bioenergética se relaciona con la Termodinámica, en particular con el tema de la Energía Libre, en especial la Energía Libre de
Gibbs.
• Bioquímica: estudio de las sustancias presentes en los organismos vivos y de las reacciones químicas en las que se basan los procesos vitales.
• Ciclo de krebs: El ciclo de Krebs (también llamado ciclo del ácido cítrico o ciclo de los ácidos tricarboxílicos) es una ruta metabólica, es decir, una sucesión de reacciones
químicas, que forman parte de la respiración celular en todas las células aerobias. En organismos aeróbicos, el ciclo de Krebs es parte de la vía catabólica que realiza la
oxidación de glúcidos, ácidos grasos y aminoácidos hasta producir CO2, liberando energía en forma utilizable (poder reductor y GTP).
• Coenzima A: La Coenzima A (CoA, CoASH o HSCoA) es una coenzima, notable para su papel en la síntesis y la oxidación de ácidos grasos, así como en la descarboxilación
oxidativa del ácido pirúvico antes del ciclo de Krebs. Su molécula consta de ácido pantoténico (vitamina B5), adenosín trifosfato y cisteamina.
• Desnaturalización: En bioquímica, la desnaturalización es un cambio estructural de las proteínas o ácidos nucleicos, donde pierden su estructura nativa, y de esta forma su
óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus propiedades físico-químicas.

9. • Dinucleótido de nicotinamida adenina (NAD+): es una coenzima que contiene la vitamina B3 y cuya función principal es el intercambio de electrones e hidrogeniones en la producción de energía de
todas las células.
• El NAD+ interviene en múltiples reacciones metabólicas de óxido-reducción.
• Cuando una enzima oxida un substrato por deshidrogenación, los átomos de hidrógeno arrancados a dicho substrato son cedidos por la enzima al NAD+; éste actúa como agente oxidante al aceptar dos
electrones (y un protón), quedando libre en el medio otro protón:
• A-H2 + NAD+ → A + NADH+H+
• Energía: capacidad de un sistema físico para realizar trabajo. Bioenergética, estudio de los procesos mediante los cuales las células vivas utilizan, almacenan y liberan energía.
• Enlace peptídico: El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (-NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (-COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados
por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida
sustituido.
• Enzimas: cualquiera de las numerosas sustancias orgánicas especializadas compuestas por polímeros de aminoácidos, que actúan como catalizadores en el metabolismo de los seres vivos. Con su
acción, regulan la velocidad y hacen posibles muchas reacciones químicas implicadas en este proceso.
• Estructura primaria: Está definida por la composición en AA y su secuencia en la proteína.
• Estructura secundarla: Es el ordenamiento espacial de las cadenas polipeptídicas resultante de interacciones por puentes de hidrógeno formados únicamente entre los átomos que intervienen en el
enlace peptídico.
• Estructura terciaria: Consiste en la distribución espacial de todos los grupos de la proteína, es decir, su conformación tridimensional.
• Estructura cuaternaria: Está dada por la asociación reversible de varias cadenas polipeptídicas (monómeros) iguales o diferentes. Este tipo de estructura solo la poseen algunas proteínas.
• Flavín adenín dinucleótido: Bioquímicamente es un coenzima que interviene como dador o aceptor de electrones y protones (poder reductor) en reacciones metabólicas redox; su estado oxidado se
abrevia FAD, y en estado reducido FADH2, ya que ha aceptado dos átomos de hidrógeno (cada uno formado por un electrón y un protón).
• Fosfolípidos: son grasas combinadas con fósforo que circulan en la sangre.
• Función amina: Las aminas son compuestos químicos orgánicos que se consideran como derivados del amoníaco y resultan de la sustitución de los hidrógenos de la molécula por los radicales alquilo.
Según se sustituyan uno, dos o tres hidrógenos, las aminas serán primarias, secundarias o terciarias, respectivamente.
• Función carboxilo: Los ácidos carboxílicos constituyen un grupo de compuestos que se caracterizan porque poseen un grupo funcional -COOH llamado grupo carboxilo o grupo carboxi se produce
cuando se une un grupo hidroxilo (-OH) y carbonilo (C=O). Se puede representar como COOH ó CO2H.
• Glúcidos: los glúcidos, o hidratos de carbono, son uno de las tres clases de constituyentes principales de los alimentos y los elementos mayoritarios en la dieta humana.
• El producto final de la digestión y asimilación de la mayoría de las formas de hidratos de carbono es un azúcar sencillo, la glucosa, que se puede encontrar tanto en los alimentos como en el cuerpo
humano.
• Glucólisis: ruta bioquímica principal para la descomposición de la glucosa en sus componentes más simples dentro de las células del organismo.
• Hormona: sustancias producidas en ciertos órganos que poseen los animales y los vegetales, que regulan procesos corporales tales como el crecimiento, el metabolismo, la reproducción y el
funcionamiento de distintos órganos.
• Ión Zwitterión: cuando el aminoácido esta en forma de Zwiteriones las funciones químicas están: el grupo carboxilo ionizado y el grupo amino protonado y sus cargas eléctricas son iguales a cero.
• Linfa: la linfa es un plasma sanguíneo diluido que contiene abundantes glóbulos blancos, en especial los llamados linfocitos, y en ocasiones glóbulos rojos. Debido al gran número de células vivas que
contiene la linfa se clasifica como un tejido líquido.
• Lípidos: grupo heterogéneo de sustancias orgánicas que se encuentran en los organismos vivos. Los lípidos están formados por carbono, hidrógeno y oxígeno, aunque en proporciones distintas a las de
estos elementos en los azúcares. Se distinguen de otros tipos de compuestos orgánicos porque no son solubles en agua (hidrosolubles) sino en disolventes orgánicos (alcohol, éter).

10. • Metabolismo: conjunto de reacciones químicas que tienen lugar dentro de las células de los organismos vivos, las cuales transforman energía,
conservan su identidad y permiten su reproducción.
• Nucleósido: Un nucleósido es una molécula monomérica orgánica que integra las macromoléculas de ácidos nucleicos que resultan de la unión
covalente entre una base heterocíclica con una pentosa que puede ser ribosa o desoxirribosa.
• Nucleótidos: compuestos químicos formados por la unión de una molécula de ácido fosfórico, un azúcar de cinco átomos de carbono y una base
nitrogenada derivada de la purina o la pirimidina. Son las unidades constituyentes de los ácidos nucleicos, aunque también se encuentran libres en
las células y forman parte de ciertas coenzimas.
• Péptidos: otra de las tres clases de compuestos orgánicos que se encuentran en la mayoría de los tejidos vivos, con múltiples funciones biológicas.
Son polímeros de aminoácidos, de menor masa que las proteínas.
• Polisacáridos: son enormes moléculas formadas por uno o varios tipos de unidades de monosacáridos. Unas 10 en el glucógeno, 25 en el almidón y
de 100 a 200 en la celulosa.
• Porfirinas: sustancias químicas de vital importancia, sintetizadas por casi todos los organismos vivos, se caracterizan por tener un núcleo formado
por un elemento metálico, por ejemplo Fe, Mg, Cu, etc., son necesarias para la respiración celular.
• Proteína: cualquiera de los numerosos polímeros orgánicos constituidos por unidades de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos, con pesos
moleculares altos, que intervienen en diversas funciones vitales esenciales, como el metabolismo, la contracción muscular o la respuesta
inmunológica y constituyen mayoritariamente los tejidos animales y algunos vegetales.
• Punto Isoeléctrico: la carga eléctrica global es igual a cero, se dice entonces que al pH donde esta carga sea igual cero se designa como el punto
isoeléctrico (pI).
• Reacción anaplerótica: función de las reacciones anapleróticas es suministrar intermediarios al ciclo del ácido cítrico.
• Ruta Enzimática: se refiere a una secuencia específica de reacciones catalizadas por enzimas que transforman un compuesto en otro
biológicamente importante.
• Solubilidad: La solubilidad capacidad de una sustancia para disolverse en otra es una medida de la capacidad de una determinada sustancia para
disolverse en otra. Puede expresarse en moles por litro, en gramos por litro, o en porcentaje de soluto; en algunas condiciones se puede
sobrepasarla, denominándose a estas soluciones sobresaturadas. El método preferido para hacer que el soluto se disuelva en esta clase de
soluciones es calentar la muestra.
• Vitamina: cualquiera de un grupo de compuestos orgánicos esenciales en el metabolismo y necesarios para el crecimiento y, en general, para el
buen funcionamiento del organismo.

22. UNIVERSIDAD AUTONOMA DE SINALOA
Facultad de Medicina
• Bioquimica con laboratorio
Ensayo "Proteinas"
• Alexsandra Tostado Flores
• Culiacan Sinaloa, Octubre 2016

23. El objetivo general del trabajo es investigar y conocer las proteínas, dentro de lo que incluiremos su estructura, su clasificación,
función biológica y metabolismo entre otros. Todo esto con la intención de conocer y dar a conocer la importancia de dicho tema.
El tema de las proteínas se desarrolla en el campo de la biología y la quimica, desde nuestro punto de vista es un titulo muy
interesante y de importancia ya que las proteínas son de vital importancia para nosotros. Comporten prácticamente todos los
tejidos de nuestro cuerpo además de cumplir con diferentes tareas.
Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas de aminoácidos, estas desempeñan un papel que es fundamental para la
vida de cualquier ser vivo.
Son indispensables para el crecimiento de cualquier organismo y están encargadas de cumplir muchas funciones que abarcan
desde:
Dar estructura al cuerpo; Producir anticuerpos para defendernos de enfermedades; Mantener un equilibrio en el PH del
cuerpo; Producción de diversas enzimas; Están en las células para realizar diversas accionesde diferentes tipos de proteínas cada
una enfocada a una acción en especifico.También encargada de transducción de señales entre cadenas
de aminoácidos.Sintetizacion de grasas, lípidos etc.
Tienen diferentes clasificaciones y estructuras. Además de funciones biológicas y metabolicas. Las proteínas se descubrieron en
1838 y son el componente principal de las células y suponen más del 50% del peso seco de los animales. El término de "proteína"
deriva del griego proteíos, que su significado es primero. Stanley Miller construyó un aparato en el cual cerrado al vacío Miller,
colocó metano, hidrógeno y amoniaco gaseoso, haciéndolos circular a medida que hacía pasar una descarga eléctrica de alta
energía. Agregaba calor y vapor de agua procedentes de un recipiente de agua en ebullición conectado al aparato. A medida que
el vapor circulaba se enfriaba y se condensaba como lluvia. Miller examinó el contenido líquido cuya única diferencia era el color.
Presentaba en color rojizo mientras que al comienzo del experimento era incoloro. Este cambio indicaba que los átomos de
algunas moléculas gaseosas se había recombinado formando moléculas nuevas más complejas. cuando Miller identificó estas
sustancias encontró que se habían formado compuestos orgánicos conocidos como aminoácidos. Este fue un descubrimiento
estimulante, pues los aminoácidos son las unidades fundamentales que forman las proteínas.

24. Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas de aminoácidos, estas desempeñan un papel que es fundamental
para la vida de cualquier ser vivo.
Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son muy versátiles y diversas. Son imprescindibles para
el crecimiento del organismo. Realizan una enorme cantidad de funciones diferente.
Es la forma como se organiza las proteína para conseguir cierta forma. Presentan una disposición característica en
condiciones fisiológicas de acuerdo a su nivel de organización.
ESTRUCTURA PRIMARIA
Es la forma de organización más básica de las proteínas. Está determinada por la secuencia de aminoácidos de la
cadena proteíca, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados por medio de enlaces
peptídicos. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
El número, el tipo y el orden o la secuencia de los aminoácidos que constituyen la estructura primaria son distintos en
cada proteína. Siempre existe un extremo con un aminoácido-cuyo grupo amino está libre y otro extremo con un
aminoácido con su grupo carboxilo libre. Por convenio, los aminoácidos de la cadena se numeran comenzando por el
que posee el extremo amino libre.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de
hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -
CO- y -NH- del enlace peptídico el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H. De esta forma, la
cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína, concepto
equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable
directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su
interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de
estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener. La Figura de la
derecha corresponde a la proteínatriosafosfato isomerasa. La estructura terciaria es una disposición precisa y única en el
espacio, y surge a medida que se sintetiza la proteína. En otras palabras, la estructura terciaria está determinada por
la secuencia de AA.

25. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de una
proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria. En proteínas con estructura terciaria de
tipo fibroso, la estructura cuaternaria resulta de la asociación de varias hebras para formar una fibra o
soga. La miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hélice a enrolladas en una
fibra levógira. La a-queratina del cabello y el fibrinógeno de la sangre presentan tres hebras en cada
fibra levógira. El colágeno consta de tres hebras helicoidales levógiras que forman una fibra dextrógira.
La fibroína de la seda presenta varias hebras con estructura de hoja b orientadas de
forma antiparalela. La estructura cuaternaria modula la actividad biológica de la proteína y la separación
de las subunidades a menudo conduce a la pérdida de funcionalidad. Las fuerzas que mantienen
unidas las distintas cadenas polipeptídicas son, en líneas generales, las mismas que estabilizan la
estructura terciaria. Las más abundantes son las interacciones débiles (hidrofóbicas, polares,
electrostáticas y puentes de hidrógeno), aunque en algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la
estructura cuaternaria se mantiene mediante puentes disulfuro
METABOLISMO DE LAS PROTEINAS
Una vez absorbidos los aminoácidos a nivel del intestino delgado, llegarán por la vía sanguínea al
hígado o a las células de los tejidos. Es necesario recalcar que los tejidos "No almacenan" proteína
como tal, como si lo hacen con las grasas (tejido graso o adiposo). Si hay un exceso de
aminoácidos, éstos serán convertidos en carbohidratos o en grasas, procesos que ocurren en el
hígado. Por otro lado, existe un intercambio constante de aminoácidos entre las células de los
diferentes tejidos, proceso facilitado por la hormona de la corteza suprarrenal, el cortisol, denominada la
hormona de la adaptación.
Una vez los aminoácidos se encuentran en el hígado, sufren una serie de procesos complejos para
poder ser metabolizados. En primer lugar, para que los aminoácidos puedan servir como materia prima
para la síntesis de fermentos (enzimas) y proteínas estructurales hepáticas, así como también para la
síntesis de proteínas plasmáticas (albúmina, globulina, fibrinógeno), deben someterse a un proceso
denominado "transaminación", que consiste en la conversión de unos aminoácidos a otros.

26. La primera es la reacción entre un aminoácido y un alfa-cetoácido, en la que el grupo amino es transferido de aquel a éste, con la
consiguiente conversión del aminoácido en su correspondiente alfa-cetoácido.
Después de la formación de glutamato, éste transfiere su grupo amino directamente a una variedad de alfa-cetoácidos por varias
reacciones reversibles de transaminación: donación libremente reversible de un grupo amino alfa de un aminoácido al grupo ceto alfa de un
alfa-cetoácido, acompañado de la formación de un nuevo aminoácido y un nuevo alfa-cetoácido.
Estas reacciones son llevadas a cabo por enzimas llamadas aminotransferasas. Todas estas enzimas requieren de fosfato
de aminotransferasas. Todas estas enzimas requieren de fosfato de aminotransferasas. Todas estas enzimas requieren de fosfato
de piridoxa como grupo prostético, una razón importante de que esta vitamina sea esencial para la vida.
Un ejemplo importante de transaminación se presenta entre glutamato y oxaloacetato, que produce alfa-cetoglutarato y oxaloacetato, que
produce alfa-cetoglutarato y oxaloacetato, que produce alfa-cetoglutarato y aspartato, el que puede transferir su grupo amino a otros alfa-
oxaloacetato, que produce alfa-cetoglutarato y aspartato, el que puede transferir su grupo amino a otros alfa-
oxaloacetatooxaloacetatooxaloacetato, que produce alfa-cetoglutarato y aspartato, el que puede transferir su grupo amino a otros alfa-
cetoácidos para formar aminoácidos diferentes por reacciones de oxaloacetato, que produce alfa-cetoglutarato y aspartato, el que puede
transferir su grupo amino a otros alfa-cetoácidos para formar aminoácidos diferentes por reacciones de oxaloacetato, que produce alfa-
cetoglutarato y aspartato, el que puede transferir su grupo amino a otros alfa-cetoácidos para formar aminoácidos diferentes por reacciones
de transaminación
Si se degradan durante la digestión, participan peptidasas específicas como la tripsina, la quimotripsina, las carboxipeptidasas y
la elastasa.
La degradación intracelular la lleva a cabo un complejo multienzimático denominado proteosoma, que actúa en el citosol. Se trata de una
estructura cilíndrica formada por proteasas y dos extremos de complejos proteicos que alimentan la cámara interna del cilindro al reconocer
las proteínas. Las proteínas que van a ser degradadas han sido marcadas anteriormente con una pequeña proteína llamada proteosoma,
que actúa en el citosol. Se trata de una estructura cilíndrica formada por proteasas y dos extremos de complejos proteicos que alimentan la
cámara interna del cilindro al reconocer las proteínas. Las proteínas que van a ser degradadas han sido marcadas anteriormente con una
pequeña proteína llamada proteosoma, que actúa en el citosol. Se trata de una estructura cilíndrica formada por proteasas y dos extremos
de complejos proteicos que alimentan la cámara interna del cilindro al reconocer las proteínas. Las proteínas que van a ser degradadas
han sido marcadas anteriormente con una pequeña proteína llamada ubicuitina.