Cinética enzimática.

1. Cinética enzimática
Natalia Acevedo Gallego
Camila Andrea Beltrán Castrillón
Brenda Juliana Céspedes Mercado
Danielle Quintero Gonzalez.

2. Cinética enzimática
cinética enzimática estudia la
velocidad de las reacciones químicas
que son catalizadas por las enzimas. El
estudio de la cinética y de la dinámica
química de una enzima permite explicar
los detalles de su mecanismo catalítico,
su papel en el metabolismo, cómo es
controlada su actividad en la célula y
cómo puede ser inhibida su actividad
por fármacos o venenos o potenciada
por otro tipo de moléculas.

3. La velocidad de la
reacción va
aumentando a medida
que aumenta la
concentración de
sustrato hasta que la
enzima se satura.
En ese momento se
habrá alcanzado el
punto de saturación
de la enzima

4. CURVAS DE RELACION ENCEMATICA
• Curva de progreso de una
reacción enzimática. La
pendiente representa, en el
período inicial, la velocidad
de la reacción. La zona de la
meseta representa el
equilibrio de la reacción (no
confundir con la
saturación).

5. GRAFICA DE ENZIMATICA
La gráfica de Lineweaver-Burke o del doble recíproco muestra el
significado de los puntos de corte entre la recta y los ejes de
coordenadas, y el gradiente de la velocidad.

6. A
Las enzimas son
proteínas
(macromoléculas)
con la capacidad de
manipular otras
moléculas,
denominadas
sustratos. Un
sustrato es capaz de
unirse al centro
catalítico de la
enzima

7. Ensayos enzimáticos
• Un ensayo enzimático es
un procedimiento, llevado
a cabo en un laboratorio,
mediante el cual se puede
medir la velocidad de una
reacción enzimática.
Como las enzimas no se
consumen en la reacción
que catalizan, los ensayos
enzimáticos suelen medir
0
2
4
6
8
10
12
14
CELULAS
VIRUS
MOLECUL
AS

8. Factores físico-químicos
• Temperatura: las enzimas
son sensibles a la
temperatura pudiendo
verse modificada su
actividad por este factor.
Los rangos de temperaturas
óptimos pueden llegar a
variar sustancialmente de
unas enzimas a otras.
Normalmente, a medida
que aumente la
temperatura, una enzima
verá incrementada su
actividad

9. Cinética de Michaelis-Menten
• Como las reacciones
catalizadas por enzimas son
saturables, la velocidad de
catálisis no muestra un
comportamiento lineal en una
gráfica al aumentar la
concentración de sustrato. Si
la velocidad inicial de la
reacción se mide a una
determinada concentración de
sustrato (representado como
[S]), la velocidad de la reacción
(representado como V)
aumenta linealmente con el
aumento de la [S], como se
puede ver en la figura

10. Representación de la ecuación
• La gráfica de velocidad
frente a [S] mostrada
anteriormente no es
lineal. Aunque a bajas
concentraciones de
sustrato se mantenga
lineal, se va curvando a
medida que aumenta la
concentración de
sustrato.

11. ] Significado de las constantes
• La importancia del estudio de
la cinética enzimática reside
en dos principios básicos. En
primer lugar, permite explicar
cómo funciona una enzima, y
en segundo lugar, permite
predecir cómo se comportará
esa enzima in vivo. Las
constantes cinéticas definidas
anteriormente, Km y Max, son
los pilares fundamentales a la
hora de intentar comprender
el funcionamiento de las
enzimas en el control del
metabolismo.