1. ECUACIONES IMPORTANTES:
Cuando la  km=(s)
Si km >> (s) 
Si km << (s) 
las T en Kelvin!!! 1°C 273 (a mayor Ea mayor cambio en la velocidad con la T)
Hill donde n indica  Numero de minimo de subunidades de la enzima que tienen efecto
cooperativo.
Grafico P vs t  Cuando se llega a la meceta puede ocurrir una desestabilización de la enzima y en consecuencia esto se ve
reflejado en una concentración de P o abs constante a lo largo del tiempo. En segundo lugar otro factor que puede influir es
que al comienzo de la meceta, se halla formado suficiente producto como para que comienze a ser significante la reacción
inversa (P  S) de forma tal que la concentracion de P es constante.
Vmax: velocidad a la cual toda la enzima se encuentra como el complejo ES y se alcanza cuando la concentración de S es
saturante.
UI: (μmol/min)  una unidad internacional es la cantidad de enzima pura, de material biológico o preparación enzimática que
transforma 1 μmol de substrato en 1 minuto, en condiciones optimas de pH, T y μ.
CATAL: (mol/segundo) es la actividad enzimática capaz de transformar un mol de substrato en un segundo, al comienzo de la
reacción para una (S) saturante en condiciones optimas de pH, T y μ.
VELOCIDAD INICIAL: cuando la cantidad de sustrato es aun insignificante en relación con el total presente en la mezcla. Se
acepta como velocidad inicial la determinada antes que el consumo de sustrato haya alcanzado el 10% del total
originalmente presente.
Especificidad por su substrato: capacidad de una E de discriminar entre su S y una molecula competitiva. Se basa en
interacciones covalentes transitorias entre E y S.
CONSTANTE CATALITICA (Kcat): También conocido como número de recambio. Representa el máximo número de moléculas
de sustrato que son convertidas en producto por el centro activo y por unidad de tiempo. En concentraciones de sustrato
saturante.
CONSTANTE DE MICHAELIS (Km): Concentración de sustrato a la que una enzima determinada alcanza la mitad de su
velocidad máxima. Detalla la relación cuantitativa entre la concentración del sustrato y la Vmax para diferentes enzimas. En
muchos casos es una medida inversa de la afinidad de la enzima por su sustrato; cuanto menor sea la Km mayor será la
afinidad, esto se ve a partir de la hipótesis del estado estacionario, donde km representa la concentración de
sustrato intracelular y cuando k2 << k-1  y representa el grado de disociación del complejo ES.
COCIENTE Kcat/ Km (kesp): Equivale a una constante cinética aparente de segundo orden para la reacción entre la enzima
libre y el sustrato libre. También denominada constante de especificidad, permite comparar el grado discriminación de una
enzima por sustratos diferentes que pueden competir.

2. pH ÓPTIMO:. es aquel pH al que las cargas de los residuos de los aa que participan en el sitio activo están en condiciones
óptimas para la actividad catalítica sobre el sustrato correspondiente, por lo tanto a ese pH, la velocidad de reacción será
máxima (suponiendo que la única variable experimental sea el pH)
ACTIVIDAD ESPECIFICA: Número de unidades de enzima por miligramo de proteína. Medida de la pureza de la enzima y llega
a ser máxima y se mantiene constante cuando la enzima se halla en estado puro.
APOENZIMA: Proteína parte del sistema enzimático responsable de sus especificidad
CENTRO ACTIVO: región tridimensional a la que se une el sustrato, y los cofactores, si participan, formada por una
composición de grupos funcionales que determinan la afinidad, la especificidad y la capacidad de transformación química del
sustrato por la enzima.
CENTRO ALOSTERICO: Es el centro de unión para el modulador y es altamente especifico para el mencionado metabolito.
ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN: Con esta ecuación se puede calcular la velocidad de reacción a una concentración
cualquiera de sustrato. Ecuación que, en una enzima, relaciona la velocidad con la concentración del sustrato
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN: Cantidad de energía (expresada en calorías) necesaria para que todas las moléculas de un mol, a
una temperatura determinada puedan alcanzar dicho reactivo.
ENZIMA: Catalizadores específicos y potentes que posibilitan la coexistencia de un elevado número de reacciones
química dentro de la célula. En la mayoría de los casos son de naturaleza proteica pero se conocen algunas que son RNA
ENZIMAS ALOSTERICOS: Enzimas cuya actividad catalítica viene modulada por la captación de un metabolito específico, que
se fija en un lugar distinto del centro catalítico, se denomina también enzimas reguladoras. Su comportamiento cinético esta
alterado por las variaciones de la concentración del modulador alostérico. Las enzimas homotrópicas muestran una curva
sigmoidal en las gráficas de velocidad de Michaelis - Menten. La curva sigmoidal implica que la unión de la primera molécula
de sustrato con la enzima intensifica la unión de las moléculas de S subsiguientes a los otros centros activos.
ENZIMA REGULADOR (ALOSTERICO): Enzima que ejerce una función reguladora, por su capacidad de experimentar cambios
de sus actividad catalítica, al captar un metabolito modulador específico.
HIPÓTESIS DEL ESTADO ESTACIONARIO: La concentración del complejo enzima-sustrato
es pequeña y constante a lo largo de la reacción. Por tanto, la velocidad de formación
del complejo enzima-sustrato (v1) es igual a la de su disociación (v2+ v3): v1 = v2 + v3
INHIBIDORES REVERSIBLES: los inhibidores reversibles NO se unen de manera covalente
y por lo tanto pueden ser eliminador por diálisis recuperando la actividad.
INHIBICIÓN COMPETITIVA: El inhibidor compite con el sustrato por el lugar
activo, depende de la concentración relativa del inhibidor y del sustrato (ej.
Succinato-deshidrogenasa, cataliza la eliminación de dos átomos de hidrogeno
a succinato y rinde fumarato). La inhibición es reversible por el sustrato
o Km opt < km ap Km aumenta, por la [S] que se requiere para llegar a
la mitad de la actividad máxima de la reacción
o Vmax permanece constante.

3. INHIBICIÓN NO COMPETITIVA: El inhibidor se une a un lugar de la enzima distinto del lugar activo y reduciendo la
eficiencia catalítica de la enzima (ej. Acido iodoacetico, inhibe la conversión de la glucosa a acido láctico en el
musculo. El incremento de la concentración del sustrato no invierte la reacción.
o Vmax opt > Vamx ap Vmax disminuye proporcionalmente a la concentración del inhibidor
o Km permanece constante.
INHIBICION ACOMPETITIVA: Se une solamente al complejo ES en sitios distintos al catalítico. La unión del sustrato
modifica la estructura de la enzima, haciendo posible la unión del inhibidor. La unión no puede revertirse por el
sustrato. La inhibición acompetitiva es poco frecuente en las reacciones de un solo sustrato, pero es corriente en las
reacciones de dos sustratos.
o La Vmax disminuye
o Km disminuye,
INHIBICIÓN IRREVERSIBLE: El inhibidor se une covalentemente o destruye a un grupo de la enzima que es esencial para su
actividad. No pueden ser eliminados por diálisis para volver a tener 100% de la actividad. (Ej. Metales pesados que forman
sulfuros insolubles) la concentración deEI es muy alta!  ki es muy alta!
Km ap = km opt
Vmax opt > vmax ap
¿CÓMO ELIMINAR UN INHIBIDOR?
Diálisis o cromatografía de exclusión molecular.
E  v1
EI v2
E+I  diálisis  tengo dos velocidades una con inhibidor (v3.1) y otra sin (v3.2),
V3.1 = v1  reversible
V3.1 < v1 y v3.1 = v2  irreversible
¿es inhibidor reversible o irreversible?
Para que la inhibición sea irreversible, Ki debe ser extremadamente pequeña, si no es asi se trata de un inhibidor reversible!
Inhibidor competitivo:
Inhibidor no competitivo:
Inhibidor acompetitivo: y

4. ¿CÓMO AFECTA LA TEMPERATURA LA ACTIVIDAD ENZIMATICA?
Un aumento en la temperatura provoca un aumento de la velocidad de reacción hasta cierta temperatura óptima, ya que
después se comienza a producir la desnaturalización térmica. Cuando mayor es la temperatura, mayor es la velocidad de
reacción. La velocidad de reacción aumenta debido a que hay más moléculas con la energía suficiente para entrar en el
estado de transición. Las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas aumentan también al incrementarse la
temperatura. Sin embargo, las enzimas son proteínas que se desnaturalizas a temperaturas elevadas. Cada enzima tiene una
temperatura óptima a la que actúa con su máxima eficacia. Debido a que las enzimas son proteínas, los valores de la
temperatura óptima dependen del pH y de la fuerza iónica. Si la temperatura se incrementa más allá de la temperatura
óptima, la actividad enzimática desciende bruscamente. La temperatura óptima de una enzima normalmente está cerca de la
temperatura normal del organismo del que se procede
¿CÓMO AFECTA EL PH LA CINETICA ENZIMATICA?
Cualquier cambio brusco de pH, sabiendo que las enzimas son proteínas, puede alterar el carácter iónico de los grupos amino
y carboxilo en la superficie proteica, afectando así las propiedades catalíticas de una enzima. A pH alto o bajo se puede
producir la desnaturalización de la enzima y en consecuencia su inactivación .
La concentración de ion hidrógeno afecta a las enzimas de diversas formas. En
primer lugar la actividad catalítica está relacionada con el estado iónico del
lugar activo. Las variaciones de la concentración de ion hidrógeno pueden
afectar a la ionización de los grupos de lugar activo. En segundo lugar, los
cambios de los grupos ionizables pueden alterar la estructura terciaria de la
enzima conduciendo a la desnaturalización. La mayoría de las enzimas son
activas dentro de un intervalo estrecho de Ph. Por esta razón. Los seres vivos
emplean amortiguadores para regular estrechamente el pH. El valor de pH al
que la actividad de una enzima es máxima se denomina pH óptimo, y varía
considerablemente según la enzima.
INHIBICIÓN DEL PRODUCTO FINAL (FEED BACK): Inhibición de la primera enzima (regulador) de una secuencia
multienzimatica, por el producto final de la secuencia, que funciona como modulador alosterico.
El pH no afecta la actividad enzimática directamente sino que modifica la concentración de protones. Los protones además de
alterar la estructura de la enzima y el substrato, pueden participar también en la reacción como substrato o producto. En esos
casos, la concentración de protones afecta directamente la velocidad de la reacción.
INHIBIDOR BASADO EN EL MECANISMO: Inhibidor enzimático cuya acción depende del mecanismo catalítico de la enzima,
habitualmente es un análogo del sustrato que modifica de manera irreversible la enzima en un paso concreto del ciclo
catalítico.

5. INHIBIDOR SUICIDA: Inhibidor enzimático sobre el cual la enzima puede actuar catalíticamente, pero que altera de manera
irreversible el lugar activo de la enzima en el proceso.
COENZIMA: Molécula orgánica compleja localizada en la enzima que se necesita para comenzar la actividad. Cofactor
orgánico requerido para la actividad de ciertas enzimas y que, con frecuencia contiene una vitamina como elemento
estructural.
COFACTOR: Sustancia inorgánica u orgánica de bajo peso molecular, cuya presencia es necesaria para actividad de una
enzima, pero no sufre una alteración permanente en la reacción. La mayor parte de las coenzimas derivan metabólicamente
de las vitaminas. Puede ser un metal como Mg, Mn, Zn o Fe. Estable frente al calor.
La actividad enzimática puede ser controlada en la célula principalmente de estas cinco formas:
 Producción de la enzima (a nivel de la transcripción o la traducción): la síntesis de una enzima puede ser favorecida o
desfavorecida en respuesta a determinados estímulos recibidos por la célula. Esta forma de regulación génica se
denomina inducción e inhibición enzimática.
 Compartimentalización de la enzima: las enzimas pueden localizarse en diferentes compartimentos celulares, de modo
que puedan tener lugar diferentes rutas metabólicas de forma independiente.
 Inhibidores y activadores enzimáticos: las enzimas pueden ser activadas o inhibidas por ciertas moléculas. Este control
enzimático permite mantener un ambiente relativamente estable en el interior de los organismos vivos.
 Modificación postraduccional de enzimas: las enzimas pueden sufrir diversas modificaciones postraduccionales como
la fosforilación, la miristoilación y la glicosilación. Este tipo de precursor inactivo de una enzima es
denominado zimógeno.
 Activación dependiente del ambiente: algunas enzimas pueden ser activadas cuando pasan de un ambiente con unas
condiciones a otro con condiciones diferentes, como puede ser el paso del ambiente reductor del citoplasma al ambiente
oxidativo del periplasma, el paso de un ambiente con elevado pH a otro con bajo pH, etc.
MODELO DE REGULACION TODO O NADA
Cada subunidad contiene un sitio de unión para cada sustrato y efector manteniéndose la simetría de la molécula. Cada
subunidad puede existir en dos estados conformacionales distintos denominados estados R y T, que difieren en la posibilidad
que poseen de unirse al o los sustratos y los efectores. Así R tiene afinidad por el sustrato mientras que T tiene baja afinidad
por el mismo. La transición de una conformación de una subunidad es concertada con la correspondiente transición en las
subunidades vecinas de tal manera que todas las subunidades se encuentren en el mismo estado conformacioneal
simultáneamente y la simetría molecular se mantenga. Por otra parte el equilibrio entre la forma R y la forma T, se establece
en ausencia de los sustratos y efectores.
MODELO DE REGULACION DE KOSHLAND O SECUENCIAL
El modelo establece que la unión de un ligando (sustrato, activador o inhibidor) a una de las subunidades de la molécula
enzimática oligométrica, produce un cambio conformacional de dicha subunidad. Esa distorsión en una subunidad puede
afectar secuencialmente la estabilidad y configuración de las subunidades vecinas, en la misma forma que la distorsión de una
parte de una cadena polipeptídica, aumentando o disminuyendo la afinidad de las mismas por el sustrato.
COMPLEMENTARIEDAD GEOMETRICA: Establecida entre enzima y sustrato y determina el numero y la direccionalidad de
estos enlaces y, en última instancia, es la causa de la especificidad y la afinidad de la unión.
CONSTANTE DE VELOCIDAD: En relación con las reacciones químicas, una constante que relacione la velocidad de una
reacción concreta con las concentraciones de sustratos
ECUACIÓN DE LINEWEAVER-BURK: Se utiliza en el estudio de inhibición enzimática. Es una trasformación algebraica de la
ecuación de Michaelis-Menten

6. ESTADO DE TRANSICIÓN: Estado rico en energía de las moléculas interactuantes, en la cima de la barrera de activación.
Velocidad de reacción química es proporcional a la concentración de las especies del estado de transición. La temperatura y
catalizador aumenta la velocidad de la reacción.
GRAFICA DE LINEWEAVER-BURK: Representación que permite calcular la constante de velocidad kcat y la constante de
Michaelis-Menten para una reacción catalizada por una enzima. Se construye midiendo la velocidad de reacción inicial V a
diversas concentraciones de sustrato [S], y representando gráficamente los valores en un grafico 1/V frente a 1/[S].
GRUPO PROSTETICO: Cofactor unido íntimamente a la porción proteica de la enzima.
HIDROLASAS (ENZIMAS): Reacciones de hidrólisis. Añaden agua a través de los enlaces, hidrolizándolos.
ISOENZIMAS O ISOZIMAS: Formas diferentes pero relacionadas de una enzima que catalizan la misma reacción. A menudo
difieren tan solo en unas pocas sustituciones de aminoácidos. Formas múltiples de una enzima que interfieren en su afinidad
por el sustrato o en su actividad máxima.
ISOMERASAS (ENZIMAS): Reacciones de isomerización.
LIASAS (ENZIMAS): Adición de dobles enlaces. Añaden agua, amoniaco o dióxido de carbono a través de enlaces dobles, o
remueve estos elementos para producir enlaces dobles.
LIGASAS (ENZIMAS): Formación de enlaces con ATP.
SITIO ACTIVO: Lugar de una molécula enzimática al que se une el sustrato y donde se facilita la reacción, a menudo es
hendidura o bolsillo situado en la superficie de la enzima.
OXIDO-REDUCTASAS: Reacciones de trasferencia electrónica. Actúan sobre muchos grupos químicos para añadir o retirar
átomos de hidrogeno.
RESIDUOS CATALITICOS: Residuos que participan directamente en la formación y la ruptura de enlaces químicos.
SUSTRATO: Sustancia sobre la que se actúa. Compuesto sobre el que actúa una enzima de un modo especifico.
TRANSFERASAS (ENZIMAS): Trasferencia de grupos funcionales entre moléculas aceptoras y donadoras. Las cinasas son
transferasas especiales que regulan el metabolismo al transferir fosfatos desde el ATP a otras moléculas.