4. 4
1.Recordar la naturaleza química y la función de los catalizadores
biológicos
Las enzimas, son proteínas especializadas que aceleran las reacciones químicas en
los organismos vivos. Estas proteínas actúan como catalizadores reduciendo la
energía de activación necesaria para que se produzca una reacción química, lo que
permite que las reacciones se lleven a cabo a una velocidad óptima en condiciones
fisiológicas normales.
Cortez González Paola Michelle
Estrada López Jermmy Ernesto
Figueroa de Jesús Paola Beatriz
5. Objetivo 2: Explicar las principales propiedades de las
enzimas y el mecanismo por el cual aceleran la velocidad de las
reacciones químicas.
Propiedades de las enzimas:
• Sitio activo.
• Eficiencia.
• Especificidad.
• Holoenzimas, Apoenzimas,
Cofactores y coenzimas.
• Regulación.
• Localización dentro de la célula.
Cardona Montano Rebeca Alexandra
Cruz Perez, Sara Cristina
Deras López Madelyn Guadalupe
6. Mecanismos que aceleran la velocidad de las
reacciones químicas:
1. Cambios de energía que ocurren durante la
reacción.
1.1 Energía de activación.
1.2 Velocidad de la reacción.
1.3Via alterna de la reacción.
2. Química del sitio activo:
2.1 Estabilización del estado de transición.
2.2 Catálisis.
2.3 Visualización del estado de transición.
Cardona Montano Rebeca Alexandra
Cruz Perez, Sara Cristina
Deras López Madelyn Guadalupe
7. 7
Objetivo 3. Recordar la clasificación de las enzimas por:
a) Sitio de acción:
Intracelulares: Son enzimas que van a ser sintetizadas en el citoplasma,
catalizan reacciones que son realizadas en el interior de las células.
Extracelulares: Son enzimas que van a ser sintetizadas en el interior, sin
embargo no van a cumplir su función en el citoplasma.
b) Composición:
Simples: Aquellas que solo van a estar compuestas por PROTEÍNAS.
Cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptidicos.
Conjugadas: Pueden ser llamadas Holoenzimas las que van a poseer dos
partes:
COFACTOR: Parte no proteica.
APOENZIMA: Parte proteica.
Fátima Yamileth Cunza López
8. 18/9/2023 8
c) Reacción que cataliza:
Valeria Yamileth Elías Acevedo
Andrea Nicole Clemente Ramirez
9. 18/9/2023 9
d) Su elevación en sangre cuando un órgano esté afectado:
Las enzimas plasmáticas se clasifican primero en tipos de células secretadas de
manera activa un grupo relativamente pequeño de enzimas hacia la sangre.
Segundo, un gran número de especies enzimáticas se libera de las células durante el
recambio hormonal.
Valeria Yamileth Elías Acevedo
Andrea Nicole Clemente Ramirez
10. 18/9/2023 10
Los niveles de enzimas son bastante constantes
y representan un estado estable en la liberación
de enzimas desde las células dañadas hacia el
plasma es balanceado por una velocidad igual
de eliminación del pasma.
Los altos niveles plasmáticos de esta enzima
representan un daño tisular.
Valeria Yamileth Elías Acevedo
Andrea Nicole Clemente Ramirez
11. 18/9/2023 11
e) Nombre y clasificación según la comisión de enzimas:
EC (Enzyme Commission) Es un esquema que clasifica de forma numérica
las enzimas, basándose en las reacciones químicas que estas catalizan.
Valeria Yamileth Elías Acevedo
Andrea Nicole Clemente Ramirez
12. 4. Recordar cuales son las enzimas producidas por el
páncreas
Las enzimas digestivas como:
• la amilasa.
• la lipasa.
• la tripsina.
• Proteasa
• Carbohidrasas (amilasa pancreática y, en algunos
casos, quitinasa)
• Ribonucleasa
• Desoxirribonucleasa
Son liberadas por las células de los ácinos y circulan por
el interior del conducto pancreático. Cortez González Paola Michelle
Estrada López Jermmy Ernesto
Figueroa de Jesús Paola Beatriz
14. 5. Explicar todo lo referente a la reacción catalizada
por la amilasa pancreática utilizada en la práctica.
Sitio de síntesis: Se sintetiza en el páncreas.
Sitio de acción: Su sitio de acción es el intestino
delgado.
Sustrato: Almidón y glucógeno.
Producto: Azucares simples y glucosa.
Cofactores utilizados: Sus cofactores son el ión de
calcio.
Enlace sobre cual actúa: Enlace alfa 1-4 glucosídico.
Aguirre Menjívar Adriana Abigail
Aparicio Aguirre Ides Janeth
15. 6. Explicar a través del análisis de sus respectivas graficas, la
forma como los siguientes factores afectan la velocidad de las
reacciones enzimáticas:
Arias Campos Edenilson Josué
Ayala Hernández Karla Stefany
A) pH Optimo
Las enzimas son más activas a su pH óptimo, el pH que mantiene la estructura
terciaria adecuada de la proteína. Si un valor de pH está arriba o abajo del pH
óptimo, se alteran las interacciones de los grupos R, lo que destruye la
estructura terciaria y el sitio activo.
16. Arias Campos Edenilson Josué
Ayala Hernández Karla Stefany
B) Temperatura Optima
Las enzimas son muy sensibles a la temperatura. A bajas temperaturas, la mayor
parte de las enzimas muestra poca actividad porque no hay suficiente cantidad de
energía para que tenga lugar la reacción catalizada.
17. Para una concentración de sustrato particular, un aumento en la
concentración enzimática aumenta la velocidad de la reacción
catalizada. A concentraciones enzimáticas más altas, más
moléculas están disponibles para unirse al sustrato y catalizar la
reacción.
C) Concentración de enzimas
Cuando la concentración de enzima se
mantiene constante, la adición de más
sustrato aumentará la velocidad de la
reacción.
Arias Campos Edenilson Josué
Ayala Hernández Karla Stefany
18. D) Concentración de sustrato (saturacion de la
enzima por el sustrato)
En concentracion alta de enzimas, más moléculas están disponibles para
unirse al sustrato y catalizar la reacción.
Mientras que en concentración más alta de sustrato que la concentración de
la enzima, esta se ve saturada y la velocidad de la reacción alcanza su
máxima velocidad.
Arana Landaverde Walter Stanley
Arévalo Hernández Telma Arely
19. las enzimas que requieren de cofactores generalmente no se activan hasta que
estos se unen, el cofactor puede ser un ion metálico o bien una molécula
orgánica, llamada coenzima.
En exceso de cofactores, la velocidad no incrementa ya que todos los sitios
activos tienen el cofactor requerido.
E) Presencia de cofactores.
Arana Landaverde Walter Stanley
Arévalo Hernández Telma Arely
20. 7. ¿Qué son isoenzimas?, ¿cuál es la diferencia entre la
amilasa salival y la pancreática?
Tambien llamadas isozimas son enzimas que catalizan la misma reacción.
Sin embargo, no tienen necesariamente las mismas propiedades físicas
debido a diferencias genéticamente determinadas en la secuencia de
aminoácidos.
Calderón López Libni Samai
Canales Pérez Maickol Stevens
21. ¿Cuál es la diferencia entre la amilasa salival y la pancreática?
AMILASA PANCREÁTICA AMILASA SALIVAL
• Su acción inicia en el duodeno
intestinal.
• Es secretada junto a bicarbonato para
neutralizar el acido del estomago.
• Rompe los enlaces de las cadenas
rectas del almidón para producir el
disacárido maltosa y el trisacárido
maltotriosa.
• Separa aleatoriamente los enlaces
α(1-4) glicosídicos de la amilosa
para producir dextrina, maltosa, o
maltotriosa.
• Actúa brevemente sobre el almidón
y el glucógeno.
• Hidroliza al azar los enlaces alpha 1-
4.
• La amilopectina y glucógeno
ramificados da productos:
oligosacáridos ramificados y no
ramificados cortos (dextrinas).
• Su reacción se detiene al llegar al
jugo gástrico.
Calderón López Libni Samai
Canales Pérez Maickol Stevens
22. 8. Explicar porqué en enfermedades como la pancreatitis y el
infarto al miocardio se elevan en sangre en ciertas enzima y como
es la relación entre daño celular y la actividad de enzimas en
plasma.
En el caso de la pancreatitis ocurre una elevación de
lipasa pancreática y amilasa, estos elevados niveles de
estas enzimas en la sangre son el resultado de su escape
de las células exocrinas pancreáticas inflamadas hacia
las venas circundantes.
Mientras que, en un infarto al miocardio, normalmente
se detectan niveles bajos de estas proteínas y enzimas
(como la creatina cinasa) en la sangre, pero si se
lesiona el músculo cardíaco, debido a un ataque
cardíaco, las proteínas y enzimas se filtran de las
células del músculo cardíaco dañadas y sus niveles en
el torrente sanguíneo aumentan
Ardón Martínez Felix Francisco
Bautista Escobar Pamela Esmeralda
23. El nivel de actividad de enzimas especificas en el
plasma con frecuencia se correlaciona con el alcance
del daño tisular. En consecuencia, determinar el
grado de elevación de la actividad de una enzima
particular en el plasma con frecuencia resulta útil en
la evaluación del pronóstico del paciente.
Ardón Martínez Felix Francisco
Bautista Escobar Pamela Esmeralda
25. Objetivo 9:
¿En que consiste inhibir una enzima?
Consiste en la unión de un inhibidor a la enzima para impedir su
actividad.
Tipos de inhibidores
Inhibidores reversibles: Se unen débilmente a la enzima y al abandonarla, esta puede seguir
catalizando. Se clasifican en:
• Inhibidores reversibles competitivos
• Inhibidores reversibles no competitivos
Inhibidores irreversibles: Se unen permanentemente a la enzima para regular su actividad.
Genesi Alexa Zuniga Hernández
Allyson Raquel Guzmán Soriano
26. Inhibición: Es cuando un inhibidor impide que alguna, o algunas,
enzimas catalicen. Estos son específicos, pueden inhibir a un grupo de
enzimas, pero no tener ninguna actividad con otras enzimas.
Desnaturalización: Es el despliegue o la ruptura de una proteína,
modificando su estructura tridimensional estándar.
Se desnaturalizan por acción química, calor o agitación, lo que hace
que una proteína se despliegue o que sus cadenas de polipéptidos se
desordenen, lo que suele dejar a las moléculas no funcionales.
Diferencia entre inhibición y desnaturalización
Genesi Alexa Zuniga Hernández
Allyson Raquel Guzmán Soriano
27. Son catalizadores biológicos que presentan
características que le confieren papeles
reguladores del metabolismo. Existen tipos:
Enzimas alostéricas.
Modificación covalente.
Las enzimas reguladoras suelen estar formadas
por varias subunidades y en algunos casos el
sitio o sitios reguladores y el sitio activo, se
encuentran en subunidades diferentes.
Objetivo 10. Definir que son enzimas reguladoras y
señalar sus principales características
Paola Michelle López Ramírez
28. Características principales.
Interacción Proteina-Proteina.
Presentan cooperatividad.
Síntesis de enzima.
Inhibición reversible.
Concentración de sustrato.
Interacción proteína-proteína.
Rompimiento de Zimógenos
29. No sufre autolisis porque el
páncreas sintetiza
proenzimas inactivas es
decir que se crean dentro
del páncreas y no permite
que puedan degradar nada y
se vuelven activas hasta
que son secretadas y
comienzan su actividad
catalítica.
OBJETIVO 11:
Analizar porque el páncreas no sufre autolisis por las
enzimas que produce.
Katherinne Stepannie López Martínez
Daysi Gabriela Granados Quijano
30. Objetivo 12. Explicar la importancia de las isoenzimas en el diagnostico clínico,
ejemplificando con la creatincinasa (CK) Y lactato deshidrogenasa (LDH) en la
identifación de un paciente con un infarto al miocardio
Es común que los distintos órganos contengan proporciones características
de diferentes isoenzimas. El patrón de isoenzimas encontrado en el plasma
puede, por tanto, servir como medio para identificar el sitio del daño
tisular.
La prueba de isoenzimas de la LDH se usa para averiguar la ubicación, el
tipo y la gravedad del daño en un tejido . Sirve para detectar muchos
problemas médicos, como: Un ataque cardíaco reciente.
Kathya Guisela Loza Torres
Judá Leví López Valladares
31. Creatina quinasa (CK)
Valores normales:
Hombres: 38-174 unidades/L
Mujeres: 96-140 unidades/L
Niveles altos podría significar inflamación del miocardio o
que está teniendo o ha tenido un ataque al corazón. La CK-
MB aumenta en sangre entre 3 y 6 horas después de que
aparezca el dolor torácico.
La lactato deshidrogenasa
El valor promedio normal en adultos es de 50 - 150 U/L (0.82 - 2.66 μkat/L).
La actividad de LDH total constituye un elemento importante de diagnóstico. La
misma comienza a elevarse 12-24 horas después de producido el infarto; alcanza
un pico entre las 48-72 horas y permanece elevada desde el 7° al 10° dia.
Kathya Guisela Loza Torres
Judá Leví López Valladares
32. Se indicó que se hicieran
estas pruebas porque, a
través del análisis en sangre
se puede detectar niveles
elevados de enzimas
pancreáticas y enzimas
hepáticas.
Esto nos sirve para poder
diagnosticar una pancreatitis
según los datos resultantes
al compararlos con los
valores normales.
Objetivo 13: Analizar porque el médico indicó la cuantificacion de
transaminasas, lactato deshidrogenasa, lipasa y birrubina total al paciente
del caso clínico y explicar comparando con los valores normales de dichas
pruebas bioquímica de laboratorio.
Alejandra Nicoll Guerra Pérez
Norma Lorena López Majano
34. Objetivo 14
Explicar porque hay personas que no toleran la leche y cuáles
son los síntomas que padecen dichos pacientes.
La causa de la intolerancia a la leche,
es la incapacidad del intestino delgado
para digerir la enzima lactasa y
transformarla en sus constituyentes,
los cuales son glucosa y galactosa.
Flores Chiquillo Marielos Maisie
35. Signos y síntomas
- Dolor y distensión abdominal
- Flatulencia
- Nauseas
- Vomitos
- Diarrea
- Estreñimiento
Al presentar dicha deficiencia, la lactosa de los alimentos que se consumen se
desplaza hasta el colon en lugar de procesarse y absorberse. En el colon, las
bacterias comunes interactúan con la lactosa no digerida, lo que provoca la
presencia de los siguientes signos y síntomas:
Flores Chiquillo Marielos Maisie
36. Objetivo 15
Explicar porque la fibra que se encuentra en los alimentos,
es necesaria consumirla a diario y a qué se debe que no
aporta energía al organismo.
Es necesario consumir fibra a diario porque ayuda a
mantener la salud intestinal, previene ciertas enfermedades
y le brinda beneficios a nuestro cuerpo.
• Proporciona volumen
• La fibra soluble reduce los niveles de colesterol LDL.
• Reducen el riesgo de estreñimiento, hemorroides y
diverticulosis.
• Ablanda y mejora la expulsión de las heces.
La fibra no aporta energía porque es resistente a la digestión y absorción
por las enzimas digestivas en el intestino delgado, así que no forman
calorías que son las unidades de energía del cuerpo humano.
Flores Chiquillo Marjorie Michelle
Gómez Vides Claudia Raquel
37. El páncreas es un órgano retroperitoneal, el cual es alargado (15cm aprox.) y angosto.
Consta de cinco partes y un sistema interno de conductos.
Partes:
1. Cabeza
2. Proceso unciforme
3. Cuello
4. Cuerpo
5. Cola
Sistema interno de conductos:
- Conducto pancreático principal
- Conducto accesorio
Objetivo 16
¿Cuáles son los componentes anatómicos del Páncreas?
Flores Fernandez Susana Gabriela
Gómez Ramos Celeste Guadalupe
38. Objetivo 17
¿Cual es la función del páncreas endocrino y exocrino?
Endocrino
Produce sustancias
químicas las cuales
regulan la glucosa en
sangre
Exocrino
Produce enzimas que
ayudan a digerir los
alimentos
Flores Hernández Andrea Giselle
Gonzales Hernández Carlos Eduardo
39. - Cálculos biliares: cuando los cálculos pasan
y se atascan en un conducto biliar causan
inflamación del páncreas
- Alcoholismo y tabaquismo: por la ingesta
excesiva de estos, el páncreas llega a perder
tanto su función exocrina como endocrina.
- Trastornos genéticos del páncreas:
enfermedad autosómica dominante
caracterizada clínicamente por múltiples
episodios recurrentes de pancreatitis aguda
- Fármacos: pueden ocasionar daños
estructurales, puede producir una reacción
inmunomediada por toxicidad directa o a través
de metabolitos tóxicos
Objetivo 18
¿Qué factores causan pancreatitis y como?
García Cornejo Karla Abigail
Gonzales Landaverde Fernando Ignacio
40. GRUPO MEDICAMENTO
Inhibidores de la enzima convertidora de la
angiotensina
• Enalapril
• Captopril
• Lisinopril
Antagonistas del receptor de la angiotensina II • Irbesartan
• Losartan
• Valsartan
Diuréticos • Furosemida
Antivirales • Didanosina
• Efavirenz
Antibioticos • Sulfametoxazol
• Trimetoprim
• Amoxicilina
• Azitromicina
• Ceftriaxona
• Levofloxacino
• Metronidazol
Antiinflamatorios sin esteroides • ketoprofeno
Analgesicos Paracetamol
Flores
Chiquillo
Marielos
Maisie
