Cátedra de Análisis Clínico Facultad de Cs. Veterinarias y Ambientales- UJAM Mendoza, Argentina- 2017 Novillo Rocío Victoria

1. Análisis Clínico
Facultad de Cs. Veterinarias y Ambientales
UJAM, Mendoza, Argentina
Novillo Rocío Victoria
6° Teórico:ENZIMOLOGÍA
ENZIMAS
 ¿Qué son?
En primer lugar, proteínas, con función de catalizador biológico o agente
capaz de acelerar o disminuir la velocidad de la reacción ya que otra manera
seria muy violenta o no se produciría. El catalizador se combina con los
reactivos pero una vez finalizada la reacción se recupera totalmente, es decir
que no se alteran o desgasta en el proceso, ni forma parte del producto final.
RECORDAR:
Con respecto a la cinética, tanto a las reacciones exergónicas como a las
endergónicas, es necesario suministrarle energía a los reactivos para que la
reacción se ponga en marcha, esta energía se denomina energía de
activación. Las enzimas tienen la capacidad de disminuir esta energía y así
aceleran la reacción. La velocidad de una reacción química es proporcional al
número de moléculas por unidad de tiempo con energía suficiente para
alcanzar el estado de transición. Este estado de transición posee una energía
superior a la de los reactivos y a la de los productos constituyendo entre ellos
una barrera energética que debe superarse para que la reacción tenga lugar.
En este estado de transición los enlaces se reacomodan para generar una
nueva agrupación de átomos y enlaces que darán los productos. La diferencia
entre la energía de los reactivos y la del estado de transición recibe el nombre
de energía libre de activación.
Entonces ¿Cómo se vence o supera esta barrera energética que constituye la
energía de activación?, esto se logra utilizando un catalizador, sustancia que
se combina de un modo transitorio con los reaccionantes de manera que éstos
alcanzan un estado de transición de menor energía de activación; cuando se
forman los productos se regenera el catalizador libre. Así, un catalizador es una
sustancia que, sin consumirse en el proceso, aumenta la velocidad de una
reacción química rebajando la barrera de energía de activación.

2.  ¿Qué se mide en el análisis clínico de enzimas?
Se mide la actividad enzimática, NO SU CONCENTRACIÓN.
 Composición de la molécula:
Son moléculas de naturaleza proteica, de función catalizadora específica: cada
enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único
sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada
por un enzima:
 La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.
 El sustrato se une a una región concreta de la enzima, llamada centro
activo o sitio activo, el cual siempre es el mismo. El sustrato o ligando
y la enzima interactúan mediante un acoplamiento espacial (las
superficies moleculares de ambos tienen formas complementarias) y
químico (grupos funcionales complementarios del enzima y el (los)
sustrato(s) establecen diferentes tipos de interacciones débiles entre
sí). Tanto la actividad catalítica como el elevado grado de especificidad
química que presentan los enzimas residen en esta interacción
específica entre el enzima y su sustrato.
El centro activo comprende (1) un sitio de unión formado por los
aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio
catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el
mecanismo de la reacción.
 Aminoácidos catalíticos: Son uno o más aminoácidos cuyas
cadenas laterales R poseen unas peculiaridades químicas tales
que los facultan para desarrollar una función catalítica.
Constituyen el verdadero centro catalítico del enzima.
 Aminoácidos de unión: Son una serie de aminoácidos cuyas
cadenas laterales R poseen grupos funcionales que pueden
establecer interacciones débiles (puentes de hidrógeno,
interacciones iónicas, etc.) con grupos funcionales
complementarios de la molécula de sustrato. Su función consiste
en fijar la molécula de sustrato al centro activo en la posición
adecuada para que los aminoácidos catalíticos puedan actuar.

3. En cuanto al resto de los aminoácidos de la cadena polipeptídica
de la enzima, los que no forman parte del centro activo, podría
pensarse en principio que no desempeñan ninguna función, pero
esto no es cierto; tienen la importante misión de mantener la
conformación tridimensional catalíticamente activa del enzima;
sin ella no existiría centro activo y el enzima no podría
interactuar con su sustrato.
En la actualidad se considera que, con la excepción de un reducido grupo de
moléculas de RNA con propiedades catalíticas, los enzimas son proteínas, y
como tales, exhiben todas las propiedades inherentes a este grupo de
biomoléculas. Los pesos moleculares de las proteínas enzimáticas oscilan
desde unos 12.000 daltons hasta más de un millón.
En muchos casos, las cadenas polipeptídicas de la
proteína enzimática son suficientes para que ésta
desarrolle su actividad catalítica. En otros, se hace
necesaria la participación de un compuesto químico
adicional, de naturaleza no proteica, denominado
cofactor (por ej. un metal) o coenzima, esta
porción es relativamente pequeña y termoestable,
orgánica o inorgánica, y experimenta los cambios
que sufren los sustratos. Puede ser de estructura
nucleotídica, provenir de vitaminas hidrosolubles
del grupo B, o ser un metal como por ej.: Mg, Ca,
Fe o Cu.
Por otro lado la apoenzima, es la porción proteica
de la holoenzima, termolábil y no dializable.
ENZIMA TOTAL: apoenzima+ coenzima o
cofactor= HOLOENZIMA(A esta se une el
sustrato).
 Tipos o clasificación de las enzimas:
Pueden designarse agregando el sufijo asa al sustrato sobre el que actúan ej:
amilasa actúa sobre el almidón.
También tienen una nomenclatura especial de la unión internacional de
bioquímica con clases y subclases designándoles un número.
1. Oxidorreductasas: catalizan reacciones redox, por ej.: Lactato + NAD=
Piruvato + NADH. La enzima que intervino fue la
lactatodeshidrogenasa. Estas enzimas generalmente utilizan coenzimas
como dadoras o aceptoras de H+.
2. Transferasas:Catalizan la transferencia de grupos de átomos. Por ej.:
Transaminasas aspartato + αcetoglutarato= oxalacetato + glutamato. La
enzima es la aspartato amino transferasa (ASAT O AST) antes
llamada también GOT (glutámico oxoloacético transaminasa).

4. Se encuentra en este grupo también la alanina amino transferasa
(ALAT O ALT), antes llamada también GPT (glutámico pirúvico
transaminasa).
3. Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrolisis. Por ej.: la αamilasa
salival.
4. Liasas: Catalizan la ruptura de un sustrato por un proceso distinto a la
hidrolisis. Por ej.: Fructosa 1-6 difosfato= gliceraldehído 3 fosfato +
fosfato de dihidroxiacetona. La enzima es la aldolasa.
5. Isomerasas: Catalizan el intercambio de dos isómeros: ópticos, de
posición, geométricos, etc. Por ej.: fosfato de dihidroxiacetona=
gliceraldehído 3P. La enzima se llama triosa fosfato isomerasa.
6. Ligasas o sintetasas: Catalizan la unión de dos compuestos para
formar uno más complejo. Por ej.: Glutamato + amonio + ATP=
Glutamina + ADP + Pi. La enzima es la glutamina sintetasa.
ENZIMAS DE DERRAME
Son aquellas enzimas que ante una injuria a nivel hepático se liberan al plasma
sanguíneo. Encontramos como las principales a:
 ALT o alanina amino transferasa: presente principalmente en el citosol de los
hepatocitos. Es rica en los tejidos hepáticos, encontrándose una gran elevación
de la actividad sérica, en las enfermedades que producen destrucción hepática.
 AST o aspartato amino transferasa: presente en la mitocondria y en el
citoplasma de las células (bilocular). El tejido más rico en esta enzima es el
cardiaco, seguido por el hígado, musculo esquelético, riñón, cerebro y pulmón.
Generalmente altos niveles séricos son índice de lesión profunda, por la
localización de esta enzima en la célula.
Valores de referencia en caninos y felinos para AST y ALT: de 10 a 60 UI/L
Valores de referencia en bovino para:
 AST: 78-132 UI/L
 ALT: 14-38 UI/L
Valores de referencia en equinos para:
 AST: 160- 412 UI/L
 ALT: -
Ambas enzimas tienen baja especificidad por los tejidos, encontrándose en
todos los tejidos e incluso en los GR, de modo que un aumento de ellas en
plasma no determina que el daño sea hepático, por lo que se debe relacionar
siempre los valores obtenidos con otros datos y la signología clínica.
En estos casos también se puede investigar de cuál isoenzima (proteínas
distintas, dotadas de la misma actividad enzimática; presentes en distintos
tejidos, e incluso en distintos sitios de una misma célula) se trata, es decir
investigar el origen o el lugar afectado. Por ej.: la aspartato amino transferasa o
AST, con sus distintas localizaciones intracelulares, donde la presencia en
plasma de las dos isoenzimas, indica daño grave, por necrosis celular.

5. En caninos y felinos son útiles para realizar una aproximación al diagnóstico
por daño hepático, por cualquier daño a la célula o su membrana celular,
teniendo en cuenta lo mencionado anteriormente. También tienen importante
valor pronóstico si por ej. se mantiene el incremento de la actividad enzimática
durante algún tiempo.
Recordar que en primer lugar se eleva la ALT, ya que por un daño superficial a
la célula, será la primera en “derramarse”. Ante un daño más profundo
(llegando a nivel mitocondrial además del citosol), se libera la AST.
En equinos y bovinos no son de mucha utilidad, ya que no poseen tanta
expresión de las enzimas en la célula.
VIDA MEDIA
La vida media de una sustancia indica el punto en que se ha “consumido o
gastado” la mitad de ésta, y comienza por lo tanto a disminuir su concentración
plasmática, desde esa otra mitad del total de la sustancia que queda.
Hace referencia al tiempo que tarda la concentración plasmática de la
sustancia en reducirse a la mitad de sus niveles iniciales.
Enzima Canino Felino
ALT 61 hs 3,5 hs
AST 12 hs 1,5 hs
RECORDAR: Cofactor de estas enzimas, la coenzima piridoxal fosfato,
derivado de la piridoxina o vitamina B6, que actúa como aceptor y
transportador transitorio del grupo amino. La fosfatasa alcalina o FAL es la que
se encarga de realizar la modificación a la vitamina B6 en el hígado y formar su
derivado piridoxal fosfato.
FUNCIONES DE LAS ENZIMAS NOMBRADAS
 ALAT O ALT: Es responsable de la reacción reversible, donde se
conjuga la alanina y el
αcetoglutarato para formar luego
piruvato y glutamato. La alanina,
actúa como un importante
aminoácido portador de grupo
amino (NH2), transportada por la
enzima ALT. En el tejido muscular
por ejemplo estos grupos amino
son transferidos desde distintos
AA al αcetoglutarato para generar
glutamato y de este piruvato. Se
forma alanina que pasa al torrente
sanguíneo, y es captada por los
tejidos, fundamentalmente el
hígado donde se transamina

6. nuevamente y regenera glutamato y piruvato.
 ASAT O AST: Cataliza la reacción reversible de conjugación del
aspartato y el αcetoglutarato para formar oxaloacetato y glutamato. Esta
reacción es muy importante en el hígado. En la reacción inversa el
oxaloacetato actúa como aceptor del grupo amino cedido por el
glutamato, el AA resultante, el aspartato, actúa como donante de
nitrógeno para la formación de urea en el hígado.
MÉTODO CINÉTICO
Se basa en la reacción de las enzimas ALAT o ALT y ASAT o AST. Los
resultados se miden en unidades internacionales por litro UI/L. Ésta
indica la cantidad de enzima necesaria para transformar un mmol de
cierto sustrato en producto, por unidad de tiempo (minuto).
También se utiliza el catal/minuto, que corresponde a la cantidad de
sustrato que cataliza la enzima por minuto. Esta unidad no es muy
utilizada.
MARCADORES DE COLESTASIS
Colestasis: detención, enlentecimiento o estancamiento del flujo biliar
hacia el duodeno.
Las enzimas implicadas en esto, pueden aumentar por restricción del
flujo biliar realmente, o por inducción farmacológica, por ej., por acción
de corticoesteroides tanto endógenos como exógenos, con fenobarbital,
etc.
 FAL o Fosfatasa Alcalina: Es una hidrolasa con muy poca
especificidad de sustrato. Se encuentra presente en casi todos
los tejidos del cuerpo, presentando en cada uno una isoenzima.
La funcionalidad de cada una de estas varía según el sitio donde
esté actuando. Está presente principalmente en el epitelio
intestinal, tejido óseo, hepático, renal y placentario. Las 5

7. isoenzimas se diferencian por su estructura molecular,
propiedades fisicoquímicas, antigénicas y catalíticas.
Su localización es a nivel de membrana celular. Es importante
siempre tener en cuenta que la FAL, aumenta en todos los
tejidos de rápido crecimiento, ya sean fisiológicos (por ej. FAL
ósea en un cachorro), o patológicos (la misma FAL ósea en un
geronte, puede estar indicando el desarrollo de un
osteosarcoma por ej).
Valores en caninos: hasta 300 UI/L, algunos laboratorios
dicen hasta 200 UI/L
Valores en felinos: hasta 70 UI/L
Valores en bovino:-
Valores en equinos: 143-395 UI/L
RECORDAR: Se utilizan en caninos la inducida por
corticoesteroides, la hepática y la ósea, para su determinación
por análisis clínico, ya que tienen una mayor vida media.
También es siempre importante tener presente que pueden
variar en su actividad enzimática, en los distintos estados
fisiológicos (por ej. placentaria aumentada en la gestación) o
patológicos de animal como ya se nombró, y también según la
edad del animal.
TENER EN CUENTA:
Aumentos de la FAL en suero/plasma:
 Hallazgo frecuente en caninos muy enfermos
 En enfermedades óseas está aumentada 2-3 veces su
valor de referencia
 En enfermedades hepatobiliares: se produce
fundamentalmente por una inducción de la síntesis por
colestasis intra o extra hepática. No necesariamente se
acompaña de aumento de la concentración de bilirrubina.
En el felino con hepatopatía las concentraciones son
menores que en el canino. En esta especie la FAL es
menos sensible pero más especifica que en el canino
para detectar enfermedad hepatobiliar.
 Otras causas en el canino: administración de
corticoesteroides (recordar que en el hígado se sintetizan
la fracción de FAL hepática, y la fracción inducida por
medicamentos), o administración de anticonvulsivantes
como el fenobarbital.
 GGT o Gama Glutamil Transpeptidasa: Enzima presente en la
membrana celular de muchos tejidos, siendo más abundante en
hígado, vías biliares y páncreas, pero también presente en bazo,
corazón y cerebro. Actúa transfiriendo grupos gama-glutamil
desde el glutatión a un aceptor que puede ser un AA o una
molécula de agua (para la formación de glutamato).
Al ser una enzima, que al igual que la FAL, se eleva frente a
obstrucciones o estancamientos del flujo biliar (colestasis) y

8. otras enfermedades hepáticas, se suele utilizar mucho para
otorgarle especificidad (origen hepático) a las elevaciones
de la fosfatasa alcalina. Generalmente cuando solo esta
elevada la FAL, y no la GGT, la lesión probablemente sea de
tipo óseo.
Además para conocer si la lesión es realmente de origen
hepático suele solicitarse junto con otras mediciones como: ALT,
AST y bilirrubina.
Se debe tener en cuenta también que el consumo excesivo de
alcohol puede elevar la GGT y el aumento puede permanecer 3-
4 semanas luego de la ingesta. También se ha comprobado que
el consumo de ciertos medicamentos, como anticonvulsivantes
pueden generar un aumento de la enzima sin daño hepático.
Valores en canino: Hasta 12 UI/L
Valores en felino: Hasta 10 UI/L
Valores en bovino: 10-25 UI/L
Valores en equino: 6-32 UI/L
RECORDAR:
 Enzima de alta distribución orgánica tanto en felino como
en canino.
 La GGT en sangre, es la proveniente del hígado.
 Aumento de la actividad en suero/plasma:
 Enfermedades hepatobiliares: como la FAL, la
GGT aumenta sobre todo por inducción de la
síntesis hepática por la colestasis, intra o extra
hepática.
 Canino: la GGT no es tan sensible como la FAL
en esta especie, pero sí más específica.
 Felino: los aumentos de GGT en enfermedades
hepatobiliares son generalmente mayores que los
de la FAL, excepto en la lipidosis hepática
idiopática.
 Otras causas: puede haber un aumento de la
síntesis hepática de la GGT en perro con la
administración de los mismos medicamentos ya
nombrados.
 CPK o Creatinina fosfoquinasa: Enzima presente en el tejido
muscular estriado, no presenta isoenzima hepática. Su
localización es citoplasmática. Generalmente aumenta por
enfermedades musculares degenerativas o por necrosis
muscular. Por ej: en la mioglobinuira paralitica equina.
 En equinos se eleva con problemas musculares con la
AST. Solo se eleva con daño muscular, por lo tanto
cuando esta injuria está presente se elevan ambas (CPK
y AST).

9.  También pueden estar elevadas ambas, por causas
independientes.
 En caninos puede estar elevada también en
enfermedades con daño muscular, algunas parasitosis
como por Toxoplasma ssp., por convulsiones, etc.
 La medición de su actividad es muy usada en carreras
de endurance (carreras de resistencia) en equinos
 La CPK puede aumentar en infartos de miocardio.
 Enfermedad del día lunes:
El Síndrome de Rabdomiólisis Equina (ERS) se ha
usado para reunir un gran número de condiciones,
incluyendo la azoturia, la “enfermedad del lunes por la
mañana”, la rabdomiólisis por agotamiento, etc.
El ERS afecta a las fibras musculares de tipo II (fibras de
contracción rápida) y suele ser recurrente, aunque con
intervalos variables entre episodios y con una severidad
de signos clínicos también variable.
El carácter recurrente de esta enfermedad sugiere que el
origen se deba a un defecto en la contracción muscular
de carácter hereditario y que consiste en una regulación
anormal de la contracción muscular y de la regulación del
calcio intracelular.
Tradicionalmente este síndrome ha sido descrito en
animales que volvían a trabajar después de un periodo
de descanso en el que su ración de alimento no había
sido disminuida, pero ahora se describe en animales que
se ejercitan regularmente.
Valores de referencia:
Canino y Felino: Hasta 150 UI/L
Bovino: 8-13 UI/L
Equino: 60-330 UI/L
CONCEPTOS IMPORTANTES
 En enzimología hay dos factores importantes a tener
en cuenta para sacar conclusiones clínico patológicas
más acertadas: VIDA MEDIA y LOCALIZACIÓN DE
LA ENZIMA.
 Se trabaja con mediciones seriadas de la actividad
enzimática en el tiempo, ya que nos permite ver
cómo va evolucionando dicha actividad. Una
determinación aislada no nos proporciona mucha
información.

10.  Recordar que la actividad enzimática tiene un pico
máximo de elevación, luego se mantiene en una
meseta y comienza a disminuir. Esto es importante
tenerlo en cuenta desde el punto de vista clínico.
Días en que se efectuó la toma de muestra de sangre
para la medición de la actividad enzimática.
 Es importante recordar que no podemos quedarnos
solo con el valor obtenido en la 1° estrella por
ejemplo, ya que el mismo valor puede ser obtenido en
la segunda toma de muestra, en el día tres (2°
estrella); ya que se desconoce si se trata de la fase
aguda o el comienzo de la enfermedad, o ya del
descenso de la actividad enzimática porque por ej.
desaparece la injuria.
 La medición de la actividad enzimática tiene mucha
mayor sensibilidad que por ej, una ecografía
hepática, donde tal vez lo único que se observa es
una congestión del órgano
 En las insuficiencias hepáticas con cirrosis
(fibrosis del hígado), la actividad enzimática es casi
nula. Pueden estar normales o disminuidas AST y
ALT, pero aumentada FAL, ya que por la misma
colestasis que genera la compresión del tejido fibroso
sobre los conductos biliares, se libera esta enzima, se
acumula con la misma bilis y generan un cuadro
ictérico. Además las enzimas disminuyen, y lo hacen
ya que dejan de producirse, porque los hepatocitos
son reemplazados por tejido conectivo.
0%
20%
40%
60%
80%
100%
Serie 3
Día 1 Día 2 Día 3

11.  Recordar que para encontrar cualquiera de estas
enzimas en sangre (elevadas), sí o sí debe haber
daño celular o lisis de las células.
 Para considerar si los aumentos de la actividad
enzimática son leves o moderados, hay que tener en
cuenta cuántas veces está aumentado el valor
máximo de la actividad de la enzima determinada.
 Curva de calibración: Como la reacción que
catalizan las transaminasas no cumplen la Ley de
Beer (la cual dice que la absorbancia de una
sustancia es directamente proporcional a su
concentración y se grafica con una relación lineal),
debe emplearse siempre la curva de calibración para
los cálculos. Si los valores superan el rango útil de la
curva (por ej, una absorbancia mayor a 0,110 para
AST), debe repetirse la determinación con una
muestra diluida. Es decir que a cierto nivel la actividad
enzimática es tan grande, que debo diluir la muestra,
y luego al obtener un valor, multiplicarlo por la dilución
realizada.
CASOS CLÍNICOS
CASO 1:
 Especie: canino
 Sexo: macho
 Edad: 6 meses
 Raza: Boxer
 Signos clínicos: Anorexia, conducta agresiva, vómitos, diarrea, no
está vacunado, elimina espuma por boca, signos nerviosos,
deshidratado, sialorrea, T° elevada, materia fecal con estrías de
sangre.
Tiempo de evolución del cuadro clínico: 4 días. Luego de la toma
de muestra en este 4° día, muere, lo que nos indica que es un
cuadro agudo o subagudo.
 ALT: 390 UI/L (aumentada más de 6 veces su valor máximo)
 AST: 20 UI/L

12.  Recordar que en un cuadro agudo es afectado el parénquima y
también las vías biliares, donde 1° aumentará la FAL y luego la
GGT.
 También es importante siempre recordar que la ALT es la
primera en aumentar en una enfermedad aguda. La muestra se
tomó a 3 días del comienzo del cuadro, y la vida media de la
ALT es de alrededor 3 días, por lo que me da indicios de que se
trata de un cuadro agudo.
 Se realizó inmunofluorescencia para descartar si se trataba de
rabia y dio negativo.
 Conclusión y diagnóstico clínico: Al fallar el normal
funcionamiento del hígado, y por lo tanto la producción y
actividad normal de estas enzimas, se generan signos
neurológicos, por la azotemia fundamentalmente, generando
una encefalopatía hepática, donde en la necropsia, por
microscopía se comprobó que la etiología fue Adenovirus
canino, al observarse los característicos cuerpos de inclusión.
RECORDAR: La medición de la actividad enzimática sirve solo
para verificar el daño estructural, NO funcional. Para éste
último se puede pedir: urea, síntesis de glucógeno, albumina,
glucolisis, etc. También factores de coagulación producidos en
el hígado, los más usados son protrombina y tromboplastina.
CASO 2:
 Especie: canino
 Sexo: macho
 Edad: 5 años
 Raza: Doberman
 Signos clínicos y duración: Notado por los propietarios desde
hace alrededor de 15 días. Hay aumento del volumen del
A nivel mitocondrial:
AST principalmente y
tambiénALT
Lesiónenmembrana:transitoriayreversible
generalmente.Laslesiones enlaprofundidadde lacélula
puedenono serreversiblessegúnladuración.
Recordarque a nivel membranase encuentralaGGT y FAL.
A nivel citoplasmático:ALT
principalmente ytambiénAST
Vías biliares:FALyGGT se liberanen
colestasis.

13. abdomen, mucosas pálidas, caquexia, T° normal, anorexia,
anemia.
 Hematología: Eosinófilos y Basófilos elevados
 Proteínas totales: 2,4 g/dl (bajas), lo normal es de 5,3 a 7,8
g/dl.
 Albúmina: 1,2 g/dl, muy baja, donde el valor mínimo de esta es
2g/dl. Esta modificación de la presión oncótica, genera una
difusión de líquido fuera de los vasos sanguíneos provocando
por ej, edema y ascitis.
 Densidad del líquido obtenido por punción: 1006 (trasudado).
 ALT: 236 UI/L
 FAL: 140 UI/L
 Hay disminución de la funcionalidad hepática por disminución
de la albúmina y proteínas totales.
 Urea también debería estar muy baja
 Conclusión y diagnóstico clínico: Se trata de una
hepatopatía crónica con disminución de las proteínas. Algo
importante a tener en cuenta es que para llegar a la
hipoalbuminuria, debe ser un cuadro mucho más crónico, lleva
seguramente más tiempo del que señalan los propietarios. El
paciente se encuentra en la fase terminal, ya que la albúmina
es lo último en dejar de producirse por el hígado, en
cambio la urea es uno de los primeros metabolitos en dejar de
producir. Por el aumento del amoníaco circulante, se pueden
dar signos neurológicos.
 Siempre es importante recordar que los animales,
principalmente los perros, pueden permanecer en equilibrio
durante mucho tiempo, sin producirse la muerte del animal.
Por último recordar: que la enzimología abarca todos los órganos del cuerpo. Por ej.
la CPK se utiliza como marcador de infarto de miocardio. La GGT se usa como
marcador temprano de enfermedad renal, ya que está presente en el túbulo renal
proximal al igual que la FAL renal. FAL como marcador de osteosarcoma, de
hiperadrenocortisismo.