3. Con la excepción de un pequeño grupo de moléculas de ARN catalítico , todas las enzimas son proteínas. Su actividad catalítica depende de la integridad de la conformación de la proteína nativa. Si una enzima está desnaturalizada o se disocia en sus subunidades, la actividad catalítica usualmente se pierde. Si una enzima se rompe en sus componentes aminoacídicos, su actividad catalítica es siempre destruido. Entonces, la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las enzimas son esenciales para su actividad catalítica.
4. Dos sorprendentes propiedades de las enzimas las capacitan para que puedan funcionar como catalizadores bajo las condiciones presentes en las células: su enorme poder catalítico y su alto grado de especificidad . El inmenso poder catalítico provoca que las reacciones catalizadas enzimáticamente sean 10 6 -10 12 veces mayor que a las reacciones no catalizadas.
5. Alrededor de 3700 diferentes tipos de enzimas, cada una de las cuales cataliza una reacción química o un set de reacciones estrechamente relacionados, han sido clasificados en la base de datos de la enzima. Ciertas enzimas se encuentran en la mayoría de las células , ya que catalizan la síntesis de productos celulares comunes (por ejemplo, proteínas, ácidos nucleicos, y fosfolípidos) o participar en la producción de energía por la conversión de la glucosa y el oxígeno en dióxido de carbono y agua. Otros enzimas están presentes sólo en un tipo particular de células , ya que catalizar reacciones químicas exclusivas de ese tipo de células (por ejemplo, las enzimas que convierten tirosina en dopamina , un neurotransmisor, en las células nerviosas). Aunque la mayoría de las enzimas se encuentran dentro de las células, y algunos son secretados y funcionan en sitios extracelulares como la sangre, el lumen del tubo digestivo, o incluso fuera del organismo.
6.
7. Algunas enzimas estan constituidas solo por un polipeptido, otras necesitan un cofactor que es un componente quimico no proteico adicional. Cofactor: ion inorganico (Fe 2+ , Mn 2+ , Zn 2+ ). Cofactor: molecula organica ( coenzima ). Enzima= cofactor+cadena polipeptidica (apoenzima) = HOLOENZIMA
8.
9. Reacciones catalizadas por enzimas. Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis Maltasa : cataliza la hidrólisis de la maltosa ATP glucosa fosfotransferasa
10. Las enzimas presentan un sitio activo o catalítico donde se une especificamente el sustrato, de modo que se facilita la reaccion quimica.
11. Modelos de interacción Enzima-Sustrato. Modelo llave-cerradura Configuracion espacial de la enzima y el sustrato son complementarios Modelo encaje inducido Las enzimas requieren de una temperatura y pH optimo para su actividad.
12. Las enzimas pueden ser inhibidas por distintas sustancias químicas que pueden actuar de forma reversible e irreversible. (a) Inhibidor competitivo , compite con el sustrato por la unión con el sitio activo. Esta inhibición puede anularse aumentando la concentración de sustrato.
13. (b). Inhibidor no competitivo , se une en un sitio diferente del lugar de union al sustrato provocando un cambio conformacional en el sitio activo ( inhibicion alosterica ). Su efecto inhibidor no se revierte al aumentar la concentración de sustrato:
![[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],ENZIMAS.](data:image/gif;base64,R0lGODlhAQABAIAAAAAAAP///yH5BAEAAAAALAAAAAABAAEAAAIBRAA7)