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PROTEÍNAS
Grupo 2
Biomoléculas
Grandes y complejas
INTRODUCCION
Baca
Contreras
Baldarrago
Carrasco
Bautista
Chirinos
Callalli
Huamanñahui
Coordinadora .
.
Gutiérrez Medrano Esthefany
Proteínas
Delgado
Pipa
Cuellar
Palomino
Cuellar
Escalante
Huarhua
Huaranca
Las proteínas son macromoléculas que se encuentran
en las células vivas y están formadas por muchos
bloques de construcción, conocidos como
aminoácidos
De todas las biomoléculas son las que tienen mayor
diversidad funcional. Los monómeros que las forman
se conocen como aminoácidos.
CONCEPTO
No pueden ser producidos por el cuero
Clasificación por su composición
11 no esenciales
Forman la parte estructural de tejidos, células y
músculo.
9 esenciales
Las proteínas están compuestas por cadenas peptídicas, las cuales están formadas por aminoácidos.
- 20 aminoacidos naturales : Son aquellos codificados en los genomas
- 2 aminoacidos sintéticos: son una alternativa tecnológica que permite aumentar la productividad animal.
Clasificación por su estructura
HETEROPROTEINAS
HOLOPROTEINAS
Están formados por una fracción proteica y por un
grupo no proteico.
Formados únicamente por globulares y fibrosas.
Estructura
Son compuestos orgánicos que contienen un
funcional amino (NH2) y un grupo carboxilo
(COOH).
• Estructura primaria
• Estructura secundaria
• Estructura terciaria
• Estructura cuaternaria
Estructura
Todas las proteínas poseen una
misma estructura química central, que consiste en
una cadena lineal de aminoácidos.
• Estructura primaria
• Estructura secundaria
• Estructura terciaria
• Estructura cuaternaria
Es una secuencia de AA
que están unidos entre
si por un enlace péptico.
Los enlaces que
participan en la
estructura primaria de
una proteína son
covalentes: son los
enlaces peptídicos.
Estructura
Todas las proteínas poseen una
misma estructura química central, que consiste en
una cadena lineal de aminoácidos.
• Estructura primaria
• Estructura secundaria
• Estructura terciaria
• Estructura cuaternaria
Lamina beta : es aquel que está
formada por dos o más cadenas
polipéptido paralelos o antiparalelos.
Alfa hélice : son atracciones
débiles que se establecen
entre 3,6 AA.
Estructura
Todas las proteínas poseen una
misma estructura química central, que consiste en
una cadena lineal de aminoácidos.
• Estructura primaria
• Estructura secundaria
• Estructura terciaria
• Estructura cuaternaria
Se forma sobre la disposición de la
estructura secundaria de un
polipéptido al plegarse sobre sí
misma originando una
conformación globular
La cual se mantiene estable debido
a la existencia de enlaces entre los
radicales R de los aminoácidos.
Estructura
Todas las proteínas poseen una
misma estructura química central, que consiste en
una cadena lineal de aminoácidos.
• Estructura primaria
• Estructura secundaria
• Estructura terciaria
• Estructura cuaternaria
La estructura cuaternaria
modula la actividad
biológica de la proteína y la
separación de las
subunidades a menudo
conduce a la pérdida de
funcionalidad. Las fuerzas
que mantienen unidas las
distintas cadenas
polipeptídicas son, en líneas
generales, las mismas que
estabilizan la estructura
terciaria.
Proteínas chaperonas
Algunas proteínas requieren la ayuda de otras proteínas para poder
plegarse en la estructura que les corresponde a estas proteínas se
les llama chaperonas.
Desnaturalización de las proteínas
Pérdida de las estructuras secundaria, terciaria o cuaternaria
Son menos graves y duran menos tiempo.
Son graves y duran más tiempo.
reversible
irrereversible
LOS FACTORES QUE DESNATURALIZAN A LAS PROTEÍNAS
Temperatura Sustancias químicas Cambios en el pH
Muy alta o muy baja. Las
temperaturas desnaturalizan
las cadenas polipeptídicas al
romper los enlaces.
Ejemplo
• Clara de huevo.
Existen sustancias químicas
como la urea, el alcohol, las
sales o los venenos
Ejemplo
• Se sala la carne o el
pescado.
Al cambiar el pH se generan
atracciones fuertes entre
que cambian la estructura
terciaria.
ejemplo,
• Elaboración de quesos.
BIBLIOGRAFÍA
 Alimentos II. Josep Boatella Riera. Edicions Universitat Barcelona (2004).
 Biología Molecular de la Célula. Alberts y col. Edit. Omega. España(2004).
 Bioquímica médica. John W. Baynes, Marek H. Dominiczak. Edit. Elsevier España (2007).
 Bioquímica. Jeremy Mark Berg, Lubert Stryer, John Tymoczko, José M. Macarulla Edit. Reverte (2008).
 Proteínas alimentarias: Bioquímica, propiedades funcionales, valor nutricional, modificaciones.
 https://www.genome.gov/
 https://www.youtube.com/watch?v=BWI3jZOVuh4https://www.nlm.nih.gov/
 https://www.nlm.nih.gov/.
 https://youtu.be/rMYc2ine79E.
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  • 2. Biomoléculas Grandes y complejas INTRODUCCION Baca Contreras Baldarrago Carrasco Bautista Chirinos Callalli Huamanñahui Coordinadora . . Gutiérrez Medrano Esthefany Proteínas Delgado Pipa Cuellar Palomino Cuellar Escalante Huarhua Huaranca
  • 3. Las proteínas son macromoléculas que se encuentran en las células vivas y están formadas por muchos bloques de construcción, conocidos como aminoácidos De todas las biomoléculas son las que tienen mayor diversidad funcional. Los monómeros que las forman se conocen como aminoácidos. CONCEPTO
  • 4. No pueden ser producidos por el cuero Clasificación por su composición 11 no esenciales Forman la parte estructural de tejidos, células y músculo. 9 esenciales Las proteínas están compuestas por cadenas peptídicas, las cuales están formadas por aminoácidos. - 20 aminoacidos naturales : Son aquellos codificados en los genomas - 2 aminoacidos sintéticos: son una alternativa tecnológica que permite aumentar la productividad animal.
  • 5. Clasificación por su estructura HETEROPROTEINAS HOLOPROTEINAS Están formados por una fracción proteica y por un grupo no proteico. Formados únicamente por globulares y fibrosas.
  • 6. Estructura Son compuestos orgánicos que contienen un funcional amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH). • Estructura primaria • Estructura secundaria • Estructura terciaria • Estructura cuaternaria
  • 7. Estructura Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en una cadena lineal de aminoácidos. • Estructura primaria • Estructura secundaria • Estructura terciaria • Estructura cuaternaria Es una secuencia de AA que están unidos entre si por un enlace péptico. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes: son los enlaces peptídicos.
  • 8. Estructura Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en una cadena lineal de aminoácidos. • Estructura primaria • Estructura secundaria • Estructura terciaria • Estructura cuaternaria Lamina beta : es aquel que está formada por dos o más cadenas polipéptido paralelos o antiparalelos. Alfa hélice : son atracciones débiles que se establecen entre 3,6 AA.
  • 9. Estructura Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en una cadena lineal de aminoácidos. • Estructura primaria • Estructura secundaria • Estructura terciaria • Estructura cuaternaria Se forma sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular La cual se mantiene estable debido a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.
  • 10. Estructura Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en una cadena lineal de aminoácidos. • Estructura primaria • Estructura secundaria • Estructura terciaria • Estructura cuaternaria La estructura cuaternaria modula la actividad biológica de la proteína y la separación de las subunidades a menudo conduce a la pérdida de funcionalidad. Las fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas polipeptídicas son, en líneas generales, las mismas que estabilizan la estructura terciaria.
  • 11. Proteínas chaperonas Algunas proteínas requieren la ayuda de otras proteínas para poder plegarse en la estructura que les corresponde a estas proteínas se les llama chaperonas. Desnaturalización de las proteínas Pérdida de las estructuras secundaria, terciaria o cuaternaria Son menos graves y duran menos tiempo. Son graves y duran más tiempo. reversible irrereversible
  • 12. LOS FACTORES QUE DESNATURALIZAN A LAS PROTEÍNAS Temperatura Sustancias químicas Cambios en el pH Muy alta o muy baja. Las temperaturas desnaturalizan las cadenas polipeptídicas al romper los enlaces. Ejemplo • Clara de huevo. Existen sustancias químicas como la urea, el alcohol, las sales o los venenos Ejemplo • Se sala la carne o el pescado. Al cambiar el pH se generan atracciones fuertes entre que cambian la estructura terciaria. ejemplo, • Elaboración de quesos.
  • 13. BIBLIOGRAFÍA  Alimentos II. Josep Boatella Riera. Edicions Universitat Barcelona (2004).  Biología Molecular de la Célula. Alberts y col. Edit. Omega. España(2004).  Bioquímica médica. John W. Baynes, Marek H. Dominiczak. Edit. Elsevier España (2007).  Bioquímica. Jeremy Mark Berg, Lubert Stryer, John Tymoczko, José M. Macarulla Edit. Reverte (2008).  Proteínas alimentarias: Bioquímica, propiedades funcionales, valor nutricional, modificaciones.  https://www.genome.gov/  https://www.youtube.com/watch?v=BWI3jZOVuh4https://www.nlm.nih.gov/  https://www.nlm.nih.gov/.  https://youtu.be/rMYc2ine79E.  https://www.youtube.com/watch?v=42034hq-zJ4&ab_channel=unProfesor.
  • 14. Gracias por vuestra atención ♡