1. BIOLOGÍA GENERAL
MSC. MARLENE BALMACEDA
UNIVERSIDAD NACIONAL AUTÓNOMA DE NICARAGUA
UNAN-León

2. SUSTANCIAS ORGÁNICAS
LAS PROTEINAS .

3. CONCEPTOS DE PROTEÍNA:
 Son macromoléculas que constituyen el principal nutriente para la
formación de los músculos del cuerpo.
 Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor número de
funciones en las células de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de
la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.) y, por
otro, desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de
nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en la sangre, inactivación de
materiales tóxicos o peligrosos, etc.)

4. SEGÚN
 Proteínas Simples o Holoproteínas: son aquellas que por hidrolisis total
dan solo aminoácidos o sus derivados. Se distinguen entre sí en función a sus
propiedades físicas y químicas.
 Proteínas Conjugadas o Heteroproteínas: Son aquellas que por hidrolisis
producen no solamente aminoácidos sino también otros componentes
orgánicos e inorgánicos. La porción no aminoácidos se denomina grupo
prostético.

5. COMPOSICIÓN QUÍMICA
 Constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno
(O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y
fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio
(Mg), yodo (Y), etc...
Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades
estructurales (monómeros) llamados AMINOACIDOS, a los cuales
podríamos considerar como los "ladrillos de los edificios moleculares
proteicos".

6. ESTRUCTURA DE LAS
PROTEÍNAS
 La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la
proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena
polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La
función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que
ésta adopte.

7. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los
aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de
proteínas, adquieren una disposición espacial estable, la estructura
secundaria.

8. ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura
secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando
una conformación globular.
 Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la
existencia de enlaces entre los radicales.

9. ESTRUCTURA
CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles
(no covalentes) de varias cadenas polipeptídica con estructura
terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas
cadenas polipeptídica recibe el nombre de protómero.

10. FUNCIONES
FUNCION ESTRUCTURAL.
 Algunas proteínas constituyen estructuras celulares.
 Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas
celulares y actúan como receptores o facilitan el transporte de
sustancias.

11. FUNCION ENZIMATICA
Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y
especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del
metabolismo celular.

12. FUNCION HORMONAL
 Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y
el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre), o las
hormonas segregadas por la hipófisis, como la del crecimiento o la
adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la
calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

13. FUNCION REGULADORA
 Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras
regulan la división celular (como la ciclina).

14. FUNCION HOMEOSTATICA
 Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros
sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio
interno.

15. FUNCION DE TRANSPORTE
 La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los
vertebrados.
 La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los
invertebrados.
 La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
 Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.
 Los citocromos transportan electrones.

16. FUNCION CONTRACTIL
 La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de
la contracción muscular.
 La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

17. FUNCION DE RESERVA
 La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo
y la hordeína de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para
el desarrollo del embrión.
 La lactoalbúmina de la leche.

18. PROPIEDADES.
 SOLUBILIDAD: Las proteínas son solubles en agua cuando
adoptan una conformación globular
 CAPACIDAD AMORTIGUADORA: Las proteínas tienen un
comportamiento anfótero y esto las hace capaces de neutralizar las
variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un
ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del
medio donde se encuentran.

19. OTRAS
 ESPECIFICIDAD: Es una de las propiedades más características
y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de
fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies)
 DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION: La
desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces
que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria,
conservándose solamente la primaria.

20. ENLACES.
 El enlace característico de las proteínas es el peptídicos forma al
unirse el grupo amino (NH2) de un aminoácido con el grupo
carboxilo (COOH) de otro.

21. IMPORTANCIA.
Las proteínas son elementos indispensables para el crecimiento. Son sustancias
orgánicas que tienen como composición química el carbono, hidrogeno, oxígeno y
nitrógeno. Están compuestas por aminoácidos, algunos de los cuales son muy
esenciales para nuestro organismo. Las proteínas forman parte de las estructuras
corporales, suministran el material necesario para el crecimiento, la reparación de
tejidos y órganos del cuerpo. Algunas colaboran en la regulación de la actividad de
las células.
Además de esto cuando el aporte de hidratos de carbonos y grasas resulta
insuficiente para cubrir las necesidades energéticas, las proteínas se emplean como
combustible.

22. MUCHAS GRACIAS POR
SU ATENCIÓN.