La hemoglobina es un pigmento respiratorio presente en los glóbulos rojos que les da su color rojo característico. Está formada por cuatro cadenas polipeptídicas unidas a cuatro grupos hemes con hierro ferroso, lo que le permite transportar oxígeno en la sangre. El hierro de los grupos hemes se une de forma reversible al oxígeno, dándole a la hemoglobina su funcionalidad para transportar oxígeno de los pulmones a los tejidos y dióxido de carbono de los tejidos a los
2. Es un pigmento respiratorio presente en los Glóbulos Rojos, el cual les da su color
rojo característico.
Es una Hemoproteina tetramerica, encargada del transporte de Oxigeno en la sangre.
HEMOGLOBINA
3. FORMADO POR
GRUPO
PROTEICO
GRUPO
PROSTATICO
4 CADENAS
POLIPEPTIDICAS (2α y 2 β)
GLOBINA
(Proteína)
4 PORFIRINAS + HIERRO
FERROSO (Fe2+)
GRUPO
HEM
GRUPO HEM + GLOBINA = HEMOGLOBINA
CADA UNA SE UNE A UN HIERRO
El Hierro en estado Ferroso (Fe2+) del gpo.
Hem es capaz de unirse de forma reversible al
oxígeno lo que le da la funcionalidad a la
Hemoglobina.
El Hierro en estado Ferroso (Fe2+) del gpo.
Hem es capaz de unirse de forma reversible al
oxígeno lo que le da la funcionalidad a la
Hemoglobina.
COMPONENTES DE LA HEMOGLOBINA
4. FUNCIONES
1.- Transporte de Oxigeno
Proceso que ocurre de los pulmones a los tejidos, un 97% del oxigeno es
transportado por la hemoglobina.
2.- Transporte de Dióxido de Carbono
Proceso que ocurre de los tejidos a los pulmones, el CO2 es un producto de desecho,
el 30% del total de este compuesto es transportado por la hemoglobina.
3.- Amortiguador o Buffer
Juega un papel fundamental en la regulación del PH sanguíneo a traves del
aminoácido Histidina que le da la capacidad amortiguadora a la hemoglobina,
neutralizando protones.
5. Acido Acético Glicina
Succinil-CoA
SE TRANSFORMA
DURANTE EL CICLO
DE KREB´S
SE COMBINAN
Grupo Pirrol PORFIRINA
4 Porfirinas + Hierro Ferroso= GRUPO HEM
SINTESIS DE HEMOGLOBINA:
La síntesis de hemoglobina comienza en los proeritroblastos y continúa levemente,
incluso en el estadio de reticulocito, de los eritrocitos.
Dejan la médula ósea y pasan al torrente sanguíneo.
Continúan formando cantidades mínimas de Hb.
Se convierten en Eritrocito maduro.
SÍNTESIS DE LA PORCIÓN HEM
6. 1 molécula de Hem + 1 molécula de Globina = Cadena de Hemoglobina
4 Cadenas de Hemoglobina = Molécula de Hemoglobina Completa
El Hierro necesario para la síntesis de Hemoglobina es absorbido
en el intestino con ayuda de la Vitamina C y transportado a donde se
necesita por la Transferrina (Globulina Beta)
El Hierro necesario para la síntesis de Hemoglobina es absorbido
en el intestino con ayuda de la Vitamina C y transportado a donde se
necesita por la Transferrina (Globulina Beta)
La deficiencia de Hierro provoca Anemia Hipocromica,
caracterizada por una disminucion en el numero de Eritrocitos
con un contenido muy bajo de Hb.
La deficiencia de Hierro provoca Anemia Hipocromica,
caracterizada por una disminucion en el numero de Eritrocitos
con un contenido muy bajo de Hb.
La parte Proteica (Globina) se sintetiza
igual que todas las proteínas.
La parte Proteica (Globina) se sintetiza
igual que todas las proteínas.
7. HbA o del Adulto
HbA12α2β (95-97%)
HbA2 2α2δ (3-5%)
HbA1 : Es llamada también hemoglobina del adulto o
hemoglobina normal, representa aproximadamente el del 95 al 97%
de la hemoglobina degradada en el adulto, formada por dos globinas
alfa y dos globinas beta.
HbA1 : Es llamada también hemoglobina del adulto o
hemoglobina normal, representa aproximadamente el del 95 al 97%
de la hemoglobina degradada en el adulto, formada por dos globinas
alfa y dos globinas beta.
HbA2: Representa menos del 5% de la hemoglobina después del
nacimiento, formada por dos globinas alfa y dos globinas delta.
HbA2: Representa menos del 5% de la hemoglobina después del
nacimiento, formada por dos globinas alfa y dos globinas delta.
TIPOS DE HEMOGLOBINA:
8. HbE o Embrionaria 2α2ε
HbF o Fetal 2α2χ
Hemoglobina característica del feto, formada por dos globinas alfa y dos globinas
Gamma.
En su mayor parte se degrada en los primeros días de vida del niño siendo
sustituida por la hemoglobina A.
Hemoglobina característica del feto, formada por dos globinas alfa y dos globinas
Gamma.
En su mayor parte se degrada en los primeros días de vida del niño siendo
sustituida por la hemoglobina A.
Hemoglobina característica del embrión está
constituida por cuatro moléculas de globina,
dos alfa y dos épsilon.
Hemoglobina característica del embrión está
constituida por cuatro moléculas de globina,
dos alfa y dos épsilon.
9. Hb+O2 = HbO2
HbO2 = Hb+O2
OXIHEMOGLOBINA:
Es la hemoglobina que se encuentra unida al O2 normalmente.
Se le conoce como Hb en Estado Relajado (R)
DESOXIHEMOGLOBINA:
Es la Hemoglobina que se encuentra disociada del O2 normalmente.
Se le conoce como Hb en Estado Tenso (T).
OTROS TIPOS:
10. Hb+CO2 = HbCO2
CARBAMINOHEMOGLOBINA:
Se refiere a la hemoglobina unida al CO2 después del intercambio gaseoso
entre los glóbulos rojos y los tejidos.
CARBOXIHEMOGLOBINA::
Hemoglobina resultante de la unión con el CO.
Es letal en grandes concentraciones (40%).
El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el O2 por
la Hb desplazándolo fácilmente y produciendo hipoxia tisular.
Hb + CO = HbCO
11. HIDROXIHEMOGLOBINA
Se refiere a la hemoglobina unida al Ion
H+ proveniente de la disociación del H2CO3
en HCO2+ H
Funciona como amortiguador.
HHb+O2 = HbO2 + H
METAHEMOGLOBINA:
Hb con grupo Hem con hierro en estado férrico (Fe3+) Oxidado.
Este tipo de hemoglobina no se une al oxígeno (no sirve como transportador).
Producida por una enfermedad congénita Deficiencia de metahemoglobina
reductasa, enzima que mantiene el hierro en estado ferroso (Fe2+)
También se puede producir por intoxicación al combinarse con Nitritos y Cianuro
(son Metahemoglobinizantes)
Se presenta Cianosis
Se producen altos niveles de radicales libres
12. HEMOGLOBINA DE BART
Presente en lactantes, la Hb presenta una estructura de 4γ.
HEMOGLOBINA GLUCOSILADA:
Presente en patologías como la diabetes, resulta de la unión de la Hb con carbohidratos
libres unidos a cadenas carbonadas con funciones ácidas en el carbono 3 y 4.
HEMOGLOBINAS ANORMALES
13. HEMOGLOBINA DE ANEMIA DREPANOCÍTICA
Tiene una estructura de 2α2β pero el Ac. Glutámico esta sustituido por Valina en la
cadena alfa de aminoácidos.
Alterada genéticamente.
Presente en la Anemia de Células Falciformes
Los Eritrocitos presentan forma de hoz y un ciclo de vida menor al normal.
TALASEMIAS
Hay una disminucion en la síntesis de las cadenas polipeptidicas (α o β) de la
hemoglobina, son llamadas α-Talaseminas o β-Talasemias, dependiendo de las cadena
afectada, produce anemia, que puede ser intensa.
14. CURVA DE DISOCIACION DE LA HEMOGLOBINA
La PO2 y la cantidad de O2 unido a la hemoglobina puede graficarse como una
curva de saturación de O2.
En el lecho capilar pulmonar la PO2 es de 100 mmHg. (presión máxima)
Tejidos: 20 mmHg.
Musculo en trabajo: 5 mmHg.
15. 2,3 DIFOSFOGLICERATO (DPG)
Ayuda a estabilizar la variante T o Desoxigenada de la
Hemoglobina, uniéndose a ella e impidiendo la recaptura de
oxigeno a nivel tisular.
En el pulmón el DPG es reemplazado de la Hemoglobina por
el exceso de oxigeno y este es capturado, formándose la HBO2
Ayuda a estabilizar la variante T o Desoxigenada de la
Hemoglobina, uniéndose a ella e impidiendo la recaptura de
oxigeno a nivel tisular.
En el pulmón el DPG es reemplazado de la Hemoglobina por
el exceso de oxigeno y este es capturado, formándose la HBO2
Sustancia que se encuentra en los Glóbulos Rojos
Se produce por el catabolismo de la glucosa, durante la glucolisis Aerobia y su
concentración intracelular es de alrededor de 5 mmol/l, casi equimolar a la
hemoglobina.
Disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno ( disminuye 26 veces) y de
este modo ayuda a su liberación (Efecto Bohr).
Sustancia que se encuentra en los Glóbulos Rojos
Se produce por el catabolismo de la glucosa, durante la glucolisis Aerobia y su
concentración intracelular es de alrededor de 5 mmol/l, casi equimolar a la
hemoglobina.
Disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno ( disminuye 26 veces) y de
este modo ayuda a su liberación (Efecto Bohr).
17. ADAPTACION A LAS GRANDES ALTURAS
Los cambios fisiológicos que acompañan a la exposición prolongada a las grandes
alturas, incluyen:
1.Incremento en la cantidad de Glóbulos Rojos
2.Aumento de la concentración de Hemoglobina
3.Incremento del 2,3 Difosfoglicerato (DPG)
La mayor concentración de DPG reduce la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno
y asi incrementa la capacidad de la hemoglobina para la liberación del oxigeno en los
tejidos.
18. IMPORTANCIA DE LA VIA DE LAS PENTOSAS EN EL
METABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA
Cuando madura el eritrocito es incapaz de sintetizar proteínas y carece de
mitocondrias.
La formación de NADPH por la vía de las Pentosas Fosfato garantiza la reducción de
la Metahemoglobina (Fe+3) incapaz de unirse al oxigeno a Hemoglobina (Fe+2) la cual
se une fácilmente al Oxigeno.
19. Disociación del grupo Hem y la GlobinaDisociación del grupo Hem y la Globina
GlobinaGlobina
Se degrada a aminoácidos para la
síntesis de nuevas proteínas o se
almacenan.
HemHem
El Hierro se almacena o se
reutiliza para la formación de
nueva Hb
La Porfirina se
degrada:
BILIRRUBINA
Periodo de vida de los eritrocitos 120 días
Migran al sistema Retículoendotelial del Bazo.
Sufren Degradación por los Macrófagos.
CATABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA
20. MIOGLOBINA
Los músculos utilizan gran cantidad de O2, lo cual se facilita por medio de la
Proteina Mioglobina.
La Mioglobina tiene un núcleo de Protoporfirina unido a la globina.
Se disocia del oxigeno a distintas presiones, esto permite a la Mioglobina actuar
como reserva de oxigeno.
21. Bajo condiciones de deprivacion de oxigeno (p. ej. Ejercicio intenso) se libera para su
utilización por las mitocondrias para la síntesis de ATP, dependiente de Oxigeno.
A una PO2 baja, la Hemoglobina a perdido buena parte de su oxigeno y la
Mioglobina lo conserva todavía.