La hemoglobina se encuentra en los eritrocitos y transporta oxígeno de los pulmones a los tejidos, donde lo libera, y transporta dióxido de carbono de los tejidos a los pulmones para ser eliminado. Está compuesta de cuatro cadenas polipeptídicas globina unidas a cuatro grupos hemo. La mioglobina se encuentra en el músculo y almacena oxígeno para proveer a los tejidos musculares durante períodos de alta actividad. Tanto la hemoglobina como la mioglobina un

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HEMOGLOBINA
• Se encuentra en células especializadas, los eritrocitos.
• Une oxígeno en los pulmones y lo transporta, vía
sangre arterial, a los tejidos donde lo libera.
• Une CO2 procedente del metabolismo en los tejidos, y
lo transporta, vía sangre venosa, a los pulmones para
ser eliminado.
HEMOGLOBINA
Estructura de la hemoglobina:
- 4 cadenas polipeptídicas
- 4 grupos prostéticos hemo
Globina: 2 cadenas  (141 aa c/u)
2 cadenas  (146 aa c/u)
Mr: 64.500
Forma esférica; diámetro 5.5 nm
Predominio de estructura secundaria: hélice 
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MIOGLOBINA
• Se encuentra en músculo esquelético y cardíaco
• La mioglobina une oxígeno a ella, lo cual brinda oxígeno
extra para que el músculo mantenga un nivel de actividad
alto durante un período de tiempo mayor.
Estructura de la mioglobina:
• 1 cadena polipeptídica: 153 aa
• 1 grupo prostético hemo
ESTRUCTURA DEL GRUPO HEMO
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ESTRUCTURA DE LA MIOGLOBINA
ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA
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Curvas de fijación de O2 de la mioglobina (Mb) y
hemoglobina (Hb)
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Estado T y Estado R
 Cuando la hemoglobina está unida al
oxígeno, se denomina Oxihemoglobina o
hemoglobina oxigenada, dando el aspecto
rojo intenso característico de la sangre
arterial.
 Cuando pierde el oxígeno, se denomina
hemoglobina reducida, y presenta el color
rojo oscuro de la sangre venosa, llamada
también Desoxihemoglobina
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Cambio de estructura cuaternaria de la Hemoglobina
durante oxigenación
Representación esquemática de la cooperatividad de las
subunidades de Hemoglobina al captar moléculas de O2
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Monod, Wyman y Changueux Koshland, col.
(1965) (1966)
Cooperatividad positiva: Fenómeno presentado por
algunas enzimas o proteínas con varias subunidades,
en los que la fijación de un ligando o sustrato a una
subunidad facilita la fijación de otra subunidad.
Cooperatividad negativa:
Bifosfoglicerato (BPG) como efector alostérico
COO-
H-C-O-P 2,3 bifosfoglicerato
H2-C-O-P
 Cambio en la estructura espacial de la Hb.
 Disminución de la afinidad por el O2.
 Facilita la entrega del O2 de la Hb a nivel
periférico.
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Unión del 2,3-bifosfoglicerato a desoxihemoglobina
Se une a la cavidad existente entre las
subunidades beta en el estado T
La Hemoglobina también transporta H+ y CO2
Desde los tejidos hacia los pulmones y riñones para
ser excretado.
H2O + CO2  H2CO3  HCO3- + H+
Hidratación del CO2 catalizada por la Carbónico
anhidrasa, abundante en eritrocitos.
El Oxigeno y los Protones no se unen al mismo
sitio en la hemoglobina.
El H+ se unen a residuos aminoácidos de la
proteína.
Los H+ se unen a His (HC3, H146) y rompen
puentes salinos que contribuye a estabilizar el
estado T de la Hb
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La unión de CO2 a la Hb es inversamemte
proporcional al O2, se une en forma de grupo carbamato al
grupo alfa-amino del extremo amino terminal de cada
cadena de globina, formando carbaminohemoglobina.
Efecto de Bohr
Hb + 4 O2  Hb(O2)4 + 1.4 H+
H2O + CO2  H2CO3  HCO3- + H+
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