La hemoglobina es una proteína de la sangre que transporta oxígeno de los pulmones a los tejidos. Está formada por cuatro cadenas polipeptídicas, cada una unida a un grupo hemo que contiene hierro y puede unirse reversiblemente al oxígeno. La hemoglobina más común en adultos está formada por dos cadenas alfa y dos cadenas beta, mientras que la hemoglobina fetal contiene dos cadenas alfa y dos cadenas gamma. Existen diferentes tipos de hemoglobina como la hemoglobina A, A

1. Hemoglobina

2. Características Es una heteroproteína de la sangre, de peso molecular 68.000 (68 kD). Color rojo característico Transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, en mamíferos.

3. Características La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unirse de forma reversible al oxígeno.

4. Grupo hemo Unión de la Succinil CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del acido cítrico) a un aminoácido glicina formando un grupo pirrol. Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX. La protoporfirina IX se une a una molécula de hierro ferroso (Fe 2+ ) formando el grupo hemo. Cuatro grupos hemos forman la hemoglobina: Oxihemoglogina. Con oxigeno. (arterial) Hemoglobina reducida.(desoxihemoglobina) Sin oxigeno.(venosa)

5. Estructura primaria La hemoglobina se forma por combinación de dos subunidades de una cadena peptídica llamada  y dos de  donde las cadenas polipeptídicas están constituidas por eslabones de aminoácidos (AA) denominados residuos; conteniendo 141 residuos la cadena  y 146 la cadena  . La Hb de una persona adulta normal se designa por Hb A =  2 A  2 A y de igual forma, la HB fetal es Hb A =  2 A  2 F . Las cadenas  ,  y  contienen todas ellas 146 unidades que se asemejan mucho entre sí en la secuencia de AA, hay solo 39 residuos de AA diferentes entre las cadenas  y  y solo 10 entre  y  .

6. Estructura secundaria El 75% es  -hélice. Residuo de histidina (F8) unido al grupo hemo.

7. Estructura terciaria Diámetro de 55 Å. No hay enlaces de tipo S-S.

8. Estructura cuaternaria

9. Tipos de hemoglobina Hemoglobina A : representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina degradada en el adulto, formada por dos globinas  y dos globinas  . Hemoglobina A2 : representa menos del 2,5% de la hemoglobina después del nacimiento, formada por dos globinas  y dos globinas  , que aumenta de forma importante en la beta-talasemia, al no poder sintetizar globinas  . Hemoglobina S : alterada genéticamente presente en la anemia de células falciformes. Hemoglobina T

10. Tipos de hemoglobina Hemoglobina F : Hemoglobina característica del feto. Oxihemoglobina : Representa la hemoglobina que se encuentra unida al oxígeno normalmente ( Hb+O 2 ) Metahemoglobina : Hemoglobina con grupo hemo con hierro en estado férrico, Fe (III) (es decir, oxidado). Este tipo de hemoglobina no se une al oxígeno. Se produce por una enfermedad congénita en la cual hay deficiencia de metahemoglobina reductasa, la cual mantiene el hierro como Fe(III). La metahemoglobina también se puede producir por intoxicación de nitritos, porque son agentes metahemoglobinizantes.

11. Tipos de hemoglobina Carbaminohemoglobina : se refiere a la hemoglobina unida al CO 2 después del intercambio gaseoso entre los glóbulos rojos y los tejidos (Hb+CO 2 ). Carboxihemoglobina : Hemoglobina resultante de la unión con el CO. Es letal en grandes concentraciones (40%). El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el Oxígeno por la Hb desplazándolo a este fácilmente produciendo hipoxia tisular, pero con una coloración cutánea normal (produce coloración sanguínea fuertemente roja) (Hb+CO). Hemoglobina glucosilada : presente en patologías como la diabetes, resulta de la unión de la Hb con carbohidratos libres unidos a cadenas carbonadas con funciones ácidas en el carbono 3 y 4.