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Digestión, absorción y
metabolismo de
proteínas y
aminoácidos
IMPORTANCIA
 Las proteínas suministran los bloques
estructurales (a.a.) necesarios para
la síntesis de nuevas proteínas
constituyentes del organismo, y por
ello, se dice que tienen una función
plástica o estructural
 La calidad o valor biológico de las
proteínas de la dieta, depende de su
contenido en aminoácidos esenciales
ABSORCIÓN
En la saliva, no existen enzimas con
acción proteolítica.
La hidrólisis de proteínas se inicia en el
estómago
TRANSPORTE DE
AMINOACIDOS
Los a.a. atraviesan las membranas a
través de mecanismos de
transportadores específicos.
Pueden hacerlo por:
a) Transporte activo secundario
b) Difusión facilitada
DESTINO DE LOS AMINOACIDOS
Una vez absorbidos, los aminoácidos
tienen diferentes alternativas
metabólicas:
a) Utilización (sin modificación) en
síntesis de nuevas proteínas
especificas.
b) Transformación en compuestos no
proteicos de importancia fisiológica.
c) Degradación con fines energéticos.
Todos los aminoácidos, cualquiera sea
su procedencia, pasan a la sangre y
se distribuyen a los tejidos, sin
distinción de su origen.
Este conjunto de a.a. libres constituye
un “fondo común” o “pool”, al cual se
recurre para la síntesis de nuevas
proteínas o compuestos derivados.
ORIGEN UTILIZACION
Absorción en
intestino
Degradación de
proteínas
Síntesis de
aminoácidos
Síntesis de
proteínas
Síntesis de
Compuestos no
nitrogenados
Producción de
Energía
NH3
Urea
acetoácidos glucosa
Cuerpos
cetónicos
AMINOACIDOS
METABOLISMO DE
AMINOACIDOS
 Los aminoácidos, no se almacenan
en el organismo.
 Sus niveles dependen del equilibrio
entre biosíntesis y degradación de
proteínas corporales, es decir el
balance entre anabolismo y
catabolismo (balance nitrogenado).
 El N se excreta por orina y heces
CATABOLISMO DE
AMINOACIDOS
 La degradación se inicia por procesos
que separan el grupo aamino.
 Estos procesos pueden ser
reacciones de transferencia
(transaminación) o de separación
del grupo amino (desaminación)
TRANSAMINACIÓN
Es la transferencia reversible de un
grupo amino a un acetoacido,
catalizada por una
aminotransferasa, utilizando
piridoxal fosfato como cofactor
El a.a. se convierte en acetoácido y el
acetoácido en el aminoácido
correspondiente.
Es decir, el grupo amino no se elimina
sino se transfiere a un acetoácido
para formar otro aminoácido.
Todos los a.a. excepto lisina y treonina,
participan en reacciones de
“transaminacion” con piruvato,
oxalacetato o acetoglutarato.
a.a.(1) + acetoácido(2) a.a.(2) + acetoácido (1)
Alanina + acetoglutarato piruvato + glutamato
A su vez, la alanina y el aspartato reaccionan
con acetoglutarato, obteniéndose glutamato
como producto
 La Aspartato
aminotransferasa
cataliza en ambos
sentidos la reaccion.
 El acetoglutarato
es el aceptor del
grupo amino, cedido
por el aspartato.
DESAMINACIÓN
 El grupo amino del glutamato, puede
ser separado por desaminacion
oxidativa catalizada por la glutamato
deshidrogenasa, utilizando NAD y
NADP como coenzimas.
 Se forma acetoglutarato y NH3
 La mayoría del NH3 producido en el
organismo se genera por esta
reacción
 La glutamato deshidrogenasa se
encuentra en la matriz mitocondrial.
 Es una enzima alosterica activada por
ADP y GDP e inhibida por ATP y GTP.
 Cuando el nivel de ADP o GDP en la
célula es alto, se activa la enzima y la
producción de acetoglutarato,
alimentará el ciclo de Krebs y se
generará ATP
VIAS METABOLICAS DEL NH3
Fuentes de NH3 en el organismo:
a) Desaminación oxidativa de
glutamato
b) Acción de bacterias de la flora
intestinal
VÍAS DE ELIMINACION DEL NH3
 La vía mas importante de eliminación
es la síntesis de urea en hígado
 También se elimina NH3, por la
formación de glutamina
 Todo el NH3 originado por
desaminación, es convertido a
UREA en el hígado.
 El proceso consume 4 enlaces
fosfato (ATP) por cada molécula de
UREA.
CICLO DE LA UREA
SÍNTESIS DE UREA
 Se lleva a cabo en los hepatocitos,
en un mecanismo llamado “ ciclo
de la urea”, en el cual intervienen
cinco enzimas y como alimentadores
ingresan NH3, CO2 y aspartato, el
cual cede su grupo amino
Comprende las siguientes reacciones:
1. Síntesis de carbamil fosfato
2. Síntesis de citrulina
3. Síntesis de argininsuccinato
4. Ruptura de argininsuccinato
5. Hidrólisis de arginina
CICLO DE LA UREA
DESTINO DEL ESQUELETO
CARBONADO DE A.A.
Según el destino se clasifican en:
 Cetogénicos: producen cuerpos
cetónicos.
 Glucogénicos: producen
intermediarios de la
gluconeogénesis (piruvato,
oxalacetato, fumarato, succinilCoA
o acetoglutarato).
 Glucogénicos y cetogénicos.
CICLO DE KREBS
ACIDOS GRASOS
COLESTEROL
CUERPOS CETONICOS
GLUCONEOGENESIS
ACETOACETILCoA
ACETILCoA
PIRUVATO
Triptofano
Phe
Tir
Leu
Lis
Leucina
Isoleucina
Triptofano
Ala
Cis
Gli
Ser
Treonina Asparragina
Aspartato
Isoleu
Met
Val
Treonina
Phe
Tirosina
GLUTAMATO
Prolina
Arg
Hist
Glu
BIOSINTESIS DE A.A.
 Los a.a. esenciales no pueden ser
producidos por el organismo.
 Si puede biosintetizarse el acetoácido
correspondiente, entonces el
organismo producirá dicho
aminoácido por transaminación
BIOSINTESIS DE AMINAS
BIOLOGICAS
 Muchas de las aminas biológicas
formadas por descarboxilación son
sustancias de importancia funcional
 Para este proceso de síntesis el
organismo utiliza piridoxalfosfato
como coenzima
AMINAS DE IMPORTANCIA
BIOLÓGICA
 Histamina
 Acido g-aminobutirico (GABA)
 Catecolaminas (Dopamina,
Noradrenalina y Adrenalina)
 Hormona Tiroidea
 Melatonina
 Serotonina
 Creatina
Histamina
 Se produce por
descarboxilación de
la histidina,
catalizada por la
histidina
descarboxilasa y
piridoxalfosfato
como coenzima
 La histamina tiene gran importancia
biológica ya que tiene acción
vasodilatadora, disminuye la presión
sanguínea, colabora en la
constricción de los bronquiolos,
estimula la producción de HCl y
estimula la pepsina en estomago, se
libera bruscamente en respuesta al
ingreso de sustancias alérgenas en
los tejidos.
 Se degrada muy rápidamente
Acido g-aminobutirico (GABA)
 Se forma por
descarboxilación
del ácido
glutámico,
generalmente en el
sistema nervioso
central.
 Utiliza
piridoxalfosfato
como coenzima.
 El GABA es un compuesto
funcionalmente muy importante, ya
que es el intermediario químico
regulador de la actividad neuronal,
actuando como inhibidor o depresor
de la transmisión del impulso
nervioso
CATECOLAMINAS:
Dopamina, Noradrenalina y
Adrenalina
 Se producen en el sistema nervioso
y en la medula adrenal.
 Derivan de la TIROSINA
 La Dopamina es un neurotransmisor
importante
La acción de las catecolaminas es muy
variada:
 Son vasoconstrictores en algunos
tejidos y vasodilatadores en otros,
aumentan la frecuencia cardíaca, son
relajantes del músculo bronquial,
estimulan la glucógenolisis en
músculo y la lipólisis en tejido
adiposo.
 Son rápidamente degradadas y
eliminadas del organismo
Hormonas Tiroideas
 Tiroxina y Triyodotironina, se
sintetizan a partir de TIROSINA
 Existen enfermedades relacionadas
al defecto en el metabolismo de
estos a.a. (fenilcetonuria, albinismo)
Melatonina
 La melatonina es una hormona
derivada de la glándula pineal.
 Bloquea la acción de la hormona
melanocito estimulante y de
adrenocorticotrofina.
 Se forma a partir del triptófano por
acetilación y luego metilación
Serotonina
 Es un
neurotransmisor y
ejerce múltiples
acciones
regulatorias en el
sistema nervioso
(mecanismo del
sueño, apetito,
termorregulación,
percepción de
dolor, entre otras)
CREATINA
 Es una sustancia presente en
músculo esquelético, miocardio y
cerebro, libre o unida a fosfato
(creatinafosfato)
 Arginina, glicina y metionina, están
involucradas en su síntesis.
 La reacción se inicia en riñón y se
completa en hígado, desde donde
pasa a la circulación y es captada por
músculo esquelético, miocardio y
cerebro y reacciona con ATP para
dar creatinafosfato.
 La creatina fosfato constituye una
reserva energética utilizada para
mantener el nivel intracelular de ATP
en el músculo durante periodos de
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  • 1. Digestión, absorción y metabolismo de proteínas y aminoácidos
  • 2. IMPORTANCIA  Las proteínas suministran los bloques estructurales (a.a.) necesarios para la síntesis de nuevas proteínas constituyentes del organismo, y por ello, se dice que tienen una función plástica o estructural  La calidad o valor biológico de las proteínas de la dieta, depende de su contenido en aminoácidos esenciales
  • 3. ABSORCIÓN En la saliva, no existen enzimas con acción proteolítica. La hidrólisis de proteínas se inicia en el estómago
  • 4. TRANSPORTE DE AMINOACIDOS Los a.a. atraviesan las membranas a través de mecanismos de transportadores específicos. Pueden hacerlo por: a) Transporte activo secundario b) Difusión facilitada
  • 5. DESTINO DE LOS AMINOACIDOS Una vez absorbidos, los aminoácidos tienen diferentes alternativas metabólicas: a) Utilización (sin modificación) en síntesis de nuevas proteínas especificas. b) Transformación en compuestos no proteicos de importancia fisiológica. c) Degradación con fines energéticos.
  • 6. Todos los aminoácidos, cualquiera sea su procedencia, pasan a la sangre y se distribuyen a los tejidos, sin distinción de su origen. Este conjunto de a.a. libres constituye un “fondo común” o “pool”, al cual se recurre para la síntesis de nuevas proteínas o compuestos derivados.
  • 7. ORIGEN UTILIZACION Absorción en intestino Degradación de proteínas Síntesis de aminoácidos Síntesis de proteínas Síntesis de Compuestos no nitrogenados Producción de Energía NH3 Urea acetoácidos glucosa Cuerpos cetónicos AMINOACIDOS
  • 8. METABOLISMO DE AMINOACIDOS  Los aminoácidos, no se almacenan en el organismo.  Sus niveles dependen del equilibrio entre biosíntesis y degradación de proteínas corporales, es decir el balance entre anabolismo y catabolismo (balance nitrogenado).  El N se excreta por orina y heces
  • 9. CATABOLISMO DE AMINOACIDOS  La degradación se inicia por procesos que separan el grupo aamino.  Estos procesos pueden ser reacciones de transferencia (transaminación) o de separación del grupo amino (desaminación)
  • 10. TRANSAMINACIÓN Es la transferencia reversible de un grupo amino a un acetoacido, catalizada por una aminotransferasa, utilizando piridoxal fosfato como cofactor El a.a. se convierte en acetoácido y el acetoácido en el aminoácido correspondiente. Es decir, el grupo amino no se elimina sino se transfiere a un acetoácido para formar otro aminoácido.
  • 11. Todos los a.a. excepto lisina y treonina, participan en reacciones de “transaminacion” con piruvato, oxalacetato o acetoglutarato. a.a.(1) + acetoácido(2) a.a.(2) + acetoácido (1) Alanina + acetoglutarato piruvato + glutamato A su vez, la alanina y el aspartato reaccionan con acetoglutarato, obteniéndose glutamato como producto
  • 12.
  • 13.  La Aspartato aminotransferasa cataliza en ambos sentidos la reaccion.  El acetoglutarato es el aceptor del grupo amino, cedido por el aspartato.
  • 14. DESAMINACIÓN  El grupo amino del glutamato, puede ser separado por desaminacion oxidativa catalizada por la glutamato deshidrogenasa, utilizando NAD y NADP como coenzimas.  Se forma acetoglutarato y NH3  La mayoría del NH3 producido en el organismo se genera por esta reacción
  • 15.
  • 16.  La glutamato deshidrogenasa se encuentra en la matriz mitocondrial.  Es una enzima alosterica activada por ADP y GDP e inhibida por ATP y GTP.  Cuando el nivel de ADP o GDP en la célula es alto, se activa la enzima y la producción de acetoglutarato, alimentará el ciclo de Krebs y se generará ATP
  • 17. VIAS METABOLICAS DEL NH3 Fuentes de NH3 en el organismo: a) Desaminación oxidativa de glutamato b) Acción de bacterias de la flora intestinal
  • 18. VÍAS DE ELIMINACION DEL NH3  La vía mas importante de eliminación es la síntesis de urea en hígado  También se elimina NH3, por la formación de glutamina
  • 19.  Todo el NH3 originado por desaminación, es convertido a UREA en el hígado.  El proceso consume 4 enlaces fosfato (ATP) por cada molécula de UREA. CICLO DE LA UREA
  • 20. SÍNTESIS DE UREA  Se lleva a cabo en los hepatocitos, en un mecanismo llamado “ ciclo de la urea”, en el cual intervienen cinco enzimas y como alimentadores ingresan NH3, CO2 y aspartato, el cual cede su grupo amino
  • 21. Comprende las siguientes reacciones: 1. Síntesis de carbamil fosfato 2. Síntesis de citrulina 3. Síntesis de argininsuccinato 4. Ruptura de argininsuccinato 5. Hidrólisis de arginina CICLO DE LA UREA
  • 22.
  • 23. DESTINO DEL ESQUELETO CARBONADO DE A.A. Según el destino se clasifican en:  Cetogénicos: producen cuerpos cetónicos.  Glucogénicos: producen intermediarios de la gluconeogénesis (piruvato, oxalacetato, fumarato, succinilCoA o acetoglutarato).  Glucogénicos y cetogénicos.
  • 24. CICLO DE KREBS ACIDOS GRASOS COLESTEROL CUERPOS CETONICOS GLUCONEOGENESIS ACETOACETILCoA ACETILCoA PIRUVATO Triptofano Phe Tir Leu Lis Leucina Isoleucina Triptofano Ala Cis Gli Ser Treonina Asparragina Aspartato Isoleu Met Val Treonina Phe Tirosina GLUTAMATO Prolina Arg Hist Glu
  • 25. BIOSINTESIS DE A.A.  Los a.a. esenciales no pueden ser producidos por el organismo.  Si puede biosintetizarse el acetoácido correspondiente, entonces el organismo producirá dicho aminoácido por transaminación
  • 26. BIOSINTESIS DE AMINAS BIOLOGICAS  Muchas de las aminas biológicas formadas por descarboxilación son sustancias de importancia funcional  Para este proceso de síntesis el organismo utiliza piridoxalfosfato como coenzima
  • 27. AMINAS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA  Histamina  Acido g-aminobutirico (GABA)  Catecolaminas (Dopamina, Noradrenalina y Adrenalina)  Hormona Tiroidea  Melatonina  Serotonina  Creatina
  • 28. Histamina  Se produce por descarboxilación de la histidina, catalizada por la histidina descarboxilasa y piridoxalfosfato como coenzima
  • 29.  La histamina tiene gran importancia biológica ya que tiene acción vasodilatadora, disminuye la presión sanguínea, colabora en la constricción de los bronquiolos, estimula la producción de HCl y estimula la pepsina en estomago, se libera bruscamente en respuesta al ingreso de sustancias alérgenas en los tejidos.  Se degrada muy rápidamente
  • 30. Acido g-aminobutirico (GABA)  Se forma por descarboxilación del ácido glutámico, generalmente en el sistema nervioso central.  Utiliza piridoxalfosfato como coenzima.
  • 31.  El GABA es un compuesto funcionalmente muy importante, ya que es el intermediario químico regulador de la actividad neuronal, actuando como inhibidor o depresor de la transmisión del impulso nervioso
  • 32. CATECOLAMINAS: Dopamina, Noradrenalina y Adrenalina  Se producen en el sistema nervioso y en la medula adrenal.  Derivan de la TIROSINA  La Dopamina es un neurotransmisor importante
  • 33. La acción de las catecolaminas es muy variada:  Son vasoconstrictores en algunos tejidos y vasodilatadores en otros, aumentan la frecuencia cardíaca, son relajantes del músculo bronquial, estimulan la glucógenolisis en músculo y la lipólisis en tejido adiposo.  Son rápidamente degradadas y eliminadas del organismo
  • 34. Hormonas Tiroideas  Tiroxina y Triyodotironina, se sintetizan a partir de TIROSINA  Existen enfermedades relacionadas al defecto en el metabolismo de estos a.a. (fenilcetonuria, albinismo)
  • 35. Melatonina  La melatonina es una hormona derivada de la glándula pineal.  Bloquea la acción de la hormona melanocito estimulante y de adrenocorticotrofina.  Se forma a partir del triptófano por acetilación y luego metilación
  • 36. Serotonina  Es un neurotransmisor y ejerce múltiples acciones regulatorias en el sistema nervioso (mecanismo del sueño, apetito, termorregulación, percepción de dolor, entre otras)
  • 37. CREATINA  Es una sustancia presente en músculo esquelético, miocardio y cerebro, libre o unida a fosfato (creatinafosfato)  Arginina, glicina y metionina, están involucradas en su síntesis.
  • 38.  La reacción se inicia en riñón y se completa en hígado, desde donde pasa a la circulación y es captada por músculo esquelético, miocardio y cerebro y reacciona con ATP para dar creatinafosfato.  La creatina fosfato constituye una reserva energética utilizada para mantener el nivel intracelular de ATP en el músculo durante periodos de actividad intensa.