Las proteínas suministran los bloques estructurales (a.a.) necesarios para la síntesis de nuevas proteínas constituyentes del organismo, y por ello, se dice que tienen una función plástica o estructural
La calidad o valor biológico de las proteínas de la dieta, depende de su contenido en aminoácidos esenciales
2. IMPORTANCIA
Las proteínas suministran los bloques
estructurales (a.a.) necesarios para
la síntesis de nuevas proteínas
constituyentes del organismo, y por
ello, se dice que tienen una función
plástica o estructural
La calidad o valor biológico de las
proteínas de la dieta, depende de su
contenido en aminoácidos esenciales
3. ABSORCIÓN
En la saliva, no existen enzimas con
acción proteolítica.
La hidrólisis de proteínas se inicia en el
estómago
4. TRANSPORTE DE
AMINOACIDOS
Los a.a. atraviesan las membranas a
través de mecanismos de
transportadores específicos.
Pueden hacerlo por:
a) Transporte activo secundario
b) Difusión facilitada
5. DESTINO DE LOS AMINOACIDOS
Una vez absorbidos, los aminoácidos
tienen diferentes alternativas
metabólicas:
a) Utilización (sin modificación) en
síntesis de nuevas proteínas
especificas.
b) Transformación en compuestos no
proteicos de importancia fisiológica.
c) Degradación con fines energéticos.
6. Todos los aminoácidos, cualquiera sea
su procedencia, pasan a la sangre y
se distribuyen a los tejidos, sin
distinción de su origen.
Este conjunto de a.a. libres constituye
un “fondo común” o “pool”, al cual se
recurre para la síntesis de nuevas
proteínas o compuestos derivados.
7. ORIGEN UTILIZACION
Absorción en
intestino
Degradación de
proteínas
Síntesis de
aminoácidos
Síntesis de
proteínas
Síntesis de
Compuestos no
nitrogenados
Producción de
Energía
NH3
Urea
acetoácidos glucosa
Cuerpos
cetónicos
AMINOACIDOS
8. METABOLISMO DE
AMINOACIDOS
Los aminoácidos, no se almacenan
en el organismo.
Sus niveles dependen del equilibrio
entre biosíntesis y degradación de
proteínas corporales, es decir el
balance entre anabolismo y
catabolismo (balance nitrogenado).
El N se excreta por orina y heces
9. CATABOLISMO DE
AMINOACIDOS
La degradación se inicia por procesos
que separan el grupo aamino.
Estos procesos pueden ser
reacciones de transferencia
(transaminación) o de separación
del grupo amino (desaminación)
10. TRANSAMINACIÓN
Es la transferencia reversible de un
grupo amino a un acetoacido,
catalizada por una
aminotransferasa, utilizando
piridoxal fosfato como cofactor
El a.a. se convierte en acetoácido y el
acetoácido en el aminoácido
correspondiente.
Es decir, el grupo amino no se elimina
sino se transfiere a un acetoácido
para formar otro aminoácido.
11. Todos los a.a. excepto lisina y treonina,
participan en reacciones de
“transaminacion” con piruvato,
oxalacetato o acetoglutarato.
a.a.(1) + acetoácido(2) a.a.(2) + acetoácido (1)
Alanina + acetoglutarato piruvato + glutamato
A su vez, la alanina y el aspartato reaccionan
con acetoglutarato, obteniéndose glutamato
como producto
14. DESAMINACIÓN
El grupo amino del glutamato, puede
ser separado por desaminacion
oxidativa catalizada por la glutamato
deshidrogenasa, utilizando NAD y
NADP como coenzimas.
Se forma acetoglutarato y NH3
La mayoría del NH3 producido en el
organismo se genera por esta
reacción
15.
16. La glutamato deshidrogenasa se
encuentra en la matriz mitocondrial.
Es una enzima alosterica activada por
ADP y GDP e inhibida por ATP y GTP.
Cuando el nivel de ADP o GDP en la
célula es alto, se activa la enzima y la
producción de acetoglutarato,
alimentará el ciclo de Krebs y se
generará ATP
17. VIAS METABOLICAS DEL NH3
Fuentes de NH3 en el organismo:
a) Desaminación oxidativa de
glutamato
b) Acción de bacterias de la flora
intestinal
18. VÍAS DE ELIMINACION DEL NH3
La vía mas importante de eliminación
es la síntesis de urea en hígado
También se elimina NH3, por la
formación de glutamina
19. Todo el NH3 originado por
desaminación, es convertido a
UREA en el hígado.
El proceso consume 4 enlaces
fosfato (ATP) por cada molécula de
UREA.
CICLO DE LA UREA
20. SÍNTESIS DE UREA
Se lleva a cabo en los hepatocitos,
en un mecanismo llamado “ ciclo
de la urea”, en el cual intervienen
cinco enzimas y como alimentadores
ingresan NH3, CO2 y aspartato, el
cual cede su grupo amino
21. Comprende las siguientes reacciones:
1. Síntesis de carbamil fosfato
2. Síntesis de citrulina
3. Síntesis de argininsuccinato
4. Ruptura de argininsuccinato
5. Hidrólisis de arginina
CICLO DE LA UREA
22.
23. DESTINO DEL ESQUELETO
CARBONADO DE A.A.
Según el destino se clasifican en:
Cetogénicos: producen cuerpos
cetónicos.
Glucogénicos: producen
intermediarios de la
gluconeogénesis (piruvato,
oxalacetato, fumarato, succinilCoA
o acetoglutarato).
Glucogénicos y cetogénicos.
24. CICLO DE KREBS
ACIDOS GRASOS
COLESTEROL
CUERPOS CETONICOS
GLUCONEOGENESIS
ACETOACETILCoA
ACETILCoA
PIRUVATO
Triptofano
Phe
Tir
Leu
Lis
Leucina
Isoleucina
Triptofano
Ala
Cis
Gli
Ser
Treonina Asparragina
Aspartato
Isoleu
Met
Val
Treonina
Phe
Tirosina
GLUTAMATO
Prolina
Arg
Hist
Glu
25. BIOSINTESIS DE A.A.
Los a.a. esenciales no pueden ser
producidos por el organismo.
Si puede biosintetizarse el acetoácido
correspondiente, entonces el
organismo producirá dicho
aminoácido por transaminación
26. BIOSINTESIS DE AMINAS
BIOLOGICAS
Muchas de las aminas biológicas
formadas por descarboxilación son
sustancias de importancia funcional
Para este proceso de síntesis el
organismo utiliza piridoxalfosfato
como coenzima
27. AMINAS DE IMPORTANCIA
BIOLÓGICA
Histamina
Acido g-aminobutirico (GABA)
Catecolaminas (Dopamina,
Noradrenalina y Adrenalina)
Hormona Tiroidea
Melatonina
Serotonina
Creatina
28. Histamina
Se produce por
descarboxilación de
la histidina,
catalizada por la
histidina
descarboxilasa y
piridoxalfosfato
como coenzima
29. La histamina tiene gran importancia
biológica ya que tiene acción
vasodilatadora, disminuye la presión
sanguínea, colabora en la
constricción de los bronquiolos,
estimula la producción de HCl y
estimula la pepsina en estomago, se
libera bruscamente en respuesta al
ingreso de sustancias alérgenas en
los tejidos.
Se degrada muy rápidamente
30. Acido g-aminobutirico (GABA)
Se forma por
descarboxilación
del ácido
glutámico,
generalmente en el
sistema nervioso
central.
Utiliza
piridoxalfosfato
como coenzima.
31. El GABA es un compuesto
funcionalmente muy importante, ya
que es el intermediario químico
regulador de la actividad neuronal,
actuando como inhibidor o depresor
de la transmisión del impulso
nervioso
33. La acción de las catecolaminas es muy
variada:
Son vasoconstrictores en algunos
tejidos y vasodilatadores en otros,
aumentan la frecuencia cardíaca, son
relajantes del músculo bronquial,
estimulan la glucógenolisis en
músculo y la lipólisis en tejido
adiposo.
Son rápidamente degradadas y
eliminadas del organismo
34. Hormonas Tiroideas
Tiroxina y Triyodotironina, se
sintetizan a partir de TIROSINA
Existen enfermedades relacionadas
al defecto en el metabolismo de
estos a.a. (fenilcetonuria, albinismo)
35. Melatonina
La melatonina es una hormona
derivada de la glándula pineal.
Bloquea la acción de la hormona
melanocito estimulante y de
adrenocorticotrofina.
Se forma a partir del triptófano por
acetilación y luego metilación
36. Serotonina
Es un
neurotransmisor y
ejerce múltiples
acciones
regulatorias en el
sistema nervioso
(mecanismo del
sueño, apetito,
termorregulación,
percepción de
dolor, entre otras)
37. CREATINA
Es una sustancia presente en
músculo esquelético, miocardio y
cerebro, libre o unida a fosfato
(creatinafosfato)
Arginina, glicina y metionina, están
involucradas en su síntesis.
38. La reacción se inicia en riñón y se
completa en hígado, desde donde
pasa a la circulación y es captada por
músculo esquelético, miocardio y
cerebro y reacciona con ATP para
dar creatinafosfato.
La creatina fosfato constituye una
reserva energética utilizada para
mantener el nivel intracelular de ATP
en el músculo durante periodos de
actividad intensa.