Material de ayuda de Bioquímica. Medicina veterinaria UNEFM. Universidad Nacional Experimental Francisco de Miranda.

6.  Casi todas las proteínas del organismo están en una
constante dinámica de síntesis (1-2% del total de proteínas),
a partir de aminoácidos, y de degradación a nuevos
aminoácidos. Esta actividad ocasiona una pérdida diaria neta
de nitrógeno, en forma de urea, que corresponde a unos 35-
55 gramos de proteína. Cuando la ingesta dietética compensa
a las pérdidas se dice que el organismo está en equilibrio
nitrogenado.
El balance nitrogenado puede ser positivo o negativo. Es
positivo cuando la ingesta nitrogenada supera a las pérdidas,
como sucede en crecimiento, embarazo, convalecencia de
enfermedades. Es negativo si la ingesta de nitrógeno es
inferior a las pérdidas, tal como ocurre en: desnutrición,
anorexia prolongada, postraumatismos, quemaduras,
deficiencia de algún aminoácido esencial.

8.  Dos son las vías por la que son degradadas las
proteínas mediante proteasas (catepsinas).
1. Vía de la ubiquitina (pequeña proteína básica).
Fracciona proteínas anormales y citosólicas de vida
corta. Es ATP dependiente y se localiza en el citosol
celular.
2. Vía lisosómica. Fracciona proteínas de vida
larga, de membrana, extracelulares y organelas
tales como mitrocondrias. Es ATP independiente y
se localiza en los

20. Pozo
Metabólico
de
Aminoácidos

22.  Los aminoácidos que exceden las
necesidades para la síntesis proteínica no
pueden ser almacenados, ni excretados como
tales. Los radicales aminos de los
aminoácidos excedentes son eliminados por
transaminación o Desaminación oxidativa y
los esqueletos de carbono son convertidos a
intermediarios anfibólicos.

23.  Los aminoácidos están clasificados en esenciales y
no esenciales. Los mamíferos pueden sintetizar los
no esenciales, los esenciales deben adquirirlos de
la dieta. El exceso de aminoácidos consumidos en
la dieta, no puede ser almacenado para uso futuro,
por el contrario, son transformados en
intermediarios metabólicos comunes como el
piruvato, oxaloacetato y alfa-cetoglutarato.
Consecuentemente, los aminoácidos son
precursores de glucosa, ácidos grasos y cuerpos
cetónicos y por tanto son combustibles
metabólicos

24.  GLUCOGENICOS: precursores de carbohidratos.
 CETOGENICOS: precursores de lípidos. (Leu, Lys)
 AMINO ACIDOS QUE SON GLUCOGENICOS Y CETOGENICOS:
( Ile, Thr, Phe, Tyr, Trp)

25.  Un grupo pequeño de aminoácidos comprendidos
por isoleucina, fenilalanina, treonina, triptófano, y
tirosina dan lugar a precursores de la glucosa y de
ácidos grasos y así son caracterizados como
glucogénicos y cetogénicos. Finalmente, debe ser
reconocido que los aminoácidos tienen un tercer
posible destino. Durante etapas de ayuno
prolongado los esqueletos de carbono reducidos se
utilizan para la producción energética, con el
resultado que se oxida a CO2 y H2O.

28.  La transaminación, es catalizada por las
enzimas llamadas: transaminasas o
aminotransferasas, implica la ínter conversión
de un par de aminoácidos y un par de
cetoácidos. Estos generalmente son -amino
y -cetoácidos. Los -cetoácidos son estados
transitorios de los aminoácidos.

29.  El fosfato piridoxal forma un
parte esencial del ciclo activo
de transaminasas y de muchas
otras enzimas el cual actúa
como coenzima.
 Durante la transaminación la
Coenzima unida sirve como un
transportador de grupo amino.
 La transaminación es un
Proceso libremente reversible lo
cual le permite a las
Transaminasas funcionar tanto
en el catabolismo de los aa
como en la síntesis.

30.  El glutamato es sintetizado a partir de su α-
ceto ácido precursor por una simple
transaminacion reacción catalizada por el
glutamato deshidrogenasa.

31.  Como el glutamato, el aspartato es
sintetizado por una simple 1-paso
transaminacion reacción catalizado por
aspartato aminotransferasa, AST.

32.  El Aspartato también puede derivarse de
asparragina a través de la acción de asparaginasa.
La importancia de aspartato como precursor de
ornitina para el ciclo de la urea es se describe en el
metabolismo de nitrógeno.

33.  Hay 2 vías principales de producción de alanina
muscular: directamente de la degradación de
proteínas, y vía transaminación de piruvato por la
alanina transaminasa, ALT (también designada
como glutamato piruvato transaminasa sérica,
SGPT).

34.  Proceso, realizado en las mitocondrias, y en el
que la enzima glutamato-deshidrogenasa elimina
el grupo amino del ácido glutámico.
 Se forma amoníaco que entra en el ciclo de la
urea y los esqueletos carbonados vienen a ser
productos intermedios glucolíticos y del ciclo de
Krebs para suministrar la energía celular
necesaria.

35. La desaminación ocurre a través de la
desaminación oxidativa del glutamato por la
glutamato deshidrogensa que produce amonio. La
reacción requiere de NAD+ o NADP+ y regenera -
cetoglutarato para transaminaciones adicionales:
Desaminación oxidativa
NH4
+

36.  Los -acetoácido que se forma en la Desaminación
oxidativa pueden ser utilizados de varias maneras.
Se pueden oxidar en el ciclo del ácido cítrico para
producir energía o convertirse en otros
aminoácidos mediante las transaminación. Estos -
cetoácidos pueden utilizarse así mismo en la
síntesis de carbohidratos y grasas.

38. Aminoácido(s) Producto
Ile, Leu, Lys Acetil-CoA
Tyr, Phe Acetoacetato
Gln, Pro, Arg Glu y alfa-cetoglutarato
His Glu y alfa-cetoglutarato
Thr, Met , Val Succinil-CoA
Tyr, Phe, Asp Fumarato
Asp, Asn Oxaloacetato
Ser, Gly, Cys Piruvato
Trp Alanina y piruvato

45. GLUCONEOGÉNESIS
 Producción de nueva glucosa.

46. Gluconeogénesis: Biosíntesis de hidratos de carbono a partir de
precursores de tres carbonos, que generalmente no tienen naturaleza de
hidratos de carbono.
Principales sustratos:
a) Lactato
b) Aminoácidos
c) Piruvato
d) Glicerol
 Ocurre principalmente en el citosol, aunque algunos precursores se
generan en las mitocondrias. Y deben transportarse al citosol para ser
utilizados
El principal órgano gluconeogénico en los animales es el hígado, y
menormente la corteza renal.
Los principales destinos de la glucosa formada en la gluconeogénesis
son el catabolismo por el tejido nervioso, y la utilización por los músculos
esqueléticos.

47.  Es la misma vía para animales, plantas y hongos.
LACTATO
GLICEROL
PIRUVATO
GLUCOSA
gluconeogénesis
AMINOACIDOS

48. 1.- Lactato:
Parte del lactato producido en el músculo entra al hígado y se reoxida a piruvato. Este
piruvato puede experimentar gluconeogénesis para dar glucosa, que es devuelta al
torrente sanguíneo y se capta por el músculo para regenerar las reservas de glucógeno.
Sustratos de la Gluconeogénesis.

49. 2.-Aminoácidos:
Muchos aminoácidos pueden convertirse fácilmente en glucosa, a ellos se les
denomina, aminoácidos glucogénicos. Las rutas catabólicas de la leucina y la
lisina no generan precursores gloconeogénicos.
3.- Glicerol:
Los ácidos grasos no pueden experimentar una conversión neta a H. de C. El
único producto de degradación de las grasas que puede entrar en la
gluconeogénesis es el glicerol. Su empleo comporta una fosforilación, seguida
de una deshidrogenación, para producir dihidroxiacetona fosfato.
4- Piruvato:
Corresponde a un acil-CoA de tres carbonos. Ingresa a la gluconeogénesis a
través de la conversión en succinil CoA y de ésta en oxalacetato.

50.  7 de las 10 reacciones de la gluconeogénesis son
las inversas a la glucolisis.
 Hay 3 pasos irreversibles en la glucolisis: (DG << 0)
Sustrato Producto Enzima
Glucosa Glucosa 6 fosfato Hexoquinasa
(glucosa 6-fosfatasa)
Fructosa 6 fosfato Fructosa 1,6 di fosfato Fosfofructoquinasa
(fructosa 1-6 biosfatasa)
Fosfoenolpiruvato Piruvato Piruvato quinasa
(fosfoenolpiruvato
carboxiquinasa)

51. Enzimas en la Gluconeogénesis.
HEXOQUINASA O
GLUCOQUINASA
GLUCOSA -6- FOSFATASA
FOSFOFRUCTOQUINASA
FRUCTOSA -1,6- BIFOSTATASA
PIRUVATO QUINASA
PIRUVATO CARBOXILASA
FOSFOENOLPIRUVATO
CARBOXIQUINASA (PEPCK)
Enzimas en la Glucólisis.

52.  En ellos se consume ATP.
 El más complicado es el del
paso de piruvato a
fosfoenolpiruvato.
 Parte de la reacción
transcurre en la
mitocondria.
 Requiere la formación
intermedia de oxalacetato y
malato.

53.  Fosfoenolpiruvato
carboxiquinasa (PEP-CK): de
oxalacetato a
fosfoenolpiruvato.
 Fructosa 1,6 bifosfatasa:
◦ Produce fructosa-6-fosfato
◦ Necesita Mg++
 Glucosa 6 fosfatasa: poduce la
glucosa.
 Por cada dos moléculas de
ácido pirúvico para dar
glucosa, se necesita además:
◦ 4 ATPs
◦ 2 GTPs
◦ 2 NADH+H+
◦ 3 H2O
OXALACETATO

55. Regulación de la Gluconeogénesis.
 La regulación es crucial para el funcionamiento del tejido nervioso.
 Se regulan en gran parte por las tasas de alimentación
Las tasas del flujo gluconeogénico están inversamente relacionadas con el contenido
de H. de C. de la alimentación. Este efecto se produce en forma hormonal, a través de
insulina y glucagón.
a) Regulación recíproca de la Glucólisis y Gluconeogénesis.
Las condiciones que fomentan la glucólisis inhiben la gluconeogénesis y a la
inversa.
La regulación recíproca se basa en gran parte en la carga energética del
adenilato.

56. Energía
Activación de los pasos que
controlan la velocidad de la
glucólisis
Inhibición del flujo de carbonos
por la gluconeogénesis
Energía
Inhibición de los pasos que
controlan la velocidad de la
glucólisis
Estimulación del flujo de
carbonos por la gluconeogénesis

57. Principales activadores e
inhibidores alostéricos

58. Anthony Robbins.