4. El ARN es un filamento de una sola cadena, es
decir, no forma doble hélice.
La presencia de un oxígeno en la posición 2' de
la ribosa impide que se forme la doble cadena
de la manera en que se forma en el ADN.

6. El filamento de ARN se puede
enrollar sobre sí mismo mediante
la formación de pares de bases en
algunas secciones de la molécula,
formando las denominadas
estructura secundarias del ARN:

8. En procariotas el extremo 5'
posee un grupo trifosfato y en
eucariotas en el extremo 5' posee
un grupo metil-guanosina unido
al trifosfato, y el extremo 3'
posee una cola de poli-A.

10. En la naturaleza existen diversos
métodos de splicing del ARN.
El mecanismo de splicing depende
de la estructura del fragmento de
ARN que pasará por este proceso.

11. El Spliceosoma es un complejo formado por cinco
ribonucleoproteínas nucleares pequeñas o snRNP (complejo formado
por unas diez proteínas más una pequeña molécula de ARN).
El ARN de los snRNP es el encargado de reconocer el intrón.
Se han identificado dos tipos de spliceosomas, el mayor y el
menor[cita requerida], cada uno de los cuales contiene diferentes
tipos de snRNP.

12.  5´ y 3´ Sitios de Splicing.
 Unión de manera covalente.
 Importante que no haya malos cortes.
 5´AG/GU.
 3´ AG/ G.
 Aumentadores del corte y empalme exónico
o ESE.
 Inclusión de un intrón o exclusión de un exón.

14. Esta formado por los snRNP U1, U2, U4, U5 y U6.
Reconoce la secuencia consenso GU (Guanina-Uracilo) del
extremo 5’ del intrón así como la secuencia consenso AG
del extremo 3’.
El 99% de los intrones lo hacen a través de este
mecanismo.

16. Complejo E: U1 se une a la secuencia consenso GU del extremo 5’ del sitio de corte del
intrón, junto con las proteínas accesorias ASF/SF2, U2AF, SF1/BBP.
Complejo A: U2 se une al sitio de ramificación e hidroliza ATP. El sitio de ramificación se
sitúa a una distancia de 20-40 nucleótidos del extremo 3’ del intrón y en él se localiza la
secuencia consenso CURAY.
Complejo B1: U5, U4 y U6 trimerizan, y U5 se une al exón 5’ y U6 a U2.
Complejo B2 – U1 es liberado, U5 pasa del exón al intrón y U6 se une al extremo 5’ del sitio
de corte.
Complejo C1: U4 es liberado, U5 se une al sito de empalme del extremo 3’ del exón, U6 y
U2 catalizan la reacción de transesterificación y el extremo 5’ del intrón es cortado; como
resultado se forma una estructura en lazo característica denominada lariat.
Complejo C2: el extremo 3’ del intrón es cortado lo que provoca la liberación del lazo de
ARN. A continuación los exones son ligados, lo que conlleva gasto de ATP. Por último, el
complejo se disocia.

17. Es similar al Spliceosoma mayor aunque los intrones
eliminados mediante este mecanismo son escasos, y además
presentan diferencias en los sitios de corte y empalme.
También se diferencian en las secuencias consenso
reconocidas, que en este caso son AU y AC para los extremos 3’
y 5’, respectivamente.
Además, salvo la partícula snRNP U5, el resto son análogos
funcionales denominadas U11 (análogo funcional de la U1), U12
(U2), U4atac (U4) y U6atac(U6).

18. También se puede denominar
transempalme o empalme en trans.
Consiste en el empalme de exones de dos
transcritos primarios distintos, con la
consiguiente formación de un ARN híbrido.

19. Corte y empalme en el que el propio intrón actúa como catalizador en su eliminación, por lo que no se
requiere de proteínas.
Cuando un fragmento de ARN tiene actividad catalítica se le denomina ribozima.
Para que el mecanismo de autosplicing sea preciso se requiere de la hidrólisis de ATP.
Existen dos tipos de intrones que actúan como ribozimas, los intrones del grupo I y los del grupo II.
La similitud en el mecanismo de corte y empalme de estos intrones y el spliceosoma sugiere que
probablemente evolucionaron juntos aunque también se ha propuesto que el autosplicing surgió
durante el mundo de ARN.

20. El grupo OH 3’ de un nucleósido libre de guanina o del propio intrón o un
cofactor (GMP, GDP o GTP) ataca al fosfato del sitio de corte 5’. Lo que
da lugar al corte del intrón por su extremo 5’ y a la formación del lariat
(estructura en lazo).
El grupo OH 3’ del exón lleva a cabo un ataque nucleofílico contra el
extremo 3’ del intrón, lo que origina su corte y la liberación de la
estructura en lazo.
Los exones son unidos.

21. El grupo OH 2’ de una adenosina específica del intrón
ataca el sitio de corte 5’, originando la estructura en
lazo (lariat).
El grupo OH 3’ del exón lleva a cabo un ataque
nucleofílico contra el extremo 3’ del intrón, lo que
origina su corte y la liberación de la estructura en lazo.
Los exones son unidos.