Agente químico que acelera las reacciones químicas

1. Enzimas
Néstor A. Acosta-Buenaño
naacosta.ue@gmail.com
Universita Equatorialis

2. La energía libre
J. Williard Gibbs (1878): función de Gibbs de la energía libre.
La energía libre mide la porción de energía de un sistema que
produce trabajo cuando la temperatura y la presión son
uniformes a lo largo del sistema.
= cambio de la energía libre
= cambio en la entalpía del sistema
= cambio en la entropía del sistema
T = temperatura en ºK

3. Estabilidad y equilibrio
La energía libre es una medida de estabilidad de un sistema (su
tendencia a cambiar a un estado más estable).
Sistema
Estable
Sistema
Inestable
> G < G
HO OH
CO2
CO2 H2O
CO2

4. Estabilidad y equilibrio

5. Equilibrio y metabolismo
El hecho de que el metabolismo nunca está en equilibrio es una
de las definiciones de la vida.

6. ATP: trabajo celular
Una célula realiza 3 tipos de trabajo:
1. Mecánico: movimiento de cilios, contracción muscular,
movimiento de cromosomas en la reproducción celular.
2. Transporte: bombeo de sustancias a través de la
membrana en contra de la dirección del movimiento
espontáneo.
3. Químico: la realización de reacciones endergónicas, las
cuales no ocurren espontáneamente, como la síntesis de
polímero desde monómeros.

7. ATP: trabajo celular
Acople energético
Es el uso de un proceso exergónico para conducir un
proceso endergónico.
ATP es el responsable de mediar la mayoría de los acoples
energéticos en la célula

8. Estructura del ATP
Adenosín Tri-Fosfato
-O –– P –– O –– P –– O –– P –––– O ––
N
H
H
OH
H
OH
O
CH2
HO
O O O
O- O- O-HC
N
C
C
NH2
C
N
CH
N

9. Hidrólisis del ATP
Condiciones estándar Condiciones celulares
Kcal / mol Kcal / mol

10. Acople energético
Reacción endergónica: ΔG es positivo, reacción no espontánea
Glu
NH3
NH3
Glu
+
Ácido glutámico Amonio
Glutamina
Reacción exergónica: ΔG es negativo, reacción espontánea
ΔG= +3.4 Kcal/mol
ATP + H2O ADP + Pi ΔG= -7.3 Kcal/mol
Acople energético: ΔG es negativo, ambas reacciones son espontáneas ΔG= -3.9 Kcal/mol

11. Regeneración del ATP
La ΔG requerida para fosforilar un ADP proviene de reacciones exergónicas (catabolismo).
Esta generación de fosfato inorgánico y energía es llamado Ciclo del ATP, el cual acopla un
proceso de producción energética celular (exergónico) a un proceso de consumo
energético (endergónico)
ATP
Σ Σ
ADP Pi +
ΔG= +7.3 Kcal/mol
ΔG= -7.3 Kcal/mol

12. Enzimas: Barrera
energética
Las leyes de la termodinámica
hablan de que y que no pasará
bajo ciertas condiciones dadas,
pero no dice nada de la
velocidad de los procesos.
A B
C D
EA
Reactantes
A C
B D
Productos
ΔG < 0
A B
C D
Estado transitivo
Progreso de la reacción
Energía libre

13. Enzimas: Barrera
energética
Un catalizador es un agente
químico que acelera las
reacciones químicas sin ser
consumido. Una enzima es un
catalizador proteínico que baja la
EA
EA
Reactantes
Productos
ΔG < 0
Progreso de la reacción
Energía libre
EA

14. Enzimas: Especificidad
El reactante sobre el cual actúa una enzima es conocido como Substrato enzimático.
E + S E S E + P
Complejo
La reacción de catalizadora de cada enzima es altamente específica.

15. Enzimas: Especificidad
Sólo una región restringida de la molécula enzimática es la que actúa sobre el sustrato.
Esta sección es conocida como el Sitio Activo, el cual puede ser una hendidura o
saliente de la superficie proteínica.
La especificidad de la enzima se atribuye a la forma compatible entre la forma del sitio
activo y la forma del sustrato.

16. Actividad Enzimática
La actividad enzimática es afectada por factores medioambientales.
Temperatura
El promedio de una reacción enzimática incrementa cuando sube la
temperatura, pero un exceso puede desnaturalizar la molécula
proteica.
pH
Ambientes ácidos desnaturalizan las proteínas. Sin embargo, algunas
proteínas como la pepsina trabajan bien en pH 2.

17. Cofactores
Ayudantes no enzimáticos de la actividad catalítica de las
enzimas.
Los cofactores de algunas enzimas son elementos
inorgánicos como átomos de metales: Zn, Fe y Cu en forma
iónica.
Los cofactores orgánicos son llamados co-enzimas.
Las vitaminas son co-enzimas o la materia prima para hacer
co-enzimas.

18. Inhibidores enzimáticos
Inhibidores competitivos
Reducen la productividad enzimática ya que bloquean al
substrato para que ingrese al sitio activo.
Inhibidores no-competitivos
No hacen competencia directa con el
substrato, pero se unen a otro lugar
de la enzima e impiden que se forme
el complejo enzima-substrato

19. Regulación enzimática
Un caos químico sucedería si todas las reacciones
metabólicas operaran simultáneamente.
Regulación alostérica
La función proteica de la enzima es afectada en el sitio
activo por la unión de una molécula en otro sitio. Puede
ser:
1. Inhibida
2. Estimulada
• Cooperativa
3. Retroalimentación