Una PPT sobre enzimas. Algunas diapositivas están animadas y facilitan la comprensión del tema.

1. ENZIMAS

2. ¿Qué recuerdas o sabes de las enzimas?

3. Define los siguientes términos:
1.
Reacciones anabólicas: Reacciones que construyen moléculas
2.
Reacciones catabólicas:
Reacciones que descomponen moléculas
3.
Metabolismo:
Combinación de reacciones anabólicas y
catabólicas
4.
Catalizador:
Una Sustancia que acelera las reacciones
sin cambiar las sustancias producidas
5.
Vía metabólica:
Secuencia de reacciones controladas por
enzimas
6.
Especificidad:
Sólo pueden catatizar reacciones
específicas
7.
Sustrato:
La molécula(s) donde opera la enzima
8.
Producto:
Molécula(s) producida por ENZIMAS

4. Nombrando a las ENZIMAS:
• Enzimas intracelulares Actúan dentro de la célula; Ej. DNA
polimerasa
• Enzimas
extracelulares
ATP + CREATINA
Secretadas por células y actúan fuera de
ellas; ej. pepsina, amilasa
—› ADP + FOSFOCREATINA
Corto, de preferencia terminado en
‘asa’ ej,. creatin kinasa
• Nombre recomendado
• Nombre sistemático
Describe el tipo de reacción que está
siendo catalizada; ej. ATP:CREATIN
FOSFOTRANSFERASA
,

5. Niveles de energía de las moléculas
Las enzimas bajan la energía de
activación de una reacción
Estado de la energía
Inicial de Sustratos
Energía de activación
de la reacción
catalizada por enzimas
Energía de
activación de
reacciones no
catalizadas
Estado de la energía
final de los
Productos
Avance de la reacción (tiempo)
http://www.bionova.org.es/biocast/tema14.htm
Animación en español “catálisis enzimática”

6. Las enzimas bajan la energía de activación
formando un complejo enzima/Sustrato
Sustrato + Enzima
Complejo Enzima/Sustrato
Complejo Enzima/Producto
Producto + Enzima

7. En Reacciones anabólicas
las enzimas facilitan la unión
de moléculas sustrato.
En Reacciones catabólicas
el sitio activo de la Enzima
afecta a los enlaces de los
Sustratos de modo que estos
son más fáciles de romper

8. La hipótesis Llave-cerradura postula que el sitio
activo de una Enzima tiene una forma rígida
Sin embargo, los estudios cristalográficos indican que las
proteínas son flexibles.

9. La hipótesis “encaje inducido”sugiere que el sitio activo
es flexible y sólo asume su conformación catalítica
después de que las moléculas Sustrato se unen al sitio
activo
Cuando el Producto sale de
la Enzima el sitio activo
vuelve a su estado inactivo.

10. Las enzimas son proteínas globulares
• El sitio activo tiene una
forma específica debido a
la estructura terciaria de la
proteína.
• Un cambio en la forma de
la proteína afecta a la
forma del sitio activo y a la
la función de la Enzima.
Click para pasar a una representación interactiva
(University of Arizona)

11. Características de las ENZIMAS
• Sólo cambian la tasa de reacción. Ellas no cambian el
equilibrio ni los productos finales.
• Son específicas para una reacción en particular
• Actúan en muy pequeñas actidades debido a su alta
actividad molecular:
Actividad molecular (Nº de recambio)= número de
moléculas de Sustrato transformadas por minuto por una
enzima
Actividad molecular de la Catalasa = 6 x106/min

12. ¿Cómo se mide el efecto de una Enzima?
• Comparando la tasa no catalizada con la
catalizada.
• Las enzimas pueden aumentar la tasa por un
factor entre 108 a 1026

13. Características de las ENZIMAS
• La tasa de acción enzimática es dependiente del Nº de
moléculas de Sustrato presentes
Tasa de reacción(M)
Vmax = Tasa de reacción máxima
Vmax alcanzada cuando
todos los sitios activo se
llenan.
Algunos sitios activos
libres a bajas
concentraciones de
Sustrato
Concentración de Sustrato

14. ¿Por qué los científicos miden la tasa inicial de las
reacciones catalizadas por enzimas?
Tasa de reacción (M)
Tasa inicial de la reacción
Ellos miden la tasa al
inicio de la reacción
antes de que ciertos
factores, por ej. la
concentración de
Sustrato, hayan tenido
tiempo de cambiar.
Variable independiente

15. Las ENZIMAS se desnaturalizan a 60oC
Tasa de reacción
Temperatura óptima
La Enzima se
desnaturaliza y pierde su
capacidad catalítica
La tasa de
duplica cada
10oC
Temperatura
Algunas bacteria termófilas tienen ENZIMAS con Tº óptimas de
85oC

16. El pH afecta la formación de puentes de H y de S
en las proteínas y así afectan a su forma.
tripsina
colinesterasa
Tasa de reacción (M)
pepsina
2
4
6
pH
8
10