clase 5 Bioenergetica y enzimas.pptx

1. Bioenergética
uti BCyT- ESFUNO
docente Carolina Chaine

2. BIOENERGÉTICA: Rama de la bioquímica que estudia la
transferencia y utilización de energía en los sistemas
biológicos.
Comprende el estudio cuantitativo y cualitativo de los
cambios de energía de las reacciones
bioquímicas.
Aplica los principios básicos de la termodinámica a los
sistemas biológicos, para predecir si alguna reacción va a
ocurrir de manera espontánea o no.

3. La Termodinamica es la ciencia que estudia la energía y sus
transformaciones
Un sistema se define como la porción del universo que tomamos como
objeto de estudio
-Existes tres tipos de sistemas:
-SISTEMA AISLADO: no intercambia materia
ni energía con su entorno
-SISTEMA CERRADO: no intercambia materia
pero si energía con su entorno
-SISTEMA ABIERTO: intercambia materia y
energía con su entorno

5. Las transformaciones de energía obedecen las Leyes de la Termodinámica
Primera ley:
Principio de la CONSERVACIÓN de energía
la energía del universo es constante
Segunda ley:
Principio de aumento de la ENTROPÍA
la entropía del universo está aumentado

7. Algunos Conceptos…
Todas las reacciones químicas están influidas por dos fuerzas: la tendencia a
adquirir el estado de enlace mas estable y la tendencia a conseguir el mayor
grado de desorden, expresado como entropía S.
La fuerza impulsora en una reacción es ΔG, la variación de energía libre, que
representa el efecto de los siguientes factores:
S ( variación de ENTROPÍA):
ΔH(Variación de ENTALPÍA)
ΔG(Variación de ENERGÍA LIBRE DE GIBBS)

8. La energía libre de Gibbs (G) (energía útil) expresa la cantidad de energía capaz de realizar
trabajo durante una reacción a T° y presiones constantes.
Cambio de energía libre (ΔG) para reacciones químicas
El ΔG es la diferencia de energía libre de los productos y los reactivos.
-Cuando el ΔG es negativo los productos tienen menos energía libre que los reactivos,
por lo que la reacción ocurrirá espontáneamente, es una reacción exergónica.
-Cuando el ΔG es positivo los productos tienen más energía libre que los reactivos, por
lo que la reacción tiende a ir en el sentido contrario, por lo que se trata de una
reacción no espontánea, es una reacción endergónica.
-Cuando el ΔG es igual a 0 los productos tienen la misma energía libre que los
reactivos.

10. ∆G°: indicador de espontaneidad
Cuanto más alejado esté un sistema del equilibro, más trabajo podrá realizar
Los sistemas biológicos se encuentran alejados del equilibrio para poder realizar trabajo
∆G: variación de energía que es capaz de efectuar trabajo a medida que el sistema tiende al
equilibrio, a P y T cte
∆G = W (máximo)
∆G<0 Proceso exergónico
∆G>0 Proceso endergónico
En EQUILIBRIO: ∆G = 0

11. En condiciones celulares, la relación de acción de masas es :
[C][D]/[A][B]=1
ΔG°= +10kj/mol
Indique cuál es el valor de Keq

12. Constantes y unidades utilizadas frecuentemente en
termodinámica
Constante de Faraday, F= 96.489 j/v,mol o 96.480 kj/mol
Constante de los gases, R= 0.00831 kj/ K mol
Las unidades de temperatura absoluta, T , son grados
Kelvin (K).
25°C = 298K

13. El ΔG depende de:
- la temperatura
- la concentración de productos y reactivos
A + B ⇆ C + D

14. Calcule la variación de energía libre real (ΔG) para la síntesis de Glucosa-6-P a pH7 y
25°C en las condiciones intracelulares, si las condiciones de Glucosa-6-P, ADP, Glucosa y
ATP son 100μM, 1.3mM, 250μM y 3.4mM respectivamente
La reacción para la síntesis de Glucosa-6-P es:
Glucosa + ATP Glucosa-6-P
y tiene un ΔG°= -16.7 kj/mol

15. Reacciones acopladas
Las variaciones de energía libre son aditivas: la reacción química
neta que resulta de dos reacciones sucesivas que comparten un
intermediario común tienen una variación de energía libre global
que es la suma de los valores ΔG de las reacciones individuales

17. La reacción de la fosforilación de la glucosa está acoplada a la hidrólisis
del ATP
Dada cada reacción individual con su ΔG°, indique cuál es su ΔG° global
Glucosa + Pi Glucosa-6-P + H2O ΔG°= 13.8 kj/mol
ATP + H2O ADP + Pi ΔG°= -30.5 kj/mol

18. Reacciones de óxido-reducción
Las reacciones de óxido-reducción son reacciones químicas en las que
ocurre una transferencia de electrones entre los reactivos.
-Una molécula cede electrones (se OXIDA). Se conoce como agente
reductor.
-Otra molécula acepta electrones (se REDUCE). Se conoce como
agente oxidante
Se establecen pares redox formados por un aceptor y un dador de
electrones. Los electrones se transfieren desde el dador al aceptor.

20. Cálculo de ΔG° de las reacciones redox
n= n° de electrones que se transfieren
F= constante de Faraday
ΔE°= diferencia entre el E° de reducción del aceptor menor el E° de reducción del dador

21. Las reacciones de oxidación y reducción son utilizadas en el
metabolismo para obtener energía.
Si el par NAD+/NADH y el par O2/H2O reaccionan directamente en
condiciones estándar, determine el ΔG°
NAD + 2H + 2e NADH + H E°= -0.320v
½ O2 + 2H + 2e H2O E°= 0.815v

22. Enzimas

23. Las enzimasson el grupo más variado y especializado de las proteínas, su función es
actuar como catalizadores, permitiendo que las reacciones que transcurren en los seres
vivos puedan desarrollarse a un ritmo adecuado.
Un catalizador, por definición, es un compuesto que con su sola presencia aumenta la
velocidad de la reacción sin experimentar ninguna modificación
Las Enzimas aceleran reacciones gracias a que
disminuye la energía de activación de los procesos
proporcionando un camino alternativo para la
reacción

24. Según el tipo de reacción que catalizan las enzimas se dividen en 6
clases o grupos:

25. Las reacciones sean catalizadas o no, dependen
para su desarrollo de las leyes termodinámicas.
El principal parámetro que desde el punto de
vista termodinámico, permite deducir si una
reacción se desarrolla o no de forma
espontánea, es el cambio en la energía libre de
Gibbs, (ΔG) deducido de la segunda ley de la
termodinámica (una reacción es espontánea si
la entropía global del universo aumenta), que
mide la capacidad de un sistema para
desarrollar trabajo.
Para que se realice la transformación de una
molécula, que denominamos sustrato (S), en
otra que denominamos producto (P), el cambio
de energía libre de Gibbs ha de ser negativo, lo
que implica que la energía libre del producto ha
de ser menor que la del sustrato.

26. Esquemáticamente, el desarrollo de una reacción enzimática
sencilla consistiría en:
La molécula a modificar se sitúa en una región concreta de la enzima denominada centro o sitio activo.
Esta zona de la enzima es responsable de las dos propiedades básicas de la molécula: la especificidad y la acción
catalizadora de la proteína

27. Los enzimas son catalizadores excepcionales
debido a que:
1) Son muy eficientes.
2) Suelen ser específicos. La mayoría de los enzimas suelen ser específicos,
tanto respecto al tipo de reacción que catalizan como respecto al sustrato que
transforman.
3) Catalizan una amplia gama de reacciones
4) Son objeto de regulación en la célula.
5) Aumentan velocidad de reacciones
casi todas las reacciones biológicas están catalizadas por enzimas

28. Modelo de Michaelis-Menten
L.Michaelis y M. Menten en 1913, diseñaron un modelo o teoría general de la acción
enzimática que explica el comportamiento hiperbólico de la velocidad con respecto a la
concentración de sustrato.
Postularon que la enzima se combina en primer lugar con el sustrato, de forma reversible
El complejo se descompone en una reacción más lenta, dando lugar al producto y enzima
libre
La expresión más habitual de la ecuación de Michaelis-Menten:

29. La función que describe la relación entre velocidad y
concentración de sustrato es una Hipérbola Rectangular
Cuando la velocidad es la
mitad de la velocidad
máxima (v=Vmáx/2), se
obtiene una equivalencia de
la concentración
de sustrato a la constante de
Michaelis (Km)
Vmax depende de la
concentración de enzima

30. La ecuación de Michaelis-Menten puede transformarse algebraicamente para obtener representaciones
rectilíneas en las que las medidas de Vmax y Km resulten más precisas.
Una de las transformaciones se denomina de “doble recíproco” o ecuación de Lineweaver-Burk, y sería:
Su representación gráfica será una línea recta.

31. REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Una molécula de enzima no tiene por qué actuar siempre a la misma
velocidad. Su actividad puede estar modulada por:
-cambios en el pH
-cambios en la temperatura
-presencia de cofactores
-las concentraciones del sustrato y de los productos finales
-presencia de inhibidores
-modulación alostérica
-modificación covalente

32. Inhibición reversible
Dentro de los inhibidores reversibles hay tres grupos dependiendo del lugar y forma de
unión a la enzima:
- Los inhibidores competitivos, denominados así porque compiten con el sustrato por ocupar
el centro activo. Estas moléculas presentan una semejanza estructural con el sustrato que les
permite situarse en el centro activo y bloquear la catalización enzimática, lo que desde el punto
de vista cinético supone un descenso en la velocidad de reacción.
Los inhibidores competitivos aumentan la Km de la enzima pero no modifican su
Vmáxima.
-Los inhibidores no competitivos se unen a la enzima en puntos distintos al centro activo, su
unión incapacita a la enzima para desarrollar su acción catalítica, y en este caso, el aumento en
la concentración de sustrato no revierte la inhibición. Su capacidad de unirse a la enzima esté
ésta en solitario o esté unida al sustrato, da lugar a que la Vmáxima. se encuentre
disminuida, mientras que la Km no se modifica ya que la afinidad de la enzima por el
sustrato y su capacidad de unirse a él no se ve disminuida

34. Los inhibidores acompetitivos o incompetitivos, no presentan afinidad por la molécula de
enzima libre, sino
que se unen a la enzima cuando ésta se encuentra formando el complejo enzima-sustrato
(ES), inhabilitándole
para continuar el proceso y formar producto.
La Vmáxima. se verá disminuida ya que la formación del complejo inactivo ESI,
disminuye la concentración de ES y la aparición de producto y disminuye también el
Km
Los inhibidores irreversibles son los que se unen a la enzima mediante enlaces
covalentes, bien en el centro activo o en cualquier otro lugar, causando una inactivación
permanente.
Muchos fármacos presentan este mecanismo de acción, como por ejemplo la penicilina, y
otros antibacterianos que bloquean enzimas claves bacterianos, impidiendo en este
caso la actividad de síntesis de la pared bacteriana.

36. TIPO DE INHIBICIÓN SE UNE A EFECTO VMÁX EFECTO Km
COMPETITIVA E ninguno Aumenta
NO COMPETITIVA E y ES Disminuye ninguno
ACOMPETITIVA ES Disminuye Disminuye

37. El análisis de los parámetros cinéticos de una enzima en presencia o en
ausencia de un inhibidor permite determinar el tipo de inhibición
Dados los siguientes parámetros para una enzima hipotética, indique la
opción correcta:
Sin inhibidor Con inhibidor
Km 2μM 8.5μM
Vmáx 157μM/s 157μM/s

38. Enzimas alostéricas.
Funcionan mediante la unión
reversible no covalente de
compuestos regulatorios llamados
moduladores.
El modulador puede ser una
activador (modulación positiva)
que acelere el proceso, o un
inhibidor (modulador negativo).
El metabolito se une al sitio
diferente al sitio activo,
cambiando la actividad enzimática

39. En esos casos la cinética que presenta la enzima es distinta a la
clásica de Michaelis-Menten, apareciendo una sigmoidea como
muestra la siguiente figura

41. Si la unión del modulador es una unión de tipo
covalente, las enzimas pertenecerían a un
grupo específico de enzimas reguladoras, las
reguladas por modificación covalente.
El ejemplo más interesante lo constituyen las
enzimas que son activadas o inactivadas por
fosforilación o defosforilación.
La incorporación de un grupo fosfato altera la
conformación de la enzima modificando su
actividad y permitiendo su regulación para
controlar un proceso más general.
La incorporación o eliminación de un grupo
fosfato se desarrolla a su vez de forma
catalítica, de tal manera que existen grupos de
enzimas, las cinasas y fosfatasas que realizan
ambos procesos respectivamente.