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Republica bolivariana de Venezuela
Ministerio del poder popular para la educación superior universitaria
Instituto universitario politécnico Santiago Mariño
Extensión Maracaibo
Cátedra: principios de bioingeniería.
Enzimas
Vitaminas
Y
coenzimas
alumna: Paola González
C.I: 26795571
Carrera: ingeniería química (49)
SAIA Internacional.
Índice:
1. Introducción
2. Desarrollo:
 Enzimas:
• Definición.
• Especificidad de los sustratos.
• Nomenclatura y clasificación.
• Cofactores enzimáticos.
• Efecto del pH, la temperatura y otros agentes sobre las reacciones enzimáticas.
• Enzimas endógenas de los alimentos: amilasas, pectinasas, lipasas, catepsinas,
lipoxigenasas y fenolasas.
• Uso industrial de las enzimas.
 Vitaminas y coenzimas:
• Definición y clasificación.
• Vitaminas hidrosolubles y sus coenzimas: tiamina, rivoflavina , acido nicótico,
piridoxina, biotina, acido pantotenico, acido fólico, vitamina
B12 y acido lipoíco. (Estructura e importancia)
• Vitaminas insolubles: vitamina A,D,E y K.(Estructura e importancia)
3. Conclusión.
Las siguientes diapositivas presentan una serie de información relacionada a
las enzimas, vitaminas y coenzimas , donde las enzimas son proteínas
complejas que producen un cambio químico específico en todas las partes del
cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos que
consumimos para que el cuerpo los pueda usar. Mientras que las vitaminas
participan en la formación de hormonas, células sanguíneas, sustancias
químicas del sistema nervioso y material genético. Algunas vitaminas son
necesarias para la actuación de determinadas enzimas, ya que funcionan
como coenzimas que intervienen en distintas rutas metabólicas y , por ello, una
deficiencia en una vitamina puede originar importantes defectos metabólicos.
Se tiene como objetivo explicar las características fundamentales del
metabolismo destacando el papel regulador de las enzimas, vitaminas y
coenzimas en el mismo con el fin de una mejor comprensión de los procesos
naturales.
Definición:
Los cambios químicos que se verifican
en los seres vivos ofrecen la extraordinaria
particularidad de efectuarse, casi en su
totalidad, por la acción activadora de
catalizadores específicos denominados
enzimas. Las enzimas son catalizadores
orgánicos producidos en los seres vivos y
capaces de funcionar fuera de la célula u
organismos que lo producen. Se ha
demostrado que todas las enzimas son de
naturaleza proteica y se puede afirmar que
todas las enzimas son proteínas, pero no
todas las proteínas son enzimas. las
enzimas pueden dividirse en enzimas
simples y complejas.
 Enzimas simples:
Son aquellas que para ejercer su acción solo necesitan de la parte proteica. Esta puede estar constituida
por una o varias cadenas, pero no necesita ningún factor adicional para llevar a cabo su acción sobre
la molécula que va a transformar la cual s denomina sustrato. Un ejemplo simple es la ureasa,
encargada de catalizar la transformación de la urea en CO2 y NH3. para que la enzima actué solo es
necesario que este presente el sustrato, en este caso especifico es la urea, y la reacción que tiene
lugar es la siguiente:
 Enzimas complejas:
Son denominadas aquellas que para ejercer su
acción necesitan, ademas de la parte proteica, de
otros factores adicionales que bien pueden ser de
naturaleza orgánica o inorgánica y que se
agrupan bajo el nombre de cofactores
enzimáticos. Por ejemplo la hexoquinasa es una
enzima compleja encargada de transformar la
glucosa en su Ester fosfato, y para poder realizar
esta esterificación, ademas de la parte proteica,
necesita del ATP, que es un cofactor de la
naturaleza orgánica. La reacción puede
representarse de la forma siguiente:
Especificidad de los sustratos:
Es la propiedad mas sobresaliente de las enzimas. Se ha
demostrado que para que se lleve a cabo una reacción
enzimática, la enzima tiene que combinarse con el sustrato,
pero esta combinación no es de forma casual sino que ocurre
de manera especifica y determinada por la afinidad que exista
entre los grupos químicos que se encuentran en el centro
activo y los que se encuentran en el sustrato. La especificidad
puede ser absoluta o relativa:
Absoluta:
Cuando la enzima solo puede actuar
sobre un tipo de sustrato, se dice que la
enzima muestra especificidad absoluta
para el substrato. Ese es el caso de la
deshidrogenasa succínica, que es
especifica para el succinato, o la L-
glutamico deshidrogenasa, especifica
para el glutamato.
Relativa:
Si la enzima puede actuar sobre
sustratos con estructuras muy similares,
se dice que la enzima
muestra especificidad relativa para el
substrato. La L-aminoácido oxidasa, por
ejemplo, puede catalizar la oxidación de
diferentes aminoácidos de la serie L.
 Nomenclatura y
clasificación:
En un principio las enzimas se nombraban
añadiendo el sufijo –asa, al nombre del
sustrato sobre la cual la enzima ejercía su
acción catalítica, esta nomenclatura nunca
ha resultado practica, lo cual ha
ocasionado que muchas enzimas reciban
nombres que químicamente son poco
informativos. Por dicha razón se ha
adoptado una clasificación sistemática de
las enzimas.
Cada enzima es designada por:
 Nombre recomendado: generalmente
corto y apropiado para uso habitual.
 Nombre sistemático: que identifica la
reacción catalizada.
 Numero de clasificación: se emplea
cuando se precisa la identificación
inequívoca de la enzima.
Nombre recomendado:
creatin-quinasa.
Nombre sistemático:
ATPcretain-fosfotranferasa.
Numero de clasificación:
EC 2.7.3.2, donde EC significa la
abreviatura de (comisión de
enzimas), la primera cifra (2)
significa el nombre de la clase
(transferasas), la segunda cifra (7)
representa la subclase
(fosfotranferasas), la tercera cifra
(3) la subsubclase y la cuarta cifra
(2) designa a la creatin-quinasa.
Clasificación internacional de las enzimas:
el nuevo sistema divide a las enzimas en seis clases principales, cada una de las cuales se divide a
su vez en subclases, de acuerdo con el tipo de reacción catalizada.
 Cofactores enzimáticos:
El cofactor puede ser un ion metálico, o bien una molécula orgánica llamada coenzima:
algunos enzimas necesitan de ambos. Los cofactores son generalmente estables
frente al calor, mientras que muchas proteínas enzimáticas pierden la actividad por
calefacción. El complejo enzima-cofactor catalíticamente activo recibe el nombre
de holoenzima. Cuando se separa el cofactor, la proteína restante, que por sí misma
es inactiva catalíticamente, se designa con el nombre de apoenzima.
 Efecto del pH, la temperatura y otros agentes sobre las reacciones
enzimáticas:
Efecto del pH: el pH ejerce una gran influencia en la velocidad de las reacciones
enzimáticas. Todas las enzimas poseen un pH característico donde su actividad
enzimática es máxima por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye . Este
pH al cual la enzima alcanza su velocidad máxima, es conocido como pH optimo .
Observe que el pH optimo esta en correspondencia con aquel donde la actividad de la
enzima es mayor y que al pH superiores (pH2) y a pH inferiores (pH1) la actividad es
menor. Este comportamiento se debe a que las enzimas, como todas las proteínas, son
anfolitos y poseen grupos ionizables provenientes de los diferentes aminoácidos que los
constituyen.
Efecto de la temperatura: en toda reacción química la temperatura aumenta la velocidad
de reacción, y las reacciones catalizadas enzimáticamente no son una excepción. Existe
una temperatura a la cual la actividad de la enzima es máxima, esta es conocida como
temperatura optima y es característica de cada enzima. Gráficamente se ha representado
el efecto de la temperatura de forma análoga que el efecto del pH, los cambios bruscos de
temperatura provocan desnaturalización irreversible de la enzima.
Existen otros factores que pueden afectar la actividad de las enzimas : entre ellos pueden
citarse radiaciones como las UV, IR, rayos X, rayos γ
 Enzimas endógenas de los alimentos:
Amilasas:
Es una enzima que
degrada el almidón.
La función de la
amilasa es catalizar
la digestión de los
hidratos de
carbono, es decir, es
una reacción de
hidrólisis para
digerir el almidón o
el glucógeno, y
formar azúcares
simples más
sencillos.
Pectinasas:
son un grupo de
enzimas líticas; es
decir que se
encargan de la
ruptura de cadenas
de polímeros de
substancias pécticas
(moléculas de
ramnosa y ácido
galácturónico).
Lipasas:
Es un enzima
hidrolasa que se
secreta en el
páncreas para ayudar
en la digestión y
absorción de las
grasas. Cataliza la
hidrólisis de
triglicéridos a
glicerol y ácidos
grasos libres, para
que se puedan
absorber. Las lipasas
solo son activas en
una interfaz de
aceite y agua.
Catepsinas:
Enzimas pro teolíticos que
hidrolizan los enlaces pep
tídicos de las proteínas de
elevado peso molecular,
Lipoxigenasas:
Enzima que
interviene en la
ruta
metabólica de
síntesis de los
leucotrienos a
partir del ácido
araquidónico.
Fenolasas:
Encima
oxidorreductasa
que cataliza la
oxidación de los
fenoles y otras
sustancias
relacionadas.
Uso industrial de las enzimas:
El uso de enzimas a escala industrial se debe en gran medida al
desarrollo de métodos eficientes de inmovilización de enzimas, es
decir, enzimas unidas física- o químicamente a un soporte inerte lo
cual permite su fácil recuperación y reutilización, el proceso para la
obtención de jarabes de alta fructosa a partir de almidón de maíz se
coloca entre los procesos enzimáticos con los mas altos volúmenes de
producción, y que la viabilidad económica de este proceso se debe en
gran medida al uso de la enzima glucosa isomerasa inmovilizada El
desarrollo de procesos industriales utilizando enzimas inmovilizadas
se ha incrementado de manera sustancial en las últimas décadas. Esto
se debe a que no sólo se ha comprobado que la inmovilización de las
enzimas permite reciclar el catalizador, sino que, además, la
inmovilización contribuye de manera importante a incrementar la
estabilidad operacional biocatalizador, permite un diseño más
racional del reactor y en algunos casos, a mejorar incluso su eficiencia
catalítica.
Definición:
Vitaminas:
Son sustancias orgánicas
imprescindibles para el
metabolismo celular, las cuales se
necesitan en muy pequeña
cantidad, pero que nuestras
células no pueden fabricar a
partir de otras sustancias.
Coenzimas:
Son moléculas pequeñas. No pueden
por si mismos catalizar una reacción, pero
pueden ayudar a las enzimas a hacerlo. En
términos técnicos, las coenzimas son
moléculas orgánicas no proteicas que se unen
con la molécula de proteína (apoenzima) para
formar la enzima activa (holoenzima).
Algunas vitaminas solubles en agua, como las
vitaminas B1, B2 y B6, sirven como coenzimas.
Clasificación:
Vitaminas:
Vitaminas liposolubles:
Estas son aquellos químicos que
dependiendo de su propia
composición como por igual de la
presentación, solamente pueden
ser diluidos bien sea en aceite o en
otro liquido diferente al agua. Por
lo complejo de su composición,
estas solo pueden ser adheridas por
el organismo a las grasas que el
mismo dispone tal es el caso de las
grasas que se encuentran el hígado,
siendo este el principal órgano
encargado de procesarlas.
Vitaminas
hidrosolubles:
Como su nombre bien lo
indica son fácilmente
disolubles en el vital
líquido, ósea en el agua.
Por antonomasia a las
vitaminas liposolubles,
estas pueden formar parte
de la ingesta diaria como
por igual pueden ser
consumida de forma
hibrida.
Clasificación:
Coenzimas:
Las coenzimas de un tipo
llamadas cosustratos:
Con frecuencia Un
cosustrato se altera durante
la reacción y se disocia del
sitio activo. Los cosustratos
llevan y traen grupos
metabólicos entre distintas
reacciones catalizadas por
enzimas.
El segundo tipo de coenzima se llama
grupo prostético:
Un grupo prostético permanece unido a la
enzima durante la reacción.
En algunos casos, el grupo prostético se une en
forma covalente a su apoenzima, en tanto que
en otros casos está firmemente unido al sitio
activo por muchas interacciones débiles. Igual
que los residuos iónicos de aminoácido del
sitio activo, un grupo prostético debe regresar
a su forma original durante cada evento
catalítico total, o la holoenzima no seguirá
siendo catalíticamente activa
Vitaminas hidrosolubles y sus coenzimas
(estructura e importancia):
TIAMINA (vitamina B1):
Forma parte de coenzimas
que participan en
reacciones esenciales del
metabolismo de los
hidratos de carbono.
RIBOFLAVINA (vitamina B2):
Forma parte de coenzimas
constituyendo eslabones de
cadena respiratoria celular, es
decir, del metabolismo
energético.
NIACINA (ácido nicotínico -
nicotinamida, vitamina B3
o factor PP):
Participa en la síntesis (anabolismo) y
en la degradación (catabolismo) de
glúcidos, ácidos grasos y aminoácidos
a través de dos coenzimas. Está
contenida en numerosos alimentos, a
excepción de las grasas.
PIRIDOXINA (vitamina B6):
Es una coenzima de muchas
enzimas que participan en el
metabolismo de los aminoácidos
BIOTINA (vitamina B8 o
vitamina H):
Es un factor de crecimiento
presente en todas las células
vivas.
ÁCIDO PANTOTÉNICO
(vitamina B5):
Es imprescindible para que
ciertos glúcidos, ácidos grasos y
aminoácidos entren en el ciclo del
ácido cítrico
ÁCIDO FÓLICO (vitamina B9
o folacina):
Actúa como cofactor de
enzimas que participan en el
metabolismo de aminoácidos,
purinas y ácidos nucleicos
CIANOCOBALAMINA
(vitamina B12):
Es esencial para la síntesis
del ADN y a su vez necesaria
para la maduración de los
eritrocitos
Acido lipoico:
Corresponde a un
importante antioxidante que
frena la acción de los radicales
libres que dañan al organismo.
En cuanto a sus características,
es soluble tanto en agua como
en grasa, lo cual le diferencia del
resto de los antioxidantes.
Las vitaminas hidrosolubles ayudan al organismo en
múltiples funciones. Los procesos intracelulares se ven
intervenidos por varias vitaminas hidrosolubles, sin ellas
estos procesos no se llevarían a cabo como por ejemplo: la
liberación de energía para que nuestro cuerpo funcione
correctamente, la síntesis de algunas proteínas, hormonas y
la síntesis de células como los glóbulos rojos. Además, casi
todas las vitaminas de este grupo poseen funciones
protectoras interna y externamente, ayudan a que todos los
sistemas estén protegidos.
Importancia de las vitaminas hidrosolubles:
Vitaminas liposolubles
(estructura e importancia):
RETINOL (vitamina A):
Participa en los mecanismos
que permiten el crecimiento y
la reproducción, y también en
el mantenimiento de los
tejidos epiteliales y de la
visión normal.
Vitamina D:
ERGOCALCIFEROL (vitamina D2) Y
COLE - CALCIFEROL (vitamina D3):
Actúa como una hormona junto con
otras dos, la hormona parotidea y la
calcitonina, regulando el metabolismo
del calcio y del fósforo
TOCOFEROL (vitamina
E):
Actúa primordialmente
como antioxidante,
protegiendo de la oxidación
a los ácidos grasos
esenciales.
VITAMINA K:
Los compuestos con actividad
vitamínica K son esenciales para
la formación de protrombina y
también para la síntesis hepática
de varios factores proteicos que
participan en el proceso de
coagulación sanguínea.
Importancia de las vitaminas liposolubles:
las vitaminas liposolubles poseen funciones
antioxidantes y reguladoras que son
esenciales para nuestra salud. Su carencia
provocará ceguera, osteoporosis,
envejecimiento prematuro y hemorragias,
entre otras condiciones. Una nutrición
equilibrada (y la exposición solar, en el caso
de la vitamina D) contribuirá a mantenerlas
dentro de unos niveles adecuados.
Las enzimas aceleran enormemente la velocidad de las reacciones. En la
naturaleza, una reacción química puede tardar muchas horas en llevarse a
cabo, lo que no supone una gran ventaja para los organismos. Sin embargo, en
presencia de una enzima, esa misma reacción puede realizarse de mil a un
millón de veces más rápido.
Por otro lado, la importancia de las enzimas también radica en tres puntos
fundamentales: su estudio, que sirve para entender las reacciones del
metabolismo que se producen en las células, como el análisis de las enzimas
que intervienen en la glucólisis; su relación con ciertas enfermedades, ya que
muchas de las patologías que existen se deben a un fallo en las enzimas, por
ejemplo el albinismo –causado por un fallo en la enzima que produce la
melanina de la piel–, y su utilización, cada vez más abundante, en la industria,
por ejemplo en la fabricación de productos de panadería y bollería y del vino.
Las vitaminas, por su parte, son compuestos esenciales para el normal desarrollo
de nuestro organismo. Debido a que el cuerpo humano no es capaz de
sintetizar estos compuestos, o lo hace en cantidades insuficientes, las vitaminas
han de ser ingeridas a través de los alimentos. Una ingesta deficiente o excesiva
de vitaminas puede provocar diversos tipos de enfermedades o trastornos con
diferentes consecuencias. La importancia de las vitaminas radica en su carácter
enzimático, ya que la mayoría de ellas actúan como coenzimas de enzimas.

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Principios de bioingenieria

  • 1. Republica bolivariana de Venezuela Ministerio del poder popular para la educación superior universitaria Instituto universitario politécnico Santiago Mariño Extensión Maracaibo Cátedra: principios de bioingeniería. Enzimas Vitaminas Y coenzimas alumna: Paola González C.I: 26795571 Carrera: ingeniería química (49) SAIA Internacional.
  • 2. Índice: 1. Introducción 2. Desarrollo:  Enzimas: • Definición. • Especificidad de los sustratos. • Nomenclatura y clasificación. • Cofactores enzimáticos. • Efecto del pH, la temperatura y otros agentes sobre las reacciones enzimáticas. • Enzimas endógenas de los alimentos: amilasas, pectinasas, lipasas, catepsinas, lipoxigenasas y fenolasas. • Uso industrial de las enzimas.  Vitaminas y coenzimas: • Definición y clasificación. • Vitaminas hidrosolubles y sus coenzimas: tiamina, rivoflavina , acido nicótico, piridoxina, biotina, acido pantotenico, acido fólico, vitamina B12 y acido lipoíco. (Estructura e importancia) • Vitaminas insolubles: vitamina A,D,E y K.(Estructura e importancia) 3. Conclusión.
  • 3. Las siguientes diapositivas presentan una serie de información relacionada a las enzimas, vitaminas y coenzimas , donde las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico en todas las partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos que consumimos para que el cuerpo los pueda usar. Mientras que las vitaminas participan en la formación de hormonas, células sanguíneas, sustancias químicas del sistema nervioso y material genético. Algunas vitaminas son necesarias para la actuación de determinadas enzimas, ya que funcionan como coenzimas que intervienen en distintas rutas metabólicas y , por ello, una deficiencia en una vitamina puede originar importantes defectos metabólicos. Se tiene como objetivo explicar las características fundamentales del metabolismo destacando el papel regulador de las enzimas, vitaminas y coenzimas en el mismo con el fin de una mejor comprensión de los procesos naturales.
  • 4. Definición: Los cambios químicos que se verifican en los seres vivos ofrecen la extraordinaria particularidad de efectuarse, casi en su totalidad, por la acción activadora de catalizadores específicos denominados enzimas. Las enzimas son catalizadores orgánicos producidos en los seres vivos y capaces de funcionar fuera de la célula u organismos que lo producen. Se ha demostrado que todas las enzimas son de naturaleza proteica y se puede afirmar que todas las enzimas son proteínas, pero no todas las proteínas son enzimas. las enzimas pueden dividirse en enzimas simples y complejas.
  • 5.  Enzimas simples: Son aquellas que para ejercer su acción solo necesitan de la parte proteica. Esta puede estar constituida por una o varias cadenas, pero no necesita ningún factor adicional para llevar a cabo su acción sobre la molécula que va a transformar la cual s denomina sustrato. Un ejemplo simple es la ureasa, encargada de catalizar la transformación de la urea en CO2 y NH3. para que la enzima actué solo es necesario que este presente el sustrato, en este caso especifico es la urea, y la reacción que tiene lugar es la siguiente:  Enzimas complejas: Son denominadas aquellas que para ejercer su acción necesitan, ademas de la parte proteica, de otros factores adicionales que bien pueden ser de naturaleza orgánica o inorgánica y que se agrupan bajo el nombre de cofactores enzimáticos. Por ejemplo la hexoquinasa es una enzima compleja encargada de transformar la glucosa en su Ester fosfato, y para poder realizar esta esterificación, ademas de la parte proteica, necesita del ATP, que es un cofactor de la naturaleza orgánica. La reacción puede representarse de la forma siguiente:
  • 6. Especificidad de los sustratos: Es la propiedad mas sobresaliente de las enzimas. Se ha demostrado que para que se lleve a cabo una reacción enzimática, la enzima tiene que combinarse con el sustrato, pero esta combinación no es de forma casual sino que ocurre de manera especifica y determinada por la afinidad que exista entre los grupos químicos que se encuentran en el centro activo y los que se encuentran en el sustrato. La especificidad puede ser absoluta o relativa: Absoluta: Cuando la enzima solo puede actuar sobre un tipo de sustrato, se dice que la enzima muestra especificidad absoluta para el substrato. Ese es el caso de la deshidrogenasa succínica, que es especifica para el succinato, o la L- glutamico deshidrogenasa, especifica para el glutamato. Relativa: Si la enzima puede actuar sobre sustratos con estructuras muy similares, se dice que la enzima muestra especificidad relativa para el substrato. La L-aminoácido oxidasa, por ejemplo, puede catalizar la oxidación de diferentes aminoácidos de la serie L.
  • 7.  Nomenclatura y clasificación: En un principio las enzimas se nombraban añadiendo el sufijo –asa, al nombre del sustrato sobre la cual la enzima ejercía su acción catalítica, esta nomenclatura nunca ha resultado practica, lo cual ha ocasionado que muchas enzimas reciban nombres que químicamente son poco informativos. Por dicha razón se ha adoptado una clasificación sistemática de las enzimas. Cada enzima es designada por:  Nombre recomendado: generalmente corto y apropiado para uso habitual.  Nombre sistemático: que identifica la reacción catalizada.  Numero de clasificación: se emplea cuando se precisa la identificación inequívoca de la enzima. Nombre recomendado: creatin-quinasa. Nombre sistemático: ATPcretain-fosfotranferasa. Numero de clasificación: EC 2.7.3.2, donde EC significa la abreviatura de (comisión de enzimas), la primera cifra (2) significa el nombre de la clase (transferasas), la segunda cifra (7) representa la subclase (fosfotranferasas), la tercera cifra (3) la subsubclase y la cuarta cifra (2) designa a la creatin-quinasa.
  • 8. Clasificación internacional de las enzimas: el nuevo sistema divide a las enzimas en seis clases principales, cada una de las cuales se divide a su vez en subclases, de acuerdo con el tipo de reacción catalizada.
  • 9.
  • 10.  Cofactores enzimáticos: El cofactor puede ser un ion metálico, o bien una molécula orgánica llamada coenzima: algunos enzimas necesitan de ambos. Los cofactores son generalmente estables frente al calor, mientras que muchas proteínas enzimáticas pierden la actividad por calefacción. El complejo enzima-cofactor catalíticamente activo recibe el nombre de holoenzima. Cuando se separa el cofactor, la proteína restante, que por sí misma es inactiva catalíticamente, se designa con el nombre de apoenzima.
  • 11.  Efecto del pH, la temperatura y otros agentes sobre las reacciones enzimáticas: Efecto del pH: el pH ejerce una gran influencia en la velocidad de las reacciones enzimáticas. Todas las enzimas poseen un pH característico donde su actividad enzimática es máxima por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye . Este pH al cual la enzima alcanza su velocidad máxima, es conocido como pH optimo . Observe que el pH optimo esta en correspondencia con aquel donde la actividad de la enzima es mayor y que al pH superiores (pH2) y a pH inferiores (pH1) la actividad es menor. Este comportamiento se debe a que las enzimas, como todas las proteínas, son anfolitos y poseen grupos ionizables provenientes de los diferentes aminoácidos que los constituyen.
  • 12. Efecto de la temperatura: en toda reacción química la temperatura aumenta la velocidad de reacción, y las reacciones catalizadas enzimáticamente no son una excepción. Existe una temperatura a la cual la actividad de la enzima es máxima, esta es conocida como temperatura optima y es característica de cada enzima. Gráficamente se ha representado el efecto de la temperatura de forma análoga que el efecto del pH, los cambios bruscos de temperatura provocan desnaturalización irreversible de la enzima. Existen otros factores que pueden afectar la actividad de las enzimas : entre ellos pueden citarse radiaciones como las UV, IR, rayos X, rayos γ
  • 13.  Enzimas endógenas de los alimentos: Amilasas: Es una enzima que degrada el almidón. La función de la amilasa es catalizar la digestión de los hidratos de carbono, es decir, es una reacción de hidrólisis para digerir el almidón o el glucógeno, y formar azúcares simples más sencillos. Pectinasas: son un grupo de enzimas líticas; es decir que se encargan de la ruptura de cadenas de polímeros de substancias pécticas (moléculas de ramnosa y ácido galácturónico). Lipasas: Es un enzima hidrolasa que se secreta en el páncreas para ayudar en la digestión y absorción de las grasas. Cataliza la hidrólisis de triglicéridos a glicerol y ácidos grasos libres, para que se puedan absorber. Las lipasas solo son activas en una interfaz de aceite y agua. Catepsinas: Enzimas pro teolíticos que hidrolizan los enlaces pep tídicos de las proteínas de elevado peso molecular, Lipoxigenasas: Enzima que interviene en la ruta metabólica de síntesis de los leucotrienos a partir del ácido araquidónico. Fenolasas: Encima oxidorreductasa que cataliza la oxidación de los fenoles y otras sustancias relacionadas.
  • 14. Uso industrial de las enzimas: El uso de enzimas a escala industrial se debe en gran medida al desarrollo de métodos eficientes de inmovilización de enzimas, es decir, enzimas unidas física- o químicamente a un soporte inerte lo cual permite su fácil recuperación y reutilización, el proceso para la obtención de jarabes de alta fructosa a partir de almidón de maíz se coloca entre los procesos enzimáticos con los mas altos volúmenes de producción, y que la viabilidad económica de este proceso se debe en gran medida al uso de la enzima glucosa isomerasa inmovilizada El desarrollo de procesos industriales utilizando enzimas inmovilizadas se ha incrementado de manera sustancial en las últimas décadas. Esto se debe a que no sólo se ha comprobado que la inmovilización de las enzimas permite reciclar el catalizador, sino que, además, la inmovilización contribuye de manera importante a incrementar la estabilidad operacional biocatalizador, permite un diseño más racional del reactor y en algunos casos, a mejorar incluso su eficiencia catalítica.
  • 15. Definición: Vitaminas: Son sustancias orgánicas imprescindibles para el metabolismo celular, las cuales se necesitan en muy pequeña cantidad, pero que nuestras células no pueden fabricar a partir de otras sustancias. Coenzimas: Son moléculas pequeñas. No pueden por si mismos catalizar una reacción, pero pueden ayudar a las enzimas a hacerlo. En términos técnicos, las coenzimas son moléculas orgánicas no proteicas que se unen con la molécula de proteína (apoenzima) para formar la enzima activa (holoenzima). Algunas vitaminas solubles en agua, como las vitaminas B1, B2 y B6, sirven como coenzimas.
  • 16. Clasificación: Vitaminas: Vitaminas liposolubles: Estas son aquellos químicos que dependiendo de su propia composición como por igual de la presentación, solamente pueden ser diluidos bien sea en aceite o en otro liquido diferente al agua. Por lo complejo de su composición, estas solo pueden ser adheridas por el organismo a las grasas que el mismo dispone tal es el caso de las grasas que se encuentran el hígado, siendo este el principal órgano encargado de procesarlas. Vitaminas hidrosolubles: Como su nombre bien lo indica son fácilmente disolubles en el vital líquido, ósea en el agua. Por antonomasia a las vitaminas liposolubles, estas pueden formar parte de la ingesta diaria como por igual pueden ser consumida de forma hibrida.
  • 17. Clasificación: Coenzimas: Las coenzimas de un tipo llamadas cosustratos: Con frecuencia Un cosustrato se altera durante la reacción y se disocia del sitio activo. Los cosustratos llevan y traen grupos metabólicos entre distintas reacciones catalizadas por enzimas. El segundo tipo de coenzima se llama grupo prostético: Un grupo prostético permanece unido a la enzima durante la reacción. En algunos casos, el grupo prostético se une en forma covalente a su apoenzima, en tanto que en otros casos está firmemente unido al sitio activo por muchas interacciones débiles. Igual que los residuos iónicos de aminoácido del sitio activo, un grupo prostético debe regresar a su forma original durante cada evento catalítico total, o la holoenzima no seguirá siendo catalíticamente activa
  • 18. Vitaminas hidrosolubles y sus coenzimas (estructura e importancia): TIAMINA (vitamina B1): Forma parte de coenzimas que participan en reacciones esenciales del metabolismo de los hidratos de carbono. RIBOFLAVINA (vitamina B2): Forma parte de coenzimas constituyendo eslabones de cadena respiratoria celular, es decir, del metabolismo energético.
  • 19. NIACINA (ácido nicotínico - nicotinamida, vitamina B3 o factor PP): Participa en la síntesis (anabolismo) y en la degradación (catabolismo) de glúcidos, ácidos grasos y aminoácidos a través de dos coenzimas. Está contenida en numerosos alimentos, a excepción de las grasas. PIRIDOXINA (vitamina B6): Es una coenzima de muchas enzimas que participan en el metabolismo de los aminoácidos
  • 20. BIOTINA (vitamina B8 o vitamina H): Es un factor de crecimiento presente en todas las células vivas. ÁCIDO PANTOTÉNICO (vitamina B5): Es imprescindible para que ciertos glúcidos, ácidos grasos y aminoácidos entren en el ciclo del ácido cítrico ÁCIDO FÓLICO (vitamina B9 o folacina): Actúa como cofactor de enzimas que participan en el metabolismo de aminoácidos, purinas y ácidos nucleicos
  • 21. CIANOCOBALAMINA (vitamina B12): Es esencial para la síntesis del ADN y a su vez necesaria para la maduración de los eritrocitos Acido lipoico: Corresponde a un importante antioxidante que frena la acción de los radicales libres que dañan al organismo. En cuanto a sus características, es soluble tanto en agua como en grasa, lo cual le diferencia del resto de los antioxidantes.
  • 22. Las vitaminas hidrosolubles ayudan al organismo en múltiples funciones. Los procesos intracelulares se ven intervenidos por varias vitaminas hidrosolubles, sin ellas estos procesos no se llevarían a cabo como por ejemplo: la liberación de energía para que nuestro cuerpo funcione correctamente, la síntesis de algunas proteínas, hormonas y la síntesis de células como los glóbulos rojos. Además, casi todas las vitaminas de este grupo poseen funciones protectoras interna y externamente, ayudan a que todos los sistemas estén protegidos. Importancia de las vitaminas hidrosolubles:
  • 23. Vitaminas liposolubles (estructura e importancia): RETINOL (vitamina A): Participa en los mecanismos que permiten el crecimiento y la reproducción, y también en el mantenimiento de los tejidos epiteliales y de la visión normal. Vitamina D: ERGOCALCIFEROL (vitamina D2) Y COLE - CALCIFEROL (vitamina D3): Actúa como una hormona junto con otras dos, la hormona parotidea y la calcitonina, regulando el metabolismo del calcio y del fósforo
  • 24. TOCOFEROL (vitamina E): Actúa primordialmente como antioxidante, protegiendo de la oxidación a los ácidos grasos esenciales. VITAMINA K: Los compuestos con actividad vitamínica K son esenciales para la formación de protrombina y también para la síntesis hepática de varios factores proteicos que participan en el proceso de coagulación sanguínea.
  • 25. Importancia de las vitaminas liposolubles: las vitaminas liposolubles poseen funciones antioxidantes y reguladoras que son esenciales para nuestra salud. Su carencia provocará ceguera, osteoporosis, envejecimiento prematuro y hemorragias, entre otras condiciones. Una nutrición equilibrada (y la exposición solar, en el caso de la vitamina D) contribuirá a mantenerlas dentro de unos niveles adecuados.
  • 26. Las enzimas aceleran enormemente la velocidad de las reacciones. En la naturaleza, una reacción química puede tardar muchas horas en llevarse a cabo, lo que no supone una gran ventaja para los organismos. Sin embargo, en presencia de una enzima, esa misma reacción puede realizarse de mil a un millón de veces más rápido. Por otro lado, la importancia de las enzimas también radica en tres puntos fundamentales: su estudio, que sirve para entender las reacciones del metabolismo que se producen en las células, como el análisis de las enzimas que intervienen en la glucólisis; su relación con ciertas enfermedades, ya que muchas de las patologías que existen se deben a un fallo en las enzimas, por ejemplo el albinismo –causado por un fallo en la enzima que produce la melanina de la piel–, y su utilización, cada vez más abundante, en la industria, por ejemplo en la fabricación de productos de panadería y bollería y del vino. Las vitaminas, por su parte, son compuestos esenciales para el normal desarrollo de nuestro organismo. Debido a que el cuerpo humano no es capaz de sintetizar estos compuestos, o lo hace en cantidades insuficientes, las vitaminas han de ser ingeridas a través de los alimentos. Una ingesta deficiente o excesiva de vitaminas puede provocar diversos tipos de enfermedades o trastornos con diferentes consecuencias. La importancia de las vitaminas radica en su carácter enzimático, ya que la mayoría de ellas actúan como coenzimas de enzimas.