Bioquimica guias de estudio

1. ACTIVIDA DE APRENDIZAJE NO. 1<br />GENERALIDADES DE ENZIMAS<br />PREGUNTAS<br />¿Qué es una enzima?<br />Son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles<br />Explique brevemente la reacción enzimática<br />Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece sólo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica.<br />Defina que es sutrato, coenzima, producto, grupo prostético, cofactor, apoenzima, holoenzima, isoenzima, ribozima, zimogeno.<br />Sustrato es una molécula sobre la que actúa una enzima.<br />Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas no proteicas que transportan grupos químicos entre enzimas.<br />Producto, es la molécula o moléculas finales de una ruta metabólica y también, la molécula o moléculas que se obtienen tras la acción de una enzima.<br />Grupo prostético es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de algunas proteínas y que se halla fuertemente unido al resto de la molécula.<br />cofactor es un componente no proteico, termoestable y de bajo peso molecular, necesario para la acción de una enzima.<br />apoenzima es la parte proteica de una holoenzima, es decir, una enzima que no puede llevar a cabo su acción catalítica desprovista de los cofactores necesarios, ya sean iones metálicos (Fe, Cu, Mg, etc.) u orgánicos, que a su vez puede ser una coenzima o un grupo prostético, dependiendo de la fuerza de sus enlaces con la apoenzima. La apoenzima, es por tanto, catalíticamente inactiva, hasta que se le une el cofactor adecuado.<br />holoenzima es una enzima que está formada por una proteína (apoenzima) y un cofactor, que puede ser un ion o una molécula orgánica compleja unida (grupo prostético) o no (una coenzima). En resumidas cuentas, es una enzima completa y catalíticamente activa.<br />Las isoenzimas o isozimas son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos, pero que catalizan la misma reacción química.<br />Una ribozima es una molécula de ARN con capacidad catalítica.<br />Un zimógeno o proenzima es un precursor enzimático inactivo, es decir, no cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas.<br />Defina que es sitio activo, alostérico<br />El sitio o centro activo es la zona de la enzima a la que se une el sustrato para ser catalizado.<br />Los sitios alostéricos son zonas de la enzima con capacidad de reconocer y unir determinadas moléculas en la célula.<br />Explique como se modifica la velocidad de las reacciones enzimáticas por factores como cambios de concentración del sustrato y cambios de pH del medio, temperatura.<br />Las hacen mas propensas y rápidas.<br />Enumere los mecanismos catalíticos<br />**Cambios de concentración del sustrato, cambios de pH del medio y temperatura.<br />Explique con un ejemplo la actividad de las enzimas oxidoreductasas, con énfasis en la actividad coenzimatica y las modificaciones que sufre el sustrato.<br />Oxidoreductasas: Enzimas que catalizan reacciones de oxidoreduccion.<br />Son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biológicas que intervienen de modo fundamental en los procesos de respiración y fermentación. Las oxidoreductasas son importantes a nivel de algunas cadenas metabólicas, como la escisión enzimática de la glucosa, fabricando también el ATP, verdadero almacén de energía. Extrayendo dos átomos de hidrógeno, catalizan las oxidaciones de muchas moléculas orgánicas presentes en el protoplasma; los átomos de hidrógeno tomados del sustrato son cedidos a algún captor.<br />Explique con un ejemplo la actividad de las enzimas transferasas, con énfasis en la actividad coenzimática y las modificaciones que sufre el sustrato.<br />Estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de la molécula (dadora) a otra (aceptora). Su clasificación se basa en la naturaleza química del sustrato atacado y en la del aceptor. También este grupo de enzimas actúan sobre los sustratos mas diversos, transfiriendo grupos metilo, aldehído, glucosilo, amina, sulfató, sulfúrico, etc.<br />Explique con un ejemplo la actividad de las enzimas liasas, con énfasis en la actividad coenzimática y las modificaciones que sufre el sustrato.<br />Estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entre átomos de carbono, o bien entre carbono y oxigeno, carbono y nitrógeno, y carbono y azufre. Los grupos separados de las moléculas que de sustrato son casi el agua, el anhídrido carbónico, y el amoniaco. Algunas liasa actúan sobre compuestos orgánicos fosforados muy tóxicos, escindiéndolos; otros separan el carbono de numerosos sustratos.<br />Explique con un ejemplo la actividad del as enzimas hidrolasas<br />Esta clase de enzimas actúan normalmente sobre las grandes moléculas del protoplasma, como son la de glicógeno, las grasas y las proteínas. La acción catalítica se expresa en la escisión de los enlaces entre átomos de carbono y nitrógeno (C-Ni) o carbono oxigeno (C-O); Simultáneamente se obtiene la hidrólisis (reacción de un compuesto con el agua)de una molécula de agua. El hidrógeno y el oxidrilo resultantes de la hidrólisis se unen respectivamente a las dos moléculas obtenidas por la ruptura de los mencionados enlaces. La clasificación de estas enzimas se realiza en función del tipo de enlace químico sobre el que actúan.<br />Explique con un ejemplo la actividad de las enzimas isomerasas.<br />Transforman ciertas sustancias en otras isómeras, es decir, de idéntica formula empírica pero con distinto desarrollo. Son las enzimas que catalizan diversos tipos de isomerización, sea óptica, geométrica, funcional, de posición, etc.<br />Explique la actividad de las isoenzimas de la enzima lactato deshidrogenasa<br />La lactato deshidrogenasa (140 kDa) está formada por 4 subunidades, cada una de unos 35 kDa. Se conocen dos tipos de subunidades: H y M, que presentan pequeñas diferencias en su secuencia de aminoácidos. Ambas pueden asociarse independientemente para formar tetrámeros, dando lugar a cinco isoenzimas (isoformas: modificaciones post-traduccionales de la enzima), correspondientes a las cinco combinaciones posibles, cada una de las cuales se encuentra preferentemente en determinados tejidos y puede identificarse mediante electroforesis.<br />LDH-1 (H4): en el corazón, músculos y eritrocitos.<br />LDH-2 (H3M): en el sistema retículoendotelial y leucocitos.<br />LDH-3 (H2M2): en los pulmones.<br />LDH-4 (HM3): en los riñones, placenta y páncreas.<br />LDH-5 (M4): en el hígado y músculo esquelético.<br />Explique cuales son los mecanismos de regulación enzimática<br />Todos los procesos celulares están regulados, esta regulación necesaria, se basa en la posibilidad de aumentar o disminuir el flujo a través de una vía. El flujo se entiende como la velocidad de conversión del primer metabolito en el último. La regulación de una etapa no es más que modificar la actividad de la enzima que la controla.<br />Mecanismos de regulación<br />Generales: Se basan en la disponibilidad de sustrato o producto. Por ejemplo, la disponibilidad de glucosa aumenta el flujo de la glucolisis, de igual forma que si eliminamos el piruvato.<br />Específicos: La regulación de la actividad de una o varias de las enzimas de la vía. Ya que lo que se modifica es la velocidad, veamos las ecuaciones que la rigen. V = K [S]; Vruta = [E] [metabolíto]. A través de ella podemos hacernos una idea de lo que se modifica.<br />Defina que son enzimas plasmáticas funcionales y no funcionales y su aplicación clínica.<br />Enzima séricas o plasmáticas funcionales:Ejercen su actividad en la circulación sanguínea, como los componentes de la coagulación. Son los que están presentes en su mas alta concentración (específicamente el plasma) Estas enzimas son asociadas con la coagulación de la sangre (por ej. trombina), disolución del coágulo de fibrina (plasmina) y modificación de quilomicrones (lipoproteína lipasa).Generalmente son sintetizadas en el hígado, pero también se encuentran en la sangre en concentraciones equivalentes mayores que en los tejidos. Generalmente son sintetizadas en el hígado.<br />Enzimas séricas o plasmáticas no funcionales:<br />Se encuentran presentes normalmente a niveles muy bajos de concentración y no llevan a cabo función alguna conocida en la sangre. Actúan en el interior de la célula o tejidos, (citoplasmas y mitocondrias).Estas se encuentran en individuos normales debido a la desnutrición diaria de los leucocitos, eritrocitos y otras células. Con la muerte acelerada de estas células, las enzimas solubles entran en la circulación.Aunque los valores elevados de enzimas plasmáticas se interpretan generalmente como prueba de necrosis celular, el ejercicio intenso también da por resultado la liberación de cantidades importantes de enzimas musculares.<br />